71206

Гармонический анализ сигналов

Лабораторная работа

Коммуникация, связь, радиоэлектроника и цифровые приборы

Цель: Приобрести навыки проведения преобразования Фурье расчета характеристик спектра очистки сигнала от шумов в частотной области. Задачи: Прямое и обратное преобразование Фурье быстрое преобразование Фурье. Краткие теоретические сведения Дискретное преобразование Фурье...

Русский

2014-11-03

68.5 KB

9 чел.

3 Лабораторная работа №3. Гармонический анализ сигналов

Цель: Приобрести навыки проведения преобразования Фурье, расчета характеристик спектра, очистки сигнала от шумов в частотной области.

Задачи:

  1.  Прямое и обратное преобразование Фурье, быстрое преобразование Фурье.
  2.  Расчет модуля спектра и аргумента спектра.
  3.  Сглаживание спектра.

Порядок выполнения работы

  1.  Прочитать теоретические предпосылки.
  2.  Выполнить практические задания.
  3.  Сделать выводы.

Краткие теоретические сведения

Дискретное преобразование Фурье

При дискретном представлении сигналов аргумент tk обычно проставляется номерами отсчетов k (по умолчанию Dt = 1, k = 0,1,…N-1), а преобразования Фурье выполняются по аргументу n (номер шага по частоте) на главных периодах. При значениях N, кратных 2:

Sn = sk exp(-j2pkn/N),     n = -N/2,…,0,…,N/2.                 (1)

sk = (1/N)Sn exp(j2pkn/N),    k = 0,1,…,N-1.                  (2)

Главный период спектра в (1) для циклических частот от -0.5 до 0.5, для угловых частот от -p до p. При нечетном значении N границы главного периода по частоте (значения ±fN) находятся на половину шага по частоте за отсчетами ±(N/2) и, соответственно, верхний предел суммирования в (2) устанавливается равным N/2.

Преобразования (1-2) называют дискретными преобразованиями Фурье (ДПФ). Для ДПФ, в принципе, справедливы все свойства интегральных преобразований Фурье, однако при этом следует учитывать периодичность дискретных функций и спектров.

Алгоритм быстрого преобразования Фурье (БПФ) - это оптимизированный по скорости способ вычисления ДПФ. Основная идея заключается в двух пунктах.

Необходимо разделить сумму (1) из N слагаемых на две суммы по N/2 слагаемых, и вычислить их по отдельности. Для вычисления каждой из подсумм, надо их тоже разделить на две и т.д.

Необходимо повторно использовать уже вычисленные слагаемые.

Применяют либо "прореживание по времени" (когда в первую сумму попадают слагаемые с четными номерами, а во вторую - с нечетными), либо "прореживание по частоте" (когда в первую сумму попадают первые N/2 слагаемых, а во вторую - остальные). Оба варианта равноценны. В силу специфики алгоритма приходится применять только N, являющиеся степенями 2 [3]. Случай прореживания по времени.

В основе алгоритма БПФ лежат следующие формулы:

x[even]n = x2n,

x[odd]n = x2n+1,     

n = 0, 1,..., N/2-1

   

k=0,1,…,N/2-1

X{1}0=x0

Стандартные средства дискретных преобразований Фурье в системе Mathcad

Mathcad содержит функции для выполнения быстрого дискретного преобразования Фурье (БПФ) и его обращения в вещественной и  комплексной области. В Mathcad имеется также одномерное дискретное волновое преобразование и его обращение. Все эти функции имеют векторные аргументы.

В Mathcad входят два типа функций для дискретного преобразования Фурье: fft/ifft и cfft/icfft .

fft (v)

Возвращает дискретное преобразование Фурье 2m-мерного вещественнозначного вектора. Аргумент можно интерпретировать как результат измерений через равные промежутки времени некоторого сигнала.

Вектор v должен иметь 2m элементов. Результат — комплекснозначный вектор размерности 1+2m-1.

ifft (v)

Возвращает обратное дискретное преобразование Фурье; результат — вещественнозначный.

Вектор v должен иметь 1+ 2m элементов, где m — целое. Комплексное преобразование Фурье требует следующих функций:

cfft (A)

Возвращает дискретное преобразование Фурье комплекснозначных вектора или матрицы. Возвращаемый массив имеет тот же самый размер, что и массив, используемый как аргумент.

icfft (A)

Возвращается обращение дискретного преобразования Фурье вектора или матрицы данных. Функция icfft — обратная к функции cfft. Подобно cfft, эта функция возвращает массив того же самого размера, что и аргумент.

Задания

  1.  Получить дискретный сигнал из аналогового (см. лаб.раб 1,2) согласно варианту (таблица 1).
  2.  Добавьте шум в полученный сигнал, используя датчик случайных чисел (отсчёты с равномерным распределением). Построить графики.
  3.  Для полученного зашумлённого сигнала выполните (преобразование взять согласно варианту (таблица 1)):

a) написать программы на языке высокого уровня реализующие быстрое преобразование Фурье и дискретное преобразование Фурье.

b) Построить графики модуля спектра и аргумента спектра.

  1.  После прямого преобразования произвести фильтрацию спектра.
  2.  Реализовать обратное преобразование Фурье.
  3.  Проверить работу программы с помощью системы Mathcad (файл “furtr-преобразование Фурье.mcd”)

Таблица1 – Варианты сигналов

Вариант

Сигнал

и преобразование

Вариант

Сигнал

и преобразование

  1.  

  1.  

s(t) =Akcos(2pfkt+jk)

  1.  

s(t) = Asin (wоt+)

  1.  

s(t) = exp(-at) - exp(-bt)

  1.  

s(t) = Acos(wоt+j)

  1.  

s(t) = u(t) cos(2pfot+jo)

  1.  

s(t) =An sin (2pfnt+jn)

  1.  

s(t)=2A/T(t-kT),

(k-1/2)T<t<=(k+1/2)T

  1.  

s(t)=Asin(t/T)/(t/T)

  1.  

s(t)=A(1-4|t-kT|T),

(k-1/2)T<=t<(k+1/2)T

Список использованной литературы

1 Кирьянов, Д. В.  Самоучитель Mathcad И. - СПб.: БХВ-Петербург, 2003. - 560 с: ил. ISBN 5-94157-348.0 c. 452-456

2 Справка системы Mathcad

3 Сергиенко, А.Б. Цифровая обработка сигналов/Питер.-2003, 608 с.

4 http://psi-logic.narod.ru/fft/fft2.htm Быстрое преобразование Фурье. Теория, программа, разъяснение


PAGE  

PAGE  1


 

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать

81428. Многообразие белков. Глобулярные и фибриллярные белки, простые и сложные. Классификация белков по их биологическим функциям и по семействам: (сериновые протеазы, иммуноглобулины) 106.76 KB
  Глобулярные и фибриллярные белки простые и сложные. Так белки можно классифицировать: по форме молекул глобулярные или фибриллярные; по молекулярной массе низкомолекулярные высокомолекулярные и др.; по химическому строению наличие или отсутствие небелковой части; по выполняемым функциям транспортные защитные структурные белки и др.; по локализации в организме белки крови печени сердца и др.
81429. Иммуноглобулины, особенности строения, избирательность взаимодействия с антигеном. Многообразие антигенсвязывающих участков Н- и L-цепей. Классы иммуноглобулинов, особенности строения и функционирования 108.05 KB
  Домены тяжёлых цепей IgG имеют гомологичное строение с доменами лёгких цепей. Специфичность пути разрушения комплекса антигенантитело зависит от класса антител которых существует 5 типов: Ig IgD IgE IgG IgM. Созревающие Влимфоциты синтезируют мономерные бивалентные молекулы IgM по структуре похожие на рассматриваемые выше IgG которые встраиваются в плазматическую мембрану клеток и играют роль первых антигенраспознающих рецепторов. В количественном отношении IgG доминируют в крови и составляют около 75 от общего количества этих...
81430. Физико-химические свойства белков. Молекулярный вес, размеры и форма, растворимость, ионизация, гидратация 103.82 KB
  Молекулярный вес размеры и форма растворимость ионизация гидратация Индивидуальные белки различаются по своим физикохимическим свойствам: форме молекул молекулярной массе суммарному заряду молекулы соотношению полярных и неполярных групп на поверхности нативной молекулы белка растворимости белков а также степени устойчивости к воздействию денатурирующих агентов. Различия белков по молекулярной массе. Молекулярная масса белка зависит от количества аминокислотных остатков в полипептидной цепи а для олигомерных белков и от...
81431. Методы выделения индивидуальных белков: осаждение солями и органическими растворителями, гель-фильтрация, электрофорез, ионообменная и аффинная хроматография 104.42 KB
  Метод выделения белков основанный на различиях в их растворимости при разной концентрации соли в растворе. Соли щелочных и щёлочноземельных металлов вызывают обратимое осаждение белков т. Чаще всего для разделения белков методом высаливания используют разные концентрации солей сульфата аммония NH42SO4.
81432. Методы количественного измерения белков. Индивидуальные особенности белкового состава органов. Изменения белкового состава органов при онтогенезе и болезнях 110.81 KB
  Индивидуальные особенности белкового состава органов. Изменения белкового состава органов при онтогенезе и болезнях. Для определения количества белка в образце используется ряд методик: Биуретовый метод один из колориметрических методов количественного определения белков в растворе.
81433. История открытия и изучения ферментов. Особенности ферментативного катализа. Специфичность действия ферментов. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН, концентрации фермента и субстрата 143.03 KB
  Особенности ферментативного катализа. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры рН концентрации фермента и субстрата. Собственно ферментами от лат. Важнейшие особенности ферментативного катализа эффективность специфичность и чувствительность к регуляторным воздействиям.
81434. Классификация и номенклатура ферментов. Изоферменты. Единицы измерения активности и количества ферментов 123.9 KB
  Единицы измерения активности и количества ферментов. Все изоферменты одного и того же фермента выполняют одну и ту же каталитическую функцию но могут значительно различаться по степени каталитической активности по особенностям регуляции или другим свойствам. Одна международная единица активности ME соответствует такому количеству фермента которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата за 1 мин при оптимальных условиях проведения ферментативной реакции. Количество единиц активности nME определяют по формуле: В 1973 г.
81435. Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов (на примере витаминов В6, РР, В2) 115.95 KB
  Коферментные функции витаминов на примере витаминов В6 РР В2. Большинство ферментов для проявления ферментативной активности нуждается в низкомолекулярных органических соединениях небелковой природы коферментах и или в ионах металлов кофакторах. В ряде случаев ион металла может способствовать присоединению кофермента.
81436. Ингибиторы ферментов. Обратимое и необратимое ингибирование. Конкурентное ингибирование. Лекарственные препараты как ингибиторы ферментов 104.53 KB
  К ингибиторам следует относить вещества вызывающие снижение активности фермента. Следует отметить что все денатурирующие агенты также вызывают уменьшение скорости любой ферментативной реакции вследствие неспецифической денатурации белковой молекулы поэтому денатурирующие агенты к ингибиторам не относят. Ингибиторы способны взаимодействовать с ферментами с разной степенью прочности. Обратимое ингибирование Обратимые ингибиторы связываются с ферментом слабыми нековалентными связями и при определённых условиях легко отделяются от фермента.