81422

Конформация пептидных цепей в белках (вторичная и третичная структуры). Слабые внутримолекулярные взаимодействия в пептидной цепи; дисульфидные связи

Доклад

Биология и генетика

Слабые внутримолекулярные взаимодействия в пептидной цепи; дисульфидные связи. βлисты складчатые слои несколько зигзагообразных полипептидных цепей в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга 0347 нм на аминокислотный остаток в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка а не близко расположенными как имеет место в αспирали. Стабильность вторичной структуры обеспечивается в основном водородными связями определенный вклад вносят и главновалентные связи – пептидные и...

Русский

2015-02-20

108.54 KB

4 чел.

Конформация пептидных цепей в белках (вторичная и третичная структуры). Слабые внутримолекулярные взаимодействия в пептидной цепи; дисульфидные связи.

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:

  1.   α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывает изгиб цепи и также нарушает α-спирали.
  2.  β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.

Стабильность вторичной структуры обеспечивается в основном водородными связями (определенный вклад вносят и главновалентные связи – пептидные и дисульфидные). Водородная связь представляет собой слабое электростатическое притяжение (взаимодействие, связь) между одним электроотрицательным атомом (например, кислородом или азотом) и водородным атомом, ковалентно связанным со вторым электроотрицательным атомом. По современным представлениям, водородная связь включает не только электростатические силы притяжения между полярными группами. но и электронные связи такого же типа, как в ряде комплексных соединений. Водородные связи, являясь нековалентными, отличаются малой прочностью. Поскольку в белковой молекуле число водородных связей очень велико (в образование водородных связей вовлечены все пептидные группы), они в сумме обеспечивают скручивание полипептидной цепи в спиральную структуру, сообщая ей компактность и стабильность.

Третичная или трёхмерная структура — пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

  1.  диcульфи́дная связьковалентная связь между двумя атомами серы, входящими в состав серусодержащей аминокислоты цистеина. Образующие дисульфидную связь аминокислоты могут находиться как в одной, так и в разных полипептидных цепях белка. Дисульфидные связи образуются в процессе посттрансляционной модификации белков и служат для поддержания третичной и четвертичной структур белка;
  2.  ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
  3.  водородные связи;
  4.  гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.


 

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать

48766. Поиск неисправностей 2.48 MB
  Методика поиска неисправностей и обозначение различных вариантов поиска Анализ неисправности на структурном уровне По структурной схеме СВ устанавливаем вероятный неисправный блок. Согласно внешним признакам проявления неисправности очевидно что неисправен может быть либо сам ПОУ СВ либо блок ВчУ структурный уровень так как только эти устройства участвуют в записи информации с ПОУ СВ на ВчУ. Анализ неисправности на функциональном уровне По функциональной схеме устанавливаем вероятные неисправные устройства блока ПОУ СВ и ВчУ. Учитывая...
48767. Формування Європейської Валютної Системи 282 KB
  Перші спроби європейських країн об'єднати свої валютні системи були ще в XVIIXVIII ст. Проте будучи підсистемою світової валютної системи ЄВС відчуває негативні наслідки нестабільності останньої і вплив долара США. Проаналізувавши економічну літературу з даної теми ми зробили висновок що звертається недостатня увага на існування світової валютної системи а отже і ЄВС як її складової за умов сучасної фінансової кризи. Ця фінансова криза може призвести до краху сучасної системи паперового та кредитного обігу.
48768. СИСТЕМА УПРАВЛЕНИЯ ЭЛЕКТРОДВИГАТЕЛЕМ ПОСТОЯННОГО ТОКА С НЕЗАВИСИМЫМ ВОЗБУЖДЕНИЕМ 1.44 MB
  Для последовательного соединения пассивных звеньев необходимо минимизировать их взаимное влияние. Для этого обычно используют буферные неинвертирующие усилители с единичным коэффициентом усиления и широкой полосой пропускания.
48771. Расчет вала гидротурбины 630.5 KB
  Толщины: Сварка покрытыми электродами выполняется при толщине листов 4 мм. В строительстве применяется ограниченно при возведении мостов листовая сварка в судостроении. Толщины: Минимальная толщина листов при сварке под флюсом от 3 мм. Дуговая сварка неплавящимся вольфрамовым электродом в инертных газах Применение: Она является лучшим способом для сварки изделий из тонколистового металла так как обеспечивает минимальную деформацию изделия и высокое качество сварного шва.
48772. Система моделирующая движение молекул идеального газа в замкнутом пространстве 111 KB
  Моделирование движения молекул газа. Выполнить моделирование поведения молекул в прямоугольном сосуде, разделенном подвижной вертикальной перегородкой с отверстием.
48774. Кинематическое исследование грейферного механизма 4.95 MB
  В левом верхнем углу чертежного листа в масштабе 10:1 вычерчена кинематическая схема грейферного механизма в 12-ти положениях. Для этого один полный оборот ведущего звена 1 разбит на 12 частей по , где за нулевое положение принята точка, совпадающая с осью Y.