48488

Хімічний склад організмів

Конспект

Биология и генетика

АТФ. Набуття формування та систематизація теоретичних знань про органічні молекули макромолекули нуклеінові кислоти АТФ їх будову властивості біологічне значення . Мотивація навчальної діяльності Розширити знання про біологічну роль в організмі нуклеінових кислотАТФ. Будова і властивості АТФ 4.

Украинкский

2013-12-17

398.5 KB

8 чел.

Nз/п

Назва теми лекції

Кількість годин

Змістовний модуль 1. Хімічний склад організмів

1

Біохімія як наука. 

2

2

Класифікація вуглеводів. Моносахариди та дисахариди.  

4

3

Загальна характеристика і класифікація ліпідів. 

2

4

Класифікація білків. Амінокислоти. 

2

5

Нуклеїнові кислоти

2

Змістовний модуль 2. Обмін речовин і енергії

6

Обмін речовин як найважливіша частина живої природи. 

2

7

Обмін вуглеводів.

2

8

Метаболізм ліпідів. 

2

9

Біосинтез білків. Обмін амінокислот і нуклеїнових кислот.

2

Змістовий модуль 3. Основи збалансованого і адекватного харчування

10

Фізіологічні аспекти хімії харчових речовин.

2

11

Основи збалансованого і адекватного харчування 

2

12

Концепція здорового харчування.

2

 

Разом

24


ТЕХНОЛОГІЧНА КАРТА НАВЧАЛЬНОГО ЗАНЯТТЯ № 5

Предмет:       Біологія

Викладач:     Шевцова Т.О.

Група:           І курс

Тема заняття: Органічні речовини живих організмів. Нуклеінові кислоти. АТФ.

Розділ І. Молекулярний рівень організації життя.

Вид заняття. Лекція з елементами бесіди.

Мета. Набуття, формування та систематизація теоретичних знань про органічні молекули, макромолекули, нуклеінові кислоти, АТФ їх будову, властивості, біологічне значення .

Розвинути вміння робити висновки, узагальнювати навчальний матеріал.

Методи: пояснення, бесіда.

Міжпредметні зв язки:

Хімія (Органічні речовини.)

Біологія, 9 клас, (хімічний склад живих організмів).

Філософія ( закони діалектики).

Екологія (Біосфера).

Матеріально-технічне забезпечення заняття, дидактичні засоби, ТЗН: опорні конспекти, кульо- стрижневі моделі мономерів, полімерів, модель ДНК.

Структура заняття:   

І. Організаційна частина (перевірка присутніх, відповіді на запитання студентів)

ІІ. Актуалізація опорних знань.

Перевірка рівня засвоєння знань попередньої теми.

Фронтальне опитування за питаннями:

Як пояснити єдність організмів та неживої природи?

Що таке протеїни, протеїди, протеіни ?  Приклади.

Чим зумовлена різноманітність білків?

Які звязки забезпечують стабільність будови білків?

Пояснити роль білків в клітинах?

Пояснити зв'язок між властивостями та біологічним значенням білків в організмі.

ІІІ. Вивчення нового матеріалу.

1. Повідомлення теми, формування мети та основних завдань.

2. Мотивація навчальної діяльності (Розширити знання про біологічну роль в організмі нуклеінових кислот,АТФ. Розвинути вміння застосовувати їх у особистому житті )

3. План заняття:

1). Види нуклеінових кислот.

2). Будова і властивості ДНК

3). Будова і властивості РНК

4.) Будова і властивості АТФ

4. Основні поняття: Полімери, мономери, комплементарнісь, нуклеотиди, аденін, тимін, цитозин, гуанін.

ІV. Закріплення знань з теми заняття.

Питання для закріплення вивченого матеріалу( див. опорний конспект)

V. Аналіз заняття. Підведення підсумків.

VІ. Домашнє завдання.

Література:

[ 1 ]- Кучеренко М.Е., Вервес Ю. Г.,Балан П.Г. та ін Загальна Біологія, 10-11 класи –К.: Генеза , 2000, стор.: 36-41

[ 2 ]- Полянський Ю.І. Загальна біологія 10-11 класи –К.: Освіта 1988, стор.: 111-116

 Лекция № 5.  Тема: Нуклеїнові кислоти. АТФ.

Мета: Сформувати поняття нуклеїнових кислот: РНК, ДНК, та АТФ їх функції, властивості, розвивати пам’ять, розумові здібності; виховувати емоційно-ціннісне ставлення до природи.

Хід роботи:

  1.  Організаційний момент.
  2.  Самостійна робота.

1 варіант

  1.  Назвати і дати коротку характеристику основнім властивостям живих організмів.
  2.  Назвати макроелементи .
  3.  Описати і назвати структуру білка.

2 варіант

  1.  Назвати і описати рівні організації живої матерії.
  2.  Назвати  мікроелементи
  3.  Назвати і дати коротку характеристику функціям білків.

       3.Вивчення нового матеріалу.

ПЛАН.

1). Види нуклеінових кислот.

2). Будова і властивості ДНК

3). Будова і властивості РНК

4.) Будова і властивості АТФ

1. Назва нуклеїнові кислоти походить від латинського нуклеус (ядро). Їх в 1-ше знайшли в ядрі. Вони грають центральну роль в зберіганні, та передачі спадкових властивостей клітини.

Відомо, що люба клітина виникає  в результаті поділу материнської. При цьому доччина клітина наслідує властивості материнської. Властивості клітини визначаються головним чином її білками, а нуклеїнові кислоти забезпечують синтез білків в клітині.

Існує 2 вида нуклеїнових кислот:

  •  Дезоксирибонуклеїнова кислота (ДНК)
  •  Рибонуклеїнова кислота (РНК)

  Нуклеїнові кислоти це біополімери які складаються з мономерів – нуклеотидів. Кожен нуклеотид складається з 3-х компонентів, з’єднаних міцним хім. зв’язком.

  1.  Перший компонент – азотиста основа,
  2.  Другий компонент – вуглевод,
  3.  Третій компонент – фосфорна кислота.

2. ДНК.

Роль зберігача спадкової інформації належить ДНК. Молекула ДНК це спірально закручені одна навколо іншої нитки. Така структура яка властива тільки молекулі ДНК називається подвійною спіраллю.  Ширина спіралі = 2нм, довжина = сотні тисяч нм, молекулярна маса досягає сотен мільйонів. Кожна нитка ДНК це полімер мономером якого є нуклеотид. З’єднуються нуклеотиди через вуглевод одного та фосфорну кислоту іншого.

Будова нуклеотиду ДНК:

  1.  Перший компонент – азотиста основа: - АДЕНІН (А),   - ТИМІН (Т),  - ГУАНІН (Г) ,

- ЦИТОЗІН (Ц)  

  1.   Другий компонент – вуглевод – Дезоксирибоза
  2.   Третій компонент – фосфорна кислота.

Особливість структури ДНК в тому, що проти Тиміна в одному ланцюзі стоїть Аденін в іншому ланцюзі, а проти Цитозіну – Гуанін.

А = Т                Ц = Г

Ці пари основ називаються комплементарними.

Модель будови молекули ДНК запропонували Дж. Уотсон та Ф. Крік  в 1953р. Порядок розташування нуклеотидів в молекулі ДНК визначає порядок розташування амінокислот в лінійній молекулі білка, тобто їх первинну структуру. Набор білків визначає властивості організму.

3.     РНК.

Структура РНК подібна до структури ДНК. Це одноланцюговий полінуклеотид.

Будова нуклеотиду ДНК:

1.Перший компонент – азотиста основа: - АДЕНІН (А) ,  - УРАЦИЛ (У) ,    - ГУАНІН (Г) , - ЦИТОЗІН (Ц)  

2. Другий компонент – вуглевод – Рибоза

3.Третій компонент – фосфорна кислота.

В клітині є декілька видів РНК:

Перший вид – транспортна ( т – РНК), це самі маленькі за розмірами РНК, вони зв’язують амінокислоти і транспортують їх до міста синтезу білка.

Другий вид – інформаційні ( і – РНК), за розмірами в 10 разів більші за т-РНК, переносять інформацію про структуру білка від ДНК до місця синтезу білка.

Третій вид – рибосомні (р –  РНК), мають найбільші розміри і входять до складу рибосом.

  4. Особливо важливу роль в біоенергетиці клітини грає аденіловий нуклеотид, до якого приєднується 2 залишки фосфорної кислоти. Таку речовину називають аденозінтрифосфорною кислотою (АТФ). В хім. зв’язках між залишками фосфорної кислоти  АТФ запасена енергія, яка звільнюється при відщепленні органічного фосфату. При цьому утворюється аденозіндифосфорна кислота (АДФ) та органічний фосфат. Енергію АТФ всі клітини використовують для процесів біосинтезу, руху, відобутку тепла, нервових імпульсів та інш. АТФ – це універсальний біологічний акумулятор енергії. Світлова енергія сонця та енергія їжі, запасається в АТФ.     


1 варіант

І. ВИБЕРІТЬ  ІЗ ЗАПРОПОНОВАНИХ ВІДПОВІДЕЙ ПРАВИЛЬНУ

1. Укажіть назву процесу відновлення природної структури білка після її порушення:

а) деструкція; б) денатурація; в) ренатурація; г) біосинтез.

2. Укажіть сполуки, при розщепленні яких виділяється найбільше енергії:

а) ліпіди; б) вуглеводи; в) білки; г) нуклеїнові кислоти.

3. Визначте природу антитіл:

а) білкова; б) ліпідна; в) вуглеводна; г) видозмінені нуклеїнові кислоти.

4. Визначте, як амінокислотні залишки сполучаються в поліпептидний ланцюг:

а) завдяки водневим зв’язкам; б) завдяки ковалентним зв’язкам; в) завдяки гідро-

фобним взаємодіям; г) завдяки йонним взаємодіям.

5. Зазначте сполуку, до складу якої входить нуклеотид тимін:

а) іРНК; б) ДНК; в) рРНК; г) тРНК.

ІІ. ВИБЕРІТЬ ІЗ ЗАПРОПОНОВАНИХ ВІДПОВІДЕЙ ДВІ ПРАВИЛЬНІ

1. Укажіть сполуки, до складу яких входить нуклеотид з урацилом:

а) білки;б) іРНК; в) тРНК; г) ДНК.

2. Укажіть, чим визначається активність складних ферментів:

а) їхнім розташуванням у клітині;

б) кількістю амінокислотних залишків;

в) їхньою просторовою структурою;

г) наявністю небілкової частини.

3. Укажіть структури, до складу яких входять білки: а) клітинні мембрани; б) клітинні стінки рослин; в) сухожилки; г) клітинні стінки грибів.

IІІ. ЗАВДАННЯ НА ВСТАНОВЛЕННЯ ВІДПОВІДНОСТІ

1Установіть відповідність між типами нуклеїнових кислот та їхніми функціями:

Типи нуклеїнових кислот - Функції нуклеїнових кислот

А- ДНК, Б- іРНК, В- тРНК, Г -рРНК

1 Структурна: входять до складу субодиниць рибосом

2 Енергетична

3 Кодування і зберігання спадкової інформації

4 Транспорт амінокислотних залишків до місця

синтезу білкової молекули

5 Передача спадкової інформації від ядра до місця

синтезу білкової молекули

IV. ЗАПИТАННЯ З ВІДКРИТОЮ ВІДПОВІДДЮ

1. Яка причина існування великої різноманітності білків.

2. Як структура ДНК пов’язана з її властивостями і функціями в живих організмах?Чому?

3. Що є особливістю гідролізатів і як їх використовують в харчовій промисловості?


2 варіант

І. ВИБЕРІТЬ  ІЗ ЗАПРОПОНОВАНИХ ВІДПОВІДЕЙ ПРАВИЛЬНУ

1. Назвіть сполуки, розчинні у воді:

а) віск; б) глюкоза; в) крохмаль; г) кератин

2. Назвіть сполуку, яка передає спадкову інформацію з ядра до місця синтезу білків: а) ДНК; б) іРНК; в) рРНК; г) тРНК.

3 Визначте, чим зумовлена сигнальна функція білків:

а) їхньою здатністю до деструкції;

б) їхньою здатністю до денатурації та ренатурації;

в) їхньою здатністю до утворення тимчасових комплексів з іншими сполуками; г) їхньою здатністю до розщеплення без участі кисню.

4. Укажіть, який вигляд має вторинна структура білків: а) глобула; б) декілька сполучених між собою білкових молекул; в) спіраль; г) ланцюг амінокислотних залишків.

5. Визначте, як амінокислотні залишки сполучаються в поліпептидний ланцюг:

а) завдяки водневим зв’язкам; б) завдяки ковалентним зв’язкам; в) завдяки гідро-

фобним взаємодіям; г) завдяки йонним взаємодіям.

ІІ. ВИБЕРІТЬ ІЗ ЗАПРОПОНОВАНИХ ВІДПОВІДЕЙ ДВІ ПРАВИЛЬНІ

1. Назвіть сполуки, які належать до біополімерів:

 а) глюкоза; б) іРНК; в) жири;г) фер менти.

2. Зазначте сполуки, які в клітині виконують енергетичну функцію:

а) вода;б) вуглеводи; в) мінеральні солі; г) ліпіди.

3. Визначте, які сполуки можуть слугувати складовою частиною складних ферментів: а) вітаміни; б) моносахариди; в) нуклеотиди; г) йони металів.

IІІ. ЗАВДАННЯ НА ВСТАНОВЛЕННЯ ВІДПОВІДНОСТІ

1. Установіть відповідність між біополімерами та їхніми мономерами:

Полімери -  Мономери

А – Полісахариди,  Б –Білки, В –ДНК, Г- РНК

1 Жирні кислоти

2 Нуклеотиди з тиміном

3 Амінокислоти

4 Нуклеотиди з урацилом

5 Моносахариди

IV. ЗАПИТАННЯ З ВІДКРИТОЮ ВІДПОВІДДЮ

1. Що спільного й відмінного між процесами деструкції та денатурації?

2. Чому провідна роль у процесах перетворення енергії в організмах належить вуглеводам, хоча при розщепленні 1 г жирів енергії виділяється вдвічі більше?

3. Що є сировиною для аналогів білків в харчовій промисловості.


Обмін речовин як найважливіша частина живої природи.
 Лекція

Біосинтез білків. Обмін амінокислот і нуклеїнових кислот.

Мета: Визначити етапи біосинтезу білків, роль амінокислот  у оновлені білків в організмі. Ознайомити студентів з біосинтезом ДНК, РНК

План:

  1.  Біосинтез білка
  2.  Перетворення амінокислот в організмі
  3.  Біосинтез ДНК, РНК

Генетичний код – єдина система збереження спадкової інформації в молекулі нуклеїнових кислот у вигляді послідовних нуклеотидів.

Ця послідовність визначається порядком введення амінокислотних залишків  у поліпептидний ланцюг під час його синтезу.

Кожний амінокислотний залишок у поліпептидному ланцюзі кодується певною послідовністью з 3 – х нуклеотидів – триплетом.

Генетичний код:

- Між генами існують розділові знаки – ділянки, що не несуть генетичної інформації і лише відокремлюють одні гени від інших. Їх називають сейсерам.

- У генетичному коді є три триплета (УАА, УАГ, УГА) кожен з яких означає припинення синтезу одного поліпептидного ланцюга( стопко дони), а триплет АУГ визначає місце початку синтеза.

3). Етапи синтезу білка.

Перший етап – транскрипція.

Синтез білка відбувається на рибосомах, а інформацію про структуру білка закодовано в ДНК, яка знаходиться в ядрі.

Передача інформації відбувається за допомогою і-РНК, яка синтезується на одному з ланцюгів молекули ДНК і точно повторює його структуру.

Інформація переписується за допомогою  принці па компліментарності Ц – Г , Г – Ц, Аднк – Урнк, Тднк - Арнк. В результаті утворюється ланцюг і-РНК точна копія ДНК.

Так інформація яка знаходиться в гені переписується на  і-РНК. Процес називається транскрипцією. Потім молекули  і-РНК ідуть до рибосом. Туди з цитоплазми переміщуються і амінокислоти.

Другий етап Трансляція – переклад послідовності молекули нуклеотидів у молекули і-РНК у послідовність амінокислот.

У цитоплазмі кожна амінокислота приєднується до певної т-РНК. Потім  і-РНК зв’язується з рибосомою, а згодом і з амінокислотою прикріпленою до т-РНК. Т-РНК  подібна трилисника на верхівці якого знаходиться триплет до якого приєднана амінокислота. Ланцюг  і-РНК входить до рибосом і починається синтез молекули білка.

Під час синтезу білка рибосома насувається на ниткоподібну молекулу і-РНК так, що  і-РНК опиняється між двома її субодиницями. Рибосома сковзає по і-РНК і складає білкову молекулу. В рибосомі є особлива ділянка функціональний центр, де відбувається трансляція. Його розміри відповідають довжині двох триплетів, тому в ньому одночасно перебуває 2 сусідніх триплета і-РНК. В одній частині функціонального центру антикодон т-РНК впізнає кодон і-РНК, а в іншій – амінокислота звільнюється від т-РНК. Рибосоми нанизані на молекулу і-РНК цей комплекс називається полі сомою. Коли рибосома досягає стоп кодону синтез білка завершується. На останньому етапі білок набуває своєї природної структури утворюючи просторову конфігурацію.                


Питання для закріплення вивченого матералу:

  1.  Які компоненти нормального харчування людини?
  2.  Чим обумовлені потреби організму людини в харчових сполуках?
  3.  Яка роль вуглеводів, харчових волокон для харчування?
  4.  Від чого залежить біологічна цінність білків?
  5.  Роль ліпідів.

Література: Губський Ю.І. Біологічна хімія. Підручник. Київ -Вінниця-: НОВА КНИГА, 2007, 657с. с 386-392


Лекція

Тема: Фізіологічні аспекти хімії харчових речовин

  1.  Мета: Визначити роль макро- та мікронутрієнтів для фізіології організму людини. Розвинути вміння визначати необхідну калорійність раціону від інтенсивності праці.

План:

  1.  Роль макро- та мікронутрієнтів в організмі людини.
  2.  Основні складові енерговитрат.

1. Роль макро- та мікронутрієнтів в організмі людини.

Людина з точки зору термодинаміки являє собою відкриту систему, характерною ознакою якої є постійний обмін з навколишнім середовищем у вигляді енергії та харчових речовин. Обмін речовин забезпечується за рахунок протилежних процесів - синтезу (асиміляції) та розпаду (дисиміляції). В організмі ці процеси взаємопов'язані й обумовлюють існування організму людини як стабільної системи.

Речовини, які містяться в харчових продуктах, за А.А. Локровським, поділяють на макронутрієнти (білки, ліпіди, вуглеводи), мікронутрієнти (вітаміни, мінеральні речовини та мікроелементи), анти-харчові, нехарчові та токсичні речовини. Макронутрієнти виконують одночасно пластичну та енергетичну функцію для організму людини. Мікронутрієнти та харчові волокна виконують пластичну функцію, але вони безпосередньо стосуються функції енергозабезпечення живих організмів,

Білки, ліпіди, вуглеводи, що містяться в їжі, в організмі людини окислюються, в результаті чого вивільняється енергія, необхідна для відновлення й синтезу структур клітин, їхнього розмноження, забезпечення всіх процесів життєдіяльності.

Під час спалювання в калориметрі та окиснення в організмі з 1 г вуглеводів вивільняється в середньому 3,75 ккал (15,69 кДж), 1 г жирів - 9,0 ккал (37,3 кДж). Під час окиснення білків в організмі виділяється дещо менше енергії, ніж при спалюванні в калориметрі. Це обумовлено тим, що в організмі витрачається енергія на синтез сечовини з мінералізованого азоту (МН3), тому коефіцієнт калорійності білків їжі становить 4,0 ккал (16,7 кДж).

Сучасна людина через об'єктивні обставини економічного характеру та способу життя відчуває дефіцит макро- та мікронутрієнтів. Для населення розвинених країн характерним є в основному дефіцит мікронутрієнтів, а для більшості слаборозвинених країн - дефіцит макро- та мікронутрієнтів.

2. Основні складові енерговитрат

Сумарні енерговитрати людини включають витрати енергії на підтримку процесів життєдіяльності організму (у тому числі обміну речовин, синтезу та деградації білка та інших клітинних компонентів, роботи системи детоксикації сторонніх речовин, діяльності серцево-судинної системи, нирок, дихання та ін.): в стані фізичного спокою; на фізичну активність на роботі та вдома у вільний час від роботи та навчання; харчовий та хімічний термогенез; на адаптацію організму до умов холодного або жаркого клімату. Обсяг вказаних енерговитрат залежить від ряду факторів: віку, статі, маси та конституції тіла, генетичних особливостей, фізіологічного стану (процес росту, вагітність, період лактації), супутніх хвороб інфекційного та неінфекційного походження та температури навколишнього середовища.

Для людини в індустріалізованому суспільстві основним компонентом добових енерговитрат є енерговитрати організму на процеси життєдіяльності під час спокою, їх визначають натще і в термічно комфортних умовах після сну (при температурі повітря 18...20"С). Цю частку добових енерговитрат називають основним обміном. Основний обмін (ОО) визначають у ккал/добу. За основним обміном розраховують показник ВОО (величина основного обміну) у ккал/год. ВОО (ОО:24) використовують у розрахунках добових енерговитрат. Одиниця ВОО - це рівень основного обміну метаболічно активної тканини тіла(сума м'язової тканини, мозку, печінки та ін.) людини за одну годину на 1 кг маси тіла.

Рівень ВОО залежить від статі (у жінок він приблизно на 15% нижчий, ніж у чоловіків), віку (чим молодший організм, тим інтенсивніше проходить обмін речовин). Рівень ОО у чоловіка з масою тіла 70 кг становить приблизно 1700 ккал на добу, а для жінки масою тіла 60 кг-1350...1400 ккал/добу. Таким чином, середня величина ВОО удорослих людей становить 4,184 кДж/год на 1 кг маси тіла (або 1 ккал), у юнаків 7,11 кДж {1,7 ккал), дівчат цього віку - 5,02 кДж (1,2 ккал). У віці 40...50 років ВОО знижується на 4...5%, більш похилому віці - на 10% порівняно з людьми віком від 18 до ЗО років.

Малоінтенсивний основний обмін є однією з причин ожиріння організму.

Для більшості людей у сучасних умовах існування перше або друге місце за величиною серед загальних енерговитрат належить енергії, яку людина витрачає на фізичну діяльність залежно від професії та способу життя.

За рекомендацією ВООЗ введено об'єктивний фізіологічний критерій, який визначає адекватну кількість енергії для конкретних груп населення. Таким критерієм є коефіцієнт фізичної активності, який знаходять шляхом зіставлення загальних енерговитрат з величиною основного обміну. Для приблизного розрахунку потреби організму в енергії протягом певного періоду залежно від виду трудової діяльності необхідно помножити середній коефіцієнт фізичної активності (знаючи конкретний вид діяльності людини протягом доби або більш тривалого часу, відповідні коефіцієнти фізичної активності множать на її тривалість у годинах) на величину основного обміну (яку знаходять за спеціальними рівняннями таблиць або шляхом вимірювання). Коефіцієнти фізичної активності класифікують таким чином: 1,4...1,6 - «дуже легкі», 1,6...1,9 - «легкі», 1,9...2,2 -«середні», 2,2..,2,4- «важкі», вище 2,4- «дуже важкі». Коефіцієнти фізичної активності (КФА) для чоловіків і жінок (масою тіла 70 І 60 кг відповідно) наведені в табл. 2.


Таблиця 2

Коефіцієнти фізичної активності при різних видах діяльності

 

п/п 

Вид діяльності 

КФА 

жінок 

чоловіків 

1 

Навчальна діяльність 

1.1. Практичні заняття 

а) лабораторні 

6) семінарські 

в) семінарсько- лабораторні 

1.2. Навчально-доспідна робота 

а) виконання наукового експерименту на тваринах 

б) проведення хімічних аналізів 

в) прибирання робочих місць після експерименту 

г) обговорення наукових проблем 

1 .3. Робота на комп'ютерах (операторська) сидячи, 

те саме - стоячи 

1 .4. Лекції 

1 .5. Підготовка до занять 

а) читання навчальної літератури 

б) перегляд наукової літератури 

в) реферування наукової літератури 

2,7 

1,9 

2,4 

2,7 

2,6 

2,2 

2,2 

1,7 

2,7 

2,0 

1.6 

1,8 

2.0 

2,6 

1.8 

2,3 

2,6 

2,5 

2.0 

2,1 

1,6 

2,6 

1,9 

1,6 

1,7 

1.9 

2 

Особиста гігієна, самообслуговування 

а) умивання 

б) душ 

в) одягання, роздягання, взування 

г) приймання їжі сидячи, те саме - стоячи 

1,6 

1,8 

1,9 

1.5 

1,7 

1,5 

1,7 

1,8 

1,3 

1,6 

3

Ведення домашнього господарства 

3.1 . Легке прибирання 

3.2. Прибирання з помірним навантаженням 

3.3. Підмітання будинку 

3.4. Підмітання подвір'я 

3.5. Прання одягу, білизни 

3.6. Миття посуду 

3.7. Догляд за дітьми 

3.8. Приготування їжі 

3.9. Рубання дров 

3.10. Придбання товарів, продуктів 

3.11. Миття підлоги, вікон 

2,7 

3,3 

3,5 

3,1 

2,5 

1,6 

2,2 

1,8 

- 

3,5 

3,3 

2,7 

3,7 

3,5 

3,0 

3,3...4,4 

1,5 

2,7 

2,2 

4,1 

4,0...4,6 

3.7 

4

Переміщення 

4.1 . Ходіння по дому. Прогулянка 

4.2. Повільне 

4.3. У звичайному темпі 

4.4. 3 тягарем вагою 10 кг 

4.5. Угору повільне 

4.6. Угору в звичайному темпі 

4.7. Угору швидке 

4,8. У звичайному темпі з тягарем 10 кг 

4.9. Під гору повільне 

4.10. Під гору в звичайному темпі 

4.1 1 . Під гору швидко 

4.12. Ходьба по сходах 

4.13. їзда в транспорті 

2,5 

2,8 

3,2 

3,5 

4,7 

5,7 

7,5 

6,7 

2,8 

3,1 

3,6 

6,2 

1,7 

2.4 

3,0 

3,4 

4,6 

- 

4.6 

6,6 

6,0 

2,3 

3,0 

3,4 

6,1 

1,5 

5 

Ведення підсобного господарства 

5.1 . Робота з лопатою 

5.2. Садіння дерев 

5.3. Обрізання гілок дерев 

5.4. Робота з сапою, прополювання 

5.5. Садіння коренеплодів 

5,7 

4,1 

7,3 

2,5.. .5,0 

4,6 

4,3 

- 

2,9 

3,9 

6 

Будівельна робота 

6.1. Важка робота 

6.2. Кладка цегли 

6.3. Теслярська робота 

6.4. Опоряджувальна робота (малярна, 

обклеювання шпалерами) 

5,2 

3,3 

3,2 

2,8 

- 

- 

- 

3,0 

7 

Рукодільнйцтво 

7.1. Шиття 

1,5.. .3,0 

1,9... 3,0 


Продовження табл. 2

№ п/п 

Вид діяльності 

КФА 

жінок 

чоловіків 

7,2. Ткацтво

7.3. Вишивання

7.4. В'язання

7.5. Вирізування 

2,1 1.5 1,9 2,1 

2,2

1,5 2,0 

8 

Заняття спортом 

8.1 . Гра в шашки, шахи 

2,2 

2,1 

8.2 Гра в більярд, кеглі, гольф 

2,2...4,4 

- 

8.3. Аеробні танці (аеробіка) низької 

інтенсивності 

3,1 

3,2 

8.4. Аеробні танці високої інтенсивності 

7,3 

7,2 

8.5. Бадмінтон у помірному темпі 

3,7 

3,7 

8.6. Бадмінтон у напруженому темпі 

7,3 

7,1 

8.7. Баскетбол на майданчику стандартних 

розмірів 

5,5 

5,6 

8.8. Волейбол 

3,6 

3,8 

8.9. Гандбол 

7,0 

7,1 

8.10. Ранкова гімнастика 

2,3 

2,2 

8.11. Легка гімнастика 

3,5 

3,5 

8.12. Напружена гімнастика 

7,0 

6.6 

8.13. Біг (1 1 ,2 км/год) 

7,0 

7,1 

8.14. Біг (16 км/год) 

11,0 

11,0 

8.15. Верхова їзда (гапоп) 

4,5 

4.6 

8.16. Веслування (два весла, 4 км/год) 

3,0 

3,1 

8.17. Веслування (одиночне з максимальною 

швидкістю) 

10,5 

10,2 

8.18. Веслування на каное 

2,6 

2.7 

8.19. Плавання (0,4 км/год) 

2,9 

3,0 

8.20. Плавання (2,4 км/год) 

6,6 

6,6 

8.21. Плавання швидким кролем 

8,4 

8,3 

8.22. Настільний теніс 

3,0...4,0 

3,0.. .3,9 

8.23. Хокей на траві 

7,2 

7,2 

8.24. Фехтування 

3,1 

3,1 

8.25. Футбол 

6,8 

6,6 

8.26. Піший туризм (рюкзак вагою 9 кг), 

швидкість переміщення 3,2 км /год 

2,2 

2,2 

8.27. Те саме - зі швидкістю 6,4 км/год 

3,4 

3,5 

8.28. Альпінізм 

6,8 

6.6 

8.29. Катання на ковзанах 

3,5 

3,7 

8.30. Швидкісний біг на ковзанах 

11,0 

10,3 

8.31. Катання на лижах 

3,9 

4,0 

8.32. Швидкісний спуск на лижах 

3,8 

3,9 

8.33. Водне поло 

8,8 

8,8 

8.34. Катання на водних лижах 

3,3 

3,3 

9 

Відпочинок 

9.1. Спокійно сидячи 

1,4 

1,2 

9.2. Перегляд телепередач 

1.6 

1,4 

- бальні танці 

3,0-4.1 

3,0. ..4,0 

- танці в ритмі диско 

6,0 

5,8 

- сучасні танці 

3,7 

3,5 

9.3. Спів 

1,6 

1,6 

9.4. Читання художньої літератури 

1,7 

1.7 

10 

Сон 

1 

1 


Питання для закріплення вивченого матералу:

  1.  Макронутрієнти, їхні основні функції.
  2.  Мікронутрієнти, 'їхні функції.
  3.  Основні складові сумарних енерговитрат організму.
  4.  Сутність основного обміну (ОО) в організмі.
  5.  Сутність показника ВСЮ; фактори, що впливають на його рівень.
  6.  Вплив фізичної активності на загальні енерговитрати людини.
  7.  Вплив віку на внєрговитрати.
  8.  Енерговитрати залежно від статі, процесу фізіологічного росту організму.
  9.  Вплив маси тіла на рівень енерговитрат.
  10.  Калоричні коефіцієнти органічних речовин, які є основним джерелом енергії для людини.
  11.  Сутність хронометражно-табличного методу визначення добових потреб людини в енергії.

Література: Губський Ю.І. Біологічна хімія. Підручник. Київ -Вінниця-: НОВА КНИГА, 2007, 657с. с 386-392


Лекція

Тема: «Основи збалансованого і адекватного харчування»

Мета: ознайомити студентів з принципами збалансованого і адекватного  харчування; виявити рівень знань студентів; продовжити вивчення предмету.

Вид заняття: лекція з елементами бесіди.

План

1. Вимоги до збалансованого харчування

2. Принципи збалансованого харчування

  1.  Вимоги збалансованого до харчування

Збалансоване - рацiональне харчування (ratio — розумний) — це фiзiологiчно повноцiнне харчування здорових людей iз врахуванням їх вiку, статi, характеру працi та iнших факторiв. Рацiональне харчування сприяє збереженню здоров’я, опiрностi шкiдливим факторам навколишнього середовища, високiй фiзичнiй й розумовiй працездатностi, а також активному довголiттю. Вимоги до збалансованого харчування складаються iз вимог до:

1) харчового рацiону;

2) режиму харчування;

3) умов прийому їжi.

Вимоги до харчового рацiону:

1) енергетична цiннiсть рацiону повинна покривати енергозатрати органiзму;

2) належний хiмiчний склад — оптимальна кiлькiсть збалансованих мiж собою поживних речовин;

3) добра засвоюванiсть їжi, яка залежить вiд її складу i способуприготування;

4) високi органолептичнi властивостi їжi (зовнiшнiй вигляд, консистенцiя, смак, запах, колiр, температура);

5) рiзноманiтнiсть їжi за рахунок широкого асортименту продуктiв i рiзних прийомiв їх кулiнарної обробки;

6) здатнiсть їжi (склад, об’єм, кулiнарна обробка) створювати вiдчуття насичення;

7) санiтарно-епiдемiчна безпечнiсть.

Режим харчування включає час i кiлькiсть прийомiв їжi, iнтервали мiж ними, розподiл харчового рацiону за енергоємкістю, хiмiчним складом i масою по прийомах їжi.

Умови прийому їжi: вiдповiдна обстановка, сервiровка столу, вiдсутнiсть вiдволiкаючих вiд їжi факторiв.

  1.  Принципи збалансованого харчування

Правильне харчування — перший ключ до здоров’я i доброго самопочуття, без яких важко досягнути максимальної працездатностi. Древньогрецькому фiлософу Сократу належить вислiв: «Ми живемо не для того, щоб їсти, а їмо для того, щоб жити».

Рiвновага в органiзмi, яка приводить до здоров’я, починається з їжi, яку ми їмо. Дослiдницький вiддiл Центру аеробiки сформулював вiсiм основних принципiв рацiонального харчування.

1. Пiдтримуйте постiйне спiввiдношення мiж основними компонен-тами харчування в пропорцiї 50:20:30. Щоденне вживання калорiй повинно розподiлятися так: 50% — на вуглеводи, 20% — бiлки i 30% — жири.

Отже 50% калорiй, якi ми вживаємо, щоденно приходиться на вуглеводи. Саме вони заряджають нас енергiєю в найбiльшiй мiрi. Вуглеводи дiляться на моносахариди, дисахариди i полiсахариди. Наприклад, моносахариди — глюкоза, дисахариди — цукор (сахароза), молочний цукор (лактоза), полiсахариди — крохмаль, глiкоген, клiтковина, пектиновi речовини.

Крохмаль — мiститься в зернах пшеницi (55%), рисi (55%), картоплi (18%).

Клiтковина, яка входить до складу овочiв i фруктiв, в кишечнику людини розщеплюється за участю бактерiальної флори. Вона посилює жовчевидiлення i виведення з органiзму холестерину, перистальтику кишечника i забезпечує почуття насичення.

Пектиновi речовини — є стабiлiзуючим матерiалом. Вони обволiкають слизову оболонку кишечника i захищають її вiд механiчних i хiмiчних подразникiв, зв’язують патогенну флору, солi важких металiв (свинець, ртуть) i виводять їх з органiзму.

Вуглеводи складають основу наших харчових продуктiв, таких, як свiжi фрукти, овочi, боби, горох, картопля, кукурудза, хлiб, вiвсяна каша, рис.

Вмiст жирiв у щоденному рацiонi бiля 30%. Тут основна проблема полягає в тому, щоб зумiти обмежити щоденне вживання жирiв до цiєї цифри.

Жири вiдкладаються в жировiй тканинi i утворюють запас енергетичного матерiалу. Жири пiдшкiрножирової клiтковини оберiгають органи вiд переохолодження, а жирова тканина оточує внутрiшнi органи, фiксує їх i попереджує вiд змiщень i травм.

Надлишок жиру в рацiонi часто пов’язують iз виникненням раку кишечника, грудей, пiдшлункової залози, яєчникiв i прямої кишки.

Важлива не тiльки кiлькiсть жирiв, але i їх якiсть. Рослиннi жири, якi входять до складу соняшникової i соєвої олiї, кукурудзяного масла, рослинного маргарину, горiхiв краще вживати, нiж жири тваринного походження, оскiльки в рослинних жирах є ненасиченi жирнi кислоти. Насичених жирних кислот особливо багато в маслi, сметанi, жирному м’ясi, сосисках. Особливо небезпечнi смаженi жирнi продукти, якi мiстять акроолеїн.

Бiлковi продукти повиннi складати бiля 20% калорiй, якi ми щоденно вживаємо. До них вiдносяться риба, телятина, пiсна яловичина, баранина, свинина, твердий сир, молоко, молочнокислий сир, яйця.

Бiлки складають основу структурних елементiв клiтин i тканин тiла людини, входять в склад ферментiв, беруть участь у виробленнi iмунiтету. Зараз добре вiдомо, що розпад i синтез бiлка проходить безпосередньо за участю ферментiв, при цьому всi бiлки обновлюються на протязi 5-7 днiв.

Харчова цiннiсть бiлка залежить вiд його засвоюваностi. Бiлки рослиних продуктiв важкодоступнi для травних ферментiв, тому в кишечнику вони засвоюються гiрше, нiж бiлки тваринного походження. Але надлишок тваринних бiлкiв у рацiонi приводить до такого захворювання як подагра.

2. Дотримуйтесь правила 25-50-25 для визначення кiлькостi калорiй на кожен прийом їжi: 25% калорiй повиннi припадати на снiданок, 50% — на обiд, 25% — на вечерю. Це допоможе утримувати нормальну вагу тiла.

3. Займайтесь аеробними фiзичними вправами в кiнцi дня, якраз перед вечерею. На протязi 2 годин пiсля напруженого фiзичного навантаження спостерiгається втрата апетиту i тому тi, хто напружено працюють в другiй половинi дня, їдять менше.

Незалежно вiд часу доби фiзичнi вправи в поєднаннi з рацiональним харчуванням пришвидшують втрату жиру при мiнiмальному зниженнi ваги м’язевої тканини, в той час як лiмiтоване вживання калорiй може привести до її зменшення.

4. Культивуйте в собi здоровий страх перед повнотою. Надлишкова вага пов’язана iз небезпекою такої хвороби, як рак. Жировi депо є мiсцем збереження отруйних речовин.

5. Не виснажуйте органiзм малою кiлькiстю калорiй. Перш за все це стосується людей, якi самi себе обмежують в калорiях, намагаючись схуднути. Iнодi це дає негативнi наслiдки. Якщо ви вирiшили займатися крiм того фiзичними навантаженнями, то кiлькiсть їжi повинна бути збiльшена.

6. Користуйтесь формулою для розрахунку вашої iдеальної ваги. Занадто низький вмiст жиру в органiзмi може викликати певнi аномалiї i порушення. Жiнки, у яких вмiст жиру не досягає 15% нерiдко страждають порушенням менструального циклу i ненормальним розвитком вагiтностi.

7. Користуйтесь формулою для визначення числа калорiй, необхiдних для пiдтримки iдеальної ваги. Перш за все необхiдно, щоб кiлькiсть калорiй, якi ми щоденно вживаємо, була збалансована.

Добова потреба в енергiї залежить вiд добових енергетичних затрат, якi iдуть на основний обмiн, засвоєння їжi i фiзичну дiяльнiсть.

Енерговитрати i енергетичну цiннiсть їжi вираховують в кiлокалорiях.

Основний обмiн — це енерговитрати органiзму в станi повного спокою, якi забезпечують функцiї всiх органiв i систем, пiдтримують температуру тiла. Для молодих мужчин середньої маси тiла (70 кг) основний обмiн складає — 1600 ккал, у жiнок — 1400 ккал. Бiля 200 ккал складають енерговитрати на засвоєння їжi, головним чином бiлкiв i в значно меншiй мiрi — вуглеводiв i жирiв.

Витрати енергiї на фiзичну дiяльнiсть залежать вiд характеру виробництва i домашньої роботи, вiд особливостей вiдпочинку.

За енерготратами люди подiляються на 5 груп

8. Якщо у вас є надлишкова вага, негайно переходьте на iндивiдуальний План заняттяхарчування, а саме:

1). Особливо дотримуйтесь правила 50:20:30.

2). Зменшуйте вживання калорiй i збiльшуйте їх витрати (0,5 кг зайвого жиру еквiвалентнi 3500 ккал).

Щоб втратити 1 кг (7000 ккал) в тиждень, потрiбно щоденно вiдмовлятися вiд 1000 ккал. А для того, щоб втратити переважно жирову тканину, а не м’язову, слiд збiльшувати фiзичну активнiсть.

3). Їсти менше жирної їжi, рiзко обмежити споживання смаженого м’яса, масла, ковбаси, сосисок, сметани, сиру, майонезу.

4). Вживайте менше цукру (варення, тортiв, печива).

5). Їсти бiльше низькокалорiйних продуктiв, об’ємних (сирi овочi, фрукти, хлiб грубого помолу, соки).

6). Вiддавайте перевагу м’ясу птицi, риби. Вживайте менше яловичини, свинини, баранини.

7). Щоденно вживайте вiд 6 до 8 стаканiв води, фруктових сокiв.

8). Їсти треба повiльно, добре пережовуючи, витрачаючи на кожен прийом їжі не менше 20 хв. (саме через 20 хв. приходить почуття ситості). Процес розжовування знижує стрес i напруження.

9). Намагайтесь харчуватися розумно. Пам’ятайте, що почуття голоду виникає двiчi. Спочатку його викликають нервовi iмпульси з порожнього шлунку, пiсля переходу останнiх порцiй харчової кашицi в дванадцятипалу кишку. Якщо людина прийняла їжу, то в цьому випадку почуття ситостi виникає вiдразу пiсля наповнення шлунку певною кiлькiстю їжi. Якщо ж людина подавлює перший сигнал голоду, то це вiдчуття проходить, людина не звертає уваги на цей сигнал.

Другий сигнал поступає в ЦНС з «голодної» кровi, пiсля того як поживнi речовини перейшли з неї в клiтини, тканини органiзму. Цей сигнал дуже стiйкий, людина реагує на нього i знаходить час прийняти їжу. Пiсля прийому їжi за другим сигналом вiдчуття повноти шлунку з’являється не вiдразу, а лише пiсля насичення кровi i тканин поживними речовинами. Почуття голоду зникає через 2-3 години. В результатi людина втрачає вiдчуття мiри, не дивлячись на те, що шлунок переповнений. Особливо небезпечне переїдання перед сном, яке затруднює роботу серця, легень, викликає рiзнi захворювання шлунку.

10). Необхiдно обмежити споживання солi, яка часто викликає гiпертонiю. Треба пам’ятати, що органiзму потрібно лише 2 г солi в день, а ми споживаємо до 20 г.

11). Виконання регулярних фiзичних вправ.

Питання для закріплення вивченого матералу:

  1.  Що вам відомо про збалансоване харчування?
  2.  Яке значення білків для організму?
  3.  Поясніть значення вуглеводів для людини.\
  4.  Значення жирів для організму людини.

Література: Губський Ю.І. Біологічна хімія. Підручник. Київ -Вінниця-: НОВА КНИГА, 2007, 657с. с 386-392


ЛЕКЦИЯ 1.

БЕЛКИ, СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ.

3. Белки (протеины). Особенности их структуры.

а). Протеины - обязательные компоненты всех тканей. Среднее содержание:
- весь организм около 50%,

мышцы 80%,

кости 18%

б) Строение - строго индивидуально. Многообразие белков (1010-1012-всего в природе).

в). Общий принцип структурной организации молекулы белка (4 ступени ).

4. Первичная структура белка.

а) Белок - линейный полимер, состоящий из конденсированных аминокислот.

б). Аминокислоты - количество видов (20). Число остатков аминокислот в белках (от 40

до нескольких тысяч),

в). Классификация и строение аминокислот (см. учебник),

H3C

г). Связь аминокислот в первичной структуре (пептидная). N и C концы пептидной цепи. возможность вращения группировок относительно плоскости пептидной связи. Пример строения фрагмента полипептидной цепи (трипептид аланил-метионил-серин:

o

-c-

ho   /о

hc nh

о v

п

hn ch c nh ch

2

h2c h2c—oh

h2csch3

5. Вторичная структура белка как пространственная укладка полипептидной
цепи:

а) разновидности: альфа- спираль, бета- складчатые слои, аморфные участки.

б) водородная связь, механизм ее возникновения.

6. Третичная структура белка (пространственное объединение альфа-спиралей, бета-складчатых структур и аморфных участков в единую трехмерную конструкцию с определенной конформацией).

б). типы связей: все слабые (водородная, ионная, гидрофобная) + дисульфидная.

в). Уникальность третичной структуры для каждого белка.

г). домены (глобулярные фрагменты третичной структуры белка, одинаковые в гомологичных белках и выполняющие определенную функцию).Значение доменов.

д). кластеры (скопления однотипных группировок на поверхности белковой молекулы, способные связывать другие молекулы). Разновидности (гидрофобные, сульфгидрильные, железо-серные, карбоксильные и т.д.).

е). заключение: третичная структура - высшая форма организации мономерных белков.

7. Четвертичная структура белка.

а).Понятие о протомерах и субъединицах; димеры, тримеры, тетрамеры, олигомеры, мультимеры,

б). типы связей: водородные, ионные, гидрофобные, дисульфидные. в) примеры: гемоглобин, инсулин (см. рисунки в учебнике).

8. Шапероны - специфические белки, облегчающие и ускоряющие процессы
формирования пространственной структуры молекул белка.

8. Классификация белков:

а) по форме (глобулярные и фибриллярные),

б) по растворимости (водорастворимые, спирторастворимые, растворимые в солях,
набухающие, но не растворимые и т.д.),

в) по особенностям вторичной структуры (альфа-, бета-, альфа+бета-, альфа/бета),

г) по кислотно-основным свойствам (кислые, щелочные,нейтральные),
д). по заряду в нейтральной среде (катионные, анионные, нейтральные),
е) по наличию небелкового компонента (простые и сложные).

9. Молекулярные основы биологических функций белков.

а). Связь третичной (четвертичной) структуры белка и его функции. Определяющая роль первичной структуры. Молекулярные болезни как результат нарушения структуры и функций белков.

б). Образование комплексов белков с другими веществами - непременное условие

реализации всех функций белков. Общебиологическое правило: все функции

организма осуществляются при обязательном участии белков. Примеры.

г). 2 принципа взаимодействия: принцип комплементарности и принцип химического

сродства.

д). с какими молекулами соединяются белки при выполнении своих функций:

друг с другом (белок-белковые взаимодействия),

с низкомолекулярными лигандами (белок-лигандные взаимодействия). Примеры.

с другими макромолекулами (нуклеопротеины,углеводно белковые комплексы, липопротеины)

10.Заключение: Специфические функции белка зависят от индивидуальности их структуры. Решающую роль в реализации биологических функций белков играет их способность взаимодействовать с другими веществами

ЛЕКЦИЯ 2

ФЕРМЕНТЫ (ЭНЗИМЫ)

  1.  Определение термина. Этимология (en zymo - из дрожжей, лат.).
  2.  Разнообразие ферментов. Классификация и номенклатура ферментов:

а). 6 классов,

б). понятие о подклассах и подподклассах,

в). номенклатура: рациональная, тривиальная, рутинная, цифровая (п - 3.2.1.1 - амилаза).

3. Общие представления о строении молекул ферментов:

а). глобулярный характер,

б). молекулярная масса - 104 -106 D.

в). активный центр как пространственно организованная часть молекулы фермента (впадина, щель, карман), выстланная остатками аминокислот, сближенными друг с другом во время формирования третичной структуры белка-фермента.

г) 2 функции активного центра: контактная и каталитическая,

д) субстрат - вещество, на которое направлено каталитическое действие фермента.
е). мономерные и олигомерные ферменты.

ж). простые и сложные ферменты: -простые: только белок (п - пепсин,трипсин), -сложные: белок + кофактор.

  1.  Кофакторы: металлы, коферменты, простетические группы).
  2.  ХОЛОФЕРМЕНТ = АПОФЕРМЕНТ + КОФАКТОР
  3.  Роль кофактора:

а). входит в акт. центр,

б). участвует в катализе.

7.Витаминсодержащие кофакторы.

8). Витамины. Кофакторная роль витаминов.

1. Определение термина. Этимология. Краткий исторический экскурс.

2.Гетерогенность химического строения (20 видов),

  1.  Жиро и водорастворимые витамины. Витамины А, D, E и К как представители жирорастворимых витаминов.
  2.  Источники: пища, микробы,фарм. препараты.
  3.  Депонирование витаминов (печень).
  4.  Нарушения витаминного баланса:

а).гипо- и авитаминозы,

б).причины гиповитаминозов:

-отсутствие в пище,

-нарушения всасывания,

-поступление антивитаминов,

-повышенная потребность.

в).гипервитаминозы.

8.Функции витаминов:

-кофакторная (В1235612,Н,ЛК,Вс,К),

-косубстратная (С),

-гормональная (А,Б),

-антиоксидантная (Е,А,С),

-ингибиторная (Р),

-фоторецепторная (А).

9.Кофакторная роль витаминов.

а).известна не для всех витаминов,

б).Витамины как кофакторы ферментов различных классов.

Класс ферменов

Витамин

Кофактор

Функция

I. Оксидоредук-

тазы

В2 (рибофлавин)

В5 (ниацин)

С (аскорбиновая

кислота)

ФМН, ФАД

НАД, НАДФ

Аскорбиновая

кислота

Дегидрирование

субстратов

Гидроксилирова-

ние субмтратов

II. Трансферазы

В3 (пантотеновая кислота)

В6 (пиридоксин)

В12 (кобаламин)

Коэнзим А

Пиридоксаль-

фосфат

Метилкобаламин и

др.

Перенос ацильных остатков

Перенос аминогрупп

Перенос одноулеродных групп

III. Гидролазы

Не содержит витамин-содержащих ферментов

IV. Лиазы

В1 (тиамин)

В6 (пиридоксин)

ТПФ (тиаминпирофосфат)

Пиридоксаль-фосфат

Декарбоксилирование кетокислот

Декарбоксилирование аминокислот

V. Изомеразы

В12 (кобаламин)

Метилкобаламин

Внутримолекулярный перенос одноуглеродных гупп

VI. Лигазы

Н (биотин)

К (менадион)

s-N-биотинил -1-

лизин

Менахинон

Карбоксилирование субстратов

у-карбоксилирование глутаминовой кислоты

10. Механизм действия ферментов.

а). Ферменты никогда не порождают реакции, а лишь У с к о ря ю т реакции, термодинамически возможные и без фермента.

б). Ферменты ускоряют наступление равновесия в обратимых реакциях, но никогда не меняют направление реакции.

в). Ферменты ускоряют наступление реакции, благодаря снижению энергии активации

г). Почему снижается энергия активации?

-в активном центре повышается вероятность контакта реагирующих веществ,

-эффект ориентации субстрата (ов) в активном центре,

-растяжение (деформации) субстрата - феномен "дыбы", ослабление связей.

11.Отличия ферментов от неорганических катализаторов: большее разнообразие реакций, высокая специфичность, мягкие условия действия (рН, to, ионная сила, давление и т. д.).

12.Принципы количественного определения активности ферментов. Единицы измерения активности ферментов (1 катал = 1 моль субстрата, превращенного за 1 секунду; 1 международная единица = 1 микромоль субстрата, превращенного за 1 минуту).

13.Биомедицинское значение определения активности ферментов:

-энзимопатология (генетические и негенетические факторы, приводящие к нарушению протекания ферментативных реакций в организме. Примеры энзимопатий),

-энзимодиагностика (тканевоспецифические ферменты и значение определения их активности в крови при патологии различных органов и тканей),

-энзимотерапия (примеры: заместительная терапия при дефиците ферментов пищеварительного тракта, лечение энзимопатий свертывающей системы крови).

ЛЕКЦИЯ 3

КИНЕТИКА ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙ.

РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ

  1.  Что такое ферментативная кинетика? Это раздел энзимологии, изучающий протекание ферментативных реакций во времени.
  2.  Понятие о скорости ферментативной реакции, ее математическое выражение

V=d[S]/dt или V=d[P]/dt

  1.  Какие задачи она решает?

Изчение зависимости V от:

-[S],

-характера субстрата (специфичности Е),

-[E],

-to,

-pH,

-наличия активаторов и ингибиторов.

4. Зависимость V от [S]:

а). Уравнение Михаэлиса-Ментен. Смысл Км.

б). График и его анализ.

V

0 Km

[S]

pH

pHopt1     Hopt 2       pHopt 3

5. Зависимость V от типа субстрата (специфичноть Е),

а). Определение:

Это свойство фермента действовать на определенный субстрат или группу близких по структуре субстратов (субстратная специфичность), а также осуществлять определенный тип химического превращения субстрата (специфичность пути превращения).

б). Субстратная специфичность:

-абсолютная (теория жесткого состояния активного центра Э.Фишера).

Пример: аргиназа,

-групповая (относительная) специфичность (теория индуцированного

соответствия Д.Кошланда). Пример: липаза,

в). Стереоспецифичность. Пример: фумаратгидратаза.

г).Специфичность пути превращения субстрата. Пример: гистидаза и гистидиндекарбоксилаза.

6.Регуляция активности ферментов:

а).что такое регуляция? Смысл ее и биологическое значение,

б). неспецифическая регуляция (рН, to,ионная сила).

в). специфическая регуляция:

-за счет изменения количества фермента (синтез, распад),

-за счет изменения активности Е без изменения количества:

7. Специфическая регуляция за счет изменения активности Е:

а). Химическая модификация фермента:

-фосфорилирование, пример:

гликогенсинтаза и фосфорилаза,

- АДФ-рибозилирование,

-гликозилирование,

-метилирование,

б) структурная модификация фермента

ограниченный протеолиз (пепсиноген -пепсин)

в).аллостерическая регуляция:

-кооперативность (+ и -),

-ретроингибирование,

г) ингибирование

-конкурентное ингибирование,

-неконкурентное ингибирование (графики Михаэлиса-Ментен),

-субстратное ингибирование,

д) -регуляция за счет ММФФ (п - ЛДГ),

адаптационно-приспособительное значение изоферментов. (учебник - с 102-104).

7. Клиническое значение определения активности ферментов и их изоформ.

Таблица 1

Некоторые ферменты, регулируемые путем фосфорилирования или дефосфорилирования

Фермент

Состояние активности

низкая

высокая

Ацетил-КоА карбоксилаза

Е-Р

Е-ОН

Гликогенсинтаза

Е-Р

Е-ОН

Пируватдегидрогеназа

Е-Р

Е-ОН

ОМГ-редуктаза

Е-Р

Е-ОН

Гликогенфосфорилаза

Е-ОН

Е-Р

Цитрат-лиаза

Е-ОН

Е-Р

Киназа фосфорилазы

Е-ОН

Е-Р

Киназа ОМГ-редуктазы

Е-ОН

Е-Р


ЛЕКЦИЯ 4

ВВЕДЕНИЕ В МЕТАБОЛИЗМ.

1. Определение понятия.

Метаболизм - это совокупность ферментативных химических реакций, протекающих в организме в процессе жизнедеятельности.

2. Типы метаболических процессов.

а) по направлению:

-катаболизм - расщепление органических молекул до конечных продуктов (экзергонические реакции),

-анаболизм - биосинтетические процессы образования в организме из простых более сложных молекул (эндергонические реакции).

б) по механизму преобразования (цепи, циклы, спиральные циклы и т. д.)

в) по характеру преобразуемых веществ:

-белковый,

-углеводный,

-липидный,

-нуклеотидный, -минеральный и т. д.

2. Универсальные метаболические процессы:

-Цикл трикарбоновых кислот,

-Биологическое окисление,

-Тканевое дыхание,

-Окислительное фосфорилирование.

3. Понятия:

-субстрат процесса,

-продукт процесса,

-конечный продукт метаболизма,

-промежуточный продукт,

-узловой метаболит.

Узловой метаболит-вещество, которое имеет несколько путей образования и использования.

4. 4 стадии катаболизма:

  1.  распад полимерных соединений до мономеров.
  2.  преобразование мономеров в узловые метаболиты ( пируват и ацетил-КоА как основные узловые метаболиты).
  3.  универсальные процессы, в которых начинается распад до конечных продуктов.
  4.  тканевое дыхание-цепь реакций, использующих молекулярный кислород.

5. Пировиноградная кислота и ацетил-КоА как типичные узловые метаболиты.

Образования этих соединений из белков, липидов и углеводов, включение узловых метаболитов в универсальный процесс- ЦТК.

6. Высокоэнергетические фосфаты. Центральная роль АТФ. Энергетическое значение макроэргических связей в молекуле АТФ

(у связь=30,5 кДж/м, Р связь=27,59 кДж/м).

ЛЕКЦИЯ 5

ЦИКЛ ДИ- И ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ

(ЛИМОННОКИСЛЫЙ ЦИКЛ, ЦИКЛ КРЕБСА).

1.История. Ганс Кребс. Нобелевская премия в 1953 г.

  1.  Определение процесса: замкнутый цикл, состоящий из 8 ферм. реакций, локализованный в матриксе митохондрий клеток.
  2.  ЦТК как центральный метаболический процесс, выполняющий интегративную роль в обмене белков, жиров и углеводов.
  3.  Главные "входные " ворота в цикл - через ацетил-КоА (окисление пирувата).
  4.  ПДГ-комплекс. Общая характеристика, состав его (ферменты, кофакторы).

а).уравнение реакции в общем виде.

б). регуляция активности ПДГ-комплекса:

-активаторы : Фр 1,6-бис-фосфат(аллост.) и АМФ (аллост.),

-ингибиторы :

* Ацетил -КоА (аллост.),

* НАДН (аллост.),

* АТФ (аллост. и химич. модификация).

6. Пути использования ацетил-КоА :

-вступление в цикл Кребса (СО2 +, Н2О),

-синтез жирных кислот,

-синтез кетоновых тел,

-синтез холестерина.

7. Использование ацетил-КоА в цикле Кребса:

а) Уравнения реакций ЦТК,

б). Валовое уравнение ЦТК:

ацетил-КоА + 3НАД + ФАД + ГДФ + Фн — КоА-БН + 3НАДН + 2СО2 + ФАДН2 + ГТФ

в).Энергетика ЦТК, связь с дыхательной цепью. Образование в ЦТК:

3 НАДН2, ФАДН2 (сукцината), ГТФ, 2СО2.

8. Значение цикла:

- интеграция метаболических процессов,

-анаболическая и катаболическая роль,

-энергетическое значение (полное окисление ацетил-КоА до СО2 и Н2О дает 12 АТФ).

9. Регуляция цикла:

а). Множество точек приложения регуляторных факторов,

б). Главные регуляторные факторы:

-кислород (рО2),

-соотношение [АТФ]/[АДФ],

-соотношение [НАД]/[НАДН],

-концентрации метаболитов.

в). Регуляторные ферменты ЦТК и механизмы их регуляции:

-ПДГ-КОМПЛЕКС:

Активаторы:

*Фр- 1,6-бис-фосфат(аллост),

*АМФ (аллост),

Ингибиторы:

* Ацетил-КоА (аллост),

*НАДН (аллост),

*АТФ (аллост. и химич.).

-ЦИТРАТСИНТАЗА:

Активаторы:

*Основной регулятор - [OAA],

Ингибиторы:

* Производные жирных кислот,

* НАДН2,

* Сукцинил-КоА,

* АТФ (аллост).

-АКОНИТАТГИДРАТАЗА:

Искусственные ингибиторы - фторацетат и фторцитрат.

-ИЗОЦИТРАТДЕГИДРОГЕНАЗА:

Лимитирующий фермент!

(кооперативный, 8 субъед.,4 центра связывания субстрата, 4 регуляторных центра).

Активаторы:

Изоцитрат (полож. кооперативность),

НАД ( полож кооп-ть),

*АДФ (аллост. активатор),

Ингибиторы:

* Сукцинил-КоА,

*НАДН (отриц.кооп-ть),

*Ионы Са++>10-7 М

-2-ОКСОГЛУТАРАТДЕГИДРОГЕНАЗА:

( Ферментативный комплекс, регуляция сходна с таковой для ПДГ)

Ингибиторы:

* Сукцинил-КоА,

*НАДН,

*НЭЖК.

*АТФ (только аллост.).

СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗА:

( единственный мембраносвязанный фермент, одновременно Комплекс 2 дыхательной цепи)

Ингибиторы :

*Оксалоацетат (конкур.),

*Малонат (конкур.).

МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА:

Ингибитор НАДН (аллост).

ЛЕКЦИЯ 6

БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ.

ТКАНЕВОЕ ДЫХАНИЕ.

1.Биомедицинское значение проблемы.

2.Понятие об окислении и восстановлении. Восстановительные эквиваленты.

3. Биологическое окисление как совокупность ферментативных окислительно-
восстановительных реакций, катализируемых оксидоредуктазами:

а). Передача электронов от донора к акцептору (примеры электрон-переносящих ферментных систем): а2+3+→а3++ в2+;

б). Отщепление водорода (дегидрирование): АН2+В→А+ВН2;

Пиридин- и флавинзависимые дегидрогеназы.

Пиридинзависимые дегидрогеназы в качестве небелкового компонента содержат НАД

(НАДФ).

Флавинзависимые - ФМН, ФАД.

в).Реакции, идущие с участием кислорода в качестве акцептора электронов:

-катализируемые оксидазами:

АН22→А+Н2О или Н2О2,

-катализируемые монооксигеназми:

АН22+ВН2→АНОН+В+Н2О,

-катализируемые диоксигеназами:

А+О2→АО2.

  1.  Тканевое дыхание является частью биологического окисления.

Тканевое дыхание-это процесс поглощения О2 тканями организма.

5.Ферменты биологического окисления и тканевого дыхания (локализация в клетке):

-85-90% - митохондрии,

-5-10% -эндоплазматическая сеть,

-1 -2% - пероксисомы.

6. Структурная организация митохондриальной дыхательной цепи. Субстраты дыхательной цепи: НАДН2 и сукцинат. Комплексы дыхательной цепи. Участки дыхательной цепи:1) участок совместного протонно-электронного транспорта (I, II комплексы дыхательной цепи и KoQ),

2) участок электронного транспорта (III, IV комплексы дыхательной цепи и цит.с).

7. Векторность транспорта протонов и электронов. Понятие об окислительно-восстановительном потенциале. Перепады окислительно-восстановительного потенциала и порционное освобождение энергии. Уравнение Гиббса:

G=-nFeо/в,

8. Протонный мембранный потенциал ∆µН. Механизм его генерации.

9.Использование энергии ∆µН+ для синтеза АТФ.

а).Окислительное фосфорилирование. История открытия. Сущность.

Окислительное фосфорилирование- это синтез АТФ из АДФ и Фн за счет энергии, освобождающейся при переносе электронов по дыхательной цепи.

б). АТФ-синтетаза (Н+-АТФ-аза):

-характеристика субъединиц фермента, расположение и ориентация в мембране,

-механизм окислительного фосфорилирования (П.Митчел),

-уравнение АТФ-синтетазной реакции:

АДФ3-+Фн3-+2Н+→АТФ4-

G реакции =40 кдж/М.

Только на уровне I, III и IV комплексов дыхательной цепи выделяемое количество энергии достаточно для синтеза АТФ в данной реакции.

в).Стехиометрия окислительного фосфорилирования. Коэффициенты Р/О и АДФ/О как количественная мера сопряженности окисления и фосфорилирования. Коэффициент Р/О - это отношение количества молекул фосфорной кислоты (Р), использованной на синтез АТР, к атому кислорода, поглощенному в процессе дыхания.

г). АНТ (адениннуклеотидтранслоказа).

10. Нарушение окисления и фосфорилирования:

а) Ингибиторы дыхания (примеры для каждого комплекса),

I амитал, ротенон, прогестерон

II малонат, сукцинат

III антимицин

IV СО, CN, N3, H2S

б). Ингибиторы синтеза АТФ (олигомицин)

в). Ингибиторы транспорта адениннуклеотидов (атрактилозид – гликозид чертополоха)

в). Разобщители:

-протонофоры (динитрофенол, жирные кислоты, тироксин, катехоламины, термогенин),

-ионофоры (валиномицин, грамицидин, ионы Са2+),

-детергенты (желчные кислоты, тритон и т.д.).

г).Физиологические регуляторы о.ф.:

-субстраты цикла Кребса,

-отношение [ATP]/[ADP] (обратимость АТФ-синтетазной реакции),

-кислород (гипоксия),

-физиологические разобщители (жирные кислоты, лизофосфолипиды, гормоны, ионы Са2+, термогенин).

Лекция 7 Гормоны.

В организме позвоночных животных насчитывается много миллиардов клеток, морфологически и функционально дифференцированных на несколько десятков клеточных типов, формирующих ряд высокоспециализированных тканей, органов и систем. Такая степень дифференциации требует высокого уровня их интеграции и координации, без которой не может быть обеспечено существование животного организма как единого целого. Это эволюционно обусловило необходимость возникновения в многоклеточных организмах разнообразных форм организации межклеточных взаимодействий. В формировании стабильной целостности многоклеточного организма и его взаимоотношений с внешней средой важное значение имеет межклеточный контроль жизнедеятельности клеток. Дополняя и координируя механизмы внутриклеточного контроля, он направлено изменяет метаболизм отдельных клеток в соответствии с потребностями ткани, органа, целого организма. Многоклеточный организм не мог бы долго существовать без системы внутренних коммуникаций, по которой из одной его части в другую передаются необходимые сигналы. У животных имеется две главные коммуникационные системы - нервная система и эндокринная, которая использует кровообращение (или другие пути) для передачи информации в форме высокоспециализированных химических веществ, называемых гормонами. Гормоны "узнаются" клетками-мишенями, которые уже заранее запрограммированы на прием гормонального сигнала и определенную реакцию на него. Нервная и эндокринная системы вместе обеспечивают постоянство внутренней среды организма.

Гормоны - это химические посредники, которые секретируются специализированными клетками, способными синтезировать и высвобождать гормоны в ответ на специфические сигналы. Клетки-мишени обнаруживают гормон и определенным образом отвечают на него. Физиологические концентрации большинства гормонов колеблются в пределах 10-7 - 10-12М, т.е. они эффективны в крайне низких концентрациях.

Часто гормоны характеризуют как вещества, действующие на отдалении от места своей выработки на клетки-мишени, куда они доставляются кровью (телекринный эффект). В отличие от этого вещества, секретируемые одной клеткой и оказывающие биологический эффект на соседние клетки путем местной диффузии, называют паракринными. Вещества, действующие на секретирующие их клетка, называют аутокринными.

Гормоны принимают участие во всех важнейших процессах жизнедеятельности организма (дифференцировка, размножение, рост и развитие, адаптация, старение).

Существует несколько классификаций гормонов. Одна из них основана на химической природе гормонов.

Гормоны по химической природе разделяются на три большие группы:

1. Производные аминокислот:

а) тирозина

дофамин,

норадреналин,

адреналин,

тироксин,

трииодтиронин.

б) триптофана

серотонин,

мелатонин.

в) гистидина

- гистамин.

2. Гормоны пептидной и белковой природы:

а) пептиды

вазопрессин,

окситоцин,

соматостатин,

ангиотензин и другие.

б) простые белки

инсулин,

глюкагон,

соматотропин,

пролактин и другие.

в) гликопротеины

тиреотропный гормон,

фолликулстимулирующий гормон,

лютеинизирующий гормон.

3. Стероиды:

а) глюкокортикоиды,

б) минералокортикоиды,
в) половые гормоны

андрогены,

эстрогены.

Гормоны, в зависимости от природы, синтезируются в специализированных клетках специфическими путями. Ряд гормонов, в основной белково-пептидной природы, синтезируется в виде предшественников - прогормонов. Скорость синтеза и выброса гормонов регулируется по принципу обратной связи.

Стероидные и тиреоидные гормоны переносятся кровью связанными со специфическими белками. Гормон, связанный с транспортирующим белком, биологически неактивен.

Лекция 8

Гормоны

Доставленный к клеткам-мишеням, гормон взаимодействует со специфическими белками - рецепторами. Это взаимодействие инициирует реакцию клетки на гормон, чаще всего путем изменения активности ферментов или изменения их количества.

Рецепторы могут локализоваться в цитоплазме (ядре) или на плазматической мембране.

Гормоны, способные проникать через плазматическую мембрану, взаимодействуют цитоплазматическими рецепторами.

Образовавшийся гормон-рецепторный комплекс, после специфических преобразований, поступает в ядро клетки, где связывается с ДНК и инициирует синтез иРНК, несущей информацию о структуре определенных ферментов. Это приводит к увеличению синтеза ключевых ферментов процесса, который регулируется этим гормоном.

Гормоны, которые по физико-химическим свойствам не могут проникнуть в цитоплазму (гормоны пептидной и белковой природы, а так же большинство производных аминокислот), взаимодействуют с рецептором, локализованным в плазматической мембране. Взаимодействуя с рецептором, расположенным на внешней стороне мембраны, гормон вызывает в белке-рецепторе конформационные изменения. Они передаются на белок-трансдуктор (G-белок), который, в свою очередь, изменяет активность фермента, катализирующего образование вторичного посредник. G-белки либо активируют (Ga), либо ингибируют (Gi) эти ферменты. В функционировании G-белка участвуют гуаниннуклеотиды (ГТФ и ГДФ), которые с ним связываются, изменяя его сродство, как к рецептору, так и к ферменту.

Вторичными посредниками у различных гормонов могут быть:

  1.  Циклические пуриновые нуклеотиды (цАМФ и цГМФ).
  2.  Ионы кальция и кальмодулин.
  3.  Диглицерол и инозитолтрифосфат.

цАМФ образуется из АТФ при участии фермента аденилатциклазы, которая локализована на внутренней поверхности плазматической мембраны.

цАМФ взаимодействует с протеинкиназой С или А, которые в отсутствие цАМФ находится в неактивном состояние в виде тетрамера, состоящего из 2-х каталитических и 2-х регуляторных субъединиц. Присоединение цАМФ к регуляторным субъединицам протеинкиназы приводит к ее диссоциации и освобождению каталитических субъединиц, которые катализируют фосфорилирование белков с использованием АТФ. Фосфорилирование белка-фермента сопровождается изменением его каталитических свойств. У одних ферментов оно увеличивается, у других - снижается.

цАМФ инактвируется гормонозависимой фосфодиэстеразой, которая катализирует превращение цАМФ в АМФ.

цГМФ образуется из ГТФ при участии гуанилатциклаз. цГМФ подобно цАМФ также путем активации протеинкиназ, но других - цГМФ-зависимых, фосфорилирует иные белки, в том числе и ферменты.

Вторая группа посредников - Са2+ и кальмодулин. Поступление Са2+ в цитозоль регулируется гормонами, которые селективно изменяют поступление Са2+ в цитоплазму. Ионы кальция обладают стимулирующим действием на фосфодиэстеразу цАМФ, поэтому они выполняют функцию регулятора цАМФ-регулируемых реакций, уменьшая накопление цАМФ. В цитоплазме Са2+ связываются с белком кальмодулином. Кальмодулин имеет четыре участка связывания ионов кальция. Присоединение к кальмодулину 2-х ионов кальция приводит к значительным изменениям конформации этого белка и у него появляется сродство к кальмодулин-зависимым ферментам. У кальмодулина, который присоединился к ферменту, появляется возможность присоединить еще 2 Са2+. В результате активность фермента изменяется: у одних она увеличивается, у других - снижается.

Следующая группа вторых посредников (диглицерол и инозитолтрифосфат) образуется из фосфотидилинозитола, путем его гидролитического расщепления с участием фосфолипазы С. Фосфолипаза С, локализованная на внутренней поверхности плазматической мембраны, подобно аленилатциклазе также регулируется G-белом, который взаимодействует с рецепторами других гормонов. В этой реакции образуются инозитолтрифосфат и диглицерол. Инозитолтрифосфат способствует мобилизации ионов кальция и, следовательно, образованию комплекса кальмодулинкальций. Диглицерол является положительным модулятором протеинкиназы С и, таким образом, способствует фосфорилированию соответствующих белков. Освобождающаяся из диглицеролов при участии фосфолипазы А2 арахидоновая кислота, является материалом для синтеза эйказаноидов.

Такой каскадный механизм с участием второго посредника и протеинкиназ значительно усиливает регуляторный эффект гормона.

Тиреоидные гормоны и инсулин имеют несколько отличный механизм регуляторного действия.

ЛЕКЦИЯ 10

ОБМЕН УГЛЕВОДОВ. ОСНОВНЫЕ УГЛЕВОДЫ ЖИВОТНОГО ОРГАНИЗМА. ПУТИ РАСПАДА И СИНТЕЗА ГЛИКОГЕНА. РЕГУЛЯЦИЯ ПРОЦЕССОВ.

Углеводы организма.

Моносахариды: триозы, тетрозы, пентозы, гексозы и т.д. и их производные - фосфо-, амино-, сульфо-, ацил- и т.д.

Олигосахариды: - дисахариды пищевые (сахароза, лактоза, мальтоза);

- собственно олигосахариды организма, включающие от 8 до 20 мономеров.

Полисахариды: - структурные (гликозамингликаны), из группы гетерополисахаридов;

- резервные (гликоген печени и других тканей), из группы гомополисахаридов.

Гликоген - главная форма запасания углеводов у животных; в растениях эту роль играет крахмал. Гликоген запасается главным образом в печени (до 6% массы печени) и в мышцах (до 1%). Гликоген печени используется для поддержания физиологических концентраций глюкозы в крови (3,3-5,5 мМоль/л). Гликоген других тканей используется для нужд этих тканей. В тканях гликоген тесно связан с белками-ферментами и белками-регуляторами его синтеза и распада.

В печени распад гликогена может идти двумя путями: -гидролитическим, при помощи тканевых амилаз, поэтому его называют амилолитическим и - фосфоролитическим, с участием неорганического фосфата. 1-й путь принципиального значения не имеет из-за малой активности ферментов гидролиза. Основным путём является фосфоролитический. В этом случае к отщепляющимся моносахаридным единицам присоединяется остаток фосфорной кислоты и образуется фосфорный эфир глюкозы - глюкозо-1-фосфат. Фермент - фосфорилаза, главный фермент распада гликогена. Далее модификация в глюкозо-6-фосфат при помощи фосфоглюкомутазы. Затем отщепление фосфорного остатка под действием глюкозо-6-фосфатазы и образование свободной глюкозы. Фермент глюкозо-6-фосфатаза содержится в печени, почках, слизистой кишечника. Образующаяся свободная глюкоза из печени поступает в кровь. В мышцах, мозге этого фермента нет; гликоген этих тканей не даёт свободной глюкозы.

Фосфорилаза разрывает только 1,4-гликозидную связь. Для разрыва 1,6-гликозидной связи в точке ветвления необходим фермент 1,6-гликозидаза («деветвящий» фермент).

Фермент фосфорилаза существует в двух формах: фосфорилаза-А, активная, тетрамер и фосфорилаза-В, неактивная, два димера. Переход «В» в «А» требует химической модификации - фосфорилирования каждой субъединицы в двух димерах при участии киназы фосфорилазы и АТФ как источника фосфата.

В основе регуляции процесса лежит каскадный механизм при участии цАМФ в качестве вторичного посредника передачи гормонального сигнала (см. материал лекции «Гормоны»).

Уровень глюкозы в крови регулируется не только распадом, но и синтезом гликогена. Синтез гликогена ни в чём не повторяет процесс его распада.

Глюкоза при участии переносчиков поступает внутрь клетки, где фосфорилируется за счёт АТФ гексокиназой с образованием глюкозо-6-фосфата (г-6-ф). Далее г-6-ф фосфоглюкомутазой превращается в г-1-ф, который реагирует с УТФ. В результате образуется активный нуклеотид уридиндифосфатглюкоза (УДФ-глюкоза). Фермент этой реакции - УДФ-глюкозопирофосфорилаза. При действии фермента гликогенсинтетазы образуется гликозидная связь между 1-м С-атомом активированной глюкозы, находящейся в составе УДФ-глюкозы и 4-м С-атомом концевого остатка глюкозы в гликогенензатравке с освобождением УДФ. УДФ регенерирует в УТФ за счёт молекулы АТФ и при участии фермента нуклеозиддифосфокиназы.

После того как длина линейного участка цепи достигнет как минимум 11 остатков глюкозы, «ветвящий» фермент переносит фрагмент 1.4-цепи с минимальной длиной 6-8 остатков глюкозы на соседнюю цепь, присоединяя к ней переносимый фрагмент 1,6-гликозидной связью. Таким путём образуется точка ветвления в молекуле.

Процесс синтеза гликогена энергозависим: 1 мол. АТФ на фосфорилирование глюкозы, 1 мол. УТФ на пирофосфорилазную реакцию, 1 АТФ на регенерирование УТФ. Поскольку основным источником АТФ является окислительное фосфорилирование, то при недостатке кислорода (гипоксии) нарушается синтез гликогена.

Ключевым ферментом процесса является гликогенсинтаза, которая определяет скорость всего процесса. Фермент существует в двух формах: гликогенсинтаза-I, активная, нефосфорилированная и гликогенсинтаза-D, неактивная, фосфорилированная Фермент тоже регулируемый, и тем же механизмом, что и распад: превращение активного фермента в неактивный под действием киназы, которое в распаде гликогена, наоборот, переводит фермент в активное состояние.

Другими словами - киназа гликогенсинтазы находится под тем же контролем, что и киназа фосфорилазы: один и тот же гормональный сигнал активирует фосфорилазу, ускоряя распад, и ингибирует гликогенсинтазу, замедляя синтез гликогена.

Таковы пути распада и синтеза гликогена, механизмы регуляции и, как результат, постоянство уровня глюкозы в крови.

ЛЕКЦИЯ 11

ГЛИКОЛИЗ - ОСНОВНОЙ ПУТЬ КАТАБОЛИЗМА ГЛЮКОЗЫ.

ЗНАЧЕНИЕ И РЕГУЛЯЦИЯ.

Гликолиз - уникальный процесс, поскольку он может протекать в присутствии кислорода, если он доступен (аэробные условия), а также и в отсутствие кислорода (анаэробные условия).

Аэробный гликолиз катализируется 10-ю ферментами и заканчивается образованием пировиноградной кислоты (ПВК).

Анаэробный гликолиз - 11-ю ферментами, и продуктом является молочная кислота (лактат).

Этот процесс энергетически эффективен, т.е. он даёт АТФ. Все ферменты гликолиза находятся в растворимой клеточной фракции -цитозоле. Процесс идёт во всех клетках.

Процесс начинается с фосфорилирования глюкозы - превращения её в глюкозо-6-фосфат. Эта необратимая реакция катализируется ферментом гексокиназой (1), в печени - глюкокиназой. Донором фосфата является молекула АТФ в виде комплекса Mg-АТФ, что характерно для многих других реакций фосфорилирования.

Образование г-6-ф из гликогена (в этом случае процесс называется гликогенолиз) отличается тем, что это фосфорилирование не требует АТФ, а идёт за счёт неорганического фосфата сначала с образованием г-1-ф ( фермент - фосфорилаза), который мутазной реакцией переходит в г-6-ф (фермент - фосфоглюкомутаза).

Г-6-ф как узловой метаболит занимает важное положение в области стыковки ряда метаболических путей: гликолиз, глюконеогенез, пентозофосфатный путь, гликогенез и гликогенолиз. В ходе гликолиза он превращается во фруктозо-6-фосфат (ф-6-ф) при участии фосфогексо(глюко)изомеразы (2). Далее следует ещё одно фосфорилирование с использованием АТФ в качестве источника фосфата. Реакция необратима и катализируется фосфофруктокиназой (3) с образованием фруктозо-1,6-бисфосфата (ф-1,6-бф). Фермент аллостерический, олигомерный, обладающий положительной и отрицательной кооперативностью. Активаторы: АМФ, АДФ, ингибиторы: АТФ (избыток), цитрат, жирные кислоты, ацетил- и сукцинил-КоА.

Ф-1,6-бф расщепляется альдолазой (4) на две триозы: глицеральдегид-3-фосфат и дигидроксиацетонфосфат. Они превращаются друг в друга при участии фермента триозофосфатизомеразы (5). Таким образом, из молекулы глюкозы образуется 2 молекулы 3-фосфоглицеринового альдегида (3-фга) Этой реакцией заканчивается 1-я -«неокислительная» часть гликолиза, особенностями которой является: двойное фосфорилирование гексоз, использование энергии АТФ, образование 2-х триоз.

Процесс переходит во 2-ю - «окислительную» стадию, включающую окислительно-восстановительную реакцию (гликолитическую оксидоредукцию) с образованием сверхвысокоэнергетических метаболитов, используемых в качестве доноров фосфатных групп с макроэргической связью в реакциях «субстратного фосфорилирования».

Эта стадия начинается с окисления 3-фга с образованием 1,3-бисфосфоглицерата. Фермент, катализирующий эту реакцию: НАД-зависимая глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа (6). Активный центр фермента содержит SH-группу цистеина, принимающего участие в окислении 3-фга. Поэтому все вещества, связывающие SH-группы, тормозят гликолиз, влияя именно на эту реакцию (йодацетат, например). Энергия окисления резервируется в высокоэнергетической связи 1,3-бисфосфоглицерата, находящейся в положении 1.

Образовавшийся в этой реакции НАДН в аэробных условиях окисляется в дыхательной цепи, в анаэробных - используется в конечной реакции гликолиза, завершая оксидоредукцию.

Далее высокоэнергетический фосфат переходит в состав АТФ при участии фермента фосфоглицераткиназы (7). Это пример «субстратного фосфорилирования» - синтеза АТФ за счёт донора готовой фосфорильной группы, которая всегда переносится на единый акцептор - АДФ. Образовавшийся в этой же реакции 3-фосфоглицерат, превращается в 2-фосфоглицерат при участии фермента фосфоглицеромутазы (8). В следующей реакции, катализируемой енолазой (9), происходит отщепление воды и перераспределение энергии внутри молекулы: фосфат в положении 2 переходит в высокоэнергетическое состояние; продукт реакции - фосфоенолпируват. Высокоэнергетический фосфат фосфоенолпирувата переносится на АДФ пируваткиназой (10). Это опять реакция «субстратного фосфорилирования», она необратима и является одним из главных участков регуляции гликолиза. После этой реакции видно, что в этой «окислительной» стадии гликолиза на одну молекулу глюкозы образуется 4 молекулы АТФ. В неокислительной стадии процесса АТФ используется: в гликолизе 2 молекулы, в гликогенолизе 1. Таким образом, энергетический эффект гликолиза 2 мол. АТФ, гликогенолиза - 3 мол. АТФ. Этой реакцией образования пировиноградной кислоты (ПВК) -типичного узлового метаболита, заканчивается аэробный гликолиз.

В анаэробных условиях реокисление НАДН путём переноса водорода в дыхательной цепи на кислород происходить не может, поэтому НАДН восстанавливает пируват в молочную кислоту (лактат). Эта реакция катализируется лактатдегидрогеназой (11) и завершает анаэробный гликолиз. Лактат - типичный тупиковый метаболит: он может превращаться только в ПВК. Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) имеет 5 изоферментов. ЛДГ-1 работает в аэробных органах, ингибируется пируватом и поэтому образования лактата не происходит. ЛДГ-5 работает в анаэробных органах, не ингибируется пируватом и обусловливает быстрое превращение пирувата в лактат. Это тоже один из механизмов регуляции и контроля гликолиза.

ЛЕКЦИЯ 12

Пентозофосфатный путь окисления глюкозы. Регуляция процесса.

Пентозофосфатный путь ( ПФП) преобразования глюкозы - альтернативный процесс преобразования глюкозо -6- фосфат.

Ферменты ПФП локализуются в цитозоле.

Последовательность реакций ПФП можно разделить на 2 фазы: окислительную и неокислительную.

Окислительная стадия

Окислительная стадия осуществляется путем дегидрирования, акцептором водорода при этом является молекула НАДФ. В ходе этой фазы глюкозо - 6 фосфат необратимо превращается в пентозу и образуется НАДФН2.

НАДФ → НАДФН2

Глюкозо - 6 фосфат  глюконолактон - 6 - фосфат

Е - глюкозо -6 –

фосфат дегидрогеназа

H2O НАДФ→НАДФН2

6 - фосфоглюконат  -> рибулезо -5 - фосфат →

лактоназа 6- фосфоглюконат

дегидрогеназа

эпимераза

ксилулезо - 5 фосфат

изомераза

- рибозо - 5 -фосфат

( Формульный материал см. учебник)

Неокислительная стадия

Неокислительная стадия - стадия межмолекулярных взаимодействий. Она включает серию обратимых реакций, в осуществлении которых участвуют ферменты транскетолаза и трансальдолаза. В ходе этой фазы образуются трех -, семи-, четырех- и шестичленные сахара: седогептулезо- 7 фосфат, эритрозо - 4 фосфат, фруктозо - 6 фосфат и 3 - фосфоглицериновый альдегид.

В результате этих реакций фруктозо - 6 фосфат, также как 3-фосфоглицериновый альдегид превращаются в глюкозо- 6 фосфат.

Суммарно процесс можно описать общим уравнением :

6 гл-6-фосфат + 12 НАДФ +2 Н2О →5 глюкозо-6-фосфат + 12 НАДФН2 + 6 СО2

Это означает, что в ходе пентозофосфатного пути регенерирует 5 молекул глюкозо - 6 -фосфат и одна молекула распадается полностью до конечного продукта СО2.

Это прямое окисление глюкозы. Значение ПФП.

  1.  Образование рибозы, необходимой для синтеза пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов.
  2.  Образование восстановленных форм НАДФН2 , необходимых для синтеза жирных кислот, стероидов, обезвреживания ксенобиотиков, активных форм кислорода.

50 % восстановленного НАДФ образуется в организме за счет пентозофосфатного пути.

3. Альтернативный путь гликолиза, так как глицеральдегидфосфат и фруктозо-6-

Фосфат, образующиеся в ПФП, могут вступить на путь гликолиза.

Локализация ПФП - жировая ткань, печень, кора надпочечников, эритроциты, молочная железа в период лактации.

Сравнение с гликолизом

  1.  В окислительных реакциях ПФП участвует НАДФ, в гликолизе НАД.
  2.  В ПФП образуется СО2, в гликолизе - нет.
  3.  ПФП не генерирует АТФ.

Регуляция процесса

Инсулин активирует ПФП за счет индукции синтеза глюкозо-6- фосфатдегидрогеназы.

ЛЕКЦИЯ 13

ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ. ХИМИЧЕСКАЯ И ЭНЕРГЕТИЧЕСКАЯ

ХАРАКТЕРИСТИКА. РЕГУЛЯЦИЯ.

Глюко- или гликонеогенез - процесс синтеза глюкозы из неуглеводных компонентов. В него включаются молекулы, из которых может образоваться пируват: аминокислоты, глицерин, лактат.

В гликолизе, основном пути утилизации глюкозы, три необратимых реакции: пируваткиназная, фосфофруктокиназная, гексокиназная. Следовательно, глюконеогенез не может быть простым, обратным гликолизу, процессом.

Природой предусмотрены другие ферменты, предназначенные для обхода только этих необратимых реакций. Обратимые реакции катализируются теми же ферментами, что и в гликолизе (см. лекцию 11).

Превращение пирувата в фосфоенолпируват (обход пируваткиназной реакции) идёт в два этапа, затрагивая митохондрии и цитоплазму клетки. Образовавшийся в цитоплазме пируват поступает в митохондрии и там превращается в оксалоацетат под действием фермента пируваткарбоксилазы (механизм реакций см. в учебнике). Это биотинзависимый (витамин Н) фермент, и как любой фермент класса лигаз требует энергии АТФ. Для того чтобы вынести оксалоацетат из митохондрий в цитоплазму, работает митохондриальная малатдегидрогеназа (МДГ), восстанавливая оксалоацетат в малат при участии НАДН. Прошедший через мембрану малат, цитоплазматической МДГ окисляется в оксалоацетат и, таким образом, оксалоацетат оказывается в цитоплазме. Начинается второй - цитоплазматический этап обхода пир ваткиназной реакции, катализируемый фосфоенолпируваткарбоксикиназой. Для этого фермента необходима энергия ГТФ, ионы Mg, одновременно он обладает декарбоксилазной активностью. Результат - образование фосфоенолпирувата и таким образом пируваткиназная реакция оказывается обойдённой.

Далее идут обратимые реакции гликолиза до фруктозо-1,6-бисфосфата. Фермент фруктозо-1,6-бисфосфатаза гидролитически отщепляет из 1-го положения фосфат, образуя фруктозо-6-фосфат, а глюкозо-6-фосфатаза, отщепляя фосфат, образует свободную глюкозу (в печени и почках, в других тканях глюкозо-6-фосфат как узловой метаболит используется для других нужд).

Суммарное уравнение процесса:

2ПВК+4АТФ+2ГТФ+2НАДН+6Н2О=Глюкоза+4АДФ+2ГДФ+2НАД+6Фн

Процесс регулируемый: если идёт гликолиз, то необходимо подавление глюконеогенеза и наоборот. Лимитирующим ферментом гликолиза является фосфофруктокиназа, а глюконеогенеза - фруктозо-1,6-бисфосфатаза. От соотношения активностей этих двух ферментов и зависит направленность процесса.

АТФ и цитрат ингибируя фосфофруктокиназу, тормозят гликолиз, в то же самое время, активируя фруктозо-1,6-бисфосфатазу, ускоряют глюконеогенез.

АМФ, АДФ, фруктозо-2,6-бисфосфат наоборот, активируют фосфофруктокиназу, ускоряя гликолиз и одновременно ингибируют фруктозо-1,6-бисфосфатазу, тормозя глюконеогенез.

Образование фруктозо-2,6-бисфосфата из фруктозо-6-фосфата и его обратное превращение во фруктозо-6-фосфат катализируется одним ферментом, получившим название бифункционального, так как он обладает и киназной (фосфорилирующей), и фосфатазной (дефосфорилирующей) активностью.

Следовательно, он должен существовать как минимум в двух формах. Если фермент имеет свободную -ОН-группу, принадлежащую серину, т.е. дефосфорилирован, то он обладает киназной активностью и способствует увеличению концентрации фруктозо-2,6-бисфосфата. В этом случае усиливается гликолиз.

Если к этой -ОН-группе присоединяется фосфат, т.е. фермент фосфорилирован, то он обладает фосфатазной активностью и концентрация фруктозо-2,6-бисфосфата будет уменьшаться и, как следствие, усиливаться глюконеогенез.

Переход одной формы бифункционального фермента в другую происходит при участии уже известной вам цАМФ-зависимой протеинкиназы, активность которой определяется гормонами.

Гликолиз резко возрастает при мышечной работе. В анаэробных условиях образующийся из глюкозы лактат поступает в кровь и переносится в печень, где довольно легко вступает в глюконеогенез. Образовавшаяся глюкоза из гепатоцитов поступает в кровь, а из неё - в мышцу, где опять вступает в гликолиз. Это цикл реутилизации глюкозы или цикл Кори (по имени учёных супругов, впервые его описавших).

ЛЕКЦИЯ 14

Регуляция углеводного обмена. Глюкоза крови, ее источники.

Причина и механизм развития гипер и гипоглюкоземии. Глюкозурия.

Глюкоза крови - основной показатель обмена углеводов.

Содержание глюкозы в крови 3,3 -5,5 мМ/л

Происхождение глюкозы крови и ее использование в тканях.

Гликоген

Углеводы    аминокислоты заменимые

пищи ГЛЮКОЗА           пентозы

Глицерин,    другие моносахариды

Аминокислоты        СО2 + Н2О + энергия     липиды

Уровень глюкозы в крови находится под контролем нервно-гормональных механизмов.

Инсулин - единственный гормон,понижающий содержание в крови.

Остальные - контринсулярные гормоны: глюкагон, адреналин, кортизол, иодтиронин,

соматотропин.

Реализация гормонального сигнала осуществляется путем регуляции ключевых ферментов обмена углеводов.

  1.  гексокиназа
  2.  фосфофруктокиназа
  3.  пируваткиназа
  4.  гликогенсинтаза
  5.  гликогенфосфорилаза
  6.  глюкозо - 6 фосфатдегидрогеназа
  7.  глюкуронил-6- фосфатдегидрогеназа.

Зависимость углеводного обмена от условий внешней среды (ритма питания) - индекс инсулин/глюкагон.

Абсорбтивный период (высота пищеварения) активация секреции инсулина -повышение индекса.

Постабсорбтивный период - повышение секреции глюкагона - снижение индекса.

Голодание - отсутствие инсулина - снижение индекса.

Роль гормонов в регуляции углеводного обмена Инсулин - секретируется на гипергликемию.

повышение проницаемости мембран для транспорта глюкозы из крови в ткани

активация гликолиза, пентозофосфатного пути, синтеза гликогена

торможение распада (мобилизацию) гликогена до глюкозы, глюконеогенез.

Глюкагон- секретируется на гипогликемию

активация мобилизации гликогена до глюкозы в печени

активация глюконеогенеза

Адреналин - секретируется в ответ на стресс

активация мобилизации гликогена в печени до глюкозы

активация распада гликогена в мышцах до лактата

Глюкокортикоиды

активация глюконеогенеза

ингибирование утилизации глюкозы во внепеченочных тканях

Нарушение обмена углеводов

  1.  Сахарный диабет - абсолютный или относительный дефицит инсулина.
  2.  Гипергликоземия.

а) физиологическая

алиментарная

эмоциональная

б) патологическая

гиперфункция эндокринных желез (надпочечников, гипофиза, щитовидной железы)

травматические, токсические и механические раздражения ЦНС

тяжелые поражения печени

беременность.

3. Гипоглюкоземия

а) физиологическая

голодание

тяжелая физическая нагрузка

б) патологическая

гипофункция эндокринных желез

патология печени

беременность, лактация

избыточное введение инсулина

Глюкозурия

почечная - нарушение реабсорбции глюкозы

внепочечная гипергликемия (почечный порог 9-10 мМ/л)

Толерантность к глюкозе - способность организма использовать вводимую глюкозу («сахарная нагрузка»)



 

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать

41614. Состояние дерматовенерологических больных в Винницкой области 354.5 KB
  Проблема совершенствования лекарственного обеспечения населения регионов Украины остается актуальной. Особое значение в её решении имеет региональный подход к изучению фармацевтического рынка, его насыщенности и рациональному использованию лекарственных средств. С этой целью широко используются метод фармакоэкономического анализа
41615. Решение уравнения f(x)=0 методами простых итераций и Ньютона 134.65 KB
  Если же то вычисления заканчивают и за приближённое значение корня принимают величину . Абсциссы вершин этой ломанной представляют собой последовательные приближения корня . Из рисунков видно что если на отрезке то последовательные приближения колеблются около корня если же производная положительна то последовательные приближения сходятся к корню монотонно. Если через точку с координатами провести касательную то абсцисса точки пересечения этой касательной с осью и есть очередное приближение корня уравнения .
41616. Інтенсифікація сільськогосподарського виробництва в землеробстві і удосконалення с структури посівних площ в господарстві \"Студенний Яр\" у селі Купа Новоушицького району Хмельницької області 541.5 KB
  Загальні відомості про господарство на період написання курсової роботи. Агрокліматичні умови зони розташування господарства. Агрохімічна характеристика ґрунтів та рекомендації до їх раціонального використання. Експлікація і трансформація земельних угідь господарства. Існуюча система сівозмін у господарстві. Обґрунтування та проектування нової системи сівозмін для господарства
41617. Приближённое решение задачи Коши методами Эйлера и Рунге-Кутта 97.24 KB
  Решить на отрезке с шагом задачу Коши для системы второго порядка = Требуется использовать: метод Эйлера метод Рунге-Кутта Теория: 1 Метод Эйлера Пусть требуется найти приближённое решение дифференциального уравнения удовлетворяющее начальному условию. Чаще всего 1 Этот метод относится к группе одношаговых методов в которых для расчёта точки...
41618. Автоматизация кодирования графа переходов 145 KB
  В результате выполнения данной лабораторной работы я приобрёл навыки по автоматизации соседнего кодирования графа переходов автомата Мили. Соседнее кодирование реализовано по алгоритму, описаному выше...
41619. Текстовий редактор 122.58 KB
  Лістинг програми fn=String::Empty; textChnged=flse; } prgm endregion privte: System::Void копіюватиToolStripMenuItem_ClickSystem::Object^ sender System::Eventrgs^ e { textBox1 Copy; } privte: System::Void копіюватиToolStripMenuItem1_ClickSystem::Object^ sender System::Eventrgs^ e { textBox1 Copy; } privte: System::Void вирізатиToolStripMenuItem_ClickSystem::Object^ sender System::Eventrgs^ e { textBox1 Cut; } privte: System::Void...
41620. Решение задачи Дирихле для уравнения Пуассона методом Чебышева 103.07 KB
  Разностную задачу 5 будем решать явным итерационным методом с чебышевским набором параметров который выражается следующей формулой: 10 где заданное число итераций . 11 Результаты: В вычислениях использовался следующий алгоритм: Задаём количество итераций полагаем тогда шаг сетки =01. Полученный ответ с точностью до...
41621. Генерация таблицы переходов и функций возбуждения тригеров 141.5 KB
  В результате выполнения данной лабораторной работы я приобрёл навыки анализа графовых структур и автоматизации процедуры построения таблицы переходов. Мной был разработан класс для генерации таблицы переходов.
41622. Решение первой начальной краевой задачи для уравнения теплопроводности по схеме Кранка-Николсона 102.29 KB
  Задача: Используя метод простых итераций метод Чебышева и метод наискорейшего спуска найти по схеме КранкаНиколсона приближенное решение задачи: 1 2...