58210

Створення молекули поліпептиду

Конспект урока

Педагогика и дидактика

Використання діалогового вікна амінокислот mino cids Очистіть робочий простір шляхом перезапуску HyperChem або вибравши пункт New в меню File. Перевірте чи неактивна команда Show Secondry Structure в меню Disply. Виберіть пункт mino cids в меню Dtbses. Виберіть пункт Lbels в меню Disply.

Украинкский

2014-04-23

221.5 KB

0 чел.

Урок 6 Створення молекули поліпептиду

Навички цього уроку

  •  Зчеплення залишків разом
  •   Створення цвіттер-іонів (амфотерних іонів)
  •   Сайт-специфічний мутагенез

До цих пір в цьому практичному курсі Ви дізналися, як побудувати молекулу з нуля і як відобразити молекулу, читаючи координати з HIN-файлу. У цьому уроці Ви створюєте поліпептид шляхом послідовного вибору залишків амінокислот з бібліотеки амінокислот HyperChem. Структура, яку ви будуєте – брадикінін, гормоноподібний пептид, який пригнічує запальні реакції.

Використання діалогового вікна амінокислот/Amino Acids

Очистіть робочий простір шляхом перезапуску HyperChem або вибравши пункт New в меню File.

Перевірте, чи неактивна команда Show Secondary Structure в меню Display.

Щоб відкрити діалогове вікно Amino Acids:

1. Виберіть пункт Amino Acids в меню Databases. З'явиться вікно:

Діалогове вікно Amino Acids є постійним. Воно залишається відкритим, поки ви з’єднуєте разом залишки, щоб побудувати поліпептид.


Побудова і відображення поліпептиду

Першим кроком у створенні поліпептиду є визначення вторинної конформації. У цій вправі ви встановите параметри, щоб побудувати структуру складчастого бета-шару.

Щоб встановити конформацію:

1. Виберіть конформацію Beta Sheet.

Цей вибір автоматично встановлює кути φ і ψ до 180 градусів.

2. Встановіть кут ω до 180 градусів для транс зв'язку. Як правило, пептидний кут ω, який з'єднує залишки, має транс- форму.

Щоб побудувати поліпептид почніть з N- кінця і з’єднуйте разом залишки, поки не дійдете до С- кінця.

Для вибору залишків для поліпептиду:

1. Послідовно натисніть ЛКМ на Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg. Коли ви обираєте Pro, HyperChem видає звуковий сигнал. Це означає, що він не може використати потрібну конформацію. Proline може приймати тільки певні φ і ψ кути, які не є альфа або бета. В процесі побудови поліпептиду, HyperChem примусово надає тим кутам допустимі значення.

Щоб закрити діалогове вікно:

1. Натисніть ЛКМ на хрестик у верхньому лівому куті діалогового вікна. Поліпептид з'являється в робочій області. Структура автоматично з'являється з підписами, параметри яких були встановлені в попередньому уроці.

Щоб прибрати підписи молекули:

1. Виберіть пункт Labels в меню Display. Переконайтеся, що ви вибрали варіант None і для атомів, і для залишків, а потім натисніть кнопку ОК.


Створення цвіттер-іонів

Пептид, що Ви створили, має голий залишок на кожному кінці. В такому вигляді вони могли б існувати в середині пептидного ланцюга. N-кінець має форму HN-, а С-кінець має форму -CO. У цій вправі Ви перетворете кінці пептиду в форму цвіттер-іону шляхом модифікації залишків N- і С-кінців.

Щоб створити цвіттер-іон необхідно:

1. Зміщувати і обертати пептид, поки він не буде виглядати наступним чином:


2. Виберіть
команду Make Zwitterion в меню Databases. HyperChem додає оксиген в С-кінці. HyperChem також додає протонів в N-кінець:

Сайт-специфічний мутагенез

Сайт-специфічний мутагенез відіграє важливу роль в білковій інженерії. Підставлення конкретної амінокислоти в критичний сайт може змінити структуру і властивості білка, а отже і його функції.

Щоб замінити залишок:

Спочатку підпишіть залишки пептиду, щоб бачити, що ви змінили.

1. Виберіть пункт Labels в меню Display.

2. Виберіть пункт Name+Seq і натисніть кнопку ОК.

У попередніх вправах ви використовували пункт меню Labels для позначення атомів у молекулі. Ви також можете використовувати цей пункт для  позначення залишків.

3. Виберіть пункт Residues в меню Select.

4. Натисніть ЛКМ на кнопку Select.

5. Натисніть ПКМ в порожній області робочого простору.

6. Натисніть ЛКМ на залишок PHE 5. Залишок буде виділений.

7. Виберіть команду Mutate в меню Databases.


Примітка: команда Mutate в меню Databases є неактивно (сірого кольору), поки не буде виділений який-небудь залишок.

8. У діалоговому вікні Mutate прокрутіть список залишків і виберіть залишок Thr, потім натисніть OK.

Обраний фенілаланін замінений на треонін:

Збереження структури

Щоб зберегти структуру:

1. Виберіть Save в меню File. Відкриється вікно збереження файлу.

2. Виберіть папку, в яку Ви хочете зберегти цей файл.

3. Введіть polyp в полі Ім'я файлу, а потім натисніть кнопку ОК.

4. Виберіть New в меню File, щоб очистити робочий простір.

Вправи

Створіть нуклеїнову кислоту, використавши пункт Nucleic Acids в меню  Databases.


 

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать

12587. Почему я не верю в холокост 1.18 MB
  Почему я не верю в холокост Я перестал верить в холокост изза того что сочинители этого мифа считают меня идиотом постоянно пытаясь выдать за правду несуществующие и невероятные факты. Давно обратил внимание что во всей теории холокоста в какую историю не ткни в...
12588. ОТНОШЕНИЕ РУССКОЙ ПРАВОСЛАВНОЙ ЦЕРКВИ К ТЕМЕ ХОЛОКОСТА. ДИНАМИКА И ПЕРСПЕКТИВЫ ОТНОШЕНИЯ РПЦ К ТЕМЕ КАТАСТРОФЫ И ЧЕРЕЗ НЕЕ К ЕВРЕЯМ, ИЗРАИЛЬТЯНАМ И К ГОСУДАРСТВУ ИЗРАИЛЬ 288.17 KB
  ОТНОШЕНИЕ РУССКОЙ ПРАВОСЛАВНОЙ ЦЕРКВИ К ТЕМЕ ХОЛОКОСТА. ДИНАМИКА И ПЕРСПЕКТИВЫ ОТНОШЕНИЯ РПЦ К ТЕМЕ КАТАСТРОФЫ И ЧЕРЕЗ НЕЕ К ЕВРЕЯМ ИЗРАИЛЬТЯНАМ И К ГОСУДАРСТВУ ИЗРАИЛЬ Оглавление Введение2 Патриархи и богословы3 Алексий II3 Кирилл4 Кураев5 Чаплин8 Стру
12589. Жрецы и жертвы Холокоста Кровавые язвы мировой истории 1.81 MB
  Станислав Куняев Жрецы и жертвы Холокоста Кровавые язвы мировой истории К ЧИТАТЕЛЮ Увенчается ли наше стремление к новому мировому порядку успехом зависит от того выучим ли мы уроки Холокоста. Я. Дж. Кадеган Эта работа была задумана несколько лет...
12590. РЕВИЗИОНИЗМ ХОЛОКОСТА 260 KB
  Ревизионизм холокоста Юрген Граф Лекция в Институте мировых цивилизаций Москва 15 апреля 2009 г. Существует ли на Западе свобода исторического исследования Ответ: Да существует если только историки занимаются тематикой которая не затрагивает интересы госпо...
12591. АНАЛИЗ ТОЧНОСТИ ОБРАБОТКИ ДЕТАЛЕЙ ПО КРИВЫМ РАСПРЕДЕЛЕНИЯ 293 KB
  АНАЛИЗ ТОЧНОСТИ ОБРАБОТКИ ДЕТАЛЕЙ ПО КРИВЫМ РАСПРЕДЕЛЕНИЯ Методические указания к выполнению лабораторной работы по дисциплине Основы технологии машиностроения для студентов обучающихся по направлению 552900 Технология оборудование и автоматизация машиностр
12592. ВЛИЯНИЕ РЕЖИМОВ ТОЧЕНИЯ И АЛМАЗНОГО ВЫГЛАЖИВАНИЯ НА ШЕРОХОВАТОСТЬ ПОВЕРХНОСТИ 191 KB
  ВЛИЯНИЕ РЕЖИМОВ ТОЧЕНИЯ И АЛМАЗНОГО ВЫГЛАЖИВАНИЯ НА ШЕРОХОВАТОСТЬ ПОВЕРХНОСТИ Методические указания к выполнению лабораторной работы по дисциплине Основы технологии машиностроения для студентов обучающихся по направлению 552900 Технология оборудование и автома...
12593. ОПРЕДЕЛЕНИЕ ТЕМПЕРАТУРНЫХ ДЕФОРМАЦИЙ РЕЗЦОВ ПРИ ЧИСТОВОМ ТОЧЕНИИ 29.35 KB
  ОПРЕДЕЛЕНИЕ ТЕМПЕРАТУРНЫХ ДЕФОРМАЦИЙ РЕЗЦОВПРИ ЧИСТОВОМ ТОЧЕНИИ Методические указания к выполнению лабораторной работы по дисциплине Основы технологии машиностроения для студентов обучающихся по направлению 150900 Технология оборудование и автоматизация машинос...
12594. Electronics Workbench (EWB) системи схемотехнычного моделювання 898.73 KB
  ПЕРЕДМОВА Компютерні технології в навчанні розвиваються бурхливими темпами особливо в звязку зі збільшенням вимог до самостійної роботи студентів та широким упровадженням дистанційних форм здобуття знань. Для вивчення дисциплін Теоретичні основи електротехні
12595. Основи електротехніки та електроніки. Методичні вказівки до виконання лабораторних робіт 3.02 MB
  МЕТОДИЧНІ ВКАЗІВКИ ДО ВИКОНАННЯ КОНТРОЛЬНИХ РОБІТ З ДИСЦИПЛІНИ ОСНОВИ ЕЛЕКТРОТЕХНІКИ ТА ЕЛЕКТРОНІКИ Методичні вказівки до виконання лабораторних робіт з дисципліни Основи електротехніки та електроніки для студентів денної і заочної форми навчання. /Уклад.: Куч...