4212

Юстування супутникової антені за допомогаю спектроаналізатора ST-2 Rover

Лабораторная работа

Коммуникация, связь, радиоэлектроника и цифровые приборы

Отримати практичні навики налаштування приймальної офсетної дзеркальної антени на супутник телевізійного мовлення за допомогою аналізатора SAT/TV сигналов ST-2.

Украинкский

2012-11-14

6.66 MB

3 чел.

1. Мета лабораторної роботи

Отримати практичні навики налаштування приймальної офсетної дзеркальної антени на супутник телевізійного мовлення за допомогою аналізатора SAT/TV сигналов ST-2.

2. Склад лабораторної установки


3. Розрахунки кута місця та азимуту приймальної антени:

1) Розрахунок за допомогою формул.

Координати м. Києва: 50°27’00” півн.ш. 30°30’00” схід.д.

а) азимут земної станції (ЗС)

, ,

Так як задана земна станція розташована північніше та східніше від супутника, то доцільна наступна формула:

б) Кут місця земної станції:


2) Розрахунок за допомогою номограми:


3) Розрахунок за допомогою програми Satellite Antenna Alignment 2.38:


Графічне зображення спектрів (не менше 5-ти) ТВ сигналів:

Канал21: рівень 68.6 дБмкВ, 11523 МГц, 27 МГц, ЧМ, ~9 дБ

Канал22: рівень 69.7 дБмкВ, 11538 МГц, 27 МГц, ЧМ, ~4 дБ

Канал23: рівень 67.8 дБмкВ, 11553 МГц, 27 МГц, ЧМ, ~8 дБ

Канал24: рівень 68.1 дБмкВ, 11568 МГц, 27 МГц, ЧМ, ~4 дБ

Канал25: рівень 67.8 дБмкВ, 11582 МГц, 27 МГц, ЧМ, ~8 дБ


Висновки по роботі:

У ході лабораторної роботи були отримані практичні навички налаштування приймальної офсетної дзеркальної антени на супутник телевізійного мовлення Astra 1H/1KR/1L/1M за допомогою аналізатора  SAT/TV сигналів ST-2.

Був проведений розрахунок кута місця і азимуту приймальної антени трьома способами: 1) за допомогою формул; 2) за допомогою номограми; 3) за допомогою програми Satellite Antenna Alignment. У кожному зі способів були отримані майже однакові значення кутів, що говорить про правильність розрахунків.

У роботі представлені графічні зображення спектрів ТВ сигналів для 5 транспондерів на несучих частотах 10891 МГц, 10906 МГц, 10936 МГц, 10964 МГц, 10994 МГц. Також було розраховане значення відношення C/N (несуча/шум) для цих 5 обраних транспондерів.


Вим
ірювальний пристрій ST-2

IEC

RCA

Аналоговий супутниковий ресивер ECHOSTAR-SR90

Опорно-повертаючий пристрій

Конвертор

F

F


 

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать

81487. Переваривание белков. Протеиназы - пепсин, трипсин, химотрипсин; проферменты протеиназ и механизмы их превращения в ферменты. Субстратная специфичность протеиназ. Экзопептидазы и эндопептидазы 110.2 KB
  Подавляющее их количество входит в состав белков которые гидролизуются в ЖКТ под действием ферментов протеаз пептидщцролаз. Под действием всех протеаз ЖКТ белки пищи распадаются на отдельные аминокислоты которые затем поступают в клетки тканей. Источником Н является Н2СО3 которая образуется в обкладочных клетках желудка из СО2 диффундирующего из крови и Н2О под действием фермента карбоангидразы карбонатдегидратазы: Н2О СО2 → Н2СО3 → НСО3 H Диссоциация Н2СО3 приводит к образованию бикарбоната который с участием специальных...
81488. Диагностическое значение биохимического анализа желудочного и дуоденального сока. Дать краткую характеристику состава этих соков 109.1 KB
  Анализ желудочного сока является очень важным методом исследования больных с заболеваниями желудка кишечника печени желчного пузыря крови и пр Составная часть Единицы СИ Азот: небелковый 143 343 ммоль л мочевины и аммиака 499 999 ммоль л аминокислот 143 57 ммоль л Хлориды 1551 ммоль л Свободная хлористоводородная кислота 20 ммоль л Мочевая кислота 476 1189 мкмоль л Калий 56 353 мэкв л ммоль л Натрий 313 1893 мэкв л ммоль л Общая кислотность 4060 ммоль л Свободная соляная кислота 2040 ммоль л Связанная соляная кислота...
81489. Протеиназы поджелудочной железы и панкреатиты. Применение ингибиторов протеиназ для лечения панкреатитов 115.09 KB
  Протеолитические ферменты трипсин химотрипсин эластаза карбоксипептидазы А и В выделяются панкреацитами в неактивном состоянии что предотвращает самопереваривание клеток. Трипсин. Трипсиноген и трипсин получены в кристаллическом виде полностью расшифрована их первичная структура и известен молекулярный механизм превращения профермента в активный фермент. В опытах in vitro превращение трипсиногена в трипсинкатализируют не только энтеропептидаза и сам трипсин но и другие протеиназы и ионы Са2.
81490. Трансаминирование: аминотрансферазы; коферментная функция витамина В6. Специфичность аминотрансфераз 144.39 KB
  Из реакции переноса NH2 наиболее важны реакции трансаминирования . 346 относится к альдиминам или шиффовым основаниям во время реакции аминокислота 1 вытесняет остаток лизина и образуется новый альдимин 2. На второй частиреакции те же стадии протекают в противоположном направлении: пиридоксаминфосфат и вторая 2кетокислота образуют кетимин который иэомеризуется в альдимин. Механизм реакции трансаминирования открыт в 1937 году советскими учеными А.
81491. Аминокислоты, участвующие в трансаминировании; особая роль глутаминовой кислоты. Биологическое значение реакций трансаминирования. Определение трансаминаз в сыворотке крови при инфаркте миокарда и болезнях печени 119.25 KB
  Определение трансаминаз в сыворотке крови при инфаркте миокарда и болезнях печени. Чрезвычайно широкое распространение трансаминаз в животных тканях у микроорганизмов и растений их высокая резистентность к физическим химическим и биологическим воздействиям абсолютная стереохимическая специфичность по отношению к Lаминокислотам а также высокая каталитическая активность в процессах трансаминирования послужили предметом детального исследования роли этих ферментов в обмене аминокислот. Таким образом трансаминазы катализируют опосредованное...
81492. Окислительное дезаминирование аминокислот; глутаматдегидрогеназа. Непрямое дезаминирование аминокислот. Биологическое значение. 248.67 KB
  Непрямое дезаминирование аминокислот. Дезаминирование аминокислот реакция отщепления αаминогруппы от аминокислоты в результате чего образуется соответствующая αкетокислота безазотистый остаток и выделяется молекула аммиака. Безазотистый остаток используется для образования аминокислот в реакциях трансаминирования в процессах глюконеогенеза кетогенеза в анаплеротических реакциях для восполнения убыли метаболитов ОПК в реакциях окисления до СО2 и Н2О.
81493. Основные источники аммиака в организме. Роль глутамата в обезвреживании и транспорте аммиака. Глутамин как донор амидной группы при синтезе ряда соединений 184.57 KB
  Роль глутамата в обезвреживании и транспорте аммиака. Основные источники аммиака Источник Процесс Ферменты Локализация процесса Аминокислоты Непрямое дезаминирование основной путь дезаминирования аминокислот Аминотрансферазы ПФ Глутаматдегидрогеназа ND Все ткани Окислительное дезаминирование глутамата Глутаматдегидрогеназа ND Все ткани Неокислительное дезаминирование Гис Сер Тре ГистидазаСерин треониндегидратазы ПФ Преимущественно печень Окислительное дезаминирование аминокислот малозначимый путь дезаминирования Оксидаза...
81495. Биосинтез мочевины. Связь орнитинового цикла с ЦТК. Происхождение атомов азота мочевины. Нарушения синтеза и выведения мочевины. Гипераммонемии 382.01 KB
  Мочевина - основной конечный продукт азотистого обмена, в составе которого из организма выделяется до 90% всего выводимого азота. Экскреция мочевины в норме составляет 25 г/сут. При повышении количества потребляемых с пищей белков экскреция мочевины увеличивается.