81451

Дегидрирование субстрата и окисление водорода (образование Н2О) как источник энергии для синтеза АТФ. НАД- и ФАД-зависимые дегидрогеназы, убихинон-дегидрогеназа, цитохромы и цитохромоксидаза

Доклад

Биология и генетика

Электроны обладающие высоким энергетическим потенциалом передаются от восстановленных коферментов NDH и FDH2 к кислороду через цепь переносчиков локализованных во внутренней мембране митохондрий. Они катализируют реакции типа: RCHOHR1 ND↔ RCOR1 NDH Н. Однако возможно включение электронов с NDPH в ЦПЭ благодаря действию пиридиннуклеотид трансгидрогеназы катализирующей реакцию: NDPH ND NDP NDH. К FMNсодержащим ферментам принадлежит NDHдегидрогеназа которая также локализована во внутренней мембране митохондрий; она...

Русский

2015-02-20

152.07 KB

14 чел.

Дегидрирование субстрата и окисление водорода (образование Н2О) как источник энергии для синтеза АТФ. НАД- и ФАД-зависимые дегидрогеназы, убихинон-дегидрогеназа, цитохромы и цитохромоксидаза.

Энергия освобождается в процессе ферментативного окисления метаболитов специфическими дегидрогеназами. В реакциях дегидрирования электроны и протоны переходят от органических субстратов на коферменты NAD- и FAD-зависимых дегидрогеназ. Электроны, обладающие высоким энергетическим потенциалом, передаются от восстановленных коферментов NADH и FADH2 к кислороду через цепь переносчиков, локализованных во внутренней мембране митохондрий. Восстановление молекулы О2 происходит в результате переноса 4 электронов. При каждом присоединении к кислороду 2 электронов, поступающих к нему по цепи переносчиков, из матрикса поглощаются 2 протона, в результате чего образуется молекула Н2О.

Окисление органических веществ в клетках, сопровождающееся потреблением кислорода и синтезом воды, называют тканевым дыханием, а цепь переноса электронов (ЦПЭ) - дыхательной цепью.

Электроны, поступающие в ЦПЭ, по мере их продвижения от одного переносчика к другому теряют свободную энергию. Значительная часть этой энергии запасается в форме АТФ, а часть энергии рассеивается в виде тепла. Кроме того, электроны с высоким энергетическим потенциалом, возникающие при окислении различных субстратов, могут быть использованы в реакциях биосинтеза, для которых помимо АТФ требуются восстановительные эквиваленты, например NADPH.

Перенос электронов от окисляемых субстратов к кислороду происходит в несколько этапов. В нём участвует большое количество промежуточных переносчиков, каждый из которых способен присоединять электроны от предыдущего компонента и передавать следующему. Так возникает цепь окислительно-восстановительных реакций, в результате чего происходят восстановление О2 и синтез Н2О. В дыхательную цепь митохондрий входит большое число переносчиков.

За исключением убихинона (KoQ), все компоненты ЦПЭ - белки. В составе этих белков содержатся различные небелковые компоненты: FMN, Fe в составе железо-серных белков и в составе порфириновых колец, ионы Сu.

 Первичные акцепторы водорода .Первичные акцепторы водорода окислительно-восстановительных реакций относят к 2 типам дегидрогеназ: никотинамвдзависимым, содержащим в качестве коферментов производные никотиновой кислоты, и флавинзависимым, содержащим производные рибофлавина .

Никотинамидзависимые дегидрогеназы содержат в качестве коферментов NAD+ или NADP+ (см. раздел 2). NAD+ и NADP+ - производные витамина PP. Эти коферменты входят в состав активных центров дегидрогеназ, но могут обратимо диссоциировать из комплекса с апоферментами и включаются в состав фермента в ходе реакции. Субстраты NAD- и NADP-зависимых дегидрогеназ находятся в матриксе митохондрий и в цитозоле. Рабочей частью никотинамидных коферментов служит никотинамид.

Большинство дегидрогеназ, поставляющих электроны в ЦПЭ, содержат NAD+. Они катализируют реакции типа:

R-CHOH-R1 + NAD+↔ R-CO-R1 + NADH + Н+.

Таким образом, NAD+, присоединяя протоны и электроны от различных субстратов, служит главным коллектором энергии окисляемых веществ и главным источником электронов, обладающих высоким энергетическим потенциалом, для ЦПЭ. NADPH не является непосредственным донором электронов в ЦПЭ, а используется почти исключительно в восстановительных биосинтезах . Однако возможно включение электронов с NADPH в ЦПЭ благодаря действию пиридиннуклеотид трансгидрогеназы, катализирующей реакцию:

NADPH + NAD+ ↔ NADP+ + NADH.

Флавиновые дегидрогеназы содержат в качестве коферментов FAD или FMN. Эти коферменты образуются в организме человека из витамина В2. Флавиновые коферменты прочно связаны с апоферментами. Рабочей частью FAD и FMN служит изоаллоксазиновая сопряжённая циклическая система.

FAD служит акцептором электронов от многих субстратов в реакциях типа:

R-CH2-CH2-R1 + Е (FAD) ↔ R-CH=CH-R1 + Е (FADH2),

где Е - белковая часть фермента.

Большинство FAD-зависимых дегидрогеназ - растворимые белки, локализованные в матриксе митохондрий. Исключение составляет сукцинат-дегидрогеназа, находящаяся во внутренней мембране митохондрий. К FMN-содержащим ферментам принадлежит NADH-дегидрогеназа, которая также локализована во внутренней мембране митохондрий; она окисляет NADH, образующийся в митохондриальном матриксе.

Цепь переноса электронов от NADH и FADH2 на кислород Перенос электронов от NADH к О2 включает ряд переносчиков, которые локализованы во внутренней мембране митохондрий. За исключением убихинона и цитохрома С, это сложные белковые комплексы.

NADH-дегидрогеназа (NADH-Q-редуктаза, комплекс I) состоит из нескольких полипептидных цепей. Роль простетической группы играет FMN. Единственный субстрат фермента - NADH, с которого 2 электрона и протон переносятся на FMN с образованием FMNH2. Второй протон поглощается из матрикса. Реакция протекает по уравнению:

NADH + Н+ + Е (FMN) → NAD+ + Е (FMNH2)

С FMNH2 электроны переносятся затем на ряд железо-серных белков (FeS), играющих роль второй простетической группы в молекуле NADH-дегидрогеназы. Атомы железа в этих белках (негемовое железо) собраны в несколько групп, так называемых железо-серных центров. FeS-центры входят в состав многих белков (флавопротеинов, цитохромов), участвующих в окислительно-восстановительных реакциях. Известны 3 типа FeS-центров (FeS, Fe2S2, Fe4S4), в которых атом железа связан с атомом серы остатков цистеина или неорганической серы. NADH-дегидрогеназа содержит несколько центров типа Fe2S2 и Fe4S4 Атомы железа в таких центрах могут принимать и отдавать электроны поочерёдно, переходя в ферро- (Fe2+) и ферри- (Fe3+) состояния. От железо-серных центров электроны переносятся на кофермент Q (убихинон).

Обозначение этого жирорастворимого хинона происходит от первой буквы английского названия хинона (quinone), а название убихинон отражает его широкую распространённость в природе (ubiquitous - вездесущий). Молекулы убихинона в зависимости от источника, из которого они выделены, различаются длиной углеводородной цепи, которая у млекопитающих содержит 10 изопреноидных звеньев и обозначается как Q10. В процессе переноса электронов с NADH-дегидрогеназы через FeS на убихинон он обратимо превращается в гидрохинон. Убихинон выполняет коллекторную функцию, присоединяя электроны от NADH-дегидрогеназы и других флавинзависимых дегидрогеназ, в частности, от сукцинат-дегидрогеназы. Убихинон участвует в реакциях типа:

Е (FMNH2) + Q → Е (FMN) + QH2.

Цитохромы или гемопротеины присутствуют во всех типах организмов. В клетках эукариотов они локализованы в митохондриальных мембранах и в ЭР. Известно около 30 различных цитохромов. Все цитохромы в качестве простетической группы содержат гем . Их многообразие обусловлено:

  1.  различием боковых цепей в структуре тема;
  2.  различием в структуре полипептидных цепей;
  3.  различием в способе связи полипептидных цепей с гемом.

В зависимости от способности поглощать свет в определённой части спектра все цитохромы делят на группы а, b, с. Внутри каждой группы отдельные виды с уникальными спектральными свойствами обозначают цифровыми индексами (b, b1, b2 и т.д.).

Структурные особенности разных видов цитохромов определяют различие в их окислительно-восстановительных потенциалах. В ЦПЭ участвуют 5 типов цитохромов (а, а3, b, с, с1). За исключением цитохрома с, все цитохромы находятся во внутренней мембране митохондрий в виде сложных белковых комплексов.

QН2-дегидрогеназа (коэнзим Q-цитохром с-ре-уктаза, комплекс III) состоит из 2 типов цитохромов (b1 и b2) и цитохрома с1. QН2-дегидрогеназа переносит электроны от убихинола на цитохром с. Внутри комплекса III электроны передаются от цитохромов b на FeS-центры, на цитохром с1, а затем на цитохром с. Группы тема, подобно FeS-центрам, переносят только по одному электрону. Таким образом, от молекулы QH2 2 электрона переносятся на 2 молекулы цитохрома b. В качестве промежуточного продукта в этих реакциях переноса электронов возможно образование свободного радикала се-михинона. В цитохромах типа b гем не связан ковалентно с белком, а в цитохромах с1 и с он присоединяется к белку при помощи тиоэфирных связей. Эти связи образуются путём присоединения 2 цистеиновых остатков к винильным группам гема.

Цитохром С - периферический водорастворимый мембранный белок с молекулярной массой 12 500 Д, имеющий одну полипептидную цепь из 100 аминокислотных остатков, и молекулу гема, ковалентно связанную с полипептидом.

Цитохромоксидаза (комплекс IV) состоит из 2 цитохромов типа аа3 каждый из которых имеет центр связывания с кислородом. Цитохромы а и а3 имеют характерную железопорфириновую простетическую группу, называемую гемом А и отличающуюся от гема цитохромов с и c1. Он содержит формильную группу вместо одной из метальных групп и углеводородную цепь вместо одной из винильных групп. Другая особенность комплекса а-а3 - наличие в нём ионов меди, связанных с белковой астью в так называемых CuA-центрах. Перенос электронов комплексом а-а3 включает реакции:

Cu+ ↔ Cu2+ + e, Fe2+ ↔ Fe3+ + e.

Комплекс цитохромов а-а3 непосредственно реагирует с молекулярным кислородом.

 


 

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать

6545. Уроки сексуального воспитания 156.5 KB
  Уроки сексуального воспитания Слоган: Предупрежден, значит вооружен, Суть проекта: Когда я училась в школе, а это было совсем недавно, меня всегда интересовало, почему в старших классах российских школ нет уроков сексуального воспитания. ( Хот...
6546. Техническое обслуживание и ремонт воздушных и кабельных линий 58 KB
  Техническое обслуживание и ремонт воздушных и кабельных линий Обслуживание воздушных линий. Периодические осмотры ВЛ выше 1000 В электромонтеры проводят не реже одного раза в 6 мес, а инженерно-технические работники - не реже одного раза в год....
6547. Монтаж воздушных линий 29.5 KB
  Монтаж воздушных линий Порядок монтажа Установка опор Натягивание и крепление проводов Заземление ВЛ ТБ при монтаже ВЛ Порядок монтажа ВЛ: - расчистка трассы - разметка трассы - установка опор - раскатка,...
6548. Основные элементы воздушных линий 41 KB
  Основные элементы воздушных линий Электрические воздушные линии (ВЛ) предназначены для передачи и распределения электрической энергии по проводам, расположенным на открытом воздухе и прикрепленным к различным опорным конструкциям. ВЛ могут быть с...
6549. Назначение, конструкции, принцип действия способы включения реле различных типов 90.5 KB
  Назначение, конструкции, принцип действия способы включения реле различных типов основные сведения о релейной защите и автоматике Релейная защита является важнейшей частью автоматики, используемой на электростанциях и в электрических сетях энергоси...
6550. Дифференциация [ш] - [ж] в слогах, словах и предложениях 34.09 KB
  Урок произношения во 2 классе Тема:  Дифференциация [ш] - [ж] в слогах, словах и предложениях. Цели: учить детей различать звуки [ш] - [ж] устно и на письме развивать фонематический слух и чувство ритма развивать умение делить слова на слоги, сост...
6551. Предмет та задачі мікробіології, її місце в сучасній біології. Історія розвитку мікробіології 36.27 KB
  Предмет та задачі мікробіології, її місце в сучасній біології. Історія розвитку мікробіології Протягом тривалого часу людина жила в оточенні невидимих істот, використовувала продукти їхньої життєдіяльності (наприклад, при випічці хліба з кислого тес...
6552. Загальна характеристика світу мікроорганізмів 25.94 KB
  Загальна характеристика світу мікроорганізмів Починаючи з Аристотеля (384 рр. до н.е.), якому належить перша спроба систематизувати накопичені на той час відомості про організми, біологи ділили живий світ на два царства — рослин і твар...
6553. Структура еукаріотичної клітини. Біологічні особливості протистів 16.62 KB
  Структура еукаріотичної клітини. Біологічні особливості протистів Домен Ядерні або Еукаріоти (Евкаріоти) (Eukaryota Whittaker Margulis, 1978) - домен одно- та багатоклітинних організмів, що характеризуються переважно полігеномними клітинами...