16940

Электрон-транспортная цепь митохондрий

Лекция

Биология и генетика

Электронтранспортная цепь митохондрий. Переносчики электронов. NADP/NADPH: N в окисленной форме в восстановленной форме приходят 2е и один протон. FAD FMN – флавиновая система рибофлавин – основа этих переносчиков – три колечка работа на двух азотах. В воссатновле...

Русский

2013-06-28

71 KB

59 чел.

Электрон-транспортная цепь митохондрий.

Переносчики электронов.

NAD(P)+/NAD(P)H:  N+ - в окисленной форме, в восстановленной форме приходят 2е- и один протон.

FAD, FMN – флавиновая система (рибофлавин – основа этих переносчиков) – три колечка, работа на двух азотах. В воссатновленной форме присоединяются 2 протона и 2е-.

Все переносчики можно разделить на две большие подгруппы:

  1.  переносчики, кот. переносят как протон, так и электрон;
  2.  переносчики, кот. переносят только электрон.

По количеству переносимых электронов:

  •  одноэлектронные переносчики
  •  двухэлектронные переносчики, обычно переносят и протон и электрон

NAD(P)H – переносит два электрона и один протон, но он не переносчик, а универсальная восстановленная молекула, а флавиновые соединения являются переносчиками двух протонов и двух электронов

FAD (флавин аденин динуклеотид) – реально не является динуклеотидом, поскольку связь не нуклеотидная, а через азот. (?) Это неправильная терминология. Вторая часть FAD – это вездесущий аденозиновый остаток. Считается, что FAD более продвинутое, более молодое образование, поскольку аденин (по Скулачеву) стоит у истоков энергетики, и везде к энергетике прицеплен.

Окислительно-восстановительный потенциал от –0,5 (-0,49) до –0,2 (-0,19)V.

Очень редко FAD и FMN выступают в свободном виде, обычно они связаны с белками, причем FAD обычно связан не ковалентно. Но возможна и ковалентная связь с белком через этот метил (?). Т.е. это кофермент многих белков, которые являются переносчиками электронов.

Потенциал –0,19 – достаточно низкий, можно скидывать электроны при окислении сукцината.

Самый универсальный переносчик – убихинон, и вообще хиноны. Достаточно простая система переноса электронов: хинон – окисленная форма, хинол – восстановленная. Дувхэлектронные и двухпротонные переносчики. При этом возможно образование промежуточной формы – семихинона – когда один кислород окислен, это семихинон-радикал, который очень неустойчив, но может быть стабилизирован белком. В чистом виде хиноны встречаются очень редко, обычно это убихиноны (уби – вездесущий), либо пластохиноны – в ЭТЦ фотосинтеза, отличаются наличием метильных или –ОСН3 групп и гидрофобного длинного хвоста из 8 – 10  пятиуглеродных фрагментов. Длинный углеводородный хвост необходим для того, чтобы спокойно плавать в мембране.

(картинка – как это все свернуто в мембране)

Один из самых известных убихинон Q9 – девять пятиуглеродных фрагментов, тогда как мембрана С20 – С20 жирные кислоты, т.е. по длине он эквивалентен ширине мембраны, убихиноловая голова закрывается хвостом, чтобы была не слишком гидрофобна.

Окислительно-восстановительный потенциал – около нуля. (–0,07 до –0,01)

Железосерные белки. Белки, у кот. в качестве активной простетической группы – железосерные кластеры. Кластеры м.б. двух или трех типов (обычно двух) Fe2S2 и Fe4S4. Это негеминовое железо. (картинка) Соединяется с белком через серу цистеина, но не всегда.

Железосерные белки обладают очень широким диапазоном окислительно-восстановительного потенциала, в зависимости от того, какой там кластер: от –0,42 (т.е. даже более электроотрицательный, чем NADH), до +0,35 (т.е. уже гораздо ближе к воде). Оказывается, что для положительных потенциалов лигандом является не цистеин, а азот гистидина. В отличие от предыдущих переносчиков, железосерные белки переносят только один электрон, и не переносят протон, в реакции участвует только одно железо, а второе – нет.

Цитохромы. Гем-содержащие переносчики. Гем обязательно содержит железо в центре молекулы. Это тетрапиррольное кольцо замкнутое (вообще терапирролы – уникальная биохимическая находка), четыры азотных колечка, соед. метиновыми мостиками. Система с азотом внутри кольца, в центре которой м.б. помещен какой-то металл, или не помещено никакого металла. Железосодержащий тетрапиррол – основное действующее начало цитохромов. Известно 4 типа цитохромов: a,b,c,d, и много вариаций (а1, а3, и т.д.) (картинка – чем отличаются – разные хвостики). Небольшие различия. С белком как правило связаны не ковалентно, связаны электростатически, в кармашке лежат, только цитохромы с м.б. через цистеины связаны с белком. Цит. с – маленький подвижный белочек, передвигается по мембране, гем должен торчать, так что ковалентная связь необходима.

Окислительно-восстановительный потенциал цитохромов варьирует от 0 до +0,6. Это тоже одноэлектронные переносчики, которые не переносят протонов.  (картинка – цит с)

Сейчас найден цитохром о, но он очень редко бывает только у некоторых микробов.

Сейчас мы знаем компоненты, которые могут быть использованы в этой игре, чтобы их расставили от NADH до кислорода в нужной последовательности, и они спокойно передавали друг другу электрон, а протон накачивался внутрь мембраны.

Расположение переносчиков по окислительно-восстановительным потенциалам и по некоторым другим признакам в мембране (картинка – с непосредственными участниками переноса): NADH, который образовался в результате цикла Кребса сначала передает электрон на флавопротеин, затем на железосерные белки, которых много (5 штук), затем на убихинон, затем цитохром b, опять железосерный белок цитохром с1, цитохром с, цитохром a, цитохром а3 и кислород. Все идет по градиенту окислительно-восстановительного потенциала: от –0,32 до +0,82. Оказывается, что такая система очень лабильна. –0,32 NADH – это не так много, но и не мало, т.е. большинство веществ может окислиться до того, чтобы образовать NADH, но если энергии не хватает, как в случае сукцината, то вполне можно войти в цепь через флавопротеин, затем железосерный белок, и сбросить электрон на убихинон. Убихинон где-то порядка нуля, сукцинат –0,3, т.е. вполне можно туда передать энергию. Для чего? Тогда работает не вся цепочка, но зато 0,82V может быть запасено. А можно войти и ниже, например аскорбат может сбросить электрон на цитохром с. Т.е. получается достаточно универсальная и красивая система – есть генеральная цепь транспорта электронов, разбитая на фрагменты в мембране, от NADH (-0,32) до кислорода (+0,82), это труба, по которой падают электроны и накачиваются протоны. А энергию можно черпать из разных источников, и в зависисмости от потенциала можно вливаться в эту трубу по середине и даже где-то в конце. С другой стороны, если у вас очень высокоэнергетичные соединения, типа -кетоглутората (-0,7), то конечно до трубы еще падать и падать, но тут уже можно придумать другие способы типа субстратного фосфорилирования, и энергия не пропадает.

Т.о. это генеральный путь состоит практически из всех тех переносчиков, которые мы обсудили. Теперь осталось посмотреть, как же эти переносчики реально устроены в мембране. Тут два принципа – все переносчики – в одну цепочку, что длинно и плохо, либо все переносчики – в один белок, что тоже неудобно, т.к. сложно входить на разных уровнях. Оптимальный вариант – разбить это на какие-то фрагменты, или модульные блоки (кстати, модульность – это тоже хороший принцип), для того, чтобы их уже как-то состыковывать.

Надо придумать оптимальное количество белковых комплексов, которые будут встроены в мембрану. Мы выяснили, что если каждый переносчик – отдельный комплекс – это не эффективно, очень трудно их согласовывать. Когда все – в одном комплексе – тоже плохо. Сколько их должно быть? Перепад от –0,32 до +0,82 – порядка 1V. На 1 АТФ нужно порядка 0,3V, т.е. на это падение – где-то 3 АТФ, т.е. нужно накачать протоны на 3 АТФ. И логично, что ЭТЦ работает ступеньками, т.е. сначала несколько переносчиков, которые более или менее одинаковы, потом падение в “яму”, перепад где-то 0,2 – 0,3 V, потом опять более или менее эквивалентны, потом опять, и т.д. Поэтому логично поставить три комплекса, так чтобы на каждом комплексе падение энергии было достаточно большое, чтобы накачать протоны на 1АТФ. Собственно, так и получается. Вот общий принцип построения ЭТЦ в мембране митохондрий. Т.е. три комплекса, которые нумеруются странно: к-с1, к-с 3 и к-с 4. Есть четвертый комплекс под номером 2, но он особый, об этом чуть-чуть потом поговорим, это сукцинат-дегидрогеназа – дополнительный вход в ЭТЦ. Комплекс 1 осуществляет окисление NADH и передачу электронов до первого маленького переносчика – убихинона (кофермент Q); второй комплекс (к-с 3) забирает электроны у убихинона и передает на второй маленький переносчик – цитохром с – маленький белочек (100АК), который тоже может быть подвижным. И, наконец, последний комплекс, который забирает электроны от цитохрома с и передает их на кислород. Представляете, какое логичное построение всей системы.

Три больших комплекса, которые встроены в мембрану, и между ними маленькие подвижные переносчики, которые обеспечивают контакт, перенося электроны между этими комплексами. В чем плюсы  этого гениального изобретения?

  1.  Во-первых, можно входить в эту систему на разных уровнях, сбрасывая электрон, например, на убихинон. Вот комплекс 2, сукцинат-дегидрогеназа, которой не хватает энергии, чтобы восстановить NAD, передает электроны сразу на убихинон.
  2.  Второе – вы можете точно не выдерживать стехиометрию этих комплексов, так оно на самом деле и есть. На 1 NADH-ДГ-комплекс приходится 3 – 4 комплекса 3 (b/c1-комплекс) и до 8 – 10 комплексов 4 (цитохромоксидаза или цит.a/a3-оксидаза). Вы можете изменять стехиометрию в зависимости от ваших задач, от эффективности работы этих комплексов.
  3.  Ну, наконец, самое, пожалуй, гениальное, то, что вот эти переносчики могут между собой соединять разные комплексы, и очень выгодно сделать их много. Т.е. этих убихинонов, они же маленькие молекулы, их может быть 10-20-30 штук, это пул – на одну цепочку их приходится где-то несколько десятков, но м.б. около сотни. Поэтому это замечательно регулирующаяся система. У вас электроны бегут от NADH к убихинону, и вдруг почему-то, либо много NADH, либо плохо работает терминальная часть, то эти убихиноны могут все восстановиться, т.е. они м.б. буфером системы. И наоборот, когда почему-то мало субстрата, мало энергии, убихиноны могут окислиться. Мало того, что они могут осуществлять связи между комплексами, они еще могут создавать буферную емкость.

И вот это построение оказывается чрезвычайно эффективным. Итак, в мембране комплексы построены блочно, три больших комплекса, связываются между собой маленькими подвижными переносчиками, между первым и третьим – хиноны, между третьим и четвертым – маленький белок цитохром с, гем связан ковалентно, вы помните, это его особенность, он гуляет по наружно стороне мембраны, т.е. в межмембранном пространстве. Для чего вся эта огромная структура – чтобы каждый комплекс при переносе через него электрона качал протоны из матрикса в межмембранное пространство.

(картинка – расположение комплексов на энергетической шкале): на каждом из комплексов падает прилично. Т.е. каждый комплекс обеспечивает “яму” для падения электрона, и за счет этого накачиваются протоны. Это стандартная цепочка митохондриального переноса электронов.

Как устроены комплексы:

NADH-дегидрогеназа – комплекс 1. Это, пожалуй, самый большой из комплексов, его молекулярная масса порядка 700 – 1000 кДа. Может быть до 40 белков, у NADH-ДГ из сердца быка – 41 белок. Минимум – 14 белков – чтобы все это работало, все остальные – регуляторные, повышающие эффективность работы. Может быть разного кодирования. Обычно у эукариот он двух типов кодирования, если взять минимальный комплекс (14 белков), то половина кодируется в митохондриях, половина – в ядре. NADH-дегидрогеназа (похож на башмак) состоит из двух больших частей – “голенища” и “подошвы”.  Голенище выступает достаточно глубоко в митохондриалный матрикс, в голенище находятся почти все основные простетические группы, как минимум оно состоит из двух десятков белков. Первый акцептор, - это ФМН, он собственно принимает электроны от NADH, есть место связывания NADH. Затем как минимум 4 железосерных белка (на самом деле их больше), причем железосерные белки могут называться по-разному (обозначения FeS-белков). Три из них выстраиваются друг за другом. Причем N3 – это 4Fe4S кластер, а N1a и N1b – это 2Fe2S кластер, т.е. разные структуры. Дальше – не доказанный момент, считается, что здесь могут находиться хиноны и хинолы, но не те хинолы, которые в пуле убихинонов, а связанные  хинолы внутри NADH-ДГ. За счет внутреннего окисления и восстановления (восстанавливаются они с одной стороны мембраны, а окисляются – с другой, перенося протоны) происходит перенос протонов. Это очень вероятное предположение, но это еще не доказано. Главное, что за счет транспорта электрона происходит накачка протонов из матрикса в межмембранное пространство. Следом (в ЭТЦ) идет железосерный белок (который протонов не переносит, а только электроны), который находится в подошве, и он отдает электроны на пул убихинонов. При восстановлении убихинонов протоны берутся опять же из матрикса. Это еще один вариант “забирания” протонов. Т.о. как минимум 4 протона (стехиометрия еще точно не установлена) забираются из матрикса, и как минимум 2 выбрасываются в межмембранное пространство. Голенище разделяется на два большие субкомплекса – железопротеин и флавопротеин.

Итак, первый комплекс, NADH-ДГ, огромный комплекс, имеет внутри достаточно много простетических групп переносчиков: флавопротеин, несколько железосерных кластеров, возможно связанный убихинон, который никогда не выходит в пул убихинонов, но дает возможность накачки протонов, еще железосерный белок, и, наконец, электрон сбрасывается на убихинон. Падение потенциала от –0,32 до нуля – 0,3V, но и накачивается много протонов.

Убихиноны. Вы помните, что их много – это пул убихинонов, это двуэлектронный и двупротонный переносчик, он диффундирует внутри мембраны, и передает электроны на следующий комплекс, который называется либо комплекс 3, либо b/c1-комплекс.

b/c1-комплекс – комплекс 3. Это тоже достаточно большой комплекс, гораздо больше, чем NADH-ДГ, который состоит как минимум из трех белков (простейшие), на самом деле четыре, у продвинутых, когда нужно жестко регулировать – до 12 белков. У животных – 11 белков. Если вы посмотрите на ту цепочку, о которой мы говорили: после убихинонов там цитохром b, потом железосерный белок, цитохром c1. Эти простетические группы и находятся в b/c1-комплексе. (картинка!). Железосерный белок Риске немножечко торчит в межмембранное пространство. Тот самый железосерный белок, который обладает большим положительным потенциалом (+0,28 V) – (+0,32 V). Затем – цитохром с1, он пересекает мембрану, кстати, белок цитохрома b девять раз пересекает мембрану. И, наконец, у цитохрома с1 есть сайт связывания с подвижным сопрягающим цитохромом с.

Цитохром с – маленький белок (всего лишь 102АК), у него должен гем (?) торчать наружу, поскольку он должен очень эффективно принимать электрон от цитохрома с1, поэтому тут и нужна ковалентная связь гема с белком. Он прекрасно движется по наружной стороне мембраны.

Механизм работы протонного насоса b/c1-комплекса очень хорошо известен.

Во-первых, у цитохрома b существует два гема: bl – (low, -0,5V) низкопотенциальный и bh –  (+0,5V) высокопотенциальный, т.е. у одного белка – два гема типа b. Значения потенциалов могут слегка варьировать у разных организмов. У убихинона – порядка нуля (потенциал), вы помните. Гемы “торчат” поперек мембраны.

Во-вторых, на этом же белке существует два сайта связывания убихинонов

  •  (out) для восстановленных убихинонов (хинолов) – у межмембранного пространства – отдают электроны;
  •  (in)  для окисленных убихинонов – ближе к матриксу – могут принимать электроны.

Как работает Q-цикл: В свои сайты связывания садятся окисленный хинон (Q) и восстановленный хинол, т.е. QH2, у которого есть два электрона и два протона. Пути электронов разделяются: один электрон идет на железосерный белок Риске, дальше – на цитохром с1 и цитохром с, т.е. все по “падающей” схеме, а другой электрон переходит на гем bl, bh и обратно на окисленный хинон. Это некоторый энергетический нонсенс, потому что от хинола до хинона окисленного перепад потенциала примерно 0,1V, но мы к этому еще вернемся. Получается семихинон, поскольку пришел только один электрон, но это тот самый случай, когда семихинон относительно стабилен за счет того, что он находится в белке. Это первый такт работы Q-цикла. QH2 при этом полностью окислился и ушел, его место занимает второй восстановленный хинол, и все повторяется, при этом семихинон полностью восстанавливается до хинола (QH2). Т.е. цикл замкнулся, окислилось два убихинола, восстановился - один. Поскольку сайты связывания окисленного и восстановленного хинонов находятся ближе к разным сторонам мембраны, то для восстановления хинона (Q) протоны берутся из матрикса, а при окислении хинола (QH2) протоны выбрасываются в межмембранное пространство. Т.о. механизм накачки очень прост. Остается решить только проблему потенциальной горки от –0,05V до нуля. Небольшая горочка преодолевается за счет большого перепада потенциалов между восстановленным хинолом и железосерным белком Риске. Более того, предполагается, что сначала уходит электрон на железосерный центр, и т.к. он уходит – мгновенно поднимается потенциал оставшегося без электрона хинола. Т.о. нам важно, что перепад энергии здесь оплачивает переход электрона сюда, замыкание Q-цикла, и накачку протонов из матрикса в межмембранное пространство.

Зачем все это нужно? Для двух вещей.

Функции Q-цикла:

  •  накачка протонов;
  •  переход от двухэлектронного к одноэлектронному переносу, т.к. железосерный белок и цитохромы – одноэлектронные переносчики.

В результате на выходе идет одноэлектронный перенос на цитохром с, который является подвижным переносчиком от комплекса 3 до цитохромоксидазы (комплекс 4).

Цитохромоксидаза – комплекс 4. Семейство белков, но нас интересует только митохондриальная цитохромоксидаза. Комплекс содержит два атома меди, которые называются Cu a, раньше считалось, что атом Cu один, поэтому так назвали. Затем два цитохрома – цитохром а и цитохром а3 и еще один атом меди Cu b. Т.е. тут новый класс окислительно-восстановительных систем, где еще участвует медь, получается гетеросистема медь и железо. Медь связана координационными связями с аминокислотами белков. Первая часть этого комплекса передает электроны от цитохрома с на цитохром а3. Там очень большой перепад энергии от +0,3V до +0,8V. Электрон идет от цитохрома с к Cu a, цитохрому а, цитохрому а3 и Cu b. Цитохром а3 и Cu b собственно и образуют систему, куда влезает кислород и образуется вода, т.е. происходит окончательное падение электрона. Цитохром оксидаза – достаточно большой комплекс, состоящий из двух частей, он выступает из мембраны где-то на 5нм, обычно это димер. Самое интересное, как идет передача электронов на кислород него восстановление до воды. Что тут работает? Кислород-связывающий сайт находится между двумя металлами – железом гема а3 и медью Cu b. Медь связана с гистидином координационными связями. Эта система не на 100% доказана, но есть много данных, подтверждающих, что все так и происходит.

(картинка про восстановление кислорода)

Принимается первый электрон от цепи, передается на медь, потом второй электрон, потом влезает кислород. Образуется сначала мостик пероксидный, потом принимаются еще электрон и два протона, и связь у кислорода рвется, образуется пероксидная система с железом и медь с “подвешенной” водой. Наконец, последний этап – еще электрон и два протона, и высвобождаются две молекулы воды, и система возвращается в исходное состояние. Как при этом качаются протоны? Большой перепад +0,5V, желательно накачать протонов и побольше. Достоверно неизвестно, но показано, что для образования воды протоны берутся из матрикса. Но это слишком мало для такого перепада энергии. Этот комплекс качает протоны дополнительно. Как – неизвестно, но есть вариант, связанный с гистидином, с которым связана медь. Это гистидиновое имидазольное колечко может при изменении конформации белка двигаться. В какой-то момент оно подходит ближе к межмембранному пространству, но только тогда, когда медь будет связана с кислородом, а имидазол – протонируется. На наружной стороне мембраны он депротонируется, и два протона уходят в межмембранное пространство. О движении белков в процессе работы сейчас вообще много интересных данных. Когда, например, в b/c1-комплексе стали смотреть расстояние, выяснилось, что железосерный белок очень далеко от цитохрома с, и получается, что железосерный белок Риске в процессе работы тоже поворачивается.

Сукцинатдегидрогеназа – комплекс 2. Окисляется сукцинат. Единственный фермент цикла Кребса, который связан с мембраной. При окислении сукцината не хватает энергии для восстановления NADH. Этот фермент окисляет только сукцинат, и передает электроны на убихинон, для этого энергии как раз достаточно. Поскольку перепад потенциалов очень маленький, то протонов комплекс 2 не качает. Перепад всего 0,1 V, для накачки протонов не хватает. Простетическая группа фермента – FAD, есть несколько железосерных белков, и сразу электрон сбрасывается на убихинон. Небольшой комплекс, обычно тоже димер.

Итак, что мы получили. Возвращаемся к общей схеме: при прохождении электронов через NADH-ДГ, b/c1-комплекс, цитохромоксидазу – накачиваются протоны в межмембранное пространство. При прохождении двух электронов (?) по этой цепи накачивается как минимум 10 протонов – это много. Таким образом, создается градиент электрохимического потенциала, мембрана становится энергизованной, 60-70-100 mV, вроде как мало, но на самом деле это сумасшедшие поля, ведь толщина мембраны 10нм. Вот разделите 100mV на 10 нм, сколько у вас киловольт на см получится? Изоляция там такая, какая нам и не снилась… Градиент протонов, как частиц – это эквивалентная составляющая потенциала. Образование электрического потенциала происходит очень быстро, как только начинает работать ЭТЦ митохондрий, сразу образуется потенциал на мембране. Химическая компонента изменяется медленнее, буферная емкость там достаточно большая. Вся вот эта сложная система нужна только для эффективного окисления NADH с образованием электрохимического градиента протонов.

Этот градиент должен разрядиться, протоны должны пойти назад, но не просто пойти назад, а чтобы при этом синтезировалась АТФ. Осталось встроить в мембрану специальную машинку, для того, чтобы через нее возвращать протоны, и энергию разрядки мембраны использовать на синтез АТФ. Задачка вроде бы простая, но не так легко разрешима.

АТФ-синтаза. Очень консервативный фермент, состоит из двух субкомплексов. Это АТФаза типа F, ее субкомплексы:

  •  F0 – тот, что находится в мембране;
  •  F1 – повернут в матрикс

(картинка).

F1 – состоит из 5 белков: , , , , . Соотношение 3, 3, - чередуются, , , - по одной. -субъединица очень длинная, образует с -субъединицей бисульфидный мостик, и это заставляет АТФ выйти из своего сайта связывания, когда она уже засинтезировалась. -субъединица – связана с субкомплексом F0, и наконец -субъединица тоже обеспечивает связь между F0 и F1. Субкомплекс растворим, его можно легко смыть.

F0 – состоит как минимум из трех субъединиц: a, b, c. Соотношение 1–2a, 1–2b (соединяется с ), и самое интересное – субъединица с, их может быть 3, 6, 8, 10, 12, каждая с-субъединица состоит их двух белковых петель, которые крест накрест пересекают мембрану. За расшифровку, как это работает, получили Нобелевскую премию. Оказалось, что АТФаза работает скорее всего вращаясь, два субкомплекса вращаются друг относительно друга, вращение обеспечивается потоком протонов, через субъединицу а.


 

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать

42869. Поняття гріха. Історія першого гріхопадіння 70.08 KB
  Бог є абсолютне благо і тому створений Ним світ теж був спочатку прекрасний і не було в ньому ніякого зла. Однак справжня досконалість можлива тільки при уподібненні Богу який і є мірою і вершиною всякої досконалості. Оскільки ж Богу властиві премудрість свобода і любов любов власне і буває тільки вільною то найдосконалішим з усіх створених Ним істот була людина єдина істота що володіє розумом вільною волею і здатністю любити не враховуючи ангелів але про них як і про бісів я тут говорити не буду. Не вдаючись у...
42870. Современные методы сбора видеоинформации 1.49 MB
  Пункты сбора видеоинформации. Мобильные пункты сбора видеоинформации. В первую очередь это касается одного из самых неудобных для передачи по радиоканалам вида информации – цифровой видеоинформации необходимость передачи которой возникает при решении задач видеорепортажа видеонаблюдения и т.
42871. Основи риторики. Античність 186 KB
  У школі ви вивчали людину з різних сторін. В анатомії ви дізналися про особливості будови людського тіла, походження людини, як виду; історія розглядала окремі персоналії, народи, їх дії і відносини один з одним на протязі століть; фізика ж допомогла вам розкрити поняття тяжіння, часу, маси, руху, не тільки по відношенню до предметів а й звичайно ж до людини; а на першому курсі ви вивчали психологію, яка прагне розкрити душу, дослідити свідомість саме людини, а не якоїсь іншої істоти. І який же висновок зі всього цього випливає, як видумаєте?
42872. Спектральний аналіз електричного кола 224.84 KB
  Спектральний аналіз вхідного періодичного сигналу. Розрахунок і побудова спектральних діаграм амрлітуд та фаз періодичного сигналу. Кожен із цих методів визначає реакцію електричного кола на вхідний вплив певного електричного сигналу.При такому методі аналізується зміна спектру сигналу.
42873. Сучасні тенденції транспортно-географічного положення України 303.5 KB
  Аналіз взаємного розташування географічних обєктів, дослідження множин місцеположень зумовили появу важливого й базового поняття географічного положення. Його найбільш глибоку теоретичну розробку під назвою економіко-географічне положення (ЕГП) здійснив свого часу М.Баранський. За його визначенням
42875. Процес доставки товару до споживача, методом потенціалів 469.5 KB
  Логістика — це процес управління матеріальним, фінансовим та кадровим потоками, а також необхідним інформаційним потоковим процесом для прискорення фізичного розподілу та мінімізації загальних витрат під час постачання, виробництва і збуту товарів з метою задоволення потреб споживачів.
42876. Підвищення ефективності організації транспортного процесу при перевезенні партіонних вантажів 576.67 KB
  Для досягнення мети необхідно вирішити наступні задачі: сформувати маршрути перевезення партіонних вантажів; визначити техніко – експлуатаційні показники роботи автомобілів на маршрутах; розрахувати годинну продуктивність автомобілів і собівартість перевезення вантажів; встановити закон розподілу розмірів партій вантажів які пред’явлені до перевезення; розрахувати чисельні характеристики замкнутої пуассонівської системи масового обслуговування яка представляє собою спільну роботу автотранспортних і навантажувальних –...