27188

Обмен липидов, аминокислот, простых и сложных белков. Передача генетической информации и биосинтез белка

Книга

Биология и генетика

Методические рекомендации составлены в виде билетов, содержащих по пять вопросов, и правильных ответов на них, где изложены изложены вопросы обмена липидов, аминокислот, простых и сложных белков. Уделено внимание механизму синтеза белков и нуклеиновых кислот, передаче генетической информации и молекулярной патологии.

Русский

2014-10-17

4.27 MB

5 чел.

Пятигорский медико-фармацевтический институт- филиал Государственного бюджетного образовательного учреждения высшего профессионального образования «Волгоградский государственный медицинский университет»

Министерства здравоохранения Российской Федерации

Кафедра биологической химии и микробиологии

Ю.К. Василенко,  Е.П.Парфентьева, Л.А. Саджая, С.Ю. Маширова

Обмен липидов, аминокислот, простых и сложных белков. Передача генетической информации и биосинтез белка.

 

Методические рекомендации для самоконтроля знаний студентов 3-ого курса очного отделения по биологической химии

С2. Б.13.

Пятигорск 2013


УДК  577.115י122 (078)

ББК 28.072я73+52.5

     О 19

Рецензент: доцент кафедры  фармакологии и патологии  ПМФИ -филиала  ГБОУ ВПО ВолгГМУ, канд. фармац. наук А.Ю. Терехов

Ю.К. Василенко,  Е.П.Парфентьева, Л.А.Саджая, С.Ю.Маширова

О 19   Обмен липидов, аминокислот, простых и сложных белков. Передача генетической информации и биосинтез белка: методические рекомендации для самоконтроля знаний студентов 3-го курса очного отделения по биологической химии (С2.Б.13)
/ Ю.К. Василенко [и др.]. – Пятигорск: ПМФИ - филиал ГБОУ ВПО ВолгГМУ, 2013. – 66 с.

Методические рекомендации составлены  в соответствии с примерной Программой по биохимии, утверждённой в соответствии с ФГОС ВПО - 3 для студентов 3-го курса очной формы обучения. Методические рекомендации составлены в виде билетов, содержащих по пять вопросов, и правильных ответов на них, где изложены изложены вопросы обмена липидов, аминокислот, простых и сложных белков. Уделено внимание механизму синтеза белков и нуклеиновых кислот, передаче генетической информации и молекулярной патологии.

Методические рекомендации  предназначены для самоконтроля знаний студентов при подготовке к занятиям.

                                                                               УДК  577.115י122 (078)

ББК  28.072я73+52.5

Печатается по решению ЦМК

ПМФИ - филиал ГБОУ ВПО ВолгГМУ Минздрава РФ

                                            ПМФИ - филиал ГБОУ ВПО ВолгГМУ, 2013


Пятигорский медико-фармацевтический институт- филиал Государственного бюджетного образовательного учреждения высшего профессионального образования «Волгоградский государственный медицинский университет»

Министерства здравоохранения Российской Федерации


Кафедра биологической химии и микробиологии

Методические рекомендации для самоконтроля знаний студентов 3-ого курса очного отделения по биологической химии

С.2.Б.13.

Курс III

Семестр V

Раздел «Обмен липидов, аминокислот, простых и сложных белков. Передача генетической информации и биосинтез белка»

Занятия:2, 5, 7,9           Объём в часах: лабораторные занятия 10,0

Пятигорск 2013

занятие№1

тема: Обмен липидов. Изучение динамики гидролиза триацилглице-ролов под действием панкреатической липазы. Определение ЛПОНП и ЛПНП в сыворотке крови

занятие№2

Тема: Обмен липидов. Определение кетоновых тел в моче. Определение содержания холестерина в сыворотке крови. Качественные реакции на стероиды

Вопросы для самоконтроля усвоения основных понятий темы

Билет 1.

  1. Какова биологическая роль липидов?
  2. Какой из путей ресинтеза триглицеридов наиболее энергетически выгоден? Почему?
  3. Напишите реакцию образования ацил-карнитина, необходимого для переноса ацил-КоА через мембрану митохондрий?
  4. Напишите превращение ацето-ацетил - и D-β-гидроксибутирил- S-АПБ (фрагмент синтеза жирных кислот).
  5. В какие вещества превращается ацетил-КоА, который образуется в избыточном количестве при диабете и голодании?

Билет 2.

1. Какое физическое свойство характерно для всех липидов?

2.. Напишите реакцию образования глицерофосфата из глицерина?

3. Напишите реакцию образования из ацил-КоА ненасыщенного производного ацил-КоА (фрагмент бета-окисления жирных кислот).

4. В каких органах, и каких органоидах сосредоточены синтетазы жирных кислот (ансамбли ферментов, осуществляющие весь цикл синтеза)?

5. Какая патология возможна при нарушении холестеринового обмена?

Билет 3.

  1. Какова особенность переваривания жиров в желудке?
  2. Напишите реакцию образования фосфатидной кислоты из глицерофосфата?
  3. Напишите реакции образования L-β-гидроксиацил-КоА из L-β-ненасыщенного производного ацил-КоА (фрагмент β-окисления жирных кислот).
  4. Как происходит перенос CH3-CO-S-КоА через мембрану митохондрий в цитоплазму к месту синтеза жирных кислот (без формул)?
  5. Напишите путь биосинтеза лецитина из диглицерида у организмов, не способных к синтезу холина (в виде схемы).

Билет 4.

  1. Какие ферменты расщепляют липиды в кишечнике?
  2. Напишите реакцию ресинтеза триглицеридов из фосфатидной кислоты.
  3. Напишите реакцию образования β-кетоацил-КоА из L- β-гидроксиацил-КоА (фрагмент β-окисления жирных кислот).
  4. Где в организме находятся ферменты синтеза жирных кислот?
  5. Что такое липидоз?

Билет 5.

  1. Какие вещества играют основную роль в эмульгировании жиров в кишечнике?
  2. Напишите ресинтез лецитина в кишечной стенке из диглицерида и ЦДФ-холина.
  3. В какой части клетки происходит окисление жирных кислот по пути - окисления?
  4. Напишите реакцию превращения D- β-гидроксибутирил-S-АПБ в кротонил-S-АПБ (фрагмент синтеза жирных кислот).
  5. Какой орган является центром липидного обмена?

Билет 6.

  1. Перечислите жирные кислоты.
  2. Напишите реакцию ресинтеза по β-моноглицеридному пути.
  3. Какова судьба ацетил-КоА, образующегося при β -окислении жирных кислот?
  4. Напишите реакцию превращения кротонил-S-АПБ (фрагмент синтеза жирных кислот).
  5. Какие кетоновые тела не содержатся в здоровом организме?

Билет 7.

  1. Какова роль желчных кислот в пищеварении липидов?
  2. Напишите реакцию активирования жирных кислот в цитоплазме.
  3. Как происходит окисление ненасыщенных высших жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов (без формул)?
  4. Напишите формулу цитидинфосфатдиацилглицерина – соединения, которое является предшественником всех глицерофосфолипидов.
  5. Что такое кетонурия и кетонемия?

Билет 8.

  1. Назовите важнейшие парные желчные кислоты.
  2. Каков прирост энергии при окислении 1 моля глицерина?
  3. Напишите реакцию расщепления (тиолиза) β-кетоацил-КоА (фрагмент β-окисления жирных кислот).
  4. Напишите начальную реакцию биосинтеза холестерина (реакцию конденсации двух молекул ацетил-КоА).
  5. Какие промежуточные продукты обмена углеводов используются для синтеза жирных кислот?

Билет 9.

  1. Из какого вещества образуются желчные кислоты?
  2. Перечислите этапы катаболизма глицерина (без формул).
  3. Как происходит окисление жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов с момента образования пропионил-КоА? Напишите реакции.
  4. Какое вещество отдает водород для синтеза жирных кислот?
  5. Назовите ацетоновые тела.

Билет 10.

  1. Напишите формулу холевой кислоты.
  2. Где происходит ресинтез липидов?
  3. Как преобразуются ненасыщенные жирные кислоты в субстраты, которые могут окисляться путем β-окисления?
  4. Какое вещество является источником метильных групп в процессе синтеза лецитина из кефалина? Назовите необходимые для этого реакции.
  5. Какова роль тироксина в регуляции обмена липидов?

Билет 11.

  1. Напишите формулу гликохолевой кислоты.
  2. Что такое незаменимые жирные кислоты?
  3. Напишите реакции  β-окисления жирных кислот, образовавшихся внутри митохондрий.
  4. Перечислите вещества, образующиеся из холестерина в процессе его окисления.
  5. Назовите липотропные вещества. Какова их роль?

Билет 12.

  1. Напишите реакции ступенчатого гидролиза триглицерида до β-моноглицерида.
  2. Какая липаза в тканях является гормонозависимой?
  3. Каков чистый прирост энергии при окислении 1 моля пальмитиновой кислоты?
  4. Напишите реакцию синтеза фосфатидилсерина (серинфосфатида) из цитидиндифосфатдиацилглицерина и аминокислоты серина.
  5. Назовите гормоны, принимающие участие в регуляции обмена липидов.

Билет 13.

  1. В составе каких соединений циркулируют в крови липиды?
  2. Напишите реакцию активирования жирных кислот в митохондриях.
  3. Напишите стадию активирования СО2 биотиновым ферментом – ацил-КоА-карбоксилазой (фрагмент синтеза жирных кислот).
  4. Напишите схему синтеза холестерина из ацил-КоА (без формул).
  5. Как осуществляется регуляция обмена липидов?

Билет 14.

  1. На какие продукты расщепляются стериды в тонком кишечнике и как происходит всасывание продуктов гидролиза?
  2. Как происходит перенос ацил-КоА через мембрану митохондрий из цитоплазмы в матрикс к месту окисления жирных кислот (без реакций)?
  3. Напишите реакцию образования малонил-КоА из активированной биотиновым ферментов углекислоты (фрагмент синтеза жирных кислот).
  4. Напишите формулу холестерина.
  5. Какова роль инсулина в регуляции жирового обмена?

Билет 15.

  1. Напишите схему гидролиза лецитина в кишечнике.
  2. Где депонируется жир в организме?
  3. Напишите реакцию между ацетил-S-АПБ и малонил-S-АПБ, при которой происходит наращивание цепи углеродных атомов (фрагмент синтеза жирных кислот).
  4. Какие нарушения липидного обмена наблюдаются при сахарном диабете?
  5. В каком органе, в основном, синтезируется холестерин?

Билет 16.

  1. В каких отделах пищеварительного тракта совершается пищеварение жиров?
  2. Каков пул желчных кислот у человека и сколько оборотов совершают желчные кислоты в сутки в процессе всасывания жирных кислот?
  3. Опишите строение пальмитатсинтетазы – полиферментного комплекса, участвующего в биосинтезе жирных кислот.
  4. Напишите схему ресинтеза жиров  в эпителии кишечника (без формул).
  5. Напишите реакцию синтеза холестерида.

Ответы на контрольные вопросы

Ответ на билет 1

  1. Липиды обеспечивают организм энергией, выполняют структурную функцию в образовании мембран и др. структур, участвуют в регуляции температуры тела, являются предшественниками простагландинов и выполняют ряд специфических функций.
  2. Более выгоден β-моноглицеридный путь, при котором нет затраты энергии на активацию глицерина (не используется АТФ).

5. Кетоновые тела и холестерин.

 

Ответ на билет 2

  1. Растворимость в органических растворителях и нерастворимость в воде.

  1. В печени, поджелудочной железе, легких, тонком кишечнике, почках, мозговой и жировой ткани.  Локализуются в цитоплазме на поверхности мембран эндоплазматической сети.

5. Кетоз (накопление кетоновых тел), атеросклероз, желчнокаменная болезнь.

Ответ на билет 3

1. В желудке переваривается природно-эмульгированный жир молока в слабокислой среде в присутствии липазы, выделяемой желудочными железами.

  1. Митохондриальный ацетил-КоА переходит в цитоплазму в составе цитрата или с помощью карнитина.

  1. Так же, как и в кишечном эпителии.

Ответ на билет 4

1. Липазы поджелудочного и кишечного сока.

4. В цитоплазме, на поверхности мембран эндоплазматического ретикулума.

5. Снижение концентрации ионов бикарбонатов крови за счет увеличения концентрации ацетоуксусной и β-гидроксимасляной кислот, т.е. сдвиг рН крови в кислую сторону.

Ответ на билет 5

1. Желчные кислоты: холевая, дезоксихолевая, хенодезоксихолевая, литохолевая.

  1. В митохондриях по пути β-окисления.

5. Печень.

Ответ на билет 6

1. Холевая, дезоксихолевая, литохолевая, хенодезоксихолевая.

3. Ацетил-КоА окисляется в лимоннокислом цикле, сопряженном с дыхательной цепью, а также используется для синтеза высших жирных кислот и холестерина.

5. Ацетон.

Ответ на билет 7

  1. Желчные кислоты эмульгируют жиры, активируют липазу, образуют растворимый комплекс с жирными кислотами и стеролами, которые затем всасываются из кишечника.
  2.  

  1. Окисление идет по пути β-окисления до тех пор, пока не останется трехуглеродный фрагмент – пропионил-КоА; затем идет преобразование его по метилмалониловому пути в сукцинил-КоА, который поступает в лимоннокислый цикл.
  1.  

Цитидиндифосфат-

диацилглицерин

5. Повышенное содержание кетоновых тел в моче и крови (до 400 мг% в крови и до 100 г в моче за сутки).


Ответ на билет 8

  1. Гликохолевая, гликодезоксихолевая, гликохенодезоксихолевая. Они составляют около 2/3 всего количества желчных кислот.
  2. 22 АТФ.

5. Ацетил-КоА и НАДФ-Н2.

Ответ на билет 9

  1. Из холестерина.

  1. Глицерин-глицерофосфат, фосфодиоксиацетон, 3-фосфоглицериновый альдегид- 1,3-дифосфоглицериновая кислота-3-фосфоглицериновая кислота – 2-фосфоглицериновая кислота – 2-фосфоенолпировиноградная кислота – пировиноградная кислота- ацетил-КоА-СО2 + Н2О.

4. НАДФ-Н2

  1. Ацетоуксусная кислота, β-гидроксимасляная кислота, ацетон.

Ответ на билет 10

холиевая кислота

2. В клетках кишечного эпителия.

  1. Первая дополнительная реакция: перемещение двойной связи в α-β-положение и образование транс-формы соединения (при участии изомераз). Вторая дополнительная реакция: образование L- стереоизомера β-гидроксиацил-КоА (при участии эпимераз).

5. Тироксин увеличивает катаболизм жиров и вызывает снижение концентрации липидов в крови, уменьшает депонирование жиров в тканях.

Ответ на билет 11

гликохолиевая кислота

  1. Полиеновые жирные кислоты,  которые образуются в организме животных (линолевая, линоленовая, арахидоновая).
  2. Ацил-КоА – α-β-ненасыщенное производное ацил-КоА (транс-изомер) – L – β – гидроксиацил-КоА – β-кетоацил-КоА укороченный ацил-S-КоА + ацетил-КоА.
  3. Желчные кислоты, кортикостероиды, половые гормоны, витамин Д3.
  4. Холин, метионин и др. вещества, которые обладают лабильными метильными группами. Они предотвращают жировое перерождение печени, способствуют увеличение синтеза фосфатидов вместо триацилглицеринов в печени.

Ответ на билет 12

2. Триглицеридлипаза.

  1. 130 АТФ.

5. Гормоны гипофиза (СТГ, АКТГ), тироксин, адреналин, инсулин, половые гормоны, глюкокортикостероиды.

Ответ на билет 13

1. В составе липопротеидов.

5. Липидный обмен регулируется ЦНС непосредственно или через ряд эндокринных желез, т.е. нейрогуморально.

Ответ на билет 14

1. Стериды при гидролизе расщепляются на стерины и жирные кислоты; продукты гидролиза всасываются в виде комплекса с желчными кислотами (мицеллы).

2. Ацил-КоА вступает в цитоплазме в реакцию с карнитином. Образовавшийся ацильный эфир карнитина проходит через мембрану в матрикс, где вновь распадается на ацил-КоА и карнитин.

4.

5. Инсулин в печени и жировой ткани стимулирует синтез жирных кислот и жиров.

Ответ на билет 15

2. В подкожной клетчатке, сальнике, брыжейке.

4. Накопление в крови кетоновых тел и холестерина в результате повышенного образования ацетил-КоА вследствие усиления мобилизации жира из жировых депо и катаболизма жирных кислот.

5. В печени.

Ответ на билет 16

  1. В основном, в тонком кишечнике, частично в желудке (жиры молока).
  2. 2,8 – 5,5 г. Совершают 5-6 оборотов.
  3. Пальмитат синтетаза представляет собой полиферментный комплекс из 6-ти ферментов и содержит, кроме того, низкомолекулярный белок (HS-АПБ), который связывается и переносит ацильные остатки от одного фермента к другому в процессе синтеза жирной кислоты.
  4. Глицерин – фосфоглицерин – фосфатидная кислота – диацилглицерин – триацилглицерин..

ЗАНЯТИЕ№4

Тема: Обмен аминокислот и белков. Количественное определение белка биуретовым методом. Обнаружение белка в моче 

ЗАНЯТИЕ№5

Тема: Обмен аминокислот и белков. Количественное определение мочевины в сыворотке крови.  Качественная реакция на дофамин

Вопросы для самоконтроля усвоения основных понятий темы
Билет 1

1. Какие аминокислоты и когда используют с лечебной целью?

2. Какие ферменты расщепляют белки в желудке и кишечнике? Каковы оптимумы рН этих ферментов?

3. Как обезвреживается в организме аммиак? Приведите реакцию первичного связывания аммиака.

4. Перечислите основные превращения аминокислот по альфа-аминогруппе и приведите реакцию окислительного дезаминирования глутамата.

  1. Какие ферменты относятся по своему действию к внутриклеточным и внеклеточным пептидгидролазам, и где локализуется их действие?

Билет 2

  1. Что способствует и где протеолитическому расщеплению белков?
  2. Перечислите основные ферменты, расщепляющие белки и пептиды в желудке и кишечнике.
  3. Что такое непрямое дезаминирование (трансдезаминирование)?
  4. Напишите реакции орнитинового цикла: преобразование аммиака в карбамилфосфат и цитруллин.
  5. Напишите двухэтапную реакцию окислительного дезаминирования глутаминовой кислоты, укажите ферменты, ее катализирующие.

Билет 3

1. Что такое аминокислотный пул? Охарактеризуйте катепсины.

2. Как активируются пепсиноген и трипсиноген?

3. Какие связи в молекуле белка расщепляет химотрипсин?

4. Что называют переаминированием, и какой фермент его катализирует?

5. Напишите реакции трансдезаминирования с образованием глутаминовой кислоты.

 

Билет 4

1. В чем заключается специфичность действия пепсина?

2. Как активируются трипсиноген и химотрипсиноген?

3. Напишите реакцию обезвреживания фенола путем соединения с ФАФС. Когда она наблюдается?

4. Перечислите основные реакции аминокислот по альфа-аминогруппе и напишите реакцию окислительного дезаминирования глутамата.

5. Что такое положительный азотистый баланс и аминокислотный пул?

Билет 5

1. Перечислите протеолитические ферменты кишечных желез и поджелудочной железы. Укажите, какие из них экзопептидазы, какие эндопептидазы.

2. Какова роль соляной кислоты желудочного сока в переваривании белков пищи?

3. Напишите реакцию образования триптамина из триптофана и приведите название фермента. К какому типу реакций аминокислот относится эта реакция?

4. Напишите реакцию образования триптамина из триптофана и приведите название фермента. К какому типу общих реакций аминокислот относится эта реакция?

5. Как называется процесс образования глюкозы из аминокислот? Какие аминокислоты относятся к типичным глюкопластическим? Напишите их формулы.

Билет 6

1. Дайте характеристику пепсину.

2. Что такое трансдезаминирование?

3. Напишите реакцию образования тирамина из тирозина и укажите фермент. К какому типу общих реакций аминокислот относится эта реакция?

4. Назовите простатическую группу аминотрансферазы. Напишите ее формулу.

Напишите заключительную реакцию гидролиза аргинина в орнитиновом цикле и назовите фермент, катализирующий эту реакцию.

Билет 7

1. Напишите этап переаминирования, ведущий к образованию из альфа-кетокислоты и пиридоксальаминофермента глутаминовой кислоты.

2. Перечислите реакции аминокислот по радикалу и приведите пример комбинированной реакции.

3. Где и как обезвреживаются ядовитые продукты гниения белков, образующихся в кишечнике?

4. Напишите схему гидролитического дезаминирования аминокислот.

5. Перечислите известные вам биогенные амины. Напишите реакцию образования гистамина, укажите фермент, катализирующий эту реакцию. Как обезвреживаются биогенные амины в тканях?

Билет 8

1. Объясните понятие «отрицательный азотистый баланс».

2. Напишите реакции процесса переаминирования до образования альфа-кетокислоты.

3. Какие токсические продукты образуются из белков в процессе их гниения в кишечнике? Напишите их формулы.

4. Напишите реакцию образования гистамина из гистидина и укажите фермент, катализирующий эту реакцию.

5. Перечислите основные реакции аминокислот по радикалу и приведите пример реакции переметилирования.

Билет 9

1. Что такое экзопептидазы? назовите их.

2. На какие связи в молекуле белка действует пепсин?

3. Перечислите реакции превращения аминокислот по карбоксильной группе и приведите пример реакции образования аминоациладенилата. Назовите фермент, катализирующий эту реакцию.

4. Какими путями синтезируются в тканях млекопитающих заменимые жирные кислоты? Укажите исходные вещества.

5. Напишите реакцию образования цитруллина из орнитина и карбамилфосфата в орнитиновом цикле.

Билет 10

1.  Какой путь в большинстве случаев используется в тканях при синтезе заменимых аминокислот?

2. Какие пептидные связи расщепляются под действием трипсина?

3. Напишите реакцию образования фермент-субстратного комплекса из пиридоксальаминофермента и альфа-кетоглутаровой кислоты.

4. Напишите реакцию окислительного дезаминирования глутаминовой кислоты.

Напишите реакцию образования аргининоянтарной кислоты в орнитиновом цикле.

Билет 11

1. Назовите кетопластические аминокислоты и напишите их формулы.

2. Перечислите основные реакции по радикалу и приведите пример окислительно-восстановительной реакции.

3. Назовите два важнейших вида первичного синтеза аминокислот. Напишите уравнение образования глутаминовой кислоты с использованием аммиака.

4. Напишите схему реакции гидролитического дезаминирования аминокислот.

5. В виде каких продуктов выделяется из организма аммиак.

Билет 12

1.Какие аминокислоты называются незаменимыми? Перечислите их. Напишите формулу аминокислоты, входящей в IV класс аминокислот.

2.Какова роль энтерокиназы кишечного сока? Что такое аутокаталитическое активирование?

3. Перечислите основные реакции аминокислот по радикалу и приведите пример реакции бета-декарбоксилирования.

4. Что является простетической группой декарбоксилаз  аминокислот? Напишите формулу. Напишите реакцию образования ГАМК.

5. Напишите реакцию превращения цитруллина в орнитиновом цикле до образования аргинина.

Билет 13

1. Приведите реакции окисления биогенных аминов в организме. Назовите фермент, катализирующий этот процесс.

2. Каким образом активируется химотрипсин?

3. Какие продукты образуются при различных видах дезаминирования аминокислот?

4. Какие виды реакций включает в себя первичный синтез аминокислот? Напишите реакцию прямого аминирования непредельных аминокислот и назовите фермент.

5. В каких органах и в каких органоидах

клетки происходит синтез мочевины? Напишите реакции образования аргининоянтарной кислоты из аммиака.

Билет 14

1. Напишите реакции первичного обезвреживания аммиака в клетке на примере синтеза глутамина.

2. Как действует на пептиды карбоксипептидаза?

3. Какие виды реакций включает в себя первичный синтез аминокислот?

4. Приведите реакцию восстановительного аминирования аминокислот.

5. Как происходит первичное связывание аммиака в момент его образования в клетке? Каков основной путь обезвреживания аммиака в организме? Напишите реакции образования цитруллина из аммиака.

Билет 15

1.Перечислите лекарственные препараты – аминокислоты или комбинированные препараты, содержащие аминокислоты. Какие из аминокислот являются официнальными препаратами?

2.Как действуют на пептиды аминопептидазы?

3. какие продукты расщепления белков всасываются из кишечника в кровь? Каким путем?

4. Что является простетической частью декарбоксилаз аминокислот и аминотрансфераз? Напишите формулу. Напишите реакцию образования гистамина.

5. Приведите реакцию синтеза амида-аспарагина. Какова роль этой реакции в организме? Назовите фермент.

Билет 16

1. Что такое азотистый баланс? Сколько грамм азота выделяется и поступает в организм при азотистом равновесии?

2. Охарактеризуйте эндопептидазы и экзопептидазы. Назовите их.

3. Что такое гниение белков в кишечнике? Перечислите продукты гниения и напишите формулы токсичных продуктов.

4. Каким превращениям могут подвергаться безазотистые остатки аминокислот? Укажите пять путей их поступления в ЛКЦ.

5. Перечислите ферменты орнитинового цикла. Напишите уравнение заключительной реакции орнитинового цикла.

Ответы на контрольные вопросы

Ответ на билет 1

1.С лечебной целью используют метионин и гистидин при заболеваниях печени, ГАМК и глицин при патологии ЦНС, цистеин – при заболеваниях глаз.

2.Ферменты, расщепляющие белки в желудке – пепсин, гастриксин, химозин. Оптимум рН их соответственно: 1,5 – 2,5;  3,0;  3,0 - 4,0. В кишечнике – трипсин и химотрипсин, оптимум рН 7-8.

3.Аммиак обезвреживается в организме путем первичного связывания с глутаминовой  и аспарагиновой кислотами с образованием их амидов и путем обезвреживания аммиака в орнитиновом цикле с образованием мочевины.

Реакция первичного связывания аммиака:

4.Основные превращения аминокислот по альфа-аминогруппе:

а) дезаминирование (окислительное, восстановительное, гидролитическое, внутримолекулярное);

б) переаминирование.

Реакция окислительного дезаминирования глутамата:

5.Внутриклеточные пептидазы катепсины, функционирующие в лизосомах клеток. Внеклеточные пептидгидролазы – ферменты пищеварительных желез – трипсин, химотрипсин, карбоксипептидаза, аминопептидазы, дипептидазы расщепляют белки в полости желудочно-кишечного тракта.

Ответ на билет 2

1. Денатурация белка: при приготовлении пищи, в ротовой полости под влиянием слюны, в желудке – под влиянием HCl.

2. Основные ферменты, расщепляющие пептиды в желудке и кишечнике: пепсин, трипсин, гастриксин, химозин, химотрипсин, карбоксипептидаза, аминопептидазы, дипептидаза.

3. Трансдезаминирование включает вначале этап переаминирования аминокислот в основном с альфа-кетоглутаровой кислотой, а затем - окислительное дезаминирование образовавшейся глутаминовой кислоты.

4. Реакции преобразования аммиака в карбамилфосфат и цитруллин:

5. Реакция окислительного дезаминирования глутаминовой кислоты:

Ответ на билет 3

1.Аминокислотный пул – динамическая совокупность внутриклеточных свободных аминокислот, участвующих в обмене; катепсины – внутриклеточные пептидгидролазы, соответствующие по действию пепсину и трипсину, оптимум рН многих катепсинов – 5-6, но есть с оптимумом 3 и 7.

2.Под влиянием соляной кислоты отщепляется часть молекулы пепсиногена и образуется активный протеолитический фермент – пепсин; сходным образом трипсиноген под влиянием энтерокиназы превращается в трипсин.

3.Химотрипсин гидролизует предпочтительно пептидные связи, в образовании которых участвует карбоксильная группа ароматических аминокислот, а также лейцина и метионина.

4.Перенос аминогрупп с альфа-аминокислоты на альфа-кетокислоту с образованием другой аминокислоты под влиянием трансаминазы.

5.

Ответ на билет 4

Пепсин активен в кислой среде и предпочтительно катализирует гидролиз пептидных связей при фенилаланине и лейцине, по другим данным – образованные аминогруппами ароматических и дикарбоновых аминокислот

2. От трипсиногена под влиянием энтерокиназы кишечного сока или самого трипсина отщепляется гексапептид и образуется  активный протеолитический фермент – трипсин. Химотрипсиноген превращается в химотрипсин под влиянием трипсина.

3. Реакция происходит при гниении белков в кишечнике и служит для обезвреживания ядовитого фенола.


4. Дезаминирование: окислительное, восстановительное, внутримолекулярное, гидролитическое и переаминирование.

5. Положительный азотистый баланс – это часть азота пищи, задерживаемая в организме и используемая в основном в биосинтезе белков и тканей. Он свидетельствует о преобладании в обмене анаболических процессов над катаболическими. Аминокислотный пул – это динамическая совокупность аминокислот, участвующих в обмене.

Ответ на билет 5

1. Пептидгидролаза кишечных желез: аминопептидаза, дипептидаза. Пептидгидролазы поджелудочной железы: трипсин, химотрипсин, карбоксипептидаза, эластаза, коллагеназа. Аминопептидаза, карбоксипептидаза и дипептидаза – это экзопептидаза, а остальные эндопептидазы.

2. Соляная кислота создает кислую среду для действия пепсина и способствует набуханию и частичному денатурированию белков, что ускоряет их гидролитическое расщепление. Она необходима для активирования пепсиногена в пепсин.

  1.  Это пример реакции по карбоксильной группе аминокислот:

4.

5. Глюконеогенез. Аланин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота.

аланин

Ответы на билет 6

1. Простой белок, оптимум рН 1,5-2,5; относится к группе эндопептидаз, высокая каталитическая активность, специфичность, преимущественное расщепление пептидных связей белка, образованными аминогруппами ароматических и дикарбоновых аминокислот, а по другим данным – образованных при фенилаланине и лейцине.

2. Трансдезаминирование (непрямое дезаминирование) включает вначале переаминирование в основном с альфа-кетоглутаровой кислотой, а затем образовавшаяся глутаминовая кислота подвергается окислительному дезаминированию.

3. Это реакция по карбоксильной группе аминокислот:


4.

5.

Ответ  на билет 7

1.

2. Окислительно-восстановительные, бета-декарбоксилирование, деметилирование, переметилирование, комбинированные.

3. В печени. Частично - в кишечнике путем окисления и образования парных кислот с участием ФАФС и УДФГК.

4.

5. Гистамин, тирамин, триптамин, серотонин, цистамин, гамма-аминомасляная кислота. Биогенные амины в тканях под влиянием аминооксидаз окисляются в соответствующие альдегиды, которые окисляются в жирные кислоты, а они подвергаются бета-окислению до конечных продуктов.

Ответы на билет № 8

1. При отрицательном азотистом балансе количество выделяемого в сутки азота превышает его поступление в организм с пищей, что свидетельствует о преобладании катаболического процесса в белковом обмене.

2. Ввести уравнение

3. Фенол, крезол, индол, биогенные амины.

4.

5. Окислительно-восстановительные реакции; б) бета-декарбоксилирование; в) деметилирование и переметилирование; г) комбинированные реакции.

Ответ на билет № 9

1. Экзопептидазы отщепляют C- и  N-концевые аминокислоты от полипептидной цепи; карбоксипептидазы, аминопептидазы, дипептидазы.

2. Пепсин преимущественно гидролизует пептидные связи, образованные аминогруппами ароматических и дикарбоновых аминокислот, а по другим данным - пептидные связи, образованные в фенилаланине и лейцине.

3. Декарбоксилирование с образованием аминов и образование аминоациладенилатов.

4. Заменимые аминокислоты в тканях синтезируются разными путями (переаминированием, первичным синтезом, взаимопревращением).

5.

Ответ на билет № 10

1. В большинстве случаев предшественником углеродного скелета синтезируемой заменимой аминокислоты служит соответствующая альфа-кетокислота, происходящая в конечном итоге от того или иного продукта лимоннокислого цикла, а аминогруппы поступают обычно от глутаминовой кислоты в результате реакции переаминирования.

2. Трипсин преимущественно ускоряет гидролиз пептидной связи, в образовании которой участвует карбоксильные группы лизина и аргинина.


3.

4. Окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты:

5.


Ответ на билет № 11

1. Лейцин, фенилаланин, тирозин.

лейцин

Фенилаланин

Тирозин

2. а) окислительно-восстановительные реакции; б) – бетадекарбоксилирование;

в) деметилирование и переметилирование; г) комбинированные реакции.

3. Восстановительное аминирование альфа-кетоглутаровой кислоты и прямое аминирование непредельной кислоты.


4.

5. В виде мочевины и аммонийных солей.

Ответ на билет № 12.

1. Это те аминокислоты, которые не синтезируются в организме человека -  метионин, треонин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, валин, триптофан (для некоторых организмов еще гистидин и аргинин).

2. Превращение трипсиногена в трипсин. Аутокаталитическое активирование – трипсин сам превращает трипсиноген в трипсин.

3. Окислительно-восстановительные реакции, б) декарбоксилирование, в) деметилирование и переметилирование; г) комбинированные реакцию

4.

5.


Ответ на билет 13

1.

2. Под действием трипсина из химотрипсиногена образуется химотрипсин.

3. Аммиак, насыщенные и ненасыщенные кислоты, кетокислоты, гидроксикислоты.

4. Восстановительное аминирование кето-кислоты или прямое аминирование непредельной аминокислоты.

5. В печени, в митохондриях гепатоцитов.


Ответ на билет 14

1.

2. Расщепляет аминокислоты с С-конца пептидной цепи.

3. Окислительно-восстановительные реакции; б) бета-декарбоксилирование;

в) деметилирование и переметилирование; г) комбинированные реакции.

4. Две. Одна поставляется в виде свободного аммиака, образующегося в процессе окислительного дезаминирования глутаминовой кислоты, вторая – поставляется аспарагиновой кислотой, которая образуется в результате переаминирования глутаминовой кислоты с щавелевоуксусной кислотой в митохондриях.

5. Первично-связанные NH3 – образование амидов – глутамин и аспарагина. Основная суть обезвреживания NH3 – орнитиновый цикл.

Ответ на билет 15

1. Глутаминовая кислота, метионин, гистидин, цистеин, глицин, вицеин (включающий цистеин, гликокол, глутаминовую кислоту) гаммалон, церебролизин. Глутаминовая кислота, метионин, глицин являются официнальными препаратами.

2. Отщепляет аминокислоту с N-конца пептида.

3. Аминокислоты путем активного транспорта.

4.

5. Аммиак связывается в момент его образования в клетке аспарагиновой или глутаминовой кислотой с образованием аспарагина или глутамина, т.е. происходит первичное связывание аммиака в организме.

Ответ на билет 16

1. Этот термин означает количественную разницу между введенным в организм с пищей азота и выведенным азотом в виде конечных продуктов азотистого обмена (в г/сутки), поскольку основная масса, как азота пищи, так и выделяемых продуктов имеет белковое происхождение. При азотистом равновесии в сутки выделяется и поступает в организм 15 г. азота.

2. Так называемые экзопептидазы – карбоксипептидазы, аминопептидазы и дипептидазы – являются металлоферментами. Они активируются двухвалентными ионами магния, марганца, кобальта, цинка. Эндопептидазами является пепсин, трипсин, химотрипсин.

3. Невсосавшаяся часть аминокислот может использоваться микрофлорой кишечника в качестве питания. Под действием ферментов микробов образуются различные соединения, такие как амины, спирты, фенол, индол, сероводород и др. Этот процесс и называют гниением белков в кишечнике.

4.Часть безазотистого углеродного скелета аминокислот после их дезаминирования подвергается окислительному расщеплению на фрагменты, которые могут затем включаться в лимоннокислый цикл пятью путями для дальнейшего окисления, с другой стороны эти углеродные остатки аминокислот могут затем включаться в лимоннокислый цикл пятью путями для дальнейшего окисления, с другой стороны эти углеродные остатки аминокислот могут

5. Карбамилфосфатсинетаза, орнитинкарбамилтранфераза, аргининосукцинатсинтетаза, аргининосукцинатлиаза, аргиназа.

ЗАНЯТИЕ №6

Тема: ОБМЕН СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ. ОПРЕДЕЛЕНИЕ БИЛИРУБИНА И ЕГО ФРАКЦИЙ В СЫВОРОТКЕ КРОВИ. ОБНАРУЖЕНИЕ КРОВЯНЫХ И ЖЕЛЧНЫХ ПИГМЕНТОВ В МОЧЕ 

ЗАНЯТИЕ №7

Тема: ОБМЕН СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ. КОЛИЧЕСТВЕННОЕ ОПРЕДЕЛЕНИЕ ГЕМОГЛОБИНА ПЛАЗМЫ КРОВИ, КОЛИЧЕСТВЕННОЕОПРЕДЕЛЕНИЕ МОЧЕВОЙ КИСЛОТЫ В СЫВОРОТКЕ КРОВИ
Вопросы для самоконтроля усвоения основных понятий темы

Билет 1

  1. Чем отличается обмен простых белков от обмена сложных белков?
  2. На каком уровне идет дезаминирование пуриновых оснований?
  3. В чем заключается начальный этап превращения нуклеопротеидов в пищеварительном канале?
  4. Какие соединения являются скелетом гема?
  5. Какие белки - гемопротеиды Вы знаете?

Билет 2

  1. Чем представлена простетическая группа гемоглобина и каким превращениям она подвергается в кишечнике?
  2. Какие ферменты катализируют расщепление нуклеиновых кислот в кишечнике? Где они образуются?
  3. В чем заключается первый этап гидролиза гемоглобина в пищеварительном тракте?
  4. В чем заключается первый этап распада тканевых нуклеиновых кислот?
  5. Какой реакции катаболизма подвергаются дезаминированные пиримидиновые основания? Напишите реакцию образования дигидроурацила.

Билет 3

1. Напишите схему катаболизма гема в тканях.

2. До каких продуктов распадаются нуклеиновые кислоты при пищеварении нуклеопротеидов? Назовите ферменты.

3. Напишите путь синтеза пуриновых оснований.

4. Какова судьба гема, образующегося в результате пищеварительного гидролиза гемоглобина в желудочно-кишечном тракте?

5. Какие ферменты принимают участие в расщеплении нуклеозидов в тканях? Напишите уравнения превращения аденозина в рибохо-1- фосфат и аденин.

Билет 4

  1. Напишите схему биосинтеза гема в тканях.
  2. В виде каких соединений всасываются в кишечнике продукты гидролиза нуклеиновых кислот?
  3. Какие вещества являются источником атомов углерода для построения пуриновых и пиримидиновых оснований при их биосинтезе?
  4. Где в организме происходит разрушение эритроцитов и распад гемоглобина?
  5. К какому классу ферментов относятся нуклеазы желудочно-кишечного тракта?

Билет 5

1. Какой ферментативный процесс лежит в основе пищеварения нуклеиновых кислот?

2.Напишите реакцию превращения цитозина в урацил и укажите фермент,       катализирующий эту реакцию?

3. Как происходит синтез пуриновых оснований?

4. В чем заключается первый этап распада гемоглобина в тканях?

5. В чем заключается первый этап распада мононуклеотидов в тканях?

Билет 6

  1. Под влиянием каких ферментов распадаются нуклеиновые кислоты в тканях? Где локализованы эти ферменты?
  2. Какой реакции катаболизма подвергаются дезаминированные пуриновые основания?
  3. Из чего образуются вердоглобин в процессе катаболизма гема?
  4. О чем говорит отсутствие в моче и кале желчных пигментов?
  5. Приведите пример распада мононуклеотида АМФ в тканях.

Билет 7

  1. Напишите реакцию гидролиза гуанозин-3/-монофосфата. Как называется фермент, катализирующий эту реакцию?
  2. Какой реакции катаболизма подвергаются дезаминированные пиримидиновые основания? Напишите реакцию образования CO2, NH3, бета-аланина из урацила.
  3. Какова судьба вердоглобина в процессе распада гема?
  4. В каких частях клеток локализованы тканевые нуклеазы?
  5. В чем заключается фосфорилазный путь распада нуклеозида в тканях? Напишите реакцию распада гуанозина.

Билет 8

  1. Напишите фосфорилазный путь распада нуклеозида (гуанозина), укажите фермент.
  2. Назовите конечный продукт распада пуриновых оснований у человека и напишите его формулу.
  3. Во что превращается биливердин в процессе распада гема?
  4. В чем заключается первый этап распада мононуклеотидов в тканях?
  5. Как называется фермент, катализирующий реакцию фосфоролиза аденозина? Напишите эту реакцию.

Билет 9

  1. Напишите гидролазный путь распада нуклеозида (уридина).
  2. Назовите конечные продукты катаболизма пиримидиновых оснований, напишите их формулу.
  3. Дайте характеристику «непрямому» или «свободному »билирубину.
  4. Приведите пример реакции фосфоролиза нуклеозида в тканях на примере цитидина.
  5. Какой реакции подвергается аденин, гуанин и цитозин на первой стадии катаболизма? Напишите эту реакцию с аденином.

Билет 10

  1. В чем заключается первая фаза распада пуриновых и пиримидиновых оснований и как называется фермент, катализирующий этот распад?
  2. Напишите реакцию образования аллантоиновой  кислоты из гипоксантина и укажите фермент, катализирующий эту реакцию.
  3. Каким образом обезвреживается в печени «свободный» билирубин?
  4. Какие Вы знаете два пути распада нуклеозидов в тканях?
  5. Что является конечным продуктом распада пуриновых оснований у человека и некоторых животных? Напишите его образование из аденина.

Билет 11

  1. С какой целью проводится определение «прямого» и «непрямого» билирубина в лабораторной диагностике? Как меняется его содержэание в крови при различных формах желтух?
  2. Какие простые конечные продукты образуются при распаде в организме нуклеиновых кислот? Напишите их формулы, образуемые у человека.
  3. Какой фермент катализирует реакцию образования диглюкуронида билирубина? Как называется кофермент этого фермента?
  4. Что тако «желчные пигменты»?
  5. Приведите пример гидролитического распада нуклеозида в тканях на примере тимидина.

Билет 12

  1. Напишите реакцию превращения гуанина в ксантин и укажите фермент, катализирующий эту реакцию.
  2. Напишите схематично(словами) распад мочевой кислоты до мочевины и глиоксиловой кислоты. Для кого характерен этот путь распада мочевой кислоты?
  3. В какое вещество билирубин превращается в тонком кишечнике?
  4. Что является конечным продуктом распада пуриновых оснований у человека? Напишите его образование из аденина.
  5. Перечислите основные конечные продукты распада ДНК и РНК в организме человека и напишите их формулы.

Билет 13

  1. Напишите реакцию образования порфобилиногена и укажите фермент, катализирующий эту реакцию.
  2. В какой форме выводится билирубин из организма?
  3. Какое соединение является источником азота для синтеза пиррольных колец гемма?
  4. В чем отличие дальнейшего после дезаминирования превращения пуриновых и пиримидиновых оснований?
  5. Напишите реакцию образования из инозиновой кислоты адениловой кислоты.

Билет 14

  1. Напишите реакцию превращения урацила в бета-аланин и карбаминовую кислоту и назовите фермент, катализирующий реакции.
  2. Дайте характеристику «прямого» (связанного) билирубина.
  3. Что является исходным материалом для синтеза в организме пиррольных колец порфиринового ядра? Что и сколько они поставляют для олбразования кольца?
  4. Напишите реакцию образования порфобилиногена.

5. Напишите схему распада ДНК до образования свободных азотистых оснований.

Билет 15

  1. Дайте характеристику «непрямого» и прямого билирубина.
  2. В чем заключаются начальный этап превращения нуклеопротеидов в пищеварительном тракте?
  3. Какие белки гемопротеиды Вы знаете?
  4. В чем заключается первый этап распада гемоглобина в тканях?
  5. Напишите реакцию превращения аденина в гипоксантин и укажите фермент, катализирующий эту реакцию.

Билет 16

  1. Какие заболевания могут возникать при нарушении обмена пуриновых оснований?
  2. Какие вещества являются источником атомов азота для построения гетероциклических колец при синтезе азотистых оснований?
  3. В каком виде всасываются продукты гидролиза нуклеиновых кислот стенкой кишечника?
  4. Какая химическая структура лежит в основе гема?
  5. Напишите уравнение реакции гидролиза тимидин-3/-монофосфата.

Ответы на контрольные вопросы

Ответ на билет №1

  1. Превращениями свойственными простетической группе.
  2. На уровне как свободных пуриновых и пиримидиновых оснований, так и на уровне нуклеотидов и нуклеозидов.
  3. В отщеплении нуклеиновой кислоты от белковой части нуклеопротеидов. В желудке под влиянием пепсина и хлороводородной кислоты, в кишечнике – трипсина, химотрипсина и др.
  4. :

5.


Ответ на билет №2

  1. Гем- простетическая группа гемоглобина, в кишечнике окисляется в гематин, который в основном выделяется с калом.
  2. Ферменты поджелудочной железы и тонкого кишечника- специфические нуклеазы(эндо и экзорибонуклеазы и эндо и экзодезоксирибонуклеазы),  неспецифические фосфодиэстеразы.
  3. Гемоглобин распадается под действием пищеварительных ферментов на гемм и глобин.
  4. На первом этапе из сукцинил-КоА и глицина образуется δ-аминолевулиновая кислота, на втором этапе две молекулы δ-аминолевулиновой кислоты конденсируются в молекулу порфобилиногена, на третьем этапе, включающим несколько стадий, не до конца выясненных, из четырех молекул порфобилиногена образуется в конечном итоге протопорфирин IX.
  5.  

Ответ на билет №3

1.гем катаболизируется по схеме: гемм(в составе гемоглобина) глобина →

вердоглобин → биливердин + глобин +железо → билирубин → ди и моноглюкурониды билирубина → мезобилирубин → мезобилиноген (уробилиноген) → стеркобилиноген → стеркобелин.

2.Нуклеотидов и нуклеозидов под действием специфических нуклеаз и не специфических фосфодиэстераз.

  1. В результате 11-ти последовательных ферментативных реакций с использованием 5-ти молекул АТФ образуется:

     Инозиновая кислота→аденил-янтарная кислота→адениловая кислота (АМФ)

                          ↓ окисление

               Ксантиловая кислота

                           ↓ аминирование за счет глутамина

               Гуаниловая кислота (ГМФ).

  1. Гемм окисляется в гематин, который плохо всасывается в кишечнике и выводится наружу.
  2. Нуклеозидаза и нуклеозидфосфорилаза.

Ответ на билет №4

1.Сукцинил-КоА + глицин → α-амино-β-кетоадипиновая кислота → δ-аминолевулиновая кислота → порфобилиноген → порфирин → гемм.

2. Нуклеотидов и нуклеозидов.

3.Двуокись углерода и формиат.

4.В клетках ретикуло-эндотелиальной системы (клетках костного мозга, купферовых клетках печени,.клетках селезенки и т.п.)

5. К классу гидролаз или трансфераз (к группе фосфотрансфераз).

Ответ на билет №5

1.Гидролиз.

2.

3. Широкое использование глицина, аспарагина и глутамина как источников азота гтероциклических колец, двуокиси углерода и формиата как поставщика атомов углерода; построение пуринового основания и завершение пиримидинового основания присходит на рибозо-5-фосфат, в результате чего образуются не свободные  азотистые основания, а сразу мононуклеотиды; и ферментативный характер всех реакций, происходящих в процессе синтеза нуклеотидов.

4.Распад гемоглобина начинается с разрыва α- метиновой связи между 1 и 2-ым пирольными кольцами порфиринового ядра под действием НАДН- зависимой оксидазы и приводит к образованию вердоглобина.

5.В отщеплении остатка фосфорной кислоты под влиянием тканевых фосфатаз (нуклеотидаз) с образованием нуклеозидов.

Ответ на билет №6

1.Под влиянием тканевых нуклеаз (дезоксирибонуклеаз и рибонуклеаз), локализованных главным образом, в митохондриях.

2.Реакция окисления:

3.Образуется на первой стадии распада гемоглобина в тканях.

4.Исчезновение желчных пигментов из мочи и кала (обесцвечивание их)при наличии билирубина в крови свидетельствует о полном прекращении поступления желчи в кишечник (закупорке желчных протоков).

5.

Ответ на билет №7

1.

2.Реакция восстановления.

3.Вердоглобин ферментативно расщепляется на глобин, билирубин и железо.

4.В митохондриях.

5.В переносе пентозы от нуклеозида на фосфорную кислоту с образованием пентозо-1-фосфата и азотистого основания.

Ответ на билет №8

1.

2.Мочевая кислота:

3.Биливердин восстанавливается в билирубин → диглюкуронид билирубина → мезобилирубин → мезобилиноген (уробилиноген) → стеркобилиноген → стеркобилин.

4.Происходит ощепление остатка фосфорной кислоты под влиянием тканевых фосфатаз (нуклеотидаз).

5.Аденозидаза.

Ответ на билет №9

1.

2.β-аланин и карбаминовая кислота (последняя распадается на аммиак и СО2).

3. «Непрямой» или «свободный» билирубин плохо растворим в воде и не дает реакции с диазореактивом Эрлиха.

4.

5.Дезаминированию под влиянием специфических аминогидролаз.

Ответ на билет №10

1. В дезаминировании под влиянием специфических аминогидролаз.

2.

3. путем образования с глюкуроновой кислотой диглюкуронида билирубина или моноглюкуронида билирубина.

4. а) фосфоролиз;      б) гидролиз.

5. Мочевая кислота.

Ответ на билет №11

1. Для диагностики патологических состояний, в частности, установления формы желтухи. При патологии печени (печеночная желтуха)в крови увеличивается количество «прямого» (связанного) билирубина из-за нарушения его экскреции в желчь; при надпеченочной желтухе увеличивается «непрямой» билирубин; при подпеченочной желтухе увеличиваются обе формы билирубина при превалировании «прямого » билирубина.

2. Фосфорная кислота, углекислый газ, аммиак, β-аланин, мочевая кислота (или аллантоин или аллантоиновая кислота,или глиоксилевая кислота и мочевина), рибоза(или 2/  -дезоксирибоза  ).

3. Глюкуронидтрансфераза с коферментом уридиндифосфоглюкуроновая кислота (УДФГК).

4. Билирубин (пигмент красно-желтого, коричневого цвета) и биливердин(пигмент зеленого цвета).

5.

Ответ на билет №12

  1.  

3. В мезобилирубин → мезобилиноген → стеркобилиноген.

4. Мочевая кислота:

5.Фосфорная кислота, пентоза, углекислота, аминокислота, аммиак, мочевая кислота.

Ответ на билет №13

1.

2.В виде стеркобилиногена и уробилиногена.

3.Глицин.

4.Дезаминированные пуриновые основания подвергаются окислительным реакциям, а дезаминированные пиримидиновые – восстановлению.

Ответ на билет №14

1.

2.Этот билирубин, связанный с глюкуроновой кислотой (моно или диглюкуронид билирубина), не токсичен, дает прямую реакцию с диазореактивом Эрлиха и хорошо растворяется в воде.

3. Гликокол и сукцинил-КоА с участием пиридоксальзависимого фермента. Гликокол поставляет все 4 атома азота и 8 атомов углерода, а сукцинил-КоА остальные 26 атомов углерода.

4.

Ответ на билет №15

1.Свободный билирубин(«непрямой» билирубин)- продукт восстановления биливердина, является для организма токсическим веществом, не дает прямой реакции с диазореактивом Эрлиха и плохо растворяется в воде. «Прямой » билирубин растворим в воде и дает реакцию с диазореактивом Эрлиха.

2. в отщеплении нуклеиновой кислоты от белковой части нуклеопротеида под действием протеолитических ферментов, а затем под действием нуклеаз- распад нуклеиновых кислот на нуклеотиды, которые под действием фосфатаз превращаются в нуклеозиды.

3.

4.Гем (в составе гемоглобина) окисляется при участии аскорбиновой кислоты в вердоглобин → биливердин → билирубин → глюкурониды билирубина → мезобилиноген (уробилиноген) → стеркобилиноген.

5.

Ответ на билет №16

1.Увеличение содержания мочевой кислоты в крови, что наблюдается при подагре, заболеваниях почек и заболеваниях, сопровождаемых усиленным распадом нуклеопротеидов(лейкозы, аллергия и др.).

2. Глицин,  глутамин, аспарагин- источники атома азота; СО2  и формиат- источники атома углерода.

3.

4.Протопорфирин- включает 4 пирольных кольца, связанных метиновыми группами, в центре атом железа.

5.

ЗАНЯТИЕ №8

Тема: МАТРИЧНЫЕ БИОСИНТЕЗЫ: РЕПЛИКАЦИЯ, ТРАНСКРИПЦИЯ И ТРАНСЛЯЦИЯ, ОСНОВНЫЕ ЭТАПЫ БЕЛКОВОГО СИНТЕЗА, ПОСТТРАНСЛЯЦИОННАЯ МОДИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ, ВЫДЕЛЕНИЕ дРНП ИЗ ТКАНИ СЕЛЕЗЕНКИ. КАЧЕСТВЕННАЯ РЕАКЦИЯ НА ДНК

ЗАНЯТИЕ №9

Тема: РЕГУЛЯЦИЯ БИОСИНТЕЗА БЕЛКА. ГЕНЕТИЧЕСКАЯ ИЗМЕНЧИВОСТЬ, ПОЛИМОРФИЗМ БЕЛКОВ, ИММУНОГЛОБУЛИНЫ, МОЛЕКУЛЯРНАЯ ПАТОЛОГИЯ, ЭКСПРЕСС ДИАГНОСТИКА ПАТОЛОГИИ АМИНОКИСЛОТНОГО И УГЛЕВОДНОГО

Вопросы для самоконтроля усвоения основных понятий темы

Билет №1

1. Какая «затравка» необходима для синтеза нуклеиновых кислот?

2. Все ли кодоны кодируют аминокислоты? Какие различают кодоны?

3. Каким образом синтезированный полипептид приобретает вторичную и третичную структуру?

4. Что такое триплетность генетического кода?

5. В чем заключается различие в передачи генетической информации у прокариотов и эукариотов?

    

Билет №2

1. Какие вещества являются исходными для синтеза нуклеиновых кислот?

2. Какова функция фермента пептид-трансферазы в процессе биосинтеза белка?

3. Какие  фармпрепараты могут стимулировать и ингибировать биосинтез белков и нуклеиновых кислот?

4. Какой РНК свойственна конформация «клеверного листа»?Какие биологически важные участки в ней имеются?

5. Что такое кодон и триплет?

Билет №3

1. Назовите примеры ферментопатии аминокислотного обмена

2. Что может быть следствием генных мутаций?

3. Назовите три основных этапа биосинтеза белка

4. Какие пути биосинтезе белков Вы знаете?

5. В чем заключается ведущий механизм воспроизведения специфичности при биосинтезе нуклеиновых кислот?

Билет №4

1. Что называется геном и геномом?

2. Приведите пример, подтверждающий систему регуляции биосинтезе белка по Жакобу и Моно.

3. В чем заключается неспецифический синтез РНК?

4. Что называется редупликацией?

5. На какие группы подразделяются протеинопатии?

Билет №5

1. Что называется информосомой?

2. Чем отличается транскриптон эукариотов от транскриптона прокариотов?

3. Какие этапы в синтезе ДНК путем обратной транскрипции Вы  знаете?

4. Какова роль ДНК-лигазы при биосинтезе ДНК?

5. Какие факторы могут вызывать мутации?

Билет №6

1. Какие нуклеотиды должны наличествовать при биосинтезе ДНК и РНК?

2. С какого конца и с какой аминокислоты начинается синтез полипептидной цепи на рибосоме?

3. Что понимается под индукцией ферментов и что называется индукторами?

4. Что собой представляют фрагменты Оказаки при биосинтезе ДНК?

5. Почему антигены являются поливалентными?

Билет №7

1. Какие ферменты катализируют синтез ДНК?

2. Что понимают под пептидильным  участком рибосомы (П- участок)?

3. Что называется в генетическом аппарате геном-регулятором?

4. Чем определяется множественность антител к различным антигенам?

5. Чем обеспечивается специфический синтез нуклеиновых кислот со строго заданной последовательностью нуклеотидов в молекуле?

Билет №8

1. По какому принципу идет сборка дочерней ДНК на ДНК матрице? Чем характеризуется дочерняя ДНК?

2. Чем диктуется набор и порядок расположения аминокислот в синтезируемой белковой молекуле?

3. Что называется в генетическом аппарате клетки транскриптоном?

4. Какие три характерные особенности специфического синтеза РНК Вам известны?

5. Что такое иммуноглобулины?

Билет №9

1. Сколько молекул синтезируется дезоксирибонуклеиновых кислот на биспиральной матричной молекуле ДНК? Как называется этот синтез?

2. В чем заключается этап рекогниции при биосинтезе белка?

3. Что входит у эукариотов в состав хроматина и какова их роль в регуляции генов?

4. Какие три характерные особенности специфического биосинтеза ДНК Вам известны?

5. Что представляют собой иммуноглобулины по химической природе?

Билет №10

1. Как классифицируются иммуноглобулины?

2. Какие свойства присущи генетическому коду?

3. Что называется в генетическом аппарате клетки геном - оператором?

4. Какие функциональные участки включают в себя транскриптон?

5. Что такое полиморфизм белков?

Билет №11

1. Какой механизм является ведущим при специфическом воспроизведении первичной структуры белков?

2. Что понимают под элонгацией?

3. Что в генетическом аппарате клетки называется опероном?

4. Какие стадии выделяют в трансляции белка? какие элементы участвуют  в инициации7

5. Приведите общую схему биосинтеза ДНК по Корнбергу.

Билет №12

1. Чем обусловлена специфичность антител при связывании антигенов?

2. Что необходимо для осуществления стадии инициации при трансляции белка?

3. Что понимают под репрессией ферментов и что называется репрессорами?

4. Чем определяется порядок присоединения нуклеозидтрифосфатов к полипептидной матрице ДНК?

5. Откуда берется энергия для синтеза нуклеиновых кислот в ядре клетки?

Билет №13

Чем и как регулируется функция гена-оператора?

В чем заключается этап транскрипции при биосинтезе белков?

Охарактеризуйте строение антител (иммуноглобулинов).

В чем состоит специфичность транспортных РНК?

Какова функция фермента пептидилэстеразы в процессе биосинтеза белка?

Билет №14

1. В чем заключается этап трансляции? какие стадии в ней различают?

2. Какие активные участки имеют т-РНК? какую функцию выполняет т-РНК?

3.. Какие участки (области) различают в полипептидных цепях иммуноглобулинов?

4. Какие связи возникают между комплементарными азотистыми основаниями матрицы и вновь синтезируемой полипептидной цепи?

5. Что такое антиген?

Билет №15

1. Что такое гипервариабельные области в молекуле иммуноглобулинов?

2. Сколько аминокислот кодируется одним триплетом (кодоном)? Сколькими кодонами кодируется отдельная аминокислота?

3. Назовите варианты генных мутаций.

4. Где и при каких условиях происходит в клетке синтез белка?

5. Почему антитела являются двухвалентными?

Билет №16

Что составляет молекулярную основу изменчивости организма?

Что такое специфичность генетического кода?

В результате чего развиваются молекулярные болезни?

Что происходит с биспиральной ДНК-матрицей при биосинтезе ДНК?

Какие вещества называются гаптенами?

Ответы на контрольные вопросы

Ответ на билет №1

1. В виде олигорибонуклеотида (праймера)  

2. Нет. Из 64 кодонов три кодона являются кодонами-терминаторами, указывающими окончание синтеза полипептидной цепи. Остальные кодируют аминокислоты (являются смысловыми).

3. В цитоплазме. Самопроизвольно, определяется первичной структурой и является термодинамически свободным процессом. Показано, что вторичная структура начинает формироваться в процессе синтеза полипептидной цепи. Предполагают, что в цитоплазме могут участвовать какие-то молекулярные механизмы (белки Шапироны)

4. Единица кодирования – кодон, состоит из трех нуклеотидов.

5. Синтез и-РНК и белка прокариотов (транскрипция и трансляция) идет одновременно, у них нет ядра. У эукариотов эти два процесса разделены в пространстве и времени: транскрипция совершается в ядре, а затем в цитоплазме на рибосомах происходит трансляция.

Ответ на билет №2

1. Нуклеозид - 5¹- трифосфаты.

2. В переносе пептидил - т-РНК (первоначально N-формилметионина) из пептидильного участка рибосомы в аминокислотный участок рибосомы с присоединением полипептида (первоначально N– формилметионина) к аминоацил-т-РНК и высвобождением т-РНК.

3. К стимуляторам относятся гормональные препараты (инсулин, ретаболил, феноболин и др.), а из негормональных калия оротат и инозит, к ингибиторам – различные антибиотики (микамицин, неомицин, стрептомицин и др.).

4. Транспортной РНК. В ней имеются следующие биологически важные участки: антикодон, акцепторный участок в виде концевого триплета ЦЦА и для связывания с активирующим ферментом – аминоацил - тРНК - синтетазой.

5. Это синонимы, обозначаеющие специфическое сочетание трех нуклеотидов, считающихся единицей кодирования аминокислот.

Ответ на билет №3

1. Фенилкетонурия (дефект фенилаланингидроксилазы), альбинизм (дефект тирозиназы), алкаптонурия (дефект гомогентизинатоксидазы), тирозинемия (дефект фенилпируватоксидазы).

2. Либо прекращение синтеза белка, кодируемого поврежденным структурным геном, либо синтез измененного, «неправильного» белка.

3. Транскрипция, рекогниция, трансляция

4. Матричный и неспецифический (мультиэнзимный).

5. В комплементарном синтезе по матрице. Этот же принцип имеет огромное значение при специфическом воспроизведении первичной структуры белковых молекул при их матричном синтезе.

Ответ на билет № 4

1. Сочетание кодонов в виде участка ДНК, несущего информацию о структуре какого либо состоящего из нескольких полипептидных цепей белка, называется геном, а сочетание генов в организме – его геномом.

2. Синтез фермента галактозидазы в микробной клетке. В отсутствие лактозы, являющейся с генетической точки зрения индуктором, белок-репрессор блокирует ген-оператор. Появление в среде лактозы ведет к образованию неактивного комплекса – репрессор-индуктор, в результате ген-оператор освобождается и побуждает структурные гены синтезировать и-РНК и в рибосомах начинается синтез фермента галактозидазы.

3.  а) исходными соединениями могут служить рибонуклеозиддифосфаты.

     б) реакция ускоряется ферментом – полинуклеотидфосфорилазой.

     в) участие ДНК- матрицы необязательно.

     г) необязательно наличие всех 4-х видов рибонуклеозидфосфатов.

     д) реакция обратима

4. Это синтез дочерней ДНК на ДНК-матрице.

5. Ферментные (т.е. ферментопатии) и неферментные протеинопатии.

Ответ на билет № 5

1. Рибонуклеопротеидный комплекс, образованный синтезированной на ДНК информационной РНК с белковым компонентом информатином для транспорта и-РНК из ядра в цитоплазму клетки.

2. Большая часть транскриптона эукариотов занята зоной управления, а меньшая часть – структурными генами.

3. I этап: на одноцепочечной РНК – матрице в присутствии РНК – зависимой ДНК-полимеразы (ревертазы) синтезируется одноцепочечная ДНК и образуется РНК-ДНК-молекула.

II этап: РНК-аза разрушает РНК-цепь в РНК-ДНК-молекуле.

 III этап: Фермент ДНК-зависимая-ДНК-полимераза на ДНК цепи собирает дочернюю цепь ДНК – образуется ДНК- ДНК-молекула.

4. ДНК-лигаза «сшивает» фрагменты Оказаки в непрерывную полинуклеотидную цепь дочерней ДНК.

5. Природные и чужеродные мутагены. К природным мутагенам относятся пероксидные соединения, свободные радикалы и  т.д., к чужеродным мутагенам относятся химические вещества (алкилирующие соединения, окислители и т.д.), физические факторы (ионизирующее облучение) и биологические факторы (вирусы).

Ответ на билет №6

1. дАТФ, дГТФ, дТТФ, дЦТФ – при биосинтезе ДНК и АТФ, ГТФ, УТФ, ЦТФ – при биосинтезе РНК.

2. С   N – конца в направлении С – конца, начиная всегда с метионина, включающегося в синтез у прокариотов в виде N-формил-метионин-т-РНК.

3. Увеличение концентрации бактериальных ферментов при добавлении в питательную среду субстратов этих ферментов в результате их синтеза, а индукторами – вещества, индуцирующие образование ферментов.

4. Дискретные участки синтезируемой дочерней ДНК на комплементарных участках матричной «отстающей» цепи ДНК.

5. Отдельные участки поверхности одного и того же антигена (радикалы аминокислот, углеводный компонент – гаптен) могут быть разными антигенными детерминантами, т.е. к каждой молекуле антигена может присоединиться несколько молекул антител, поэтому антиген является поливалентным.  

Ответ на билет №7

1. Несколько десятков ферментов, в том числе ДНК- полимеразы (I, II, III), лигаза, эндонуклеазы, белковые факторы, РНК-полимеразы и др, которые образуют репликативный комплекс.

2. Участок рибосомы, связывающийся с удлиняющейся цепью синтезируемого полипептида-П-участок, а участок, присоединяющий новую аминоацил-тРНК в процессе синтеза полипептида-А-участок.

3. Пространственно отделенный от гена-оператора участок ДНК, на котором транскрибируется и-РНК, необходимая для синтеза белков-репрессоров, регулирующих деятельность гена-оператора.

4. Имеется огромное разнообразие иммуноглобулинов, отличающихся по типу антигенных связывающих центров; число вариаций активных центров антител огромно, практически беспредельно, т.к. оно определяется изотипом антител, их индивидуальными вариантами (аллотипами) и, особенно, идиотипическим разнообразием антигенсвязывающих активных центров.

5. Наличием ДНК-матрицы и комплементарностью синтеза (комплементарным синтезом на ДНК-матрице).

Ответ на билет №8

1. По принципу комплементарности азотистых оснований матрицы азотистым основаниям синтезируемой нуклеиновой кислоты. Комплементарностью и антипараллельностью.

2. Порядком и составом нуклеотидов (а точнее азотистых оснований) в ДНК-матрице.

3. Совокупность участков ДНК-промотора, оператора, структурных генов и генов терминаторов.

4.   а) биосинтез протекает при наличии всех 4-х видов рибонуклеозид-5¹-трифосфатов: АТФ, ГТФ, УТФ, ЦТФ.

б) биосинтез идет при воздействии ферментов РНК-полимераз.    

    в) синтез идет на отдельных участках одной из цепей

    ДНК-матрицы.

5. Иммуноглобулины (антитела) представляет собой белки-гликопротеиды плазмы крови, которые по своей электрофоретической подвижности относятся к гамма-глобулинам. Антитела – это специализированные белки с характерными особенностями строения, функции, регуляции биосинтеза; с ними связан иммунитет.

Ответ на билет №9

1. Две. Редупликация (репликация, самоудвоение).

2. В активировании аминокислот и связывании со специфическими транспортными РНК под влиянием специфических амино-ацил-т-РНК-синтетаз и доставке их на рибосомы. т-РНК выполняют адапторную функцию.

3. Белки гистоны, кислые белки, фосфопротеиды, РНК, из которых гистоны, имеющие положительный заряд, препятствуют транскрибированию, а кислые белки с отрицательным зарядом облегчают транскрипцию генов.

4. а) наличие всех 4-х видов дезоксирибонуклеозид - 5¹- фосфатов: дАТФ, дГТФ, дЦТФ, дТТФ.

б) биосинтез идет при воздействии ферментативного комплекса – реплекативной системы, включающей несколько десятков индивидуальных ферментов и белковых факторов.

в) необходима «затравка» в виде олигорибонуклеотида (праймер) и ДНК-матрица.

5. Антитела (иммуноглобулины) по химической природе являются высокомолекулярными гликопротеинами, содержащими от 2-3% до 10-12% ковалентно связанных с белком гексозо- и гексоаминосодержащих олигосахаридов с небольшим количеством сиаловой кислоты и фукозы.

Ответ на билет № 10

1. По структуре, антигенным и иммунобиологическим свойствам иммуноглобулины разделяются на 5 классов, обозначаемых как JgJ, JgA, JgM, JgE, JgD. Иммуноглобулины J, A, M имеют подклассы. Все классы и подклассы иммуноглобулинов различаются по   аминокислотной последовательности.

2. Универсальность, специфичность, триплетность, вырожденность, неперекрываемость, колинеарность.

3. Участок ДНК, который либо «разрешает», либо «запрещает» образование на структурных генах и-РНК.

4. Промотор, оператор, структурные гены, терминатор.

5. Это существование разных форм белка, выполняющего одинаковые или очень близкие функции, получившие название «изобелки», т. е. изобелки – это множественные молекулярные формы белка, обнаруживаемые в пределах организма одного биологического вида как результат наличия более чем одного структурного гена в генофонде вида для этого белка.

Ответ на билет 11

1. Комплементарный синтез по матрице.

2. Последовательная расстановка аминокислот на свои места в и-РНК и их связывание рибосомой в полипептидную цепь.

3. Сочетание сообщества структурных генов, каждый из которых ответственен за взаимосвязанный синтез ряда специфических белков и гена-оператора.

Инициация, элонгация, терминация. Иницирующий аминоацил-тРНК (N-формилметионин-тРНК у прокариот), иницирующий кодом, иРНК, факторы инициации F1,F2,F3, ГТФ, рибосома.

Ответ на билет 12.

1. Обусловлена как первичной, так и третичной структурой иммуноглобулинов; последняя комплементарна конформации антигена и обеспечивает сближение, взаимную ориентацию специфических участков полипептидной цепи с образованием связывающего участка, однако, узкая избирательность взаимодействия антител с антигенами определяется в первую очередь различиями первичной структуры вариабельных участков (антигенсвязывающего центра антитела).

2. Инициирующая аминоацил-тРНК в виде N- формилметионин – тРНК (у прокариот); или метионил-тРНК (у эукариот) факторы инициации F1,F2,F3, и-РНК с инициирующим кодоном, рибосома, ГТФ.

3. Снижение концентрации ферментов в результате прекращения их синтеза в присутствии в среде конечных продуктов реакции, катализируемых этими ферментами, а репрессорами – вещества, вызывающие репрессию.  

4. Определяется последовательностью расположения комплементарных им нуклеотидов в матрице.

5. Синтез обеспечивается эненргией за счет распада макроэргических связей в нуклеозид-5¹-трифосфате при отщеплении пирофосфата.

Ответ на билет №13

1. Контролируется пространственно изолированным геном-регулятором. Ген-регулятор транскрибирует и-РНК, необходимую для синтеза белка-репрессора, который может связываться с геном-оператором и влиять на функцию структурных генов.

2. В синтезе молекул информационной РНК на матричной ДНК. Необходимо наличие АТФ, ГТФ, ЦТФ, УТФ, фермента РНК-полимеразы и матрицы.

3. Структурную основу иммуноглобулинов всех классов составляют четыре полипептидной цепи: две одинаковые, тяжелые Н-цепи и две одинаковые легкие L- цепи. С помощью межцепочечных дисульфидных связей, а также нековалентных взаимодействий четыре цепи объединяются в единую ковалентно связанную структуру, обозначаемую как мономер.  

4. В наличии особого триплета (различного у разных т-РНК), который выполняет функцию антикодона, т.е. является специфическим кодоном, комплементарным соответствующему кодону-триплету и-РНК. Для всех т-РНК является общим конформация в виде так называемого клеверного листа.

5. В отщеплении синтезированного полипептида от т-РНК на стадии терминации трансляции.

Ответ на билет №14

1. В сборке полипептидных цепей на рибосомах согласно информации, заложенной в и-РНК (собственно, синтез белковых молекул). Инициация, элонгация и терминация.

2. Участок связывания аминокислоты (в виде триплета ЦЦА), антикодон – участок для связывания с и-РНК и участок для связывания с ферментом аминоацил-т-РНК-синтетазой. Адапторную функцию.

3. Как в Н- , так и в L- цепях имеются вариабельная V- область, в которой последовательность аминокислот непостоянна, и константная или постоянная С- область с постоянным набором аминокислот. В V- области выделяют гипервариабельный участок, образующий антигенсвязывающий центр антитела.

4. Водородные. Аденин-тимин, гуанин-цистеин – при синтезе ДНК, Аденин-урацил, гуанин-цистеин – при синтезе РНК.  

5. Антигенами называются все те вещества, которые несут признаки генетической чужеродности и при введении в организм называют развитие специфических иммунологических реакций. Типичными антигенами являются чужеродные белки, полисахариды микроорганизмов.

Ответ на билет № 15

1. В вариабельных участках цепей иммуноглобулинов выделяют гипервариабельные области. Эти области формируют участки связывания антигенов и называются антигенсвязывающими центрами молекул антител (детерминантами).

2. Каждый кодон кодирует только одну аминокислоту, но каждая аминокислота может кодироваться несколькими кодонами (2-6 кодонами).

3. Транзиция (замена), делеция (выпадение), вставка одной или группы пар нуклеотидов и изменение местоположения отдельных участков ДНК.

4. В рибосомах, ферментативным путем, в соответствии с информацией, заложенной в ДНК о последовательности включения определенных аминокислот в синтезирующуюся полипептидную цепь.

5. В каждой молекуле иммуноглобулина (мономера) имеются два антигенсвязывающих центра (детерминанты), относящиеся к гипервариабельным участкам Н- и L- цепей, и, значит, каждая молекула иммуноглобулина может связать две молекулы антигена. Поэтому антитела являются двухвалентными.

Ответ на билет №16

1. Молекулярную основу изменчивости организма составляют наследуемые изменения первичной структуры ДНК-мутации. Различают хромосомные мутации и генные мутации. Наследуются мутации в половых клетках.

2. Специфичность – каждой аминокислоте соответствуют только определенные кодоны, которые не могут использоваться для другой аминокислоты. Цистрон – участок ДНК, кодирующий одну полипептидную цепь. Ген – участок ДНК, кодирующий молекулу белка, состоящую из нескольких полипептидных цепей.

3. Молекулярная болезнь развивается вследствие образования или дефектного белка, или явно недостаточного количества нормального белка, неспособного из-за этого выполнять в полном объеме свои функции в организме. Эти болезни обозначаются как протеинопатии.

4. Раскручивание с образованием так называемой «репликативной вилки» - двух в фиксированной точке у прокариотов и множества репликативных вилок у эукариотов.

5. Антигенные свойства могут проявлять и некоторые низкомолекулярные вещества (ряд гормонов, лекарств). При этом они сами по себе не индуцируют синтез антител, но после их присоединения к молекуле белка стимулируют образование антител как к белку, так и к присоединенному низкомолекулярному веществу. Такие вещества плучили название гаптены.

Учебное издание

               Ю.К. Василенко

            Е.П. Парфентьева

            Л.А. Саджая

            С.Ю.Маширова

Обмен липидов, аминокислот, простых и сложных белков.Передача генетической информации и биосинтез белка

Методические рекомендации для самоконтроля знаний студентов 3-ого курса очного отделения по биологической химии

С2. Б.13.

Технический редактор Браташова Т.М.

Подписано в печать «____»_____ _____2013 г.

Формат 60х84 1/16 Бумага кн.-журнальная.

Печать ротапринтная. Усл.-печ.л.___

Уч.-изд.л. _____

Тираж ____ заказ _____

ПМФИ - филиал ГБОУ ВПО ВолгГМУ,

357532, Пятигорск, проспект Калинина, 11


 

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать

84551. Кров’яний тиск і його зміни у різних відділах судинного русла 41.24 KB
  Головним фактором який впливає на формування кров’яного тиску є ЗПОзагальний периферичний опір – сумарний опір всіх судин великого кола кровообігу. Він забезпечує падіння тиску крові з 100 в аорті до 0 мм рт. Оцінити внесок судин різних областей в його створення можна по падінню тиску ΔР крові на рівні цих судин так як ΔР = Q R а Q в даний момент часу однаковий в будьякій ділянці судинної системи аорта всі артеріоли всі капіляри всі венули і т. Загальне зниження тиску на ділянці аорта – нижня порожниста вена складає 100 мм.
84552. Артеріальний тиск, фактори, що визначають його величину. Методи реєстрації артеріального тиску 43.25 KB
  Методи реєстрації артеріального тиску.; 4 Середньодинамічний – рівень тиску який забезпечував би ту ж величину ХОК Q яка має місце в реальних умовах якби не було б коливань артеріального тиску. Фактори що визначають величину артеріального тиску: 1. ХОК нагнітальна функція лівого серця – більше впливає на рівень систолічного тиску; 2.
84553. Кровообіг у капілярах. Механізми обміну рідини між кров’ю і тканинами. 43.5 KB
  Механізми обміну рідини між кров’ю і тканинами. Кількість речовин які ідуть за механізмом дифузії з капіляра в капіляр однакові Час протягом якого кров перебуває в капілярі достатня для того щоб повністю вирівнялись концентрації різних речовин в крові і в інтерстеціальної рідини. В капілярах відбувається обмін рідини між кров’ю та тканинами також за механізмом фільтраціїрезорбції. При цьому рух рідини через стінку капіляра проходить за градієнтом концентрації який утворюється внаслідок складання чотирьох сил: Ронк.
84554. Кровоток у венах, вплив на нього гравітації. Фактори, що визначають величину венозного тиску 43.4 KB
  Фактори що визначають величину венозного тиску. Фактором який викликає розтягування вен і депонування в них крові є трансмуральний тиск різниця гідростатичного тиску крові та оточуючих тканин. Трансмуральний тиск значно зростає у венах розміщених нижче серця при вертикальній позі людини оскільки до власного гідростатичного тиску крові створюється насосною функцією серця приєднується гідростатичний тиск стовпа рідини у венах. Збільшення трансмурального тиску розтягує вени і сприяє депонуванню крові при переході з горизонтального...
84555. Тонус артеріол і венул, його значення. Вплив судинно-рухових нервів на тонус судин 45.26 KB
  Вплив судиннорухових нервів на тонус судин. Механізми регуляції регуляції тонуса судин Місцеві Центральні Нервові рефлекси Гуморальні гормони Міогенні Гуморальні Тканинні гормони Парасимпатичні Метаболіти Симпатичні Регуляція кровотоку в окремих регіонах Регуляція системного кровообігу Тонус судин – певна ступінь напруження стінки судин яка пов’язана із скороченням гладеньких м’язів які входять до складу судинної стінки. Тонус більш виражений в артеріальних судинах ніж у венозних артеріальні судини мають більш виражений шар гладеньких...
84556. Міогенна і гуморальна регуляція тонусу судин. Роль ендотелія судин в регуляції судинного тонусу 45.08 KB
  Роль ендотелія судин в регуляції судинного тонусу. Базальний тонус судин – той який притаманний судинам за відсутності нервових та гуморальних впливів вивчати можна на ізольованій судині. Кількість гладеньких м’язів що здатні до автоматії більша в дистальних судинах ніж в проксимальних; більша в артеріальних судинах ніж у венозних.
84557. Гемодинамічний центр. Рефлекторна регуляція тонусу судин. Пресорні і депресорні рефлекси 44.84 KB
  Гемодинамічний центр ГДЦ розташований в довгастому мозку хоча в регуляції системного кровообігу беруть участь всі рівні ЦНС від кори ГМ до спинного мозку. В структурі ГДЦ виділяють: пресорний відділ ПВ депресорний відділ ДВ еферентне парасимпатичне ядро блукаючого нерва Х. Третім структурним елементом ГДЦ є парасимпатичне ядро блукаючого нерва. Аферентні зв’язки ГДЦ.
84558. Рефлекторна регуляція кровообігу при зміні положення тіла у просторі (ортостатична проба) 45.13 KB
  Регуляція САТ відбувається: за відхиленням – у відповідь на зміну САТ вмикаються регуляторні механізми які повертають його до вихідного рівня саморегуляція або регуляція на основі негативного зворотнього зв’язку; така регуляція має місце при необхідності стабілізувати САТ на певному рівні: за збуренням – збурення дія якогось зовнішнього по відношенню до системи кровообігу фактора потребує зміни САТ в певному напрямку; інформація про дію збурення передається в КП ГДЦ по каналу зовнішнього зв’язку ГДЦ виробляє керуючий сигнал що...
84559. Регуляція кровообігу при м’язовій роботі 45.45 KB
  Підвищення САТ є результатом рефлексу з пропріорецепторів працюючих м’язів активація ПВ ГДЦ та гальмування ядра блукаючого нерва збільшення ЧСС та СО ріст ХОК ріст САТ; звуження артеріальних та венозних судин також зумовлюють ріст САТ. Рефлекс з пропріорецепторів працюючих м’язів є основним але не єдиним механізмом розвитку пресорної реакції при м’язовій роботі. Регуляція кровотоку в м’язах при фізичній роботі спрямована на забезпечення його розширення зменшення опору цих судин збільшення об’ємної швидкості кровотоку через працюючі...