81438

Регуляция активности ферментов путем фосфорилирования и дефосфорилирования. Участие ферментов в проведении гормонального сигнала

Доклад

Биология и генетика

Участие ферментов в проведении гормонального сигнала. Оказалось что активность ряда ключевых ферментов обмена углеводов в частности фосфорилазы гликогенсинтазы и др. Уровень активности ключевых ферментов обмена углеводов и соответственно интенсивность и направленность самих процессов обмена определяются соотношением фосфорилированных и дефосфорилированных форм этих ферментов.

Русский

2015-02-20

107.64 KB

6 чел.

Регуляция активности ферментов путем фосфорилирования и дефосфорилирования. Участие ферментов в проведении гормонального сигнала.

Химическая модификация фермента. Некоторые белки при формировании третичной структуры подвергаются постсинтетической химической модификации. Оказалось, что активность ряда ключевых ферментов обмена углеводов, в частности фосфорилазы, гликогенсинтазы и др., также контролируется путем фосфорилирования и дефосфорили-рования, осуществляемого специфическими ферментамипротеинкиназой и протеинфосфатазой, активность которых в свою очередь регулируется гормонами. Уровень активности ключевых ферментов обмена углеводов и соответственно интенсивность и направленность самих процессов обмена определяются соотношением фосфорилированных и дефосфорилированных форм этих ферментов. Обычно различают обратимую ковалентную и нековалентную химические модификации ферментов, осуществляемые через ОН-группысерина, реже – тирозина или за счет нековалентных взаимодействий с молекулой фермента. В первом случае активным ферментомоказывается или фосфорилированная, или дефосфорилированная форма, как в случае с молекулами мышечной фосфорилазы и гликогенсинтазы соответственно). В качестве примеров можно в виде схемы представить оба типа модификации, в которой символом Р обозначается остаток фосфата, Pi– неорганический фосфат (Н3РО4), РРi – неорганический пирофосфат (Н4Р2О7),АМФ – остаток адениловой кислоты. Химическая постсинтетическая модификация ферментов включает, кроме того, процессы ограниченного протеолиза ,метилирования, гликозилирования, уридилирования, аденилирования, АДФ-рибозилирования и др., обеспечивая тем самым микроскопический тип регуляции активности ферментов и соответственно физиологическую скорость процессов обмена веществ.

Общим фундаментальным механизмом, посредством которого реализуются биологические эффекты «вторичных» мессенджеров внутри клетки, является процесс фосфорилированиядефосфорилирования белков при участии широкого разнообразия протеинкиназ, катализирующих транспорт концевой группы от АТФ на ОН-группы серина и треонина, а в ряде случаев – тирозина белков-мишеней. Процесс фосфорилирования представляет собой важнейшую посттрансляционную химическую модификацию белковых молекул, коренным образом изменяющую как их структуру, так и функции. В частности, он вызывает изменение структурных свойств (ассоциацию или диссоциацию составляющих субъединиц), активирование или ингибирование их каталитических свойств, в конечном итоге определяя скорость химических реакций и в целом функциональную активность клеток.