81422

Конформация пептидных цепей в белках (вторичная и третичная структуры). Слабые внутримолекулярные взаимодействия в пептидной цепи; дисульфидные связи

Доклад

Биология и генетика

Слабые внутримолекулярные взаимодействия в пептидной цепи; дисульфидные связи. βлисты складчатые слои несколько зигзагообразных полипептидных цепей в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга 0347 нм на аминокислотный остаток в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка а не близко расположенными как имеет место в αспирали. Стабильность вторичной структуры обеспечивается в основном водородными связями определенный вклад вносят и главновалентные связи пептидные и...

Русский

2015-02-20

108.54 KB

8 чел.

Конформация пептидных цепей в белках (вторичная и третичная структуры). Слабые внутримолекулярные взаимодействия в пептидной цепи; дисульфидные связи.

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:

  1.   α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывает изгиб цепи и также нарушает α-спирали.
  2.  β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.

Стабильность вторичной структуры обеспечивается в основном водородными связями (определенный вклад вносят и главновалентные связи – пептидные и дисульфидные). Водородная связь представляет собой слабое электростатическое притяжение (взаимодействие, связь) между одним электроотрицательным атомом (например, кислородом или азотом) и водородным атомом, ковалентно связанным со вторым электроотрицательным атомом. По современным представлениям, водородная связь включает не только электростатические силы притяжения между полярными группами. но и электронные связи такого же типа, как в ряде комплексных соединений. Водородные связи, являясь нековалентными, отличаются малой прочностью. Поскольку в белковой молекуле число водородных связей очень велико (в образование водородных связей вовлечены все пептидные группы), они в сумме обеспечивают скручивание полипептидной цепи в спиральную структуру, сообщая ей компактность и стабильность.

Третичная или трёхмерная структура — пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

  1.  диcульфи́дная связьковалентная связь между двумя атомами серы, входящими в состав серусодержащей аминокислоты цистеина. Образующие дисульфидную связь аминокислоты могут находиться как в одной, так и в разных полипептидных цепях белка. Дисульфидные связи образуются в процессе посттрансляционной модификации белков и служат для поддержания третичной и четвертичной структур белка;
  2.  ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
  3.  водородные связи;
  4.  гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.


 

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать

69390. Зовнішні запам’ятовуючі пристрої (ЗЗП) 1.86 MB
  Тут розрізняють такі класи: магнітні ЗЗП Оптичні Напівпровідникові За способом доступу до інформації А послідовні ЗЗП типу стрічки Б з прямим доступом За способом запису інформації А з одноразовим записом Б з багаторазовим записом з можливістю перезапису інформації...
69391. Накопичувачі на магнітних барабанах 1.17 MB
  Накопичувачі на магнітних стрічках Носієм інформації є гнучка магнітна стрічка основою є пластмасова стрічка покрита з обох сторін тонким шаром магнітної плівки поверх якої наноситься тонкий шар захисного лаку.
69393. Лазерні принтери (електро-графічні принтери) 42 KB
  Пристрої введення виведенення мови Спілкування користувача із компютером мовою голосом вважається найбільш перспективним з часу початку широкого застосування компютерів однак реалізувати цю задачу ефективними засобами не вдалося проектувальникам і до сьогоднішнього часу і в даний час...