81428

Многообразие белков. Глобулярные и фибриллярные белки, простые и сложные. Классификация белков по их биологическим функциям и по семействам: (сериновые протеазы, иммуноглобулины)

Доклад

Биология и генетика

Глобулярные и фибриллярные белки простые и сложные. Так белки можно классифицировать: по форме молекул глобулярные или фибриллярные; по молекулярной массе низкомолекулярные высокомолекулярные и др.; по химическому строению наличие или отсутствие небелковой части; по выполняемым функциям транспортные защитные структурные белки и др.; по локализации в организме белки крови печени сердца и др.

Русский

2015-02-20

106.76 KB

7 чел.

Многообразие белков. Глобулярные и фибриллярные белки, простые и сложные. Классификация белков по их биологическим функциям и по семействам: (сериновые протеазы, иммуноглобулины).

До настоящего времен нет единой и стройной классификации, учитывающей различные параметры белков. В основе имеющихся классификаций обычно лежит один признак. Так, белки можно классифицировать:

  1.  по форме молекул (глобулярные или фибриллярные);
  2.  по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные и др.);
  3.  по химическому строению (наличие или отсутствие небелковой части);
  4.  по выполняемым функциям (транспортные, защитные, структурные белки и др.);
  5.  по локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические, лизосомальные и др.);
  6.  по локализации в организме (белки крови, печени, сердца и др.);
  7.  по возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные);
  8.  по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с Т1/2 менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, Т1/2 которых исчисляют неделями и месяцами);
  9.  по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков).

Одной из самых старых и распространенных классификаций белков является классификация по форме молекулы.

Она делит белки на 2 группы: глобулярные и фибриллярные. К глобулярным относят белки, соотношение продольной и поперечной осей которых не превышает 1:10, а чаще составляет 1:3 или 1:4, т.е. белковая молекула имеет форму эллипса. Большинство индивидуальных белков человека относят к глобулярным белкам. Они имеют компактную структуру и многие из них, за счёт удаления гидрофобных радикалов внутрь молекулы, хорошо растворимы в воде.

Фибриллярные белки имеют вытянутую, нитевидную структуру, в которой соотношение продольной и поперечной осей составляет более 1:10. К фибриллярным белкам относят коллагены, эластин, кератин, выполняющие в организме человека структурную функцию, а также миозин, участвующий в мышечном сокращении, и фибрин - белок свёртывающей системы крови.

По химическому строению белки делят на простые и сложные. Белки, содержащие в своём составе только полипептидные цепи, состоящие из аминокислотных остатков, называют простые белки. Примером простых белков могут служить основные белки хроматина - гистоны; в их составе содержится много аминокислотных остатков лизина и аргинина, радикалы которых имеют положительный заряд . Однако очень многие белки, кроме полипептидных цепей, содержат в своём составе небелковую часть, присоединённую к белку слабыми или ковалентными связями. Небелковая часть может быть представлена ионами металлов, какими-либо органическими молекулами с низкой или высокой молекулярной массой. Такие белки называют сложные белки. Прочно связанная с белком небелковая часть носит название простетической группы. Простетическая группа может быть представлена веществами разной природы. Например, белки, соединённые с гемом, носят название гемопротеины.

Белки, соединённые с остатком фосфорной кислоты, называют фосфопротеинами. Фосфорные остатки присоединяются сложноэфирной связью к гидроксильным группам серина, треонина или тирозина при участии ферментов, называемых протеинкиназами.

В состав белков часто входят углеводные остатки, придающие белкам дополнительную специфичность и часто уменьшающие скорость их ферментативного протеолиза. Такие белки носят название гликопротеинов. Многие белки крови, а также рецепторные белки клеточной поверхности относят к гликопротеинам.

Белки, функционирующие в комплексе с липидами, называют липопротеинами, а в комплексе с металлами - металлопротеинами.

Сложный белок, состоящий из белковой части (апопротеин) и небелковой части (простетическая группа), называют "холопротеин".

В ходе эволюции в пределах одного биологического вида замены аминокислотных остатков могут приводить к возникновению разных белков, выполняющих родственные функции и имеющих гомологичные последовательности аминокислот. Такие белки, имеющие гомологичные участки полипептидной цепи, сходную конформацию и родственные функции, выделяют в семейства белков

К семейству родственных белков относят сериновые протеазы. Это семейство ферментов, которые используют уникально активированный остаток серина, расположенный в активном центре, для связывания и каталитического гидролиза пептидных связей в белковых субстратах. Мишени для сериновых протеаз - специфические пептидные связи в белках (часто в других сериновых протеазах). Д ля всех белков этого семейства характерно наличие в активном центре остатков Сер195, Гис57, Асп102 (эту нумерацию используют независимо от их точного расположения в первичной структуре определённых сериновых протеаз). Выявлена также высокая схожесть их пространственных структур, несмотря на то, что только в 40% положений они содержат идентичные аминокислоты. Каталитический участок сериновых протеаз расположен в расщелине между двумя доменами. Некоторые аминокислотные замены привели к изменению субстратной специфичности этих белков и к возникновению функционального многообразия внутри этого семейства. Так, пищеварительные сериновые протеазы участвуют в переваривании (гидролитическом расщеплении пептидных связей) денатурированных пищевых белков. К ним относят трипсин, химотрипсин, эластазу, но каждый из этих ферментов предпочитает разрывать пептидные связи, образованные определёнными аминокислотами. Ещё большей субстратной специфичностью обладают сериновые протеазы, участвующие в тщательно контролируемых физиологических процессах, таких как активация каскада белков свёртывания крови, фибринолиза, активация белков системы комплемента, образования белковых гормонов.

Иммуноглобулины, или антитела, - специфические белки, вырабатываемые В-лимфоцитами в ответ на попадание в организм чужеродных структур, называемых антигенами. В организме человека вырабатывается около 107 клонов В-лимфоцитов, каждый из которых специализирован на выработке одного из 107 видов иммуноглобулинов. Все иммуноглобулины характеризуются общим планом строения: состоят из четырёх полипептидных цепей: двух идентичных лёгких (L - от англ,light), содержащих около 220 аминокислотных остатков, и двух тяжёлых (Н - от англ. heavy), состоящих из 440 аминокислот каждая. Все 4 цепи соединены друг с другом множеством нековалентных и четырьмя дисульфидными связями. Лёгкие цепи состоят из 2 доменов: вариабельного (VL), находящегося в N-концевой области полипептидной цепи, и константного (CL), расположенного на С-конце. Каждый из доменов состоит из 2 слоев с β-складчатой структурой, где участки полипептидной цепи лежат антипараллельно. β-Слои связаны ковалентно дисульфидной связью примерно в середине домена. Тяжёлые цепи имеют 4 домена: один вариабельный (VH), находящийся на N-конце, и три константных (СН1, СН2, СH3). Домены тяжёлых цепей IgG имеют гомологичное строение с доменами лёгких цепей. Между двумя константными доменами тяжёлых цепей СH1, и СН2 есть участок, содержащий большое количество остатков пролина, которые препятствуют формированию вторичной структуры и взаимодействию соседних Н-цепей на этом отрезке. Этот участок называют "шарнирной областью"; он придаёт молекуле гибкость. Между вариабельными доменами тяжёлых и лёгких цепей находятся два идентичных участка, связывающих два одинаковых специфических антигена; поэтому такие антитела часто называют "биваленты". Основные функции антител - обнаружение и связывание чужеродных антигенов, находящихся в организме вне его клеток (в крови, лимфе, межклеточной жидкости, в слизистых секретах). Это происходит с помощью специфических антигенсвязывающих участков разных клонов иммуноглобулинов. Кроме, того, благодаря связыванию антигена с антителом облегчается процесс дальнейшего разрушения чужеродных веществ. Специфичность пути разрушения комплекса антиген-антитело зависит от класса антител, которых существует 5 типов: IgA, IgD, IgE, IgG, IgM.


 

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать

16814. Пробирный анализ: от древнего мира до наших дней. Обзор 137 KB
  Пробирный анализ: от древнего мира до наших дней. Обзор Т.И.Маякова к.х.н. рекламномаркетинговый отдел ОАО Иргиредмет Золотодобыча №97 Декабрь 2007 Первые зачатки пробирного анализа относятся к истории древнего мира. Уже несколько тысяч лет назад был известен проц...
16815. Проблемы классификации запасов и стандартизации запасов золота 56 KB
  Проблемы классификации запасов и стандартизации запасов золота Проблемы классификации запасов и стандартизации их разных типов в последнее время весьма актуальны для российских золотодобывающих компаний. Ведь правильная т.е. наиболее понятная инвестору классифик...
16816. Революция в геологии золота 42.5 KB
  Революция в геологии золота М.М. Константинов ПРИ слове революция мы поеживаемся уж слишком неоднозначными бывают иногда результаты. Между тем революции происходят непрерывно: и в науке и в технологиях и в духовном мире. С легкой руки академика А.Е.Ферсмана средн...
16817. Россыпные месторождения золота в Западной Якутии 148.5 KB
  Россыпные месторождения золота в Западной Якутии Округин Александр Витальевичдоктор геолого-минералогических наук ведущий научный сотрудник Института геологии алмаза и благородных металлов СО РАН ИГАБМ. Промышленная добыча золота в Якутии началась в 1923 г. с откр
16818. Современное состояние золотодобычи в России и потенциальные возможности юга Дальнего Востока по наращиванию минерально 54.5 KB
  Современное состояние золотодобычи в России и потенциальные возможности юга Дальнего Востока по наращиванию минеральносырьевой базы благородных металлов В последние годы в РФ под влиянием большого числа негативных факторов происходит сокращение производства золот
16819. СОВРЕМЕННЫЕ МОДУЛЬНЫЕ ЗОЛОТОИЗВЛЕКАТЕЛЬНЫЕ ФАБРИКИ 93 KB
  СОВРЕМЕННЫЕ МОДУЛЬНЫЕ ЗОЛОТОИЗВЛЕКАТЕЛЬНЫЕ ФАБРИКИ Романченко А.А. Научноисследовательский и проектный институт ТОМС Сенченко А.Е. Научноисследовательский и проектный институт ТОМС ООО НИиПИ ТОМС с 1995 года занимается научноисследовательскими работам...
16820. Структуры экранирования вулканогенных золоторудных месторождений 82.5 KB
  УДК 553 Структуры экранирования вулканогенных золоторудных месторожденийСулейманов М.О. старший научный сотрудник сектора благородных металлов Восточного Узбекистана ИМР ГОСКОМГЕО РУз; Поморцев В.В. главный геолог ОАО €œШаркий Курама€ ГОСКОМГЕО РУз; Прутик Е.В. техн
16821. Технологии добычи золота 52 KB
  Технологии добычи золота. В настоящее время золото добывают главным образом из руд причем не только золотых но и таких в которых основными полезными ископаемыми являются другие цветные металлы в частности медь цинк серебро свинец. В этом случае золото рассматривает...
16822. Технологические исследования для обоснования кондиций и подсчета запасов рудных месторождений 46 KB
  Технологические исследования для обоснования кондиций и подсчета запасов рудных месторождений В.Е.Дементьев Г.И.Войлошников ОАО Иргиредмет Золотодобыча №121 Декабрь 2008 Успешность проекта горнодобывающего предприятия во многом определяется правильным обосно...