58210

Створення молекули поліпептиду

Конспект урока

Педагогика и дидактика

Використання діалогового вікна амінокислот mino cids Очистіть робочий простір шляхом перезапуску HyperChem або вибравши пункт New в меню File. Перевірте чи неактивна команда Show Secondry Structure в меню Disply. Виберіть пункт mino cids в меню Dtbses. Виберіть пункт Lbels в меню Disply.

Украинкский

2014-04-23

221.5 KB

0 чел.

Урок 6 Створення молекули поліпептиду

Навички цього уроку

  •  Зчеплення залишків разом
  •   Створення цвіттер-іонів (амфотерних іонів)
  •   Сайт-специфічний мутагенез

До цих пір в цьому практичному курсі Ви дізналися, як побудувати молекулу з нуля і як відобразити молекулу, читаючи координати з HIN-файлу. У цьому уроці Ви створюєте поліпептид шляхом послідовного вибору залишків амінокислот з бібліотеки амінокислот HyperChem. Структура, яку ви будуєте – брадикінін, гормоноподібний пептид, який пригнічує запальні реакції.

Використання діалогового вікна амінокислот/Amino Acids

Очистіть робочий простір шляхом перезапуску HyperChem або вибравши пункт New в меню File.

Перевірте, чи неактивна команда Show Secondary Structure в меню Display.

Щоб відкрити діалогове вікно Amino Acids:

1. Виберіть пункт Amino Acids в меню Databases. З'явиться вікно:

Діалогове вікно Amino Acids є постійним. Воно залишається відкритим, поки ви з’єднуєте разом залишки, щоб побудувати поліпептид.


Побудова і відображення поліпептиду

Першим кроком у створенні поліпептиду є визначення вторинної конформації. У цій вправі ви встановите параметри, щоб побудувати структуру складчастого бета-шару.

Щоб встановити конформацію:

1. Виберіть конформацію Beta Sheet.

Цей вибір автоматично встановлює кути φ і ψ до 180 градусів.

2. Встановіть кут ω до 180 градусів для транс зв'язку. Як правило, пептидний кут ω, який з'єднує залишки, має транс- форму.

Щоб побудувати поліпептид почніть з N- кінця і з’єднуйте разом залишки, поки не дійдете до С- кінця.

Для вибору залишків для поліпептиду:

1. Послідовно натисніть ЛКМ на Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg. Коли ви обираєте Pro, HyperChem видає звуковий сигнал. Це означає, що він не може використати потрібну конформацію. Proline може приймати тільки певні φ і ψ кути, які не є альфа або бета. В процесі побудови поліпептиду, HyperChem примусово надає тим кутам допустимі значення.

Щоб закрити діалогове вікно:

1. Натисніть ЛКМ на хрестик у верхньому лівому куті діалогового вікна. Поліпептид з'являється в робочій області. Структура автоматично з'являється з підписами, параметри яких були встановлені в попередньому уроці.

Щоб прибрати підписи молекули:

1. Виберіть пункт Labels в меню Display. Переконайтеся, що ви вибрали варіант None і для атомів, і для залишків, а потім натисніть кнопку ОК.


Створення цвіттер-іонів

Пептид, що Ви створили, має голий залишок на кожному кінці. В такому вигляді вони могли б існувати в середині пептидного ланцюга. N-кінець має форму HN-, а С-кінець має форму -CO. У цій вправі Ви перетворете кінці пептиду в форму цвіттер-іону шляхом модифікації залишків N- і С-кінців.

Щоб створити цвіттер-іон необхідно:

1. Зміщувати і обертати пептид, поки він не буде виглядати наступним чином:


2. Виберіть
команду Make Zwitterion в меню Databases. HyperChem додає оксиген в С-кінці. HyperChem також додає протонів в N-кінець:

Сайт-специфічний мутагенез

Сайт-специфічний мутагенез відіграє важливу роль в білковій інженерії. Підставлення конкретної амінокислоти в критичний сайт може змінити структуру і властивості білка, а отже і його функції.

Щоб замінити залишок:

Спочатку підпишіть залишки пептиду, щоб бачити, що ви змінили.

1. Виберіть пункт Labels в меню Display.

2. Виберіть пункт Name+Seq і натисніть кнопку ОК.

У попередніх вправах ви використовували пункт меню Labels для позначення атомів у молекулі. Ви також можете використовувати цей пункт для  позначення залишків.

3. Виберіть пункт Residues в меню Select.

4. Натисніть ЛКМ на кнопку Select.

5. Натисніть ПКМ в порожній області робочого простору.

6. Натисніть ЛКМ на залишок PHE 5. Залишок буде виділений.

7. Виберіть команду Mutate в меню Databases.


Примітка: команда Mutate в меню Databases є неактивно (сірого кольору), поки не буде виділений який-небудь залишок.

8. У діалоговому вікні Mutate прокрутіть список залишків і виберіть залишок Thr, потім натисніть OK.

Обраний фенілаланін замінений на треонін:

Збереження структури

Щоб зберегти структуру:

1. Виберіть Save в меню File. Відкриється вікно збереження файлу.

2. Виберіть папку, в яку Ви хочете зберегти цей файл.

3. Введіть polyp в полі Ім'я файлу, а потім натисніть кнопку ОК.

4. Виберіть New в меню File, щоб очистити робочий простір.

Вправи

Створіть нуклеїнову кислоту, використавши пункт Nucleic Acids в меню  Databases.


 

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать

1196. Газотурбинные установки. Машины и оборудование. Охрана труда. Строительные конструкции. 368.5 KB
  Устройство камер сгорания и теплообменных аппаратов ГТУ. Назначение, устройство и виды фильтров, используемых в гту. назначение и устройство глушителей, применяемых в компрессорах. Запорная арматура: назначение, устройство, принцип действия, примущества, недостатки, ремонтнопригодность. Устройство и принцип действия центробежного нагнетателя. Требования к проведению инструктажей по охране труда, их виды и сроки проведения.
1197. Приспособление для проведения механических испытаний 74.5 KB
  Схема сборки приспособления для проведения вибрационных испытаний. Универсальная оснастка плита для проведения вибрационных испытаний. Эта оснастка используется для проведения испытаний множества приборов.
1198. Производственный анализ СПК Октябрьский Волотовского района 63.5 KB
  Уставный капитал колхоза составляет 29531 тыс. руб. Учредителями хозяйства являются члены кооператива, которые объединили свои имущественные и земельные доли. Основным видом деятельности является сельское хозяйство, доля выручки от продажи сельскохозяйственной продукции на 2010 год составила 98 %.
1199. Проектирование одноэтажного промышленного здания города Волгограда 38.92 KB
  К промышленным относят здания, в которых размещены цехи, выпускающие готовую продукцию или полуфабрикаты. Технико-экономические показатели объемно-планировочного решения. Оценка полученных результатов. Выполнение промышленного здания из прогрессивных металлических конструкций несущих и ограждающих элементов.
1200. Энергетический расчет оптико-электронного прибора 55 KB
  Для обеспечения работоспособности любого оптико-электронного прибора важно получить определенные энергетические соотношения между полезным сигналом и порогом чувствительности прибора. В качестве материала анализирующей призмы, при заданном диапазоне измерения коэффициента преломления.
1201. Технологический процесс работы пассажирской станции Брянск-Орловский 1 класса 131 KB
  Технико-эксплуатационная характеристика станции Брянск-Орловский. Устройство для обслуживания пассажиров. Обработка пассажирского поезда своего формирования по прибытию. Обработка пассажирского поезда своего формирования по отправлению. Обработка транзитных поездов, подвергающихся таможенному досмотру и пограничному контролю.
1202. Создание и редактирование растровой графики 147.5 KB
  Интерфейс программы AdobePhotoshop, масштабирование. Восстановление интерфейса программы. Также можно использовать ряд сочетаний клавиш. Выделения области изображения. Для создания выделенной области фиксированного размера. Для создания выделенной области с определенным соотношением высоты и ширины. Выделения линии толщиной в один пиксель. Перемещение и дублирование выделенных областей
1203. Вирішення технологічних, конструктивних і дослідницьких проблем в умовах виробництва 161 KB
  Коротка характеристика випускаючих машин. Каток на пневмомашинах Д-551Б (ДУ-16Б). Каток причіпний кулачковий Д-614. Збірно-розбірні пристрої на заводі Жовтнева кузня. Організація заводської служби. Експлуатація компоновок збірно-розбірних пристосувань. Основні напрямки поліпшення організації оплати праці. Продуктивність праці, як економічна категорія. Методи вимірювання та показники рівня продуктивності праці.
1204. Изучение особенностей машинного программирования циклических алгоритмов с заданным числом повторений 36.5 KB
  Освоение особенностей организации внутрисегментных и межсегментных переходов, правил работы с сегментными регистрами. Изучение особенностей машинного программирования циклических алгоритмов с заданным числом повторений циклов. Анализ форматов и схем выполнения машинных команд ближнего и дальнего переходов программы.