58187

Липиды. Состав и строение белков

Конспект урока

Педагогика и дидактика

Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму свойства и функции. Эта спираль вторичная структура белка.

Русский

2014-04-22

714 KB

1 чел.

Урок 5. Липиды. Состав и строение белков     1.3-1.4

1. Липиды

Липиды. (от греч. lipos — жир) — обширная группа жироподобных веществ, нерастворимых в воде. Содержание липидов в разных клетках сильно варьирует: от 2—3 до 50—90% в клетках семян некоторых растений и жировой ткани животных.

Липиды присутствуют во всех без исключения клетках, выполняя специфические биологические функции.

Жиры — наиболее простые и широко распространенные липиды — играют важную роль как источник энергии. При полном расщеплении 1 г жира до конечных продуктов выделяется 38,9 кДж энергии. Жиры состоят из трех остатков высокомолекулярных жирных кислот и трехатомного спирта глицерина (рис. 4). При окислении они дают более чем в два раза больше энергии по сравнению с углеводами.

Жиры являются основной формой запасания энергии в клетке. У позвоночных животных примерно половина энергии, потребляемой клетками в состоянии покоя, образуется за счет окисления жиров.

Жиры могут использоваться также в качестве источника воды (при окислении 1 г жира образуется более 1 г воды). Это особенно ценно для арктических и пустынных животных, обитающих в условиях дефицита свободной воды.

Благодаря низкой теплопроводности липиды выполняют защитные функции, т. е. служат для теплоизоляции организмов. Например, у многих позвоночных животных хорошо выражен подкожный жировой слой, что позволяет им жить в условиях холодного климата, а у китообразных он играет еще и другую роль — способствует плавучести.

Липиды выполняют и строительную функцию, так как нерастворимость в воде делает их важнейшими компонентами клеточных мембран.

Многие гормоны (например, коры надпочечников, половые) являются производными липидов. Следовательно, липидам присуща регуляторная функция.

2. Состав и строение белков.

Среди органических веществ белки, или протеины, — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. На их долю приходится 50—80% сухой массы клетки.

Молекулы белков имеют большие размеры, поэтому их называют макромолекулами. Белки отличаются друг от друга числом (от ста до нескольких тысяч), составом и последовательностью мономеров. Мономерами белков являются аминокислоты (Рис. 5). Бесконечное разнообразие белков создается за счет различного сочетания всего 20 аминокислот. В состав аминокислот кроме углерода, кислорода, водорода и азота, может входить сера. Каждая аминокислота имеет свое название, особое строение и свойства. Их общую формулу можно представить в следующем виде:

Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (—NH2) с основными свойствами, другая — карбоксильной группой (—СООН) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение. Наличие в одной молекуле аминокислоты основной и кислотной групп обусловливает их высокую реакционную способность. Через эти группы происходит соединение аминокислот при образовании белка. При этом возникает молекула воды, а освободившиеся электроны образуют пептидную связь. Поэтому белки называют полипептидами.

Молекулы белков могут иметь различные пространственные конфигурации, и в их строении различают четыре уровня структурной организации (рис. 6).

Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.

Большинство белков имеют вид спирали в результате образования водородных связей между —СО- и —NH-rpynnaми разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Водородные связи малопрочные, но в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру. Эта спираль — вторичная структура белка.

Третичная структура — трехмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи. В результате возникает причудливая, но для каждого белка специфическая конфигурация — глобула.

Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот. Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех макромолекул белка (рис. 7).

Такая сложность структуры белковых молекул связана с разнообразием функций, свойственных этим биополимерам. Нарушение природной структуры белка называют денатурацией (рис. 8). Она может происходить под воздействием температуры, химических веществ, лучистой энергии и других факторов.

При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остается в виде полипептидной цепи. Этот процесс частично обратим: если не разрушена первичная структура, то денатурированный белок способен восстанавливать свою структуру. Отсюда следует, что все особенности строения макромолекулы белка определяются его первичной структурой. Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные белки, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеины), жиры (липопротеины), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеины) и др.

Роль белков в жизни клетки огромна. Современная биология показала, что сходство и различие организмов определяется, в конечном счете, набором белков. Чем ближе организмы друг к другу в систематическом положении, тем более сходны их белки.

Карточка у доски:

  1.  Из остатков каких молекул состоят жиры?
  2.  Какова основная функция жиров?
  3.  Сколько энергии выделяется при окислении жира по сравнению с углеводами?
  4.  В чем проявляется строительная функция липидов?
  5.  В чем проявляется регуляторная функция липидов?
  6.  Запишите общую формулу аминокислоты.
  7.  Чем определяется первичная структура белка?
  8.  Чем представлена вторичная структура белка?
  9.  Чем представлена третичная и четвертичная структуры белка?
  10.  Что такое денатурация?

Карточки для письменной работы:

  1.  Определение или сущность термина: 1. Липиды. 2. Жиры. 3. Белки. 4. Аминокислоты. 5. Пептидная связь. 6. Структуры белка. 7. Денатурация.
  2.  Липиды и их значение.
  3.  Строение белков.
  4.  Структуры белковых молекул.

Компьютерное тестирование

**Тест 1. Из остатков каких молекул состоят жиры?

  1.  Аминокислот.
  2.  Глицерина.
  3.  Высокомолекулярных жирных кислот.
  4.  Нуклеотидов.

Тест 2. Какова основная функция жиров?

  1.  Строительная.
    1.  Запасающая.
    2.  Энергетическая.
    3.  Хранение генетической информации.

**Тест 3. Основные функции липидов:

  1.  Строительная.   5. Хранение генетической информации.
  2.  Запасающая.   6. Основной источник энергии для клетки.
  3.  Регуляторная.   7. Источник воды.
  4.  Теплоизоляционная.

Тест 4. Из остатков каких молекул состоят белки?

  1.  Аминокислот.
  2.  Глицерина.
  3.  Жирных кислот.
  4.  Нуклеотидов.

Тест 5. Какие свойства проявляет карбоксильная группа?

  1.  Основные.
  2.  Кислотные.

Тест 6. Какие свойства проявляет карбоксильная группа?

  1.  Основные.
  2.  Кислотные.

Тест 7. Пептидная связь образуется:

  1.  Между карбоксильными группами соседних аминокислот.
  2.  Между аминогруппами соседних аминокислот.
  3.  Между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой.
  4.  Между карбоксильной группой одной аминокислоты и радикалом другой.

Тест 8. Последовательность аминокислот в полипептиде:

  1.  Первичная структура белка.
  2.  Вторичная структура белка.
  3.  Третичная структура белка.
  4.  Четвертичная структура белка.

**Тест 9. Спираль из аминокислот, удерживаемая водородными связями:

  1.  Первичная структура белка.
  2.  Вторичная структура белка.
  3.  Третичная структура белка.
  4.  Четвертичная структура белка.

Тест 10. Конфигурация полипептида в виде глобулы:

  1.  Первичная структура белка.
  2.  Вторичная структура белка.
  3.  Третичная структура белка.
  4.  Четвертичная структура белка.

 

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать

12127. ОПРЕДЕЛЕНИЕ ПОСТОЯННОЙ СТЕФАНА - БОЛЬЦМАНА С ПОМОЩЬЮ ПИРОМЕТРА С ИСЧЕЗАЮЩЕЙ НИТЬЮ 77 KB
  ТЕПЛОВОЕ ИЗЛУЧЕНИЕ Лабораторная работа № 12 ОПРЕДЕЛЕНИЕ ПОСТОЯННОЙ СТЕФАНА БОЛЬЦМАНА С ПОМОЩЬЮ ПИРОМЕТРА С ИСЧЕЗАЮЩЕЙ НИТЬЮ Цель работы: ознакомление с оптическими методами измерения температуры изучение температурной зависимости энергетической свети
12128. ДИСТАНЦИОННОЕ ИЗМЕРЕНИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ ОПТИЧЕСКИМ ПИРОМЕТРОМ 88 KB
  Лабораторная работа № 13 ДИСТАНЦИОННОЕ ИЗМЕРЕНИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ ОПТИЧЕСКИМ ПИРОМЕТРОМ Цель работы: измерение температуры нити накала лампы оптическим пирометром с исчезающей нитью. Оборудование: оптический пирометр ЛАТР амперметр вольтметр лампа накаливани...
12129. ИССЛЕДОВАНИЕ ВНЕШНЕГО ФОТОЭЛЕКТРИЧЕСКОГО ЭФФЕКТА НА ФОТОЭЛЕМЕНТЕ 87.5 KB
  Лабораторная работа №14 ИССЛЕДОВАНИЕ ВНЕШНЕГО ФОТОЭЛЕКТРИЧЕСКОГО ЭФФЕКТА НА ФОТОЭЛЕМЕНТЕ Цель работы: Построение вольтамперных характеристик металлов фотоэлементов определение постоянной Планка определение работы выхода электронов с поверхности фотокатода...
12130. ИЗУЧЕНИЕ ВНУТРЕННЕГО ФОТОЭЛЕКТРИЧЕСКОГО ЭФФЕКТА НА ФОТОСОПРОТИВЛЕНИИ 93 KB
  КВАНТОВЫЕ ЭФФЕКТЫ Лабораторная работа № 15 ИЗУЧЕНИЕ ВНУТРЕННЕГО ФОТОЭЛЕКТРИЧЕСКОГО ЭФФЕКТА НА ФОТОСОПРОТИВЛЕНИИ Цель работы: построение вольтамперной и световой люксамперной характеристик и определение удельной чувствительности фотосопротивления. Об
12131. ИЗУЧЕНИЕ СПЕКТРА ИСПУСКАНИЯ АТОМАРНОГО ВОДОРОДА В ВИДИМОЙ ОБЛАСТИ (СЕРИЯ БАЛЬМЕРА) 69.5 KB
  Лабораторная работа № 16 ИЗУЧЕНИЕ СПЕКТРА ИСПУСКАНИЯ АТОМАРНОГО ВОДОРОДА В ВИДИМОЙ ОБЛАСТИ СЕРИЯ БАЛЬМЕРА Цель работы: определить частоты спектральных линий в видимой части спектра испускания водорода и вычислить значение постоянной Ридберга. Оборудование:
12132. СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ ЭМИССИОННОГО ИЗЛУЧЕНИЯ НАТРИЯ 111.5 KB
  Лабораторная работа № 17 СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ ЭМИССИОННОГО ИЗЛУЧЕНИЯ НАТРИЯ Цель работы: изучить спектр испускания и тонкую структуру спектра испускания атома натрия. Оборудование: лампа с парами натрия неоновая лампа спектрограф ИСП51 линза. ...
12133. ИССЛЕДОВАНИЕ АТОМНОЭМИССИОННОГО СПЕКТРА РТУТИ 119 KB
  Лабораторная работа № 18 ИССЛЕДОВАНИЕ АТОМНОЭМИССИОННОГО СПЕКТРА РТУТИ Цель работы: пользуясь спектром испускания ртути определить квантовые числа соответствующие уровням энергии атомов ртути. Оборудование: монохроматор УМ2 ртутная и неоновая лампы. Кр
12134. ИССЛЕДОВАНИЕ КОЛЕБАТЕЛЬНОЙ СТРУКТУРЫ ЭЛЕКТРОННОГО СПЕКТРА ПОГЛОЩЕНИЯ МОЛЕКУЛЯРНОГО ЙОДА 136.5 KB
  Лабораторная работа № 19 ИССЛЕДОВАНИЕ КОЛЕБАТЕЛЬНОЙ СТРУКТУРЫ ЭЛЕКТРОННОГО СПЕКТРА ПОГЛОЩЕНИЯ МОЛЕКУЛЯРНОГО ЙОДА Цель работы: с помощью спектра поглощения паров йода определить частоту колебаний силовую постоянную и энергию диссоциации молекулы йода. Об
12135. КОЛОРИМЕТРИЧЕСКИЕ ИЗМЕРЕНИЯ ОПТИЧЕСКОЙ ПЛОТНОСТИ ПОГЛОЩЕНИЯ МОЛЕКУЛЯРНОГО КРАСИТЕЛЯ 199.5 KB
  Лабораторная работа № 20 КОЛОРИМЕТРИЧЕСКИЕ ИЗМЕРЕНИЯ ОПТИЧЕСКОЙ ПЛОТНОСТИ ПОГЛОЩЕНИЯ МОЛЕКУЛЯРНОГО КРАСИТЕЛЯ Цель работы: Измерение пропускания и оптической плотности растворов красителей по точкам в ближней ультрафиолетовой 315400 нм и видимой областях спек