6364
Соединительная ткань
Реферат
Биология и генетика
Соединительная ткань Соединительная ткань преобладает в организме и очень важна. Среди её функций главные функции: защитная (противоинфекционная защита, ограничение тканевых повреждений, репарация) опорно-структурная. Задача настоящей лекции о...
Русский
2014-12-28
1.47 MB
37 чел.
Соединительная ткань
Соединительная ткань преобладает в организме и очень важна. Среди её функций
главные функции:
1) защитная (противоинфекционная защита, ограничение тканевых повреждений, репарация)
2) опорно-структурная.
Задача настоящей лекции обсудить опорно-поддерживающую функцию соединительной ткани и биохимические механизмы, участвующие в её выполнении.
Соединительная ткань распределена по всему телу. В частности:
1) входит в состав хрящей, сухожилий, связок,
2) входит в состав матрикса костей
3) составляет основу межклеточного связывающего вещества в паренхиматозных органах (печень и др.) и в мышцах
4) "подстилает" кожу
5) служит для фиксации кровеносных сосудов
6) находится в области почечной лоханки, мочеточников
7) составляет основу рубцовой ткани.
В состав соединительной ткани входят:
Клетки соединительной ткани функционируют в тесном взаимодействии. У каждого вида клеток свои собственные задачи. В связи с этим их условно делят:
1. "производственные" (клетки Фибробластического ряда) синтезируют и выделяют вещества внеклеточного матрикса;
2. регуляторные (тучные клетки, ПМЯЛ, макрофаги, лимфоциты).
Работу регуляторных клеток схематично можно представить следующим образом:
Внеклеточный матрикс обеспечивает механическую и поддерживающую функции соединительной ткани.
В состав внеклеточного матрикса входят:
Фибриллярные белки.
КОЛЛАГЕН самый распространенный белок организма человека. Он составляет около 6 % массы тела. Характерное свойство коллагена нерастворимость в воде. Лишь при долгом кипячении возможна желатинизация коллагена.
Коллаген образует нити (фибриллы) различной толщины. Расположение нитей коллагена обеспечивает выполнение их функции. А главная функция коллагена придавать тканям прочность на разрыв.
Главным образом, 4-гидрокси-L-пролин. Некоторые формы коллагена содержат также 3-гидрокси-L-пролин, хотя и в весьма ограниченном количестве:
Пирролидоновые кольца иминокислот имеют особые стереохимические свойства, благодаря которым ограничивается гибкость полипептидной цепи и формируется вторичная структура в виде отдельных спиралей. Спирали очень компактны, т.к. каждая третья аминокислота в полипептидной последовательности глицин. Глицин по размеру очень мал, поэтому легко помещается внутри коллагенового полимера, где никакая другая аминокислота не могла бы поместиться. Плотностью укладки обеспечивается суперспирализация: на один шаг спирали 3 аминокислоты, а в других белках 3,6.
Рис. 9. Образование волокон при агрегации коллагеновых фибрилл
Типы коллагена. Цепи тропоколлагена немного отличаются друг от друга, поэтому различают цепи: альфа1, альфа2 и другие (свыше 25). В зависимости от того, из каких именно альфа-цепей состоит тропоколлаген, формируются генетически разные типы коллагена: I, II, III, IV и др. (около 20 типов изоколлагенов).
Каждый из них входит преимущественно в состав какой-то определенной ткани:
Тип I - в кости, дентине, сухожилиях, коже, роговице глаза;
Тип II - в хряще, межпозвонковых дисках, стекловидном теле глаза;
Тип III - в коже эмбриона, в сердечно-сосудистой системе и в патологически измененных тканях;
Тип IV - в базальных мембранах.
Распределение коллагена (подробнее)
коллаген I кожа, сухожилия, кости, дентин, плацента, артерии, печень, роговица
коллаген II хрящи, межпозвоночные диски, стекловидное тело, роговица
коллаген III артерии, матка, кожа плода, строма паренхиматозных органов
коллаген IV базальные мембраны
коллаген V при коллагене 1 и 2
коллаген VI хрящи, кровеносные сосуды, связки, кожа. матка, легкие почки
коллаген VII амнион, кожа, пищевод, роговица
коллаген VIII роговица, кровеносные сосуды, эндотелий
коллаген IX при коллагене 2
коллаген X хрящи гипертрофированные
коллаген XI при коллагене 2
коллаген XII при коллагене 1
коллаген XIII многие ткани
коллаген XIV при коллагене 1
коллаген XV многие ткани
коллаген XVI многие ткани
коллаген XVII гемидесмосомы кожи
коллаген XVIII многие ткани, печень, почки
коллаген XIX клетки рабдомиосаркомы
В зависимости от особенностей строения и общности функций разные коллагены делят на 3 основные группы:
Синтез коллагена
На примере коллагена -I: характерен для кости, является основным белком дентина. (закрепляем материал по посттрансляционному процессингу белка и ферментам микросомального окисления)
Коллаген синтезируется в фибробластах в виде высокомолекулярного предшественника проколлагена.
На этапах синтеза коллагена после включения пролина и лизина в полипептидную цепь происходит их гидроксилирование (специфично для молекулы коллагена). Образование гидроксипролила и гидроксилизила катализируют железосодержащие ферменты пролилгидроксилаза и лизилгидроксилаза, их кофактор аскорбиновая кислота. Гидроксилирование аминокислот является диоксигеназной реакцией, т.е. молекула кислорода одновременно окисляет два субстрата (аминокислоту и -кетоглутарат):
В результате реакции образуются оксипролин и сукцинат (в молекулу которого включён второй атом кислорода из молекулы О2) и выделяется СО2. Реакция высокоспецифична остатки пролина и лизина подвергаются гидроксилированию, если они расположены со стороны аминогруппы глицинового остатка. Аскорбиновая кислота работает как восстановительный агент, благодаря которому железо в активном центре фермента сохраняется в форме Fe2+. При недостатке витамина С синтез коллагена нарушается, возникает непрочность коллагеновых волокон, кровоточивость десен, расшатывание зубов (проявления цинги). Расшатывание зубов обусловлено, главным образом, недогидроксилированием вновь синтезированного коллагена периодонтальной связки. Такой коллаген плохо агрегирует.
К остаткам гидроксилизина под действием сначала галактозилтрансферазы, затем глюкозилтрансферазы присоединяются углеводные единицы (сначала одна галактоза, затем некоторые галактозы достраиваются до дисахарида галактоза-глюкоза).
Гидроксилирование и трансферазная реакция происходят во вновь синтезированном коллагене, ещё не претерпевшем спирализации в просвете эндоплазматического ретикулюма. Затем каждая про--цепь с помощью водородных связей объединяется с двумя другими в молекулу проколлагена, которая секретируется в межклеточный матрикс.
Ниже Более подробная схема синтеза коллагена
После того как во внеклеточном пространстве сформировались коллагеновые фибрилы, их прочность существенно увеличивается, так как образуются ковалентные сшивки между остатками лизина внутри и между молекулами тропоколлагена, укрепляя четвертичную структуру. Сшивки создаются в несколько этапов. I этап. Вначале некоторые остатки лизина и гидроксилизина дезаминируются лизилоксидазой с образованием альдегидных групп, обладающих высокой реакционной способностью. Затем эти группы самопроизвольно реагируют с образованием ковалентных связей друг с другом или с другими остатками лизина или гидроксилизина.
II этап. Альдегидные группы самопроизвольно взаимодействуют друг с другом, образуя альдольные поперечные связи коллагена, или реагируют с аминогруппой остатков лизина или 5-гидроксилизина (рис. А), обеспечивая образование бифункциональных ковалентных сшивок между соседними молекулами тропоколлагена.
РИС А
Если в реакции участвует аллизин, то она протекает по механизму альдиминной конденсации. При этом по иминной связи промежуточного соединения присоединяются 2 атома Н. В результате образуются сшивки с группировкой -NH- в середине лизиннорлейцин или гидроксилизиннорлейцин (рис. А).
Присутствие гидроксильной группы в 5 положении гидроксиаллизина предопределяет течение реакции по механизму кетоиминной конденсации (рис Б). В этом случае в цепи получившейся поперечной сшивки лизино-5-кетонорлейцина или гидроксилизино-5-кетонорлейцина вместе с группировкой -NH- присутствует кето-группа.
Цепочки таких перемычек достаточно длинные, чтобы иметь некоторую гибкость, а ковалентное соединение атомов придаёт им высокую прочность и закрепляет регулярную структуру микрофибрилл коллагена.
Поперечные бифункциональные сшивки имеют свой вариант упорядоченности: каждый концевой телопептид тропоколлагена соединён перемычкой с расположенным на том же уровне участком смежной молекулы (рис. 9). Подобная локализация и прочность сшивок позволяет обнаружить их в составе N- и C-телопептидов, отщепляемых при распаде коллагена (для идентификации таких специфичных фрагментов разработаны методы, основанные на иммуноферментном анализе).
РИС Б
Бифункциональные связки наиболее присущи фибриллообразующим коллагенам типа I, II и III, причём в зависимости от вида ткани преобладает какой-либо определённый вид сшивки.
III этап. По мере созревания ткани возникают перемычки и между микрофибриллами. В бифункциональных сшивках сохраняются реакционноспособные атомы, которые постепенно вступают в реакции дополнительной конденсации с образованием трифункциональных сшивок, имеющих в центре гетероцикл пиридиниевое или пиррольное кольцо (рис. В, Г). Эти процессы протекают также неферментативно путём спонтанного взаимодействия кетоиминной двойной сшивки одной микрофибриллы с альдегидным радикалом, расположенным в телопептидной части другой микрофибриллы.
Если в реакции участвуют 5-гидроксиаллизин и уже сформированная сшивка гидроксилизино-5-кетонорлейцина, то продукт гидроксилизил-пиридинолин (рис. В). В большинстве тканей это главная трифункциональная сшивка коллагенов.
В минерализуемых тканях (кость, ткани зуба) число пиридиниевых сшивок в 5-10 раз меньше, чем в хряще и сухожилиях, причём чаще всего здесь встречается лизил-пиридинолин вариант с негидроксилированной цепочкой в перемычке, образованной с участием лизино-5-кетонорлейцина. Более того, для минерализованных тканей характерны сшивки пиррольного типа, которые образует негидроксилированный аллизин, соединяясь с бифункциональной сшивкой гидроксилизино-5-кетонорлейцином (рис. Г). Из всех трифункциональных перемычек для минерализуемых тканей специфичен именно гидроксилизилпиррол. Дополнительные перемычки циклического характера нужны для повышения механической прочности волокон коллагена.
В
Г
Остатки лизина и 5-гидроксилизина подвергаются окислению постепенно, поэтому количество поперечных связей между отдельными молекулами тропоколлагена, соседними микрофибриллами и пучками волокон с течением времени увеличивается, прочность коллагена возрастает: идёт процесс «созревания».
Учитывая роль ЛИЗ в организации различных вариантов ковалентных сшивок в коллагеновой матрице костной ткани, зубного дентина и цемента становится понятной материальная основа применения лизина как средства, предотвращающего заболевания зубов.
Катаболизм коллагена
Коллаген активно обновляется, имеет высокие уровни биосинтеза и катаболизма.
Коллагеназа (относится к ММП см в конце лекции) выделена из кости, десны, периодонта, хряща, кожи, роговицы глаза, синовиальной оболочки, эпителиальных клеток печени, нейтрофилов, эозинофилов, макрофагов, фибробластов, тромбоцитов и т.д. Для действия коллагеназы необходимы ионы Са2+, рН=7-9. Коллагеназа действует специфично: перерезает все три пептидные цепи коллагена в одном месте (≈ на 1/4 расстояния от С-конца между остатками глицина и лейцина) и облегчает дальнейшее действие других протеаз. При разрушении коллагена освобождается гидроксипролин, часть которого выводится с мочой. Количество этой аминокислоты и активность коллагеназы отражают скорость катаболизма коллагена (маркёры распада коллагена).
Коллагеновые болезни (нарушен обмен коллагена)
Другие врожденные заболевания:
Сайты мутаций в молекуле проколлагена типа I. СЭД (синдром Элерса-Данлоса), СМ (синдром Марфана), НО (несовершенный остеогенез)
Болезни, связанные с нарушением деградации коллагена
Биохимические маркеры синтеза коллагена
Биохимические маркеры распада коллагена
ЭЛАСТИН второй главный белок соединительной ткани.
1). Из четырех остатков лизина образуются: десмозин и изодесмозин.
Структура их довольно необычна: четыре остатка лизина, соединяясь боковыми радикалами, образуют замещенное пиридиновое кольцо. Считают, что при образовании десмозина сначала три остатка лизина окисляются лизилоксидазой до ε-альдегидов (аллизин), а затем соединяются с четвертым остатком лизина.
Эти остатки лизина находятся на двух соседних цепях или принадлежат трём или четырём разным цепям. Этим можно объяснить, что эластин в отличие от других фибриллярных белков способен растягиваться в двух направлениях. Поперечные сшивки очень прочные, так что даже кислота не может их гидролизовать.
2). Второй тип поперечных сшивок в эластине образуется лизин-норлейцином
Синтез. Эластин вместе с коллагеном, гликопротеинами и протеогликанами синтезируют фибробласты. Экспрессия гена эластина регулируется витамином С. Непосредственный продукт синтеза предшественник эластина тропоэластин (в коллагене проколлаген). Тропоэластин не содержит поперечных связей, он растворим. В последующем тропоэластин превращается в зрелый нерастворимый эластин, содержащий большое количество поперечных связей. Десмозин, изодесмозин и лизиннорлейцин не исчерпывают список соединений, образующих поперечные связи в молекуле эластина.
Катаболизм. В ЖКТ. Нити эластина не перевариваются трипсином или химотрипсином, небольшое действие оказывает пепсин. Поджелудочная железа производит проэластазу, которая под влиянием трипсина превращается в эластазу. Этот фермент гидролизует эластин в мясе, которое потребляется в пищу.
В тканях. Тканевой эластин также может подвергаться деградации эластазой, происходящей из нейтрофилов и макрофагов. Лейкоцитарная эластаза не отличается особой специфичностью и расщепляет также протеогликаны и гликопротеины.
Отличительные признаки коллагена и эластина
Коллаген |
Эластин |
Несколько генетических типов |
Один генетический тип |
Тройная спираль |
Не образует тройной спирали |
(Гли-X-Y)n повторы в структуре |
Нет повторов (Гли-X-Y) |
Имеется гидроксипролин |
Нет гидроксипролина |
Гликозилирован по гидроксилизину |
Нет гидроксилизина и соответствующего гликозилирования |
Внутримолекулярные альдольные поперечные связи |
Поперечные связи в форме десмозина |
Во время синтеза образуются дополнительные пептиды |
Дополнительных пептидов не образуется |
Расщепляется коллагеназой |
Расщепляется эластазой |
Структурно-адгезивные гликопротеины
ФИБРОНЕКТИН димер из двух полипептидных цепей, связанных между собой дисульфидными мостиками, содержит 4-5% углеводов. Различают:
Отличаются эти две разновидности по степени гликозилирования.
Рис. Димер фибронектина (Альбертс Б., 1994). Две полипептидные цепи сходны, но не идентичны, вблизи карбоксильного конца соединены двумя дисульфидными связями. Каждая цепь свернута в ряд глобулярных доменов, соединенных гибкими полипептидными сегментами. Отдельные домены предназначены для связывания с той или иной молекулой или клеткой (указано для 3 доменов).
Рис. рецептор фибронектина
Синтез: Тканевой фибронектин синтезируется в фибробластах, макрофагах. Большое количество образуется в эмбриональных и развивающихся тканях.
Фибронектин присутствует на поверхности многих клеток, в том числе:
Он способствует прикреплению клеток к субстрату, их миграции, поддерживает их нормальные морфологию и поведение.
Для циркулирующего в крови Фибронектина источники синтеза нейтрофилы, макрофаги, тромбоциты и фибробласты, сосудистый эндотелий, гломерулярные клетки почек. Из плазмы Фибронектин способен переходить в ткани.
Функции
1). Регулятор мезенхимально-эпителиального взаимодействия в ходе морфогенеза.
2). Контролирует расположение мезенхимальных клеток вдоль базальной мембраны.
3). Необходим для формирования зачатков зубов.
4). Контролирует рост коллагеновых волокон, взаимодействуя с коллагеном.
5). Находясь в составе межклеточного вещества в мышцах, образует связи с актином (это один из способов выполнения опорной функции соединительной тканью).
6). Обладает адгезивными свойствами. На поверхности Фибробластов образует прочные перекрестные связи с сульфатированными гликозаминогликанами.
7). Плазменный Фибронектин включается в состав кровяного сгустка, т.к. образует прочные связи с фибрином, фибриногеном, гепарином.
8). функции опсонина: склеивая все Грам-положительные и большую часть Грам-отрицательных бактерий, облегчает фагоцитоз. Регулирует активность макрофагов.
9). Фибронектин взаимодействует с компонентами комплемента, способствуя проявлению их защитных свойств.
10). Деградация Фибронектина одно из звеньев воспалительной реакции.
Норма. В плазме концентрация Фибронектина в среднем 300 мг/л (у женщин 240-290 мг/л, у мужчин 200-320 мг/л). У детей (до года) около 200, затем постепенно возрастает примерно в 1,5 раза.
В сыворотке концентрация Фибронектина на 35-40% ниже, чем в плазме, т.к. он участвует в тромбообразовании.
Повышается концентрация Фибронектина при ревматическом артрите, гломерулонефрите, системных заболеваниях, воспалении, в атеросклеротических бляшках.
Концентраты Фибронектина используют в лечении тяжелых больных с ожогами и травмами. Однако этот препарат достаточно дорогой и не всегда доступен.
ЛАМИНИН обязательный гликопротеин всех базальных мембран, адгезивный белок для эпителиальных и мезенхимальных клеток. Молекула имеет крестообразную форму с тремя одноцепочечными и одной трехцепочечной ветвью. Ламинин локализован соответственно распространению коллагена IV-го типа. Взаимодействует с коллагеном IV, нидогеном, фибронектином, клетками. Ламинин содержит большое количество цистеина, оксипролин и оксилизин отсутствуют, содержит последовательность RGD. Основная функция обеспечение адгезии (прилипания) клеток вдоль базальных мембран, способность связывать клетки и модулировать клеточное поведение: рост, дифференцировку и подвижность клеток.
Нидоген сульфатированный гликопротеин базальных мембран, связывается с ламинином и коллагеном IV. Содержит последовательность RGD, поэтому и может присоединяться к клеточной поверхности
Антиадгезивные белки
Остеонектин (син SPARC) кислый белок богатый цистеином. Состоит из 4 доменов, к двум может присоединяться кальций. Ингибирует G1-S-фазу роста эндотелиальных клеток.
Тромбоспондин в клетках роговицы глаза и тромбоцитах проявляет адгезивные свойства, а в клетках эндотелия и фибробластах функционирует как антиадгезивный белок.
ГЛИКОПРОТЕИНЫ соединения, в молекулах которых остатки олиго- или полисахаридов связаны с полипептидными цепями белка ковалентно (О- или N-гликозидными связями). Гликопротеины широко распространены не только в соединительной ткани, но и в природе в целом. К ним относят компоненты плазмы крови (иммуноглобулины, трансферрины ...), вещества, определяющие группу крови, некоторые гормоны, лектины, ферменты, антигены многих вирусов (гриппа, кори, энцефалита ...).
О-гликозидная углевод-белковая связь гликопротеинов образуется с участием ОН-группы гидроксиаминокислот.
N-гликозидная углевод-белковая связь образуется с участием N-амидной группы аспарагина в полипептидной цепи, т.е. N-гликозилпротеины связаны гликозил-амидными связями. В гликопротеинах с атомом N амидной группы аспарагина соединен N-ацетилглюкозамин. В этом случае кор углеводной цепи гликопротеинов пентасахарид:
ПРОТЕОГЛИКАНЫ
Протеогликаны второй по значимости компонент соединительной ткани, образующий вещество внеклеточного матрикса соединительной ткани (межуточное вещество).
Гликозаминогликан связывающий трисахарид серин кóрового белка
N-ацетилированный сахар
Классификация протеогликанов (см учебник Щербак.И.Г.)
К коровому белку полисахариды ГАГ присоединяются различными связями:
1. О-гликозидная между серином и ксилозой
2. О-гликозидная между серином, треонином и N-ацетилглюкозамином
3. N-гликозиламидная между азотом аспарагина и N-ацетилглюкозамином
Функции протеогликанов.
Гликозоаминогликаны (ранее - мукополисахариды) делят на 6 основных классов:
1) Гиалуроновая кислота (содержит повторяющиеся дисахариды из гексуроновой кислоты и N-ацетилгексозамина). Белка в ней не более 1-2%;
2) Хондроитинсульфаты - важная составная часть хряща, содержат довольно большое количество белка;
3) Дерматансульфаты характерны для дермы (кожи), резистентны к действию гиалуронидаз
4) Кератансульфаты: из роговицы глаза (кератансульфат I), из хрящевой ткани (кератансульфат II);
5) Гепарин известен, прежде всего, как антикоагулянт;
6) Гепарансульфаты.
Синтезируются гликозаминогликаны в фибробластах. В конечном виде протеогликановая молекула представляет собой сложный агрегат. Например, протеогликан хряща устроен следующим образом: олигосахаридные цепи кератансульфата и хондроитинсульфата ковалентно связаны с полипептидным остовом белковой субъединицы (кóровый белок). Эти субъединицы нековалентно связаны с длинной нитевидной молекулой гиалуроновой кислоты с помощью специальных связующих белков. Длина гиалуроновой кислоты может быть самой разной (от 420нм до 4200 нм).
Модель надмолекулярной структуры агрегата протеогликанов. 1 «хребет» субъединиц протеогликанов; 2 хондроитинсульфат; 3 кератансульфат; 4 «связующий» белок; 5 гиалуроновая кислота; 6 участок связывания протеогликанов с гиалуроновой кислотой и «связующим» белком.
Рис. Схема строения гигантского агрегата больших протеогликанов (агрекан, версикан ММ 200 106 Да)
Он состоит из 100 протеогликановых мономеров, нековалентно присоединенных к 1 молекуле гиалуроновой кислоты с помощью двух связующих белков, которые стабилизируют агрегат, одновременно соединяясь и с сердцевинным белком протеогликана, и с цепью гиалуроновой кислоты. Молекулярная масса комплекса может достигать 108 и более, а занимаемый объем равен объему бактериальной клетки (Албертс Б. и др., 1994).
Малые протеогликаны небольшой коровый белок, к которому присоединены одна или две цепи гликозаминогликанов.
Бигликан ( ММ 36 000, серин в положении 5 и 11, две цепи ГАГ) и декорин (ММ 38 000 Да, серин в 4 положении, одна цепь ГАГ) полисахаридные цепи представлены дерматансульфатом с ММ 30 000 Да. Имеет участок богатый лейцитом, на NН2-конце серин
Фибромодулин (ММ 40 000 Да) кератансульфат присоединяется через NH-группу аспарагина. Не содержит серина, полисахаридная цепь присоединяется в области богатой лейцином.
Протеогликаны базальных мембран отличаются гетерогенностью, это преимущественно гепарансульфат-содержащие соединения высокой и низкой плотности
Катаболизм протеогликанов происходит под действием специфических гликозидаз, в частности β-гиалуронидазы и сульфатаз. β-Гиалуронидаза гидролизует β-1,4-гликозидную связь между дисахаридными единицами гиалуроновой кислоты; образуется дисахарид (глюкуроновая кислота (β1-3) N-ацетилглюкозамин), который дальше гидролизует лизосомальная β-гликозидаза.
При недостаточности лизосомальных гликозидаз или сульфатаз наступает та или иная разновидность мукополисахаридоза, относящегося к болезням накопления. Эти болезни имеют наследственный характер, проявляются избыточным накоплением и выделением олигосахаридных фрагментов протеогликанов.
Распад белков матрикса обеспечивают матриксные металлопротеиназы (ММП)
1.Интерстициальные коллагеназы (ММП-1,8,13)
2.Желатиназа (ММП-2,9)
3. Стромелизин (ММП-3,7,10,11)
4. Мембранные (ММП-14,15,16,17,24,25)
5. Металлоэластаза (ММП-12)
А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать | |||
65162. | Статус ханов Золотой Орды и их преемников во взаимоотношениях с государствами Европы (по официальным актам и свидетельствам современников) | 112.5 KB | |
Статус Золотой Орды Улуса Джучи и ее правителей на международной арене неоднократно менялся в зависимости от того или иного этапа развития этого государства.; 4 распад Золотой Орды и выделение из ее состава самостоятельных государств правители которых... | |||
65163. | Суд и правосудие в Золотой Орде | 125.5 KB | |
Вопрос об организации суда и процесса Золотой Орды лишь затрагивался в работах посвященных истории этого государства в частности в исследовании Б. Островски в статье посвященной сравнению золотоордынских и русских... | |||
65164. | «ТАМОЖЕННОЕ ПРАВО» В ГОСУДАРСТВАХ ЧИНГИЗИДОВ XIII – ПЕРВОЙ ПОЛОВИНЫ XIV ВЕКА | 74.5 KB | |
Исследователи истории Монгольской империи государств выделившихся из нее впоследствии а так же их наследников практически не уделяли внимания важнейшему вопросу вопросу правового статуса членов рода Чингизидов как собственников и хозяев владений. | |||
65165. | ЯРЛЫКИ ХАНОВ ЗОЛОТОЙ ОРДЫ КАК ИСТОЧНИК ПРАВА И КАК ИСТОЧНИК ПО ИСТОРИИ ПРАВА | 115 KB | |
При исследовании и анализе правовых документов прошлого юридических памятников необходимо учитывать особенности которые отличают их от работы с современными источниками права. Во-первых необходимо очень осторожно применять к ним критерии разработанные специалистами... | |||
65166. | Сообщения о монгольском нашествии на Русь в некоторых зарубежных источниках: к вопросу о преобладании стереотипов и мифов над фактами | 85.5 KB | |
Данное сочинение представляет собой отчет о поездке его в качестве папского посланника к монгольскому хану в 1245-1247 гг. Эта мысль подтверждается и сообщением южнорусской Ипатьевской летописи о гибели Юрия Всеволодовича наиболее близким по содержанию к Истории Фомы Сплитского... | |||
65167. | «Вторая империя» монголов: притязания и действительность | 144.5 KB | |
В настоящей работе мы намерены проанализировать статус второй империи Чингизидов и выяснить насколько формальный статус соответствовал политической реальности. Полагаем что первые шаги к восстановлению империи были сделаны именно на рубеже XIII-XIV вв. | |||
65168. | К вопросу о переходе власти в государствах Чингизидов. Золотая Орда в 1358-1362 гг.: династический кризис и феномен самозванства | 153 KB | |
Также мы попытаемся разобраться с проблемой самозванства ряда претендентов на трон в этот период кажется единственный беспрецедентный период в истории Золотой Орды когда к власти приходили правители с сомнительным происхождением. | |||
65169. | Мамай летописный и Мамай исторический (попытка развенчания стереотипов) | 214 KB | |
Личность Мамая выдающегося правителя Золотой Орды Улуса Джучи второй половины XIV в. Безусловно такая задача была бы практически нерешаемой если бы в нашем распоряжении были только упомянутые нарративные источники с негативной оценкой деятельности Мамая и собственные логические умозаключения. | |||
65170. | «Закон», «обычай», «традиция» средневековых монголов в «Книге о тартарах» | 81 KB | |
Книга о тартарах Иоанна де Плано Карпини имеет большую ценность для исследователей права средневековых монголов поскольку в ней представлен взгляд европейского современника который к тому же побывал в Монгольской империи в эпоху преобразований. | |||