30851

Современная теория мышечного сокращения

Доклад

Биология и генетика

Между двумя нитями актина лежит одна толстая нить миозина между двумя Zмембранами и она взаимодействует с двумя нитями актина. На нитях миозина есть выросты ножки на концах выростов имеются головки миозина 150 молекул миозина. Головки ножек миозина обладают АТФазной активностью. Так как именно головки миозина именно эта АТФаза катализирует АТФ и высвобождающаяся при этом энергия обеспечивает мышечные сокращения при взаимодействии актина и миозина.

Русский

2013-08-24

26.5 KB

24 чел.

21. Современная теория мышечного сокращения…

   Мышцы состоят из мышечных волокон, которые имеют диаметр от 10 до 100 микрон, длину от 5 до 400 микрон. В каждом мышечном волокне содержится до 1000 сократительных элементов (до 1000 миофибрилл - каждое мышечное волокно). Каждая миофибрилла состоит из множества параллельно лежащих тонких и толстых нитей. Толстые нити - это белок миозин, тонкие нити - это белок актин и расположенные на нем вспомогательные белки тропонин и тропомиозин. Это важнейшие сократительные белки. Демонстрация рисунка "Толстые и тонкие нити"

К Z-мембране прикреплены нити актина. Между двумя нитями актина лежит одна толстая нить миозина (между двумя Z-мембранами) и она взаимодействует с двумя нитями актина. На нитях миозина есть выросты (ножки), на концах выростов имеются головки миозина (150 молекул миозина). Головки ножек миозина обладают АТФ-азной активностью. Так как именно головки миозина (именно эта АТФ-аза) катализирует АТФ и высвобождающаяся при этом энергия обеспечивает мышечные сокращения (при взаимодействии актина и миозина). На актине имеются активные центры определенной формы, с которым будут взаимодействовать головки миозина. Кроме этих двух важнейших сократительных белков есть еще два белка:

    -тропомиозин (в состоянии покоя, т.е. когда мышца расслаблена, пространственно препятствует взаимодействию головок миозина с активными центрами актина; он находится радом с ними). Рядом с тропомиозином находится молекула тропонина.    

     Сокращение мышц      

   Сокращение мышц возникает тогда, когда в районе нитей актина и миозина создается избыток ионов кальция. Ион кальция, когда он в избытке, начинает взаимодействовать с молекулой тропонина. Возникает тропонин-кальциевый комплекс. При этом молекула тропонина меняет свою конфигурацию, причем меняет таким образом, что тропонин выталкивает молекулу тропомиозина в желобок между двумя отростками миозина (рисунок).

   Это создает условия для взаимодействия актина и миозина. При этом создаются все условия для гребкового движения. Это и смещает нити актина и миозина относительно друг друга. Одно гребковое движение дает смещение на 1% длины, 50 гребковых движений обеспечивают полное укорочение мышц.

Это - теория скольжения. Суть ее заключается в том, что при сокращении мышечного волокна не происходит истинного укорочения нитей актина и миозина, а происходит их скольжение относительно друг друга. Это энергоемкий процесс.           

    Электромеханическое сопряжение

 Мембрана мышечного волокна имеет вертикальные углубления, которые располагаются в районе нахождения саркоплазматического ретикулума. Эти углубления получили название Т-системы. Возбуждение, которое возникает в мышце, осуществляется обычным путём, то есть за счет входящего натриевого тока. Натрий (Na+), вошедший в клетку в области Т-систем, быстро оказывается в саркоплазматическом ретикулуме. Избыток натрия (Na+) начинает вытеснять кальций (Ca++) из саркоплазматического ретикулума. Обычно концентрация кальция (Ca++) в цитоплазме равна 10-8 г/л. При этом (при вытеснении Na+) в районе сократительных белков (актина и миозина) концентрация кальция  (Ca++) становится равной 10-6  г/л. (т.е. возрастает в 100 раз). Это и запускает процесс сокращения.

   Т-системы, обеспечивающие быстрое появление натрия (Na+) в области саркоплазматического ретикулума, вытеснение натрием кальция из саркоплазматического ретикулума - это и есть процессы, обеспечивающие электромеханическое сопряжение (т.е. взаимосвязь между возбуждением и сокращением).