81428

Многообразие белков. Глобулярные и фибриллярные белки, простые и сложные. Классификация белков по их биологическим функциям и по семействам: (сериновые протеазы, иммуноглобулины)

Доклад

Биология и генетика

Глобулярные и фибриллярные белки простые и сложные. Так белки можно классифицировать: по форме молекул глобулярные или фибриллярные; по молекулярной массе низкомолекулярные высокомолекулярные и др.; по химическому строению наличие или отсутствие небелковой части; по выполняемым функциям транспортные защитные структурные белки и др.; по локализации в организме белки крови печени сердца и др.

Русский

2015-02-20

106.76 KB

7 чел.

Многообразие белков. Глобулярные и фибриллярные белки, простые и сложные. Классификация белков по их биологическим функциям и по семействам: (сериновые протеазы, иммуноглобулины).

До настоящего времен нет единой и стройной классификации, учитывающей различные параметры белков. В основе имеющихся классификаций обычно лежит один признак. Так, белки можно классифицировать:

  1.  по форме молекул (глобулярные или фибриллярные);
  2.  по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные и др.);
  3.  по химическому строению (наличие или отсутствие небелковой части);
  4.  по выполняемым функциям (транспортные, защитные, структурные белки и др.);
  5.  по локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические, лизосомальные и др.);
  6.  по локализации в организме (белки крови, печени, сердца и др.);
  7.  по возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные);
  8.  по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с Т1/2 менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, Т1/2 которых исчисляют неделями и месяцами);
  9.  по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков).

Одной из самых старых и распространенных классификаций белков является классификация по форме молекулы.

Она делит белки на 2 группы: глобулярные и фибриллярные. К глобулярным относят белки, соотношение продольной и поперечной осей которых не превышает 1:10, а чаще составляет 1:3 или 1:4, т.е. белковая молекула имеет форму эллипса. Большинство индивидуальных белков человека относят к глобулярным белкам. Они имеют компактную структуру и многие из них, за счёт удаления гидрофобных радикалов внутрь молекулы, хорошо растворимы в воде.

Фибриллярные белки имеют вытянутую, нитевидную структуру, в которой соотношение продольной и поперечной осей составляет более 1:10. К фибриллярным белкам относят коллагены, эластин, кератин, выполняющие в организме человека структурную функцию, а также миозин, участвующий в мышечном сокращении, и фибрин - белок свёртывающей системы крови.

По химическому строению белки делят на простые и сложные. Белки, содержащие в своём составе только полипептидные цепи, состоящие из аминокислотных остатков, называют простые белки. Примером простых белков могут служить основные белки хроматина - гистоны; в их составе содержится много аминокислотных остатков лизина и аргинина, радикалы которых имеют положительный заряд . Однако очень многие белки, кроме полипептидных цепей, содержат в своём составе небелковую часть, присоединённую к белку слабыми или ковалентными связями. Небелковая часть может быть представлена ионами металлов, какими-либо органическими молекулами с низкой или высокой молекулярной массой. Такие белки называют сложные белки. Прочно связанная с белком небелковая часть носит название простетической группы. Простетическая группа может быть представлена веществами разной природы. Например, белки, соединённые с гемом, носят название гемопротеины.

Белки, соединённые с остатком фосфорной кислоты, называют фосфопротеинами. Фосфорные остатки присоединяются сложноэфирной связью к гидроксильным группам серина, треонина или тирозина при участии ферментов, называемых протеинкиназами.

В состав белков часто входят углеводные остатки, придающие белкам дополнительную специфичность и часто уменьшающие скорость их ферментативного протеолиза. Такие белки носят название гликопротеинов. Многие белки крови, а также рецепторные белки клеточной поверхности относят к гликопротеинам.

Белки, функционирующие в комплексе с липидами, называют липопротеинами, а в комплексе с металлами - металлопротеинами.

Сложный белок, состоящий из белковой части (апопротеин) и небелковой части (простетическая группа), называют "холопротеин".

В ходе эволюции в пределах одного биологического вида замены аминокислотных остатков могут приводить к возникновению разных белков, выполняющих родственные функции и имеющих гомологичные последовательности аминокислот. Такие белки, имеющие гомологичные участки полипептидной цепи, сходную конформацию и родственные функции, выделяют в семейства белков

К семейству родственных белков относят сериновые протеазы. Это семейство ферментов, которые используют уникально активированный остаток серина, расположенный в активном центре, для связывания и каталитического гидролиза пептидных связей в белковых субстратах. Мишени для сериновых протеаз - специфические пептидные связи в белках (часто в других сериновых протеазах). Д ля всех белков этого семейства характерно наличие в активном центре остатков Сер195, Гис57, Асп102 (эту нумерацию используют независимо от их точного расположения в первичной структуре определённых сериновых протеаз). Выявлена также высокая схожесть их пространственных структур, несмотря на то, что только в 40% положений они содержат идентичные аминокислоты. Каталитический участок сериновых протеаз расположен в расщелине между двумя доменами. Некоторые аминокислотные замены привели к изменению субстратной специфичности этих белков и к возникновению функционального многообразия внутри этого семейства. Так, пищеварительные сериновые протеазы участвуют в переваривании (гидролитическом расщеплении пептидных связей) денатурированных пищевых белков. К ним относят трипсин, химотрипсин, эластазу, но каждый из этих ферментов предпочитает разрывать пептидные связи, образованные определёнными аминокислотами. Ещё большей субстратной специфичностью обладают сериновые протеазы, участвующие в тщательно контролируемых физиологических процессах, таких как активация каскада белков свёртывания крови, фибринолиза, активация белков системы комплемента, образования белковых гормонов.

Иммуноглобулины, или антитела, - специфические белки, вырабатываемые В-лимфоцитами в ответ на попадание в организм чужеродных структур, называемых антигенами. В организме человека вырабатывается около 107 клонов В-лимфоцитов, каждый из которых специализирован на выработке одного из 107 видов иммуноглобулинов. Все иммуноглобулины характеризуются общим планом строения: состоят из четырёх полипептидных цепей: двух идентичных лёгких (L - от англ,light), содержащих около 220 аминокислотных остатков, и двух тяжёлых (Н - от англ. heavy), состоящих из 440 аминокислот каждая. Все 4 цепи соединены друг с другом множеством нековалентных и четырьмя дисульфидными связями. Лёгкие цепи состоят из 2 доменов: вариабельного (VL), находящегося в N-концевой области полипептидной цепи, и константного (CL), расположенного на С-конце. Каждый из доменов состоит из 2 слоев с β-складчатой структурой, где участки полипептидной цепи лежат антипараллельно. β-Слои связаны ковалентно дисульфидной связью примерно в середине домена. Тяжёлые цепи имеют 4 домена: один вариабельный (VH), находящийся на N-конце, и три константных (СН1, СН2, СH3). Домены тяжёлых цепей IgG имеют гомологичное строение с доменами лёгких цепей. Между двумя константными доменами тяжёлых цепей СH1, и СН2 есть участок, содержащий большое количество остатков пролина, которые препятствуют формированию вторичной структуры и взаимодействию соседних Н-цепей на этом отрезке. Этот участок называют "шарнирной областью"; он придаёт молекуле гибкость. Между вариабельными доменами тяжёлых и лёгких цепей находятся два идентичных участка, связывающих два одинаковых специфических антигена; поэтому такие антитела часто называют "биваленты". Основные функции антител - обнаружение и связывание чужеродных антигенов, находящихся в организме вне его клеток (в крови, лимфе, межклеточной жидкости, в слизистых секретах). Это происходит с помощью специфических антигенсвязывающих участков разных клонов иммуноглобулинов. Кроме, того, благодаря связыванию антигена с антителом облегчается процесс дальнейшего разрушения чужеродных веществ. Специфичность пути разрушения комплекса антиген-антитело зависит от класса антител, которых существует 5 типов: IgA, IgD, IgE, IgG, IgM.


 

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать

19712. Жанр рассказа в творчестве Чехова 30.5 KB
  Жанр рассказа в творчестве Чехова. Чехов создал рассказ как самостоятельный и полноценный жанр и доказал что прозаический микромир может вместить в себя беспредельность. Тот или иной рассказ Чехова нетрудно превратить в роман ибо в нем достаточно материала для романа....
19713. Cвоеобразие Чеховских пьес 32 KB
  Cвоеобразие Чеховских пьес На первый взгляд драматургия Чехова представляет собою какойто исторический парадокс. Прежде всего в драматургии Чехова отсутствует сквозное действие ключевое событие организующее сюжетное единство классической драмы. Драма при э...
19714. Александр Борисович и Николай Семёнович Лесков 55.59 KB
  Александр Борисович История одного города. Роман. СЩ романист или нет Репутация представление о художественности поэтике писателя. СЩ очень хорошо описывает страшное. Описывает пороки личности и обществ жизни. СЩ: обстоятельства жизни делающие её не совсе
19715. Роман «Идиот» 81.92 KB
  Роман Идиот Написан полностью за границей один из самых амбициозных романов Дост. Роман о положительно прекрасном человеке о новом пришествии Христа Дост скм называет героя романа князь Христос. Дост кроме самого Христа вдохновлоялся картиной Гольбейна. Копия...
19716. Братья Карамазовы 79.39 KB
  Братья Карамазовы. Центральное место в романе отцеубийство избавленное от психологических обоснований. Иван настоящий убийца это убийство символическое ритуальное. Убийство отца демонический акт убийство бога в своей душе в своём воображении убийство для...
19717. Литература 70х гг 74.63 KB
  Литература 70х гг Начин с 68го и заканчиваются в марте 81го. Журнал Дело вместо журнала Слова издаёт Благосветлов. Начин с Отечественных записок Некрасова. В 81м умирает Достоевский убивают Александра 2го Толстой уходит из литературы. Очень яркая эпоха одна ...
19718. Гончаров, А.И. Герцен 74.55 KB
  Гончаров. 69 год Вестник Европы Обрыв. Несвоевременный роман художникдилетант и проблематика искусства мало интересовавшая общество то время. Современников удила преждевременная ностальгия о прошлом о крепостном праве. Идиллическое описание прошлого кот...
19719. Достоевский Ф.М. 75.83 KB
  Достоевский Ф.М. Родился в 1821 году в семье скорее разночинской в Москве. Отец был врачом больницы для бедных. Отношения с отцом одни из самых обсужд биографами. Отец был суровым но был важен для него в жизни. Часть в Москве часть в имении кот купил отец. Учился дома ...
19720. Иван Сергеевич Тургенев 73.62 KB
  Тургенев Родился в богатой помещтчей семье. Учился в пансионах потом в московском университете потом перешёл в петерб университет в 1838 закончил унив отправился в Германию жил в Берлине слушал лекции учеников Гегеля оттуда увлечение философией Гегеля. Хотел ст...