81428

Многообразие белков. Глобулярные и фибриллярные белки, простые и сложные. Классификация белков по их биологическим функциям и по семействам: (сериновые протеазы, иммуноглобулины)

Доклад

Биология и генетика

Глобулярные и фибриллярные белки простые и сложные. Так белки можно классифицировать: по форме молекул глобулярные или фибриллярные; по молекулярной массе низкомолекулярные высокомолекулярные и др.; по химическому строению наличие или отсутствие небелковой части; по выполняемым функциям транспортные защитные структурные белки и др.; по локализации в организме белки крови печени сердца и др.

Русский

2015-02-20

106.76 KB

6 чел.

Многообразие белков. Глобулярные и фибриллярные белки, простые и сложные. Классификация белков по их биологическим функциям и по семействам: (сериновые протеазы, иммуноглобулины).

До настоящего времен нет единой и стройной классификации, учитывающей различные параметры белков. В основе имеющихся классификаций обычно лежит один признак. Так, белки можно классифицировать:

  1.  по форме молекул (глобулярные или фибриллярные);
  2.  по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные и др.);
  3.  по химическому строению (наличие или отсутствие небелковой части);
  4.  по выполняемым функциям (транспортные, защитные, структурные белки и др.);
  5.  по локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические, лизосомальные и др.);
  6.  по локализации в организме (белки крови, печени, сердца и др.);
  7.  по возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные);
  8.  по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с Т1/2 менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, Т1/2 которых исчисляют неделями и месяцами);
  9.  по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков).

Одной из самых старых и распространенных классификаций белков является классификация по форме молекулы.

Она делит белки на 2 группы: глобулярные и фибриллярные. К глобулярным относят белки, соотношение продольной и поперечной осей которых не превышает 1:10, а чаще составляет 1:3 или 1:4, т.е. белковая молекула имеет форму эллипса. Большинство индивидуальных белков человека относят к глобулярным белкам. Они имеют компактную структуру и многие из них, за счёт удаления гидрофобных радикалов внутрь молекулы, хорошо растворимы в воде.

Фибриллярные белки имеют вытянутую, нитевидную структуру, в которой соотношение продольной и поперечной осей составляет более 1:10. К фибриллярным белкам относят коллагены, эластин, кератин, выполняющие в организме человека структурную функцию, а также миозин, участвующий в мышечном сокращении, и фибрин - белок свёртывающей системы крови.

По химическому строению белки делят на простые и сложные. Белки, содержащие в своём составе только полипептидные цепи, состоящие из аминокислотных остатков, называют простые белки. Примером простых белков могут служить основные белки хроматина - гистоны; в их составе содержится много аминокислотных остатков лизина и аргинина, радикалы которых имеют положительный заряд . Однако очень многие белки, кроме полипептидных цепей, содержат в своём составе небелковую часть, присоединённую к белку слабыми или ковалентными связями. Небелковая часть может быть представлена ионами металлов, какими-либо органическими молекулами с низкой или высокой молекулярной массой. Такие белки называют сложные белки. Прочно связанная с белком небелковая часть носит название простетической группы. Простетическая группа может быть представлена веществами разной природы. Например, белки, соединённые с гемом, носят название гемопротеины.

Белки, соединённые с остатком фосфорной кислоты, называют фосфопротеинами. Фосфорные остатки присоединяются сложноэфирной связью к гидроксильным группам серина, треонина или тирозина при участии ферментов, называемых протеинкиназами.

В состав белков часто входят углеводные остатки, придающие белкам дополнительную специфичность и часто уменьшающие скорость их ферментативного протеолиза. Такие белки носят название гликопротеинов. Многие белки крови, а также рецепторные белки клеточной поверхности относят к гликопротеинам.

Белки, функционирующие в комплексе с липидами, называют липопротеинами, а в комплексе с металлами - металлопротеинами.

Сложный белок, состоящий из белковой части (апопротеин) и небелковой части (простетическая группа), называют "холопротеин".

В ходе эволюции в пределах одного биологического вида замены аминокислотных остатков могут приводить к возникновению разных белков, выполняющих родственные функции и имеющих гомологичные последовательности аминокислот. Такие белки, имеющие гомологичные участки полипептидной цепи, сходную конформацию и родственные функции, выделяют в семейства белков

К семейству родственных белков относят сериновые протеазы. Это семейство ферментов, которые используют уникально активированный остаток серина, расположенный в активном центре, для связывания и каталитического гидролиза пептидных связей в белковых субстратах. Мишени для сериновых протеаз - специфические пептидные связи в белках (часто в других сериновых протеазах). Д ля всех белков этого семейства характерно наличие в активном центре остатков Сер195, Гис57, Асп102 (эту нумерацию используют независимо от их точного расположения в первичной структуре определённых сериновых протеаз). Выявлена также высокая схожесть их пространственных структур, несмотря на то, что только в 40% положений они содержат идентичные аминокислоты. Каталитический участок сериновых протеаз расположен в расщелине между двумя доменами. Некоторые аминокислотные замены привели к изменению субстратной специфичности этих белков и к возникновению функционального многообразия внутри этого семейства. Так, пищеварительные сериновые протеазы участвуют в переваривании (гидролитическом расщеплении пептидных связей) денатурированных пищевых белков. К ним относят трипсин, химотрипсин, эластазу, но каждый из этих ферментов предпочитает разрывать пептидные связи, образованные определёнными аминокислотами. Ещё большей субстратной специфичностью обладают сериновые протеазы, участвующие в тщательно контролируемых физиологических процессах, таких как активация каскада белков свёртывания крови, фибринолиза, активация белков системы комплемента, образования белковых гормонов.

Иммуноглобулины, или антитела, - специфические белки, вырабатываемые В-лимфоцитами в ответ на попадание в организм чужеродных структур, называемых антигенами. В организме человека вырабатывается около 107 клонов В-лимфоцитов, каждый из которых специализирован на выработке одного из 107 видов иммуноглобулинов. Все иммуноглобулины характеризуются общим планом строения: состоят из четырёх полипептидных цепей: двух идентичных лёгких (L - от англ,light), содержащих около 220 аминокислотных остатков, и двух тяжёлых (Н - от англ. heavy), состоящих из 440 аминокислот каждая. Все 4 цепи соединены друг с другом множеством нековалентных и четырьмя дисульфидными связями. Лёгкие цепи состоят из 2 доменов: вариабельного (VL), находящегося в N-концевой области полипептидной цепи, и константного (CL), расположенного на С-конце. Каждый из доменов состоит из 2 слоев с β-складчатой структурой, где участки полипептидной цепи лежат антипараллельно. β-Слои связаны ковалентно дисульфидной связью примерно в середине домена. Тяжёлые цепи имеют 4 домена: один вариабельный (VH), находящийся на N-конце, и три константных (СН1, СН2, СH3). Домены тяжёлых цепей IgG имеют гомологичное строение с доменами лёгких цепей. Между двумя константными доменами тяжёлых цепей СH1, и СН2 есть участок, содержащий большое количество остатков пролина, которые препятствуют формированию вторичной структуры и взаимодействию соседних Н-цепей на этом отрезке. Этот участок называют "шарнирной областью"; он придаёт молекуле гибкость. Между вариабельными доменами тяжёлых и лёгких цепей находятся два идентичных участка, связывающих два одинаковых специфических антигена; поэтому такие антитела часто называют "биваленты". Основные функции антител - обнаружение и связывание чужеродных антигенов, находящихся в организме вне его клеток (в крови, лимфе, межклеточной жидкости, в слизистых секретах). Это происходит с помощью специфических антигенсвязывающих участков разных клонов иммуноглобулинов. Кроме, того, благодаря связыванию антигена с антителом облегчается процесс дальнейшего разрушения чужеродных веществ. Специфичность пути разрушения комплекса антиген-антитело зависит от класса антител, которых существует 5 типов: IgA, IgD, IgE, IgG, IgM.


 

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать

15076. М.Әуезовтың Хан Кене трагедиясындағы Алашшылдық идеяның көріністері 69 KB
  Лилия Серғазы Л.Н.Гумилев атындағы Еуразия ұлттық университетінің доценті филология ғылымдарының кандидаты М.ӘУЕЗОВТІҢ ХАН КЕНЕ ТРАГЕДИЯСЫНДАҒЫ АЛАШШЫЛ ИДЕЯ Қазіргі кезде М.Әуезовтің бүкіл шығармашылық жолының өн бойында алашшыл көзқарастың созылып
15077. М.Шаханов поэзиясындағы рухани-адамгершілік құндылықтар 65.5 KB
  ӘОЖ 882:929 МҰХТАР ШАХАНОВ ПОЭЗИЯСЫНДАҒЫ РУХАНИАДАМГЕРШІЛІК ҚҰНДЫЛЫҚТАР Ш.А. Өсерова Н.Ә.Асанбекова Жамбыл атындағы №5 орта мектеп Тараз қ. Қазақ халқы аса күрделі проблемаға маңдай тіреді. Өз ұлтымыздың ішінен орыс және батыс мәдениетімен жете сусындаса да а...
15078. Мағжан Жұмабаевтың Батыр Баян поэмасы 56 KB
  МАҒЖАН ЖҰМАБАЕВТЫҢ БАТЫР БАЯН ПОЭМАСЫ М. Орынбаев А. Қалшабеков Тараз мемлекеттік педагогикалық институты Тараз қ. XVIII ғасыр қазақ халқының қиынқыстау заманы болды. Жоңғар қалмақтың жанжақтан қыспағы елді қатты күйзеліске ұш...
15079. Мағжан Жұмабаевтың кестелі өлең өрнегі 73 KB
  УДК 894.342 МАҒЖАН ЖҰМАБАЕВТЫҢ КЕСТЕЛІ ӨЛЕҢ ӨРНЕГІ А.М.Мұратбек Ж.Қ. Боранбаева Л.Н. Гумилев атындағы Еуразия ұлттық университеті Астана Профессор Шериаздан Елеукеновтің: Әдебиет идеясы өмірден туындайды. Идеяны жеткізетін тіл. Ол суреткердің дүниетанымын
15080. Мағжан Жұмабаевтың өлеңдері 62 KB
  Мағжанның өлеңдері Мағжан Жұмабаевтың алғашқы өлеңдері ағартушылық сарында жазылды. Ол түсінікті еді. Мағжан өмір сүрген уақыт қаншалықты күрделі саяси қоғамдық тақырыптарды алға тартқанымен оның алдындағы Шоқан Ыбырай Абайлар бастап кеткен ағартушылық ойпиғыл ...
15081. Мағжан Жұмабаевтың Түркістан өлеңінің көркемдік ерекшеліктері 72 KB
  ӘОЖ 894.342 МАҒЖАН ЖҰМАБАЕВТЫҢ €œТҮРКІСТАН€ ӨЛЕҢІНДЕГІ ТІЛДІК ЕРЕКШЕЛІКТЕР Ф. Уәлиева Ж.Қ. Боранбаева Л.Н. Гумилев атындағы Еуразия ұлттық университеті Астана Мағжанға дейінгі шамамен екі ғасырлық кезең патшалық Ресейдің Түркістан аймағын басып алу мақсатын...
15082. Махамбет шығармаларының жанрлық ерекшелігі 62.5 KB
  Махамбет өлеңдерінің жанрлық ерекшеліктері Махамбет өлеңдері өзінің жанр жағынан да зерттеушілердің айрықша көңілін аударуға тиіс. Оның кейбір өлеңдерін лироэпикалық түрге жатқызуға болады. Ол өлеңдерінде ақын өмір құбылыстарын Исатай бастаған шаруа...
15083. Махамбет шығармаларының көркемдік ерекшеліктері 86 KB
  Махамбет өлеңдерінің көрскемдік ерекшелігі Махамбет хадимше және орысша хат танып жаза да білген ақын. 1839 жылы Назар Шүренде жүрген кезінде өз еліндегі достарына арабша жазған хатының қолжазбасы күні бүгінге шейін архивта сақтаулы. Махамбет хат біле тұ...
15084. Махамбеттану 217.5 KB
  Жинаққа Махамбет ақын туралы әр жылдары жазылған мақалалар алғы сөздер және баяндамалар енгізілген: Мазмұны: Махамбеттің жыр жебесі. И. Тасмағамбетов Шашақты найза шалқар күй. Ә. Кекілбаев Дәуір олғағының тұлғасы. Ақселеу Сейдімбек Ерлік пен елдіктің