17698

Формули Френеля

Доклад

Физика

Формули Френеля Фомули Френеля визначають амплітуди й інтенсивності заломленої й відбитої хвилі при проходженні світла через плоску границю розділу двох середовищ із різними показниками заломлення. Формули Френеля справделиві в тому випадку коли границя розділу дв...

Украинкский

2013-07-05

41.19 KB

6 чел.

Формули Френеля

Фомули Френеля визначають амплітуди й інтенсивності заломленої й відбитої хвилі при проходженні світла через плоску границю розділу двох середовищ із різними показниками заломлення.  Формули Френеля справделиві в тому випадку, коли границя розділу двох середовищ гладенька, кут відбиття дорівнює куту падіння, а кут заломлення визначається законом Снеліуса.

При падінні на плоску границю розрізняють дві поляризації світла. S – поляризація - це поляризація світла, для якої напруженість електричного поля перпендикулярна площині падіння. P - поляризація - поляризація світла, для якої вектор напруженості електричного поля лежить в площині падіння.

Для Р-поляризованої хвилі (вектор Е лежить у площині малюнка і перпендикулярний до променя):

{; } , враховуючи, що , маємо  

Аналогічно можна записати або  

Для S-поляризованої хвилі (вектор Е лежить перпендикулярно до площини малюнка і перпендикулярний до променя):

{; } після аналогічних тригонометричних перетворень маємо:

Формули Френеля для s-поляризації й p-поляризації різні. Оскільки світло із різними поляризаціями різним чином відбивається від поверхні, то відбите світло завжди частково поляризоване.

Напрямки поляризації  Е і Е2  співпадають завжди. При  n2 > n1 падаюча та відбита хвиля коливаються у протифазі.


 

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать

81493. Основные источники аммиака в организме. Роль глутамата в обезвреживании и транспорте аммиака. Глутамин как донор амидной группы при синтезе ряда соединений 184.57 KB
  Роль глутамата в обезвреживании и транспорте аммиака. Основные источники аммиака Источник Процесс Ферменты Локализация процесса Аминокислоты Непрямое дезаминирование основной путь дезаминирования аминокислот Аминотрансферазы ПФ Глутаматдегидрогеназа ND Все ткани Окислительное дезаминирование глутамата Глутаматдегидрогеназа ND Все ткани Неокислительное дезаминирование Гис Сер Тре ГистидазаСерин треониндегидратазы ПФ Преимущественно печень Окислительное дезаминирование аминокислот малозначимый путь дезаминирования Оксидаза...
81495. Биосинтез мочевины. Связь орнитинового цикла с ЦТК. Происхождение атомов азота мочевины. Нарушения синтеза и выведения мочевины. Гипераммонемии 382.01 KB
  Мочевина - основной конечный продукт азотистого обмена, в составе которого из организма выделяется до 90% всего выводимого азота. Экскреция мочевины в норме составляет 25 г/сут. При повышении количества потребляемых с пищей белков экскреция мочевины увеличивается.
81496. Обмен безазотистого остатка аминокислот. Гликогенные и кетогенные аминокислоты. Синтез глюкозы из аминокислот. Синтез аминокислот из глюкозы 162.72 KB
  В ходе катаболизма аминокислот происходит отщепление аминогруппы и выделение аммиака. Другим продуктом дезаминирования аминокислот служит их безазотистый остаток в виде α-кетокислот. Катаболизм аминокислот происходит практически постоянно. За сутки в норме в организме человека распадается примерно 100 г аминокислот, и такое же количество должно поступать в составе белков пищи.
81497. Трансметилирование. Метионин и S-аденозилметионин. Синтез креатина, адреналина и фосфатидилхолинов 166.74 KB
  Метальная группа метионина мобильный одноуглеродный фрагмент используемый для синтеза ряда соединений. Перенос метильной группы метионина на соответствующий акцептор называют реакцией трансметилирования имеющей важное метаболическое значение. Метальная группа в молекуле метионина прочно связана с атомом серы поэтому непосредственным донором этого одноутлеродного фрагмента служит активная форма аминокислоты. Реакция активация метионина Активной формой метионина является Sаденозилметионин SM сульфониевая форма аминокислоты...
81498. Метилирование ДНК. Представление о метилировании чужеродных и лекарственных соединений 108.02 KB
  Метилирование ДНК это модификация молекулы ДНК без изменения самой нуклеотидной последовательности ДНК что можно рассматривать как часть эпигенетическойсоставляющей генома. Метилирование ДНК заключается в присоединении метильной группы к цитозину в позиции С5 цитозинового кольца. У человека за процесс метилирования ДНК отвечают три фермента называемые ДНКметилтрансферазами 1 3 и 3b DNMT1 DNMT3 DNMT3b соответственно.
81499. Источники и образование одноуглеродных групп. Тетрагидрофолиевая кислота и цианкобаламин и их роль в процессах трансметилирования 168.87 KB
  Образование и использование одноуглеродных фрагментов. Ещё один источник формального и формиминофрагментов гистидин. Все образующиеся производные Н4фолата играют роль промежуточных переносчиков и служат донорами одноуглеродных фрагментов при синтезе некоторых соединений: пуриновых оснований и тимидиловой кислоты необходимых для синтеза ДНК и РНК регенерации метионина синтезе различных формиминопроизводных формиминоглицина и т. Перенос одноуглеродных фрагментов к акцептору необходим не только для синтеза ряда соединений но и для...
81500. Антивитамины фолиевой кислоты. Механизм действия сульфаниламидных препаратов 104.02 KB
  В медицинской практике в частности в онкологии нашли применение некоторые синтетические аналоги антагонисты фолиевой кислоты. Аминоптерин является наиболее активным цитостатикомантагонистом фолиевой кислоты; отличается высокой токсичностью вследствие чего показан лишь при тяжёлых формах псориаза. ПАБК необходима микроорганизмам для синтеза фолиевой кислоты которая превращается в фолиниевую кислоту участвующую в синтезе нуклеиновых кислот.
81501. Обмен фенилаланина и тирозина. Фенилкетонурия; биохимический дефект, проявление болезни, методы предупреждения, диагностика и лечение 261.77 KB
  Тирозин условно заменимая аминокислота поскольку образуется из фенилаланина. Метаболизм феиилаланина Основное количество фенилаланина расходуется по 2 путям: включается в белки; превращается в тирозин. Превращение фенилаланина в тирозин прежде всего необходимо для удаления избытка фенилаланина так как высокие концентрации его токсичны для клеток.