58210

Створення молекули поліпептиду

Конспект урока

Педагогика и дидактика

Використання діалогового вікна амінокислот mino cids Очистіть робочий простір шляхом перезапуску HyperChem або вибравши пункт New в меню File. Перевірте чи неактивна команда Show Secondry Structure в меню Disply. Виберіть пункт mino cids в меню Dtbses. Виберіть пункт Lbels в меню Disply.

Украинкский

2014-04-23

221.5 KB

0 чел.

Урок 6 Створення молекули поліпептиду

Навички цього уроку

  •  Зчеплення залишків разом
  •   Створення цвіттер-іонів (амфотерних іонів)
  •   Сайт-специфічний мутагенез

До цих пір в цьому практичному курсі Ви дізналися, як побудувати молекулу з нуля і як відобразити молекулу, читаючи координати з HIN-файлу. У цьому уроці Ви створюєте поліпептид шляхом послідовного вибору залишків амінокислот з бібліотеки амінокислот HyperChem. Структура, яку ви будуєте – брадикінін, гормоноподібний пептид, який пригнічує запальні реакції.

Використання діалогового вікна амінокислот/Amino Acids

Очистіть робочий простір шляхом перезапуску HyperChem або вибравши пункт New в меню File.

Перевірте, чи неактивна команда Show Secondary Structure в меню Display.

Щоб відкрити діалогове вікно Amino Acids:

1. Виберіть пункт Amino Acids в меню Databases. З'явиться вікно:

Діалогове вікно Amino Acids є постійним. Воно залишається відкритим, поки ви з’єднуєте разом залишки, щоб побудувати поліпептид.


Побудова і відображення поліпептиду

Першим кроком у створенні поліпептиду є визначення вторинної конформації. У цій вправі ви встановите параметри, щоб побудувати структуру складчастого бета-шару.

Щоб встановити конформацію:

1. Виберіть конформацію Beta Sheet.

Цей вибір автоматично встановлює кути φ і ψ до 180 градусів.

2. Встановіть кут ω до 180 градусів для транс зв'язку. Як правило, пептидний кут ω, який з'єднує залишки, має транс- форму.

Щоб побудувати поліпептид почніть з N- кінця і з’єднуйте разом залишки, поки не дійдете до С- кінця.

Для вибору залишків для поліпептиду:

1. Послідовно натисніть ЛКМ на Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg. Коли ви обираєте Pro, HyperChem видає звуковий сигнал. Це означає, що він не може використати потрібну конформацію. Proline може приймати тільки певні φ і ψ кути, які не є альфа або бета. В процесі побудови поліпептиду, HyperChem примусово надає тим кутам допустимі значення.

Щоб закрити діалогове вікно:

1. Натисніть ЛКМ на хрестик у верхньому лівому куті діалогового вікна. Поліпептид з'являється в робочій області. Структура автоматично з'являється з підписами, параметри яких були встановлені в попередньому уроці.

Щоб прибрати підписи молекули:

1. Виберіть пункт Labels в меню Display. Переконайтеся, що ви вибрали варіант None і для атомів, і для залишків, а потім натисніть кнопку ОК.


Створення цвіттер-іонів

Пептид, що Ви створили, має голий залишок на кожному кінці. В такому вигляді вони могли б існувати в середині пептидного ланцюга. N-кінець має форму HN-, а С-кінець має форму -CO. У цій вправі Ви перетворете кінці пептиду в форму цвіттер-іону шляхом модифікації залишків N- і С-кінців.

Щоб створити цвіттер-іон необхідно:

1. Зміщувати і обертати пептид, поки він не буде виглядати наступним чином:


2. Виберіть
команду Make Zwitterion в меню Databases. HyperChem додає оксиген в С-кінці. HyperChem також додає протонів в N-кінець:

Сайт-специфічний мутагенез

Сайт-специфічний мутагенез відіграє важливу роль в білковій інженерії. Підставлення конкретної амінокислоти в критичний сайт може змінити структуру і властивості білка, а отже і його функції.

Щоб замінити залишок:

Спочатку підпишіть залишки пептиду, щоб бачити, що ви змінили.

1. Виберіть пункт Labels в меню Display.

2. Виберіть пункт Name+Seq і натисніть кнопку ОК.

У попередніх вправах ви використовували пункт меню Labels для позначення атомів у молекулі. Ви також можете використовувати цей пункт для  позначення залишків.

3. Виберіть пункт Residues в меню Select.

4. Натисніть ЛКМ на кнопку Select.

5. Натисніть ПКМ в порожній області робочого простору.

6. Натисніть ЛКМ на залишок PHE 5. Залишок буде виділений.

7. Виберіть команду Mutate в меню Databases.


Примітка: команда Mutate в меню Databases є неактивно (сірого кольору), поки не буде виділений який-небудь залишок.

8. У діалоговому вікні Mutate прокрутіть список залишків і виберіть залишок Thr, потім натисніть OK.

Обраний фенілаланін замінений на треонін:

Збереження структури

Щоб зберегти структуру:

1. Виберіть Save в меню File. Відкриється вікно збереження файлу.

2. Виберіть папку, в яку Ви хочете зберегти цей файл.

3. Введіть polyp в полі Ім'я файлу, а потім натисніть кнопку ОК.

4. Виберіть New в меню File, щоб очистити робочий простір.

Вправи

Створіть нуклеїнову кислоту, використавши пункт Nucleic Acids в меню  Databases.


 

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать

51278. Теплотехника и теплоэнергетика. Лабораторные работы 5.76 MB
  Вентиляторы – это воздуходувные машины создающие определенное давление и служащие для перемещения воздуха при потерях давления в вентиляционной сети не более 12кПа. Вентиляторы высокого давления используют в основном для технологических целей например для дутья в вагранки в агломерационных установках для подачи воздуха к форсункам в фильтроочистительных системах и в системах пневмопочты. При вращении рабочего колеса 1 частицы воздуха увлекаются лопатками 2 во вращательное движение при этом на частицы воздуха действуют центробежные...
51279. Настройка параметров Windows 127 KB
  Microsoft Windows хранит информацию о конфигурации в двух местах: реестре и службе каталогов ctive Directory. Модификации реестра или ctive Directory приводят к изменению конфигурации Windows. Для настройки среды Windows прежде всего просматривает файл utoexec.
51283. ОПРЕДЕЛЕНИЕ ОСНОВНЫХ ХАРАКТЕРИСТИК СИСТЕМЫ ТОНКИХ ЛИНЗ 1.01 MB
  Линза называется тонкой если толщина линзы мала по сравнению с размерами сферических поверхностей ограничивающих линзу. Линзы бывают собирающими см. Оптический центр линзы точка через которую лучи идут не преломляясь. Фокусов у линзы два: задний и передний.
51284. Основные режимы движения механизма 907 KB
  При установившемся режиме скорость начального звена изменяется периодически. Причиной является периодический характер действия сил и моментов, приложенных к механизму, а также периодические изменения приведенного момента инерции механизма
51285. Изучение явления интерференции света с помощью бипризмы Френеля 82 KB
  Цель работы: Изучение поляризованного света явлений вращения плоскости поляризации в оптически активных растворах и магнитных полях определение постоянной вращения постоянной Верде и концентрация оптически активных растворов. Приборы и принадлежности: круговые поляриметры трубки с оптически активными соленоид выпрямитель миллиметровка Определение постоянной вращения сахарных растворов.5 По формуле вычислим концентрацию: Вывод: в ходе работы изучили: излучение поляризованного света явление вращения плоскости поляризации в...
51286. исследование дисперсии стеклянной призмы 74 KB
  Цель работы: Наблюдение линейных спектров испускания определение показателя преломления оптического стекла для различных длин волн и построение кривой дисперсии этого стекла определение дисперсионных характеристик призмы. Определение зависимости Преломляющий угол...