71517

Использование различных свойств наследования для расширения и уточнения классов

Лабораторная работа

Информатика, кибернетика и программирование

Цель работы: Получить практические навыки в разработке алгоритмов и написании программ с использованием различных свойств наследования для расширения и уточнения классов. Оборудование: IBM – совместимый компьютер, система программирования BC3.1, MVC++ 6.00.

Русский

2014-11-08

107.17 KB

0 чел.

Лабораторная работа №14

Использование различных свойств наследования для расширения и уточнения классов

Цель работы: Получить практические навыки в разработке алгоритмов и написании программ с использованием различных свойств наследования для расширения и уточнения классов.

Оборудование: IBM – совместимый компьютер, система программирования BC3.1, MVC++ 6.00.

Вариант 4

Индивидуальное задание

 

Приложение 1

Блок схемы к задачи 1

Get data                                                  put data

       

Put data                                                    main

      

Приложение 2

Исходный модуль задачи 1

#include "stdafx.h"

#include <iostream>

#include <string>

using namespace std;

class man

{ protected:

int vozr;

int ves;

string str,name;

public:

man() :  vozr(0), ves(0){}

man(int c, int m , int p) :  vozr(m), ves(p){}

void getdata()

{cout << "vvedite informaciu o chelovece " <<endl;

cout << "vvedite name "; cin>>name;       

cout << "vvedite vozrast "; cin>>vozr;

cout << "vvedite pol "; cin>>str;

cout << "vvedite ves "; cin>>ves;}

void putdata()

{cout << "informacia "<<endl;

cout << "name "<<name<<endl;

cout << "vozrast"<<vozr<<endl;

cout << "pol "<<str<<endl;

cout << "ves"<<ves<<endl;}};

class student: public man

{ private:

int god;  

public:

student() : god (0) {}

student(int g) : god(g) {}

void getdata()

{cout << "vvedite informaciu o studente  " <<endl;

cout << "vvedite name "; cin>>name;       

cout << "vvedite vozrast "; cin>>vozr;         

cout << "vvedite god obychenie "; cin >> god;

cout << "vvedite pol "; cin>>str;  }

void putdata()

{cout << "informacia o studente " << endl;

cout << "name "<<name<<endl;

cout << "vozrast "<<vozr<<endl;

cout << "pol "<<str<<endl;

cout << "god obuchenia " <<god << endl;   } };  

int main()

{     man p1;

   student a1;

   p1.getdata();

   cout << endl;

   a1.getdata();

   cout << endl;

   p1.putdata();

   cout << endl;

   a1.putdata();  

   return 0;

}


 

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать

81486. Общая схема источников и путей расходования аминокислот в тканях. Динамическое состояние белков в организме 134.22 KB
  Значение аминокислот для организма в первую очередь определяется тем что они используются для синтеза белков метаболизм которых занимает особое место в процессах обмена веществ между организмом и внешней средой. Аминокислоты непосредственно участвуют в биосинтезе не только белков но и большого количества других биологически активных соединений регулирующих процессы обмена веществ в организме таких как нейромедиаторы и гормоны производные аминокислот. Аминокислоты служат донорами азота при синтезе всех азотсодержащих небелковых...
81487. Переваривание белков. Протеиназы - пепсин, трипсин, химотрипсин; проферменты протеиназ и механизмы их превращения в ферменты. Субстратная специфичность протеиназ. Экзопептидазы и эндопептидазы 110.2 KB
  Подавляющее их количество входит в состав белков которые гидролизуются в ЖКТ под действием ферментов протеаз пептидщцролаз. Под действием всех протеаз ЖКТ белки пищи распадаются на отдельные аминокислоты которые затем поступают в клетки тканей. Источником Н является Н2СО3 которая образуется в обкладочных клетках желудка из СО2 диффундирующего из крови и Н2О под действием фермента карбоангидразы карбонатдегидратазы: Н2О СО2 → Н2СО3 → НСО3 H Диссоциация Н2СО3 приводит к образованию бикарбоната который с участием специальных...
81488. Диагностическое значение биохимического анализа желудочного и дуоденального сока. Дать краткую характеристику состава этих соков 109.1 KB
  Анализ желудочного сока является очень важным методом исследования больных с заболеваниями желудка кишечника печени желчного пузыря крови и пр Составная часть Единицы СИ Азот: небелковый 143 343 ммоль л мочевины и аммиака 499 999 ммоль л аминокислот 143 57 ммоль л Хлориды 1551 ммоль л Свободная хлористоводородная кислота 20 ммоль л Мочевая кислота 476 1189 мкмоль л Калий 56 353 мэкв л ммоль л Натрий 313 1893 мэкв л ммоль л Общая кислотность 4060 ммоль л Свободная соляная кислота 2040 ммоль л Связанная соляная кислота...
81489. Протеиназы поджелудочной железы и панкреатиты. Применение ингибиторов протеиназ для лечения панкреатитов 115.09 KB
  Протеолитические ферменты трипсин химотрипсин эластаза карбоксипептидазы А и В выделяются панкреацитами в неактивном состоянии что предотвращает самопереваривание клеток. Трипсин. Трипсиноген и трипсин получены в кристаллическом виде полностью расшифрована их первичная структура и известен молекулярный механизм превращения профермента в активный фермент. В опытах in vitro превращение трипсиногена в трипсинкатализируют не только энтеропептидаза и сам трипсин но и другие протеиназы и ионы Са2.
81490. Трансаминирование: аминотрансферазы; коферментная функция витамина В6. Специфичность аминотрансфераз 144.39 KB
  Из реакции переноса NH2 наиболее важны реакции трансаминирования . 346 относится к альдиминам или шиффовым основаниям во время реакции аминокислота 1 вытесняет остаток лизина и образуется новый альдимин 2. На второй частиреакции те же стадии протекают в противоположном направлении: пиридоксаминфосфат и вторая 2кетокислота образуют кетимин который иэомеризуется в альдимин. Механизм реакции трансаминирования открыт в 1937 году советскими учеными А.
81491. Аминокислоты, участвующие в трансаминировании; особая роль глутаминовой кислоты. Биологическое значение реакций трансаминирования. Определение трансаминаз в сыворотке крови при инфаркте миокарда и болезнях печени 119.25 KB
  Определение трансаминаз в сыворотке крови при инфаркте миокарда и болезнях печени. Чрезвычайно широкое распространение трансаминаз в животных тканях у микроорганизмов и растений их высокая резистентность к физическим химическим и биологическим воздействиям абсолютная стереохимическая специфичность по отношению к Lаминокислотам а также высокая каталитическая активность в процессах трансаминирования послужили предметом детального исследования роли этих ферментов в обмене аминокислот. Таким образом трансаминазы катализируют опосредованное...
81492. Окислительное дезаминирование аминокислот; глутаматдегидрогеназа. Непрямое дезаминирование аминокислот. Биологическое значение. 248.67 KB
  Непрямое дезаминирование аминокислот. Дезаминирование аминокислот реакция отщепления αаминогруппы от аминокислоты в результате чего образуется соответствующая αкетокислота безазотистый остаток и выделяется молекула аммиака. Безазотистый остаток используется для образования аминокислот в реакциях трансаминирования в процессах глюконеогенеза кетогенеза в анаплеротических реакциях для восполнения убыли метаболитов ОПК в реакциях окисления до СО2 и Н2О.
81493. Основные источники аммиака в организме. Роль глутамата в обезвреживании и транспорте аммиака. Глутамин как донор амидной группы при синтезе ряда соединений 184.57 KB
  Роль глутамата в обезвреживании и транспорте аммиака. Основные источники аммиака Источник Процесс Ферменты Локализация процесса Аминокислоты Непрямое дезаминирование основной путь дезаминирования аминокислот Аминотрансферазы ПФ Глутаматдегидрогеназа ND Все ткани Окислительное дезаминирование глутамата Глутаматдегидрогеназа ND Все ткани Неокислительное дезаминирование Гис Сер Тре ГистидазаСерин треониндегидратазы ПФ Преимущественно печень Окислительное дезаминирование аминокислот малозначимый путь дезаминирования Оксидаза...