24081

Переваривание белков. Пути превращения аминокислот в печени

Шпаргалка

Биология и генетика

Расщепление белков происходит при участии нескольких групп ферментов: Экзопептидазы – катализирует разрыв концевой пептидной связи с образованием одной какойлибо аминокислоты. В результате расщепления образуются свободные аминокислоты которые затем подвергаются всасыванию. Аминокислоты всасываются свободно с ионами натрия. Некоторые аминокислоты обладают способностью конкурентно тормозить всасывание других аминокислот: Лизин тормозит всасывание аргинина.

Русский

2013-08-09

105 KB

7 чел.

Билет 56

Переваривание белков происходит в 3 этапа:

  1.  в желудке;
  2.  в тонком кишечнике;
  3.  в клетках слизистой оболочки тонкого кишечника.

Расщепление белков происходит при участии нескольких групп ферментов:

  1.  Экзопептидазы – катализирует разрыв концевой пептидной связи с образованием одной какой-либо аминокислоты.
  2.  Эндопептидазы – гидролизуют пептидные связи внутри полипептидной цепи.

К эндопептидазам относятся следующие ферменты: пепсин, гастрин, трипсин, химотрипсин, эластаза.

К экзопептидазам относятся: карбоксипептидазы, аминопептидазы, дипептидазы.

Экзопептизазы участвуют в переваривании белков в тонком кишечнике.

В результате расщепления образуются свободные аминокислоты, которые затем подвергаются всасыванию. Аминокислоты всасываются свободно с ионами натрия. Некоторые аминокислоты обладают способностью конкурентно тормозить всасывание других аминокислот:

Лизин тормозит всасывание аргинина. Это позволяет считать, что существует общая переносящая система.

Часть аминокислот в кишечнике под действием микрофлоры подвергается гниению. В результате гниения аминокислот в кишечнике образуются ядовитые продукты распада – фенол, индол, крезол, скатол, сероводород. Распад цистеина, цистина, метионина приводит к образованию сероводорода, метилмеркаптана. Диаминокислоты – орнитин и лизин подвергаются декарбоксилированию с образованием путресцина и кадаверина.

Микробные ферменты кишечника превращают тирозинкрезолфенол

триптофанскатолиндол.

После всасывания эти продукты через воротную вену попадают в печень, где обезвреживаются путем связывания с серной или глюкуроновой кислотами с образованием парных кислот, которые выделяются с мочей.

Пути превращения аминокислот в печени.

Включение углеродных скелетов аминокислот в цикл лимонной кислоты.

       

     

                      

Синтез аминокислот

Заменимые аминокислоты образуются в печени из глутаминовой кислоты. Источником всех атомов углерода (а также азота аминогрупп) пролина, орнитина и аргинина является глутамат.

Источником углерода аланина, серина и глицина служат трехуглеродные промежуточные продукты гликолиза, а источником азота их аминогрупп – глутамат; аспартат получает углерод от оксалоацетата, а азот от глутамата.

-кетоглутарат + NH3 + НАДН (или НАДФН)  Глутамат + НАД+ (или НАДФ+)

Глутамат + -кетокислота  -кетоглутарат + аминокислота

-кетокислота + NH3 + НАДН (НАДФН)  аминокислота + НАД+ (НАДФ+)

Восстаниовительное аминирование в печени и других тканях обеспечивает сохраниение и повторное использование аммиака. Большая часть аминокислот синтезируется в результате переноса аминогрупп от других аминокислот без превращения в NH3.

Трансаминирование = переаминирование = аминирование -кетоглутарата.

Мак-Мюррей, стр.276

Трансаминированию в печени не подвергаются аминокислоты с разветвленной цепью – лейцин, изолейцин, валин.

Эти аминокислоты вступают в реакции трансаминироания в почечной и мышечной тканях.

Лизин и треонин не вступают в реакцию трансаминирования.