16942

Фотосинтез. Фотосистема

Лекция

Биология и генетика

Фотосинтез. Фотосистема I. Пара Р700 оказалась ключевым моментом почему работает димер. Остальные цепочки – одна оказалась ненужной работает только одна из цепочек но в дальнейшем оказалось что и вторую цепочку можно приспособить для какихто полезных вещей. Об этом...

Русский

2013-06-28

99.5 KB

8 чел.

Фотосинтез.

Фотосистема I.

Пара Р700 оказалась ключевым моментом, почему работает димер. Остальные цепочки – одна оказалась ненужной, работает только одна из цепочек, но в дальнейшем оказалось, что и вторую цепочку можно приспособить для каких-то полезных вещей. Об этом позже.

Итак, остается димер главных белков, димер хлорофилла “а” Р700 – это РЦ, который осуществляет самое главное – поглощение кванта и отдачу электронов, дальше работает цепочка только на одном белке, а вторая цепочка – она нужна, для чего разберем потом. Здесь же находится Fx (кластер 4Fe4S), т.е. электрон идет отсюда сразу же на А0, филохинон, Fx, и здесь собственно заканчиваются кофакторы, которые расположены на двух основных белках. В данном случае на этом белке происходит самое главное, – мы уводим электрон от РЦ до первого достаточно стабильного продукта, железосерного белка, который может в восстановленном состоянии существовать уже достаточно долго, т.е. на этом белке осуществляется стабилизация разделенных зарядов. Итак, дальше, эти белки кодируются двумя генами psa, и дальше № гена, это будут psaA и psaB, причем оба гена хлоропластного кодирования. Дальше небольшой белок psaC, небольшой белок около 9кДа, и на нем находятся два других железосерных центра Fa и Fb. Затем еще два белочка psaD и psaE, кодируются уже в ядре, ответственны за связывание  ферредоксина. В сайте связывания достаточно много положительно заряженных АК, а ферредоксин это маленький белочек, как вы помните, у него достаточно много отрицательно заряженных АК, и в данном случае тут будет происходить просто электростатическое взаимодействие ферредоксина с белком psaD. И таким образом электрон пройдет вот такой путь до ферредоксина, так что все достаточно логично. И наконец еще есть белок psaF, здесь тоже электростатическое взаимодействие с пластоцианином. Что существенно – электрон пересекает мембрану, это важно для создания градиента электрохимического потенциала, и фактически вот здесь посадочное место мобильного переносчика пластоцианина, а со стороны стромы – посадочное место ферредоксина. Таким образом, все устроено достаточно просто и логично, и все это вместе составляет коровую, т.е. центральную часть фотосистемы I. Помимо этого коровая часть окружена системой антенных белков, но это мы будем обсуждать, когда всю систему организации фотосинтетического аппарата.

В белковом составе ФСI очень много аналогий с белками ФС зеленых бактерий, т.е. видимо исходно эволюционными предшественниками ФСI были ФС зеленых бактерий, ну и практически полный аналог ФСI у синезеленых водорослей, т.е. цианобактерий. Но вы помните, что цианобактерии фактически первый тип организма, у которого появился оксигенный тип фотосинтеза с двумя фотосистемами. В принципе это схематическая картинка, но методом рентгенографии показано даже расположение вот этих переносчиков в мембране (картинка). Видно, что несколько раз эти белки (psaA и psaB) пересекают мембрану, вот так вот сидит специальная пара, вот это филохинон, вот это железосерный белок Fx, вот Fa, Fb – они выступают над мембраной максимум на 30 нм, и наконец вот это если смотреть сверху. В принципе топография ФСI в мембране очень хорошо установлена.

Фотосистема II.

Устроена несколько сложнее. Если ФСI вполне могла быть скопирована с зеленых бактерий, вы помните нашу первую схему фотосинтеза, когда источником электронов был сероводород, и там восстанавливался NADPH, т.е. почти никаких изменений не нужно было вносить, чтобы сделать ФСI зеленых растений. А вот с ФСII ситуация оказалась существенно сложнее. Прообраз ФСII - это фотосистема пурпурных бактерий, но они не осуществляют оксигенный фотосинтез, у них существует циклический поток электронов только для того, чтобы качать протоны. Там очень большие гомологии, тоже бактериофеофетин, и т.д., но пурпурные бактерии не окисляли воду. Поэтому должна была быть довольно существенная реорганизация всей структуры для того, чтобы осуществлять оксигенный фотосинтез. Вы помните, что окисление воды – задача очень непростая и очень противная, потому что нужно очень низкий окислительно-восстановительный потенциал. И вот если у пурпурных бактерий там бактериохлорофилл поглощает где-то 870нм, т.е. энергия существенно меньше, чем 680нм, на несколько десятых эВ, запасается 30 – 40%, 60% тратится на стабилизацию. Если нарисовать энергию Бхл а 870 (+0,6), то перепад энергии такой, а вот для ФСII нужно было  этот уровень опустить до +1,2, и  это очень серьезная задача. Пришлось запасать почти 70% энергии, а только 30% оказалось возможным потратить на стабилизацию, т.е. на увод электрона от хлорофилла. Поэтому оказалось, что ФСII должна быть очень сложной, это все непростые на молекулярном уровне задачи, - окислять воду, т.е. очень реакционно-способный Р680, РЦ, его, когда он отдает электрон, надо было стабилизировать и главное как-то защитить остальные молекулы от этого очень сильного окислителя. Поэтому структура оказалась существенно сложнее, но устроено все по накатанной схеме. Здесь так же, как и для ФСI работают два основных белка D1 и D2, они существенно меньше белков ФСI, D1 – 32кДа, кодируется геном psbA, а D2 – где-то 33кДа, кодируется геном psbD. Т.е. РЦ тоже представляет собой гетеродимер, хорошо известна его структура, но вот эти два белка расположены крест-накрест, т.е. переплетаются между собой, а у ФСI этого нет. Принцип организации переносчиков тот же самый. Здесь те же самые параллельные кофакторы на двух почти одинаковых белках (степень гомологии D1 и D2 – 70 – 80%). Здесь тоже находится специальная пара Р680, по последним данным, это может быть не пара, а тетрамер. Затем – феофетин на белке D1 и феофетин на белке D2, затем Qa и Qb, еще есть два хлорофилла, их иногда называют хлорофиллами-наблюдателями, кстати, такие же два хлорофилла есть и в ФСI, их функция под вопросом, они не участвуют в основном транспорте электрона. Итак, Р680 передает электрон на феофетин, который находится на D1 белке, т.е. практически все работающие кофакторы находятся на D1 белке, за исключением Qa, оказалось, что посадочные места для связанных хинонов работают оба, сначала Qa на D2 белке, потом Qb – на D1 белке. И затем с Qb это все передается на пластохиноны, фактически мы с вами говорили, что Qb – это обменное место пула пластохинонов. Эта цепочка работает именно в таком виде, что любопытно – между Qa и Qb – достаточно большое расстояние. Т.е. если вот здесь вот очень все близко подогнано, то вот между Qa и Qb большое расстояние. Здесь тоже на двух основных белках происходит самое главное, т.е. разделение зарядов и увод электрона довольно быстро на первый стабильный продукт Qa, т.е. в потенциальную яму. И дальше проблема, как передать этот электрон Qb. Оказалось, что вот здесь между Qa и Qb сидит железо, но это не гем и не железосерный центр, оно связано с остатками гистидина, потом я покажу, где. Но самое интересное, что оно никак не участвует в передаче электрона, т.е. никакими методами не показано, что это железо окисляется и восстанавливается, как, например, для железосерных белков или цитохромов. Но в то же время, если его убрать, то электрон с Qa на Qb не передается, маленький парадокс. По всей видимости, это железо участвует в передаче электрона по туннельному механизму, т.е. это подбарьерный переход, т.е. это железо работает как катализатор перехода от Qa к Qb. Итак, это вот два основных белка фотосистемы II. Но сразу встает вопрос, – когда у нас Р700 окисляется, то его электрон восполняется за счет пластоцианина, а здесь все должно идти от воды. Система окисления воды долгое время была камнем преткновения для фотосинтетиков. Было ясно, что там работает марганец, ясно, что помимо основных двух белков, есть еще три белка (P, Q, и О), если удалить которые, полностью прекращается окисление воды. Считалось, что это вот и есть сам таинственный водоокисляющий комплекс, но никто не мог узнать структуру, поскольку никаких кофакторов там не обнаружилось. Индусы придумали структуру, куда входит вода в этих белка, как она там окисляется (книга Мокроносов, Гавриленко), но оказалось, что все это не так.

На самом деле система окисления воды расположена на тех же самых D1 и D2 белках. На D1 белке есть, во-первых, Yz (однобуквенная запись АК), это тирозин 161, который является непосредственным донором электронов, это фактически фенольное соединение (картинка), и вот  этот фенол вполне может отдавать электроны. Долго искали какой-то супер-сложный комплекс, который окисляет воду, на самом деле оказывается, этот электрон передает именно тирозин Yz. Что любопытно – есть такой же тирозин, только 160, а не 161, на белке D2, но он не участвует в нормальном транспорте электронов. Когда не знали, что окисляет воду, то этот неизвестный кофактор назвали буквой Y, дескать, что-то неизвестное, а когда выяснилось, что это, оказалось, что действительно Y т.е. тирозин. Для окисления воды необходим марганец, было понятно, что там есть четыре атома марганца, у марганца большая переменная валентность, и электроны к Yz идут от марганца. Причем обязательно необходим хлор и кальций для этой работы. И, наконец, вот этот  марганец уже непосредственно окисляет воду, т.е. цепочка такая: вода – марганцевый кластер-Yz-Р680- и дальше по цепи. Что интересно, что все это, включая марганцевый кластер находится на одном единственном D1 белке. В принципе известна структура этих белков и D1 и D2, (картинка). D1 белок пять раз пересекает мембрану, трансмембранные домены a, b, c, d, e, вот показано, где сидит это железо, которое является передатчиком между Qa и Qb, эти аминокислоты аспарагин 170, глутамин, гистидин 190, вот этот весь хвостик – ответственен за водоокисляющую систему, сюда цепляется марганцевый кластер, здесь Р680, аналогично на D2 белке - такая же структура, Р680 цепляется между D1 и D2 белками. И вот эта вся структура несет на себе основные кофакторы ФСII. Видите, что гомология между D1 и D2 белком очень большая. Что еще входит в коровую часть ФСII, – это загадочный цитохром b559, он находится на двух относительно небольших белках, psbE и psbF, 4 – 9 кДа. Функция этого цитохрома до сих пор однозначно не определена. Считается, что он может участвовать в циклическом транспорте электронов вокруг ФСII, а предполагалось его участие в водоокиляющем комплексе. Это гипотеза нашего академика Шувалова, он аргументировал это на очень большой аналогии b559 с системой цитохром а/а3 у митохондрий. Но сейчас водоокисляющий комплекс уже достаточно хорошо разобран. Итак, это вот коровая часть ФСII, которая осуществляет основные фотохимические реакции. Зачем вот эти вот белки P, Q, и O. С ними собственно и связывали водоокисляющие свойства. На самом деле, эти белки являются таким защитным экраном, для того, чтобы Р680 не окислял ничего другого, кроме тирозина z. Скорее всего, они являются оптимальным защитным окружением для системы окисления воды и  мощного окислителя Р680+.

Структура реакционного центра. Оказалось, что для бактериохлорофилла, который имеет достаточно невысокий потенциал, молекулы бактериохлорофилла РЦ параллельны, а у ФСII оказалось, что по крайней мере два хлорофилла Р680 расположены под углом друг к другу. (картинка) D1 и D2 белки, показаны d и e цепочки, и вот так расположены хлорофиллы друг относительно друга. Считают, что этот поворот как раз и обусловил такое взаимодействие π-электронных облаков, (на таком расстоянии уже начинают взаимодействовать π-электронные облака) такое, что окислительно-восстановительный потенциал окисленной формы хлорофилла был достаточно низок. По последним данным, оказалось, что все не так просто, и хлорофиллов РЦ не два, а четыре и две пары располагаются вот таким вот образом (картинка). И вот этот тетрамер обеспечивает достаточно низкий окислительно-восстановительный потенциал.

Система фотоокисления воды. (картинка) Марганцевый кластер связан через аспарагин и глутамин на D1 белке, работающие марганцы связаны кислородными мостиками с двумя структурными марганцами, и вот по этим марганцам и происходит вся игра. Помимо этого очень важно, что вот здесь как раз находится тот самый тирозин 161, который является донором электронов для Р680. Есть несколько вариантов устройства марганцевых кластеров, вот это немножко другой, они отличаются ролью кальция и немножко аранжировкой АК, но в принципе достаточно похожи. А вот как это все работает: (картинка) Для того, чтобы окислить воду и отдать электрон на хлорофилл из воды нужно отнять как минимум четыре электрона для того, чтобы мог выделиться кислород. Одномоментно тут ничего не сделаешь, поэтому достаточно давно методом отдельных коротких вспышек на ФСII было зафиксировано, что работа комплекса 5-тактная, т.е. после первой вспышки ничего не выделяется, но это в любом учебнике есть. Пять тактов назвали S0, S1, S2, S3, S4, и собственно кислород выделяется между S4 и S0. Вот это одна из наиболее приемлемых схем выделения кислорода при фотосинтезе. (картинка) Итак, вот это марганцевый кластер, строение которого мы с вами уже смотрели, вот здесь существенны кальций и хлор, и вот здесь тирозин Yz, вот его гидроксил. Итак, входят сразу две молекулы воды (для того, чтобы получить на выходе один кислород нужно две воды, вы помните), они цепляются по этим двум марганцам, Mn2+ и Mn3+. Затем после перехода, когда первый раз отнимается электрон на Р680 (обратите внимание, что тут сразу отнимается и один протон, о его функции мы тоже потом поговорим) и структура центра изменилась вот таким образом, вот эти молекулы воды между собой уже взаимодействуют. Тирозин z готов отнять еще один электрон, электрон уходит, структура становится вот такой, тут тоже водородные связи, марганец меняет свою валентность до 4+, а этот остался 2+. Отнимается еще один электрон, идет перегруппировка связанная и с кальцием и хлором, это существенно для того, чтобы разорвалась связь между кислородом и водородом, уже нет двух молекул воды, остаются только два гилроксила. Происходит еще раз отрыв электрона и протона, тирозин z уводит электрон на Р680, образуется двойная связь, четвертый этап, когда образуется пероксидный мостик между марганцами, фактически все уже готово для того, чтобы выделился кислород и осталась исходная структура. Это достаточно аргументированная схема, спорят еще о роли кальция и хлора. Ясно, что вся система должна быть очень жестко структурирована, происходит постепенное отнятие от воды электронов и протонов и электрон идет всегда на Р680, на восстановление дырки, а вот протон идет через протонную тропу (гистидин 190, глутамин 189) во внутритилакоидное пространство. Т.е. получается, что процесс фотоокисления воды не только источник электронов, но и протонная помпа, и во внутритилакоидное пространство качает протоны не только b6/f комплекс, как ему и положено, но и система фотоокисления воды ФСII.

Итак, мы с вами разобрали устройство коровой части ФСI и ФСII, но это очень малая часть самих фотосистем. Т.е. в принципе давно было известно, что если разобрать ФСII на части, то она имеет достаточно сложное устройство и можно разделить ее на несколько белковых комплексов. Коровая часть при этом имеет очень маленькую долю от всего белкового комплекса. Вокруг коровой части имеется еще два достаточно больших белка 43 и 47 кДа, которые называются CP43 и CP47. Основная функция этих белков – это так называемая фокусирующая антенна ФСII, т.е. там находятся в основном только хлорофилл а (около 50 молекул), который передает энергию возбуждения на РЦ. Тут становится понятной возможная функция вот этих хлорофиллов. Дело в том, что энергия может достаточно долго мигрировать по антенному комплексу, но она должна как-то дойти до Р680, а тут все-таки большое расстояние, и вот эти хлорофиллы (наблюдатели?) могут быть передатчиками возбуждения от антенны к РЦ. Итак, два белка, которые непосредственно связаны с коровой частью ФСII. Но помимо этого существует еще целый набор белков гораздо меньших (24, 26, 28, 29 кДа), которые уже не так прочно связаны с коровым комплексом и могут быть достаточно легко выделены при обработке детергентами. Они уже образуют так называемый светособирающий (антенный) комплекс ФСII. Все это окружает ФСII, а вот так все это выглядит, если смотреть сверху: вот это D1, D2 белки, вот это 43 и 47 кДа, они охватывают РЦ, фактически заключая его в кольцо. Дальше вокруг этих фокусирующих антенн находятся эти вот белки 24, 28, 26 кДа (СР24, СР26, СР28), которые достаточно прочно присоединены к фокусирующим антеннам, их не так много, там уже есть хлорофиллы а и b, это существенно. Что любопытно – в норме в мембране комплексы ФСII тоже димерны, т.е. получаются димеры второго порядка, мало того, что два белка D1 и D2, антенны СР43, СР47 (между ними тоже очень велика гомология), светособирающие комплексы вокруг, так это все еще и димер в мембране. И, наконец, третий уровень светособирающих антенн – это тримеры из одинаковых белков, это мобильная антенна, которая может уходить от ФС и приходить назад. Это так называемый LHCII, т.е. light harvesting complex II, и он представляет собой тример. Мономер два раза пересекает мембрану (картинка), так вот расположены хлорофиллы, причем они расположены под разными углами, и что самое любопытное, этот белок крест накрест пересечен каротиноидами. Это очень важная функция каротиноидов, если каротиноиды оттуда извлечь, то комплекс развалится. Вот это структура одного белка светособирающего комплекса, который в норме образует тример. Вы видите насколько сложна светособирающая система у ФСII. Это все связанно именно с тем, что ФСII, - это самый капризный, самый сложный комплекс всего фотосинтеза.

У ФСI тоже есть свои светособирающие антенны, они гораздо проще. Вот это вот (картинка) центральная часть ФСI, которую мы с вами разбирали. А белок, В белок, и т.д., они окружены практически по кольцу молекулами светособирающего комплекса. Их четыре вида, ССК А1, А2, А3, А4, и второй точно такой же, т.е. получается четыре пары белков светособирающих комплексов, которые практически по кругу окружают кор, центральную часть ФСI. Они тоже в районе 24 – 28 кДа, достаточно большая гомология с белками ССК ФСII. Что любопытно, что они действительно находятся по кругу, и вот по этому кругу свет (квант света) может “гулять” достаточно долго. В ФСI тоже есть такие хлорофиллы (ХлZ), которые не участвуют в передаче электрона, и для них показано, что чтобы не ходил квант света долго по кругу, эти два хлорофилла его перехватывают и переносят в активный центр. Это те самые хлорофиллы наблюдатели, о которых мы в начале лекции говорили, и они играют роль передатчиков возбужденного состояния от хлорофиллов ССК на РЦ. Наконец, самое любопытное, что у ФСI тоже могут быть тримеры светособирающих комплексов от ФСII. Оказывается, что эти тримеры представляют собой так называемую мобильную антенну, которая может фосфорилироваться, а может дефосфорилироваться под действием соответствующих киназ и фосфатаз. Когда эта антенна в дефосфорилированном состоянии, она связана с белками 24 кДа светособирающего комплекса II, (картинка: центральная часть, фокусирующая антенна 43 – 47 кДа, небольшое количество белков – постоянных светособирающих комплексов ФСII, и дефосфорилированные тримеры). В этом случае замечательно работает ФСII, у которой много света. Но если вдруг пул пластохинонов, который восстанавливается ФСII, окажется слишком восстановленным, т.е. все хиноны будут восстановлены, это значит, что ФСII работает достаточно эффективно. Этот восстановленный пул пластохинонов активирует протеинкиназу, которая фосфорилирует тример ССКII, когда он фосфорилирован, меняется его заряд, он отцепляется от ФСII, и переходит к ФСI. Таким образом, ФСI получает дополнительный импульс света, т.к. ее ССК  стал гораздо больше. Раз больше света, значит, повышается интенсивность работы ФСI, и пул пластохинонов окисляется. Окисленные пластохиноны, когда их становится очень много, активируют фосфатазу. Фосфатаза “отгрызает” фосфаты от мобильной антенны, изменяется ее заряд, и она передвигается к ФСII. b6/f-комплекс в данном случае не лимитирующая стадия, пул пластохинонов является буферной емкостью, поэтому через PQ достаточно эффективно все регулируется. Это первый вариант четкого регулирования активности сопряженной работы двух фотосистем, фотосистемы должны работать достаточно сопряженно.

Итак, мобильная антенна, тример, передвигается от ФСII к ФСI, очень четко регулируя согласованную работу комплексов.

На самом деле все еще гораздо интереснее. Помните, мы с вами говорили про стопки гран и про тилакоидное пространство. Оказывается, что ФСII и ФСI в мембранах тилакоидов не находятся в эквимолярном состоянии, ФСII в полтора – два раза больше, чем ФСI, это связано с ее сложностью и уязвимостью. Оказывается, что в гранах в основном находится ФСII, (картинка), вот это ее мобильный тример, вот димеры ФСII, оказывается, что ФСII всегда лучше работает кооперативно. Мало того, что они контактируют между собой внутри одной мембраны, т.е. латерально, когда у вас это все находится в гранах, фотосистемы II могут контактировать и торцами. Есть экспериментальные данные о том, что при таких торцевых контактах возможен переход энергии кванта не только от антенны к центральной части, но и от мембраны к мембране. Может быть именно поэтому удобны именно стопки гран. Эти контакты ФСII не только внутри мембран, но и межмембранные позволяют очень эффективно использовать светособирающие комплексы фотосистем. Но это пока только гипотеза, статья 2001 года, но это хорошо объясняет, почему ФСII, самая капризная часть фотосинтетического аппарата, находится в гранальной системе, а не в ламеллярной. Комплексы цитохром b6/f  могут располагаться и в гранальной и в ламеллярной частях. Естественно, что в зону спаренных мембран не влезает АТФ-синтаза, поскольку тут мембраны слишком плотно контактируют, поэтому АТФ-синтаза находится в основном в ламеллярной части.

Т.о. нет единой системы сопряженных ФСII-b6/f-комплекс-ФСI, это все достаточно диффузно распределено по тилакоидам. В гранах в основном ФСII, причем, в этих межмембранных контактах, по-видимому, основная цель формирования гран. А в ламеллярных частях в основном ФСI, причем показано, что ФСI далеко не обязательно связывается с ФСII. Сразу встает вопрос для чего же тогда это нужно.

Недавно в хлоропластах нашли практически все гены, кодирующие NAD(P)H-дегидрогеназу. Казалось бы нонсенс, зачем? Вы прекрасно знаете, что NADH-дегидрогеназа – митохондриальный фермент, известно, зачем он нужен, а тут вдруг она в хлоропластах. Сразу начали говорить о так называемом chlororespiration, хлоропластном дыхании, начали искать терминальную оксидазу (аналог а/а3), не нашли пока. Наверное, ее не должно быть там, иначе не понятен смысл. Что важно, что эта дегидрогеназа имеет сродство не только к NADH, но и к NADPH.

Получается, что в мембранах есть эти комплексы, которые гетерогенно распределены в гранальной и ламеллярной частях, и они должны очень согласованно работать. Но вы понимаете, что согласовать эту работу достаточно сложно. Во-первых, разное количество, разная чувствительность.

Получается, что эта система – гениальная находка не только потому, что таким путем можно эффективно АТФ засинтезировать, она оказывается замечательно и подогнана для регуляции самых разных вариантов световой фазы. Какие это варианты?

Предположим, что у нас очень низкий уровень света, пластохиноны окислены, начинает работать сопряженная Z-схема, восстанавливается NADPH, все прекрасно. Но оказывается, что перепад солнечного света по интенсивности огромен. И когда света становится много, тут начинаются неприятности. Во-первых может быть переполнен пул пластохинонов. Но тут уже мы видим, как это может регулироваться мобильным светособирающим комплексом. Но если света все равно так много, что вся эта сложная система не справляется, получается очень опасная ситуация. Фотоокисление РЦ очень опасно, Р680 в окисленном состоянии “рвет” все вокруг, мы потом посмотрим, что D1-белок обменивается каждые 20 минут. Это просто комикадзе какой-то, а не белок. Что дальше надо делать? Оказывается, что помимо нормального процесса фотосинтеза, когда у вас работают сопряженно в любви и согласии две фотосистемы, возможна работа каждой из них по отдельности, причем не связанная с синтезом NADPH. Что получается? Вот у нас Z-схема фотосинтеза, и я вам говорил, что основным продуктом является ферредоксин, а потом уже NADPH. Так вот оказывается, что когда у вас есть система из белковых комплексов, которые между собой соединены мобильными переносчиками, - это очень лабильная и хорошо адаптированная система. Если вдруг у нас пул пластохинонов оказался переполненным, то это чрезвычайно опасно, потому что может остановиться поток электронов и ФСII может перейти в превосстановленное состояние. Оказывается, что можно с ферредоксина сбрасывать электроны на пул пластохинонов и таким образом у нас будет работать просто циклический поток электронов. Т.е. фактически мы отключаем фотосистему II, а электроны идут по циклу. Оказывается, что ферредоксинов несколько и посадочных мест для них несколько, и ферредоксин может сбрасывать электроны на b6/f-комплекс, и фактически восстанавливать пластохиноны, которые затем отдают электроны на b6/f-комплекс, пластоцианин, на ФСI (Р700), снова на ферредоксин, и цикл замыкается. Какой смысл? В данном случае, если у нас NADPH становится настолько много, он весь восстановлен, что просто нет акцептора электронов (NADР+), то мы заставляем электроны ходить по кругу, работает b6/f-комплекс, накачивает протоны и синтезируется только АТФ. Вот этим и занимаются те фотосистемы I, которые не связаны с ФСII. Но любая ФСI, даже если она находится в непосредственной близости от ФСII, в случае перегрузки, когда у нас много NADPH, может работать по циклическому пути.

Спрашивается, а что же будет с фотосистемой II, она ведь все равно поглощает энергию света, и получается очень опасная система, когда идет поток электронов, образуется достаточно опасное состояние окисленного хлорофилла, и ФСII тоже надо как-то разгружать. И вот здесь, по всей видимости, эта функция загадочного цитохрома b559  и хлорофилла-наблюдателя. Показано, что вокруг фотосистемы II тоже существует циклический транспорт электронов. С Qb, когда пул пластохинонов переполнен, электроны могут уходить на b559, кстати, это двух гемовый цитохром, затем на хлорофилл-наблюдатель, и на Р680. Т.е. здесь тоже получается циклический поток электронов. Насчет накачки протонов – неизвестно, возможно здесь и может запасаться энергия, но это не так важно. Энергии и так хватает, если вся цепь у нас насыщена. Здесь важно  сохранить хлорофилл Р680, и вообще всю систему в неприкосновенности. И циклический поток электронов вокруг ФСII связан с обеспечением постоянного функционирования фотосистемы, для того, чтобы защитить ее от разрушения.

Таким образом, что получается  при относительно низких интенсивностях света, работает нормальная Z-схема фотосинтеза. При перегрузке начинает регулироваться поток энергии путем миграции мобильных светособирающих комплексов. При еще большей перегрузке начинает работать циклический поток электронов, который в одном случае замечательно дает АТФ, но главное, что это постоянно заставляет работать обе фотосистемы.

Оказывается, что далеко не всегда и это спасает, и есть еще один, так называемый псевдоциклический транспорт электронов. Когда работает вся Z-схема, начиная с окисления воды, электрон доходит до ферредоксина, но не восстанавливает NADPH, а сбрасывается тут же на кислород. Т.е. получается, что вся цепочка прошла, но электрон сбрасывется на кислород и получается вода, а видимого выделения кислорода не происходит. Зачем это все? Это в том случае, когда весь NADP восстановлен, ситуация аналогична циклическому транспорту. Протонные помпы работают, синтезируется АТФ, и постоянно работает вся электронтранспортная цепь фотосинтеза.

Итак,   

-  нормальная Z-схема – нециклический поток, регулирование мобильными антенами;

-     циклические потоки вокруг каждой фотосистемы;

  •  и псевдоциклический транспорт электронов.

Это позволяет не останавливать фотосинтез практически в любых ситуациях. Но оказывается, что при очень больших интенсивностях света, при очень больших нагрузках и этого не хватает. И возможен вариант, когда все эти механизмы не срабатывают. И вот это становиться чрезвычайно опасным, прежде всего для ФСII. Дело в том, что если вдруг Р680 неоткуда брать электроны, получается Р680+, это губительно для D1 белка, и его надо менять.

Что делать? Вот тут опять вступают каротиноиды. Мы говорили о функциях каротиноидов, что это в том числе дополнительная антенна. Это поглощение света в определенной области там, где хлорофилл не поглощает. Это важная функция, но далеко не единственная. Пожалуй, гораздо более существенная функция, - это защитная функция каротиноидов. В случае недостатка электронов на Р680, это жертвенная функция, т.е. каротиноид не может обратимо окисляться и восстанавливаться, как хлорофилл. Каротиноид может окислиться, но это, как правило, приводит к их разрушению и гибели. Но это все равно гораздо меньшая жертва, чем развал D1 белка. Поэтому в экстремальных ситуациях каротиноиды начинают отдавать электроны и защищать от гибели D1 белок. Это раз. Второе, вот этот Yd, помните, тирозин Yz – нормальный поток электронов, а Yd тоже может восполнять электрон на Р680 тоже в экстренной форс-мажорной ситуации, правда это все равно может привести к разрушению D1 белка.

Таким образом, вы видите, что здесь используется достаточно много систем защиты, чтобы избегать форс-мажорных ситуаций. Но это еще не вся опасность, которая подстерегает ФСII. Вы помните, что у хлорофилла есть синглетное возбужденное состояние, а есть триплетное состояние, там где происходит поворот спина. Это состояние гораздо более долго живущее и даже в старых учебниках считалось, что именно из триплетного состояния идет фотосинтез. Сейчас доказано, что из синглета, но триплетное состояние хлорофилла в РЦ тоже возможно. И оказывается, что это очень опасное состояние. Помните, мы обсуждали, что вода по многим характеристикам не очень хороший донор электронов, и прежде всего потому, что образуется в результате кислород. Т.е. вот здесь на марганцевом комплексе образуется кислород, рядом с хлорофиллом. В норме кислород триплетен и с синглетными молекулами взаимодействует неохотно, а вот с триплетными весьма охотно взаимодействует. Так вот оказывается, что если у нас какая-то часть молекул хлорофилла переходит в триплетное состояние, то взаимодействие с триплетным кислородом весьма и весьма вероятно, и это приводит к очень печальным последствиям. Если у нас какой-то пигмент из синглетного возбужденного состояния перешел в триплетное состояние, то он прекрасно взаимодействует с кислородом, образуются активные формы кислорода, в том числе синглетный кислород. А синглетный кислород дальше может взаимодействовать с самыми разными молекулами. Помимо синглетного кислорода, триплетное состояние хлорофилла может приводить к образованию свободных радикалов. И система фотодеструкции пигментов оказывается очень опасной. И оказывается, что еще одна функция каротиноидов – это тушение триплетного состояния, причем на разных этапах. Триплетное состояние каротиноидов не опасно, в отличие от хлорофилла, оно очень быстро диссипирует, фотон возвращается на основной уровень. Т.о. пигмент из триплетного может возвращаться в синглетное состояние, при этом каротиноид переходит из синглетного в триплетное состояние, и энергия триплетного состояния каротиноида диссипирует в тепло. Каротиноид может взаимодействовать с активными формами кислорода, тоже переходя в триплетное состояние, и энергия тоже расходуется. В данном случае не происходит гибели каротиноида, это надо различать. Жертвенная функция, – когда он отдает электрон, это гибель. А здесь просто переход из синглетного состояния в триплетное, и “тушится” триплетное состояние пигмента, активные формы кислорода, свободные радикалы (хотя это более неприятно). Это нормальная защитная функция каротиноидов, которые защищают весь фотосинтетический аппарат.

Ну и, наконец, еще одна функция каротиноидов – структурная. Я уже говорил, помните, в светособирающем комплексе каротиноиды расположены крест-накрест.

Последнее, и самое любопытное – это виолоксантиновый цикл. Дело в том, что каротиноиды делятся на каротины и ксантофиллы, ксантофиллы – это кислородсодержащие каротиноиды, например, там может быть вот такая эпоксидная группка. А каротины – это бескислородные соединения. Оказывается, что в мембранах хлоропластов постоянно происходит переход эпоксидированнной формы в неэпоксидированную. При интенсивном свете происходит образование в основном зеаксантиновых форм, а виолоксантин образуется, когда света не много. Долго думали, зачем это. Оказалось, что это тоже совершенно замечательная система “спасения” фотосинтетического аппарата. Оказывается, что у виолоксантина (эпокси - форма) возбужденное состояние выше (по энергии), чем возбужденное состояние хлорофилла. У зеаксантина возбужденное состояние ниже, чем у хлорофилла. Что получается? Когда у нас маленькие интенсивности света, тут работает специальный фермент эпоксидаза, который переводит зеаксантин в виолоксантин, оказывается, что виолоксантин может поглощать свет и передавать энергию на хлорофилл, т.е. нормальная поглощающая функция, нормальная антенна. Если же света становится много, и ситуация становится опасной, излишек света надо убрать. Тут деэпоксидаза переводит виолоксантин в зеаксантин, и сразу меняется уровень энергии, т.е. получается, что уже не дополнительная энергия идет, а идет сток энергии. Возбужденное состояние хлорофилла сбрасывает энергию на зеаксантин, а тот диссипирует ее в тепло. Получается замечательно красивая система, когда в зависимости от интенсивности света, каротиноид выполняет две функции. Когда мало света, он дает энергию для хлорофилла, а когда много света – наоборот забирает.

Итак, к чему же все это приводит. Зачем это нужно? Это все очень точное регулирование фотосистемы II. Но все равно это не спасает D1 белок. D1 белок – самый быстро обменивающийся белок ФСII, время его полужизни 20 – 30 минут, т.е. за 20 – 30 минут половина всех D1 белков растения меняется на новые. Это говорит о том, насколько все таки опасная система ФСII, и почему ее так много. Собственно не сама она опасна, а она постоянно под “домокловым мечом” окисления. Белок D1 синтезируется довольно сложно, он синтезируется в ламеллярных мембранах, затем происходит его процессинг, отгрызается концевая аминокислота, потом он ацетилируется, фосфорилируется, навешивается пальмитиновая кислота, вот после этого он встраивается в гранальные мембраны и начинает работать. Фосфорилирование-дефосфорилирование очень важно. Но когда он, в конце концов, все-таки окисляется, (вы видите, столько механизмов, и все же они не спасают) то происходит целый ритуал “похорон” D1 белка. Сначала из него уходит марганец, потом белки водоокисляющего комплекса раскрываются и тоже уходят. Потом начинает работать протеаза, с двух сторон отгрызает этот белок, он выталкивается из ФС, и на его место приходит новый D1 белок. Встраивается марганец, приходят белки водоокисляющего комплекса, и система начинает работать. И вот это все происходит каждые 30 минут. В принципе, ФСII – одно из самых сложных образований фотосинтеза, очень много регуляторных систем, и все работает достаточно эффективно.

Я не буду вам отдельно говорить о том, что там синтезируется АТФ, это понятно. ФСII и b6/f-комплекс накачивают протоны, АТФ-синтаза практически такая же, как в митохондриях. Таким образом, в результате световой фазы фотосинтеза образуются две вещи – NADPH и АТФ. Это ассимиляционная сила, это старый термин, но он вполне хорош.

NADPH и АТФ – продукты всей сложной системы световой фазы фотосинтеза. Вот сейчас мы с вами разобрали всю световую фазу фотосинтеза. Эти продукты идут в темновую фазу, о которой мы с вами будем говорить в следующий раз.


 

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать

20514. Розбивання квадратних матриць на клітки першим способом 41.5 KB
  Одним з найважливіших завдань є завдання знаходження вирішення систем лінійних рівнянь алгебри. коефіцієнтів Х шукане рішення записане у вигляді стовпця з n елементів F стовпець вільних членів з mелементів. Якщо A прямокутна m ´ n матріца рангу до те рішення може не існувати або бути не єдиним. В разі неіснування рішення має сенс узагальнене рішення що дає мінімум сумі квадратів нев'язок див.
20515. Розміщення без повторень 18.84 KB
  формула для знаходження кількості розміщень без повторень: Перестановки без повторень комбінаторні сполуки які можуть відрізнятися одинвід одного лише порядком входять до них елементів.формула для знаходження кількості перестановок без повторень: .
20516. Розширення реального часу на DFD 37.5 KB
  Таким чином будьякий Webпроект сайтвізитка електронна вітрина електронний магазин форум електро нний журнал пошукова система тощо є інформаційною системою яка функціонує у глобальному інформаційному середовищі World Wide Web. Надалі їх будемо називати Webсистемами [6]. Оскільки життєвий цикл інформаційної системи по чинається з етапів системного аналізу та проектування [3] то й Webсистеми не можуть бути винятком. Для Webсистем особливо важливим є урахування таких інформаційних особливостей як залежність від часу.
20517. Словник даних. БНФ-нотація 41 KB
  БНФнотація. БНФнотация позволяет формально описать расщепление объединение потоков. Это определение может быть следующим: X=ABC; Y=AB; Z=BC Такие определения хранятся в словаре данных в так называемой БНФстатье. БНФстатья используется для описания компонент данных в потоках данных и в хранилищах.
20518. Специфікації керування. Побудова діаграм переходів станів. Символи STD. Таблиці і матриці переходів 30 KB
  Символи STD. Діаграми переходів станів STD відносять до групи специфікацій управління які призначені для моделювання і документування аспектів системи пов’язаних із часом або реакцією на події. STD подають процес функціонування системи як послідовність переходів з одного стану до іншого. До складу STD входять такі структурні одиниці:Стан може визначатися як стійкі внутрішні умови системи.
20519. Шаблони функцій (передача типу в функцію у вигляді параметру). Перевизначення шаблонів функцій. Передача у шаблони додаткових аргументів 27.5 KB
  Шаблони механізм C який дозволяє створювати узагальнені функції і класи які працюють з типами даних які передаються в параметрі. Можна наприклад створити функцію яка сортує масив цілих чисел а можна створити шаблон функції який буде сортувати масиви будьяких даних над якими задані операції порівняння і присвоєння. Шаблон функції виглядає так: template class Ідентифікатор_типу Тип_результату Назва_функціїСписок_параметрів { Тіло функції } Параметр Ідентифікатор_типу задає тип з яким працює функція. Всюди в тілі і заголовку...
20520. Эксплуатация и ремонт металлургических машин 1.54 MB
  Поэтому перед выполнением лабораторной работы необ ходимо ознакомиться с ее содержанием теоретической частью и методикой выполнения. Выполняться могут не все лабораторные работы но студен ты должны знать теоретический материал по всем лабораторным работам. Лабораторные работы выполняются самостоятельно студен тами в составе подгруппы в строгом соответствии с инструкциями в отведенные по расписанию часы занятий. Выполнение и оформление лабораторных работ Перед выполнением работы необходимо повторить учебный материал и накануне подробно...
20522. Схемы соединение гальванических элементов. Схема включения реостата. Схема включения потенциометра 24.5 KB
  Схемы соединение гальванических элементов. Теоретическое обоснование: Последовательное соединение элементов показано на стенде а ЭДС батареи Ебат составленной из последовательно соединенных элементов будет больше ЭДС одного элемента Е в n раз Ебат=Е Последовательное соединение элементов применяется в тех случаях когда требуется напряжение больше чем напряжение одного элемента. Но при любом количестве соединяемых последовательно элементов номинальный ток батареи остается равным номинальному току одного элемента. План работы: Начертить...