81486

Общая схема источников и путей расходования аминокислот в тканях. Динамическое состояние белков в организме

Доклад

Биология и генетика

Значение аминокислот для организма в первую очередь определяется тем что они используются для синтеза белков метаболизм которых занимает особое место в процессах обмена веществ между организмом и внешней средой. Аминокислоты непосредственно участвуют в биосинтезе не только белков но и большого количества других биологически активных соединений регулирующих процессы обмена веществ в организме таких как нейромедиаторы и гормоны производные аминокислот. Аминокислоты служат донорами азота при синтезе всех азотсодержащих небелковых...

Русский

2015-02-20

134.22 KB

6 чел.

Общая схема источников и путей расходования аминокислот в тканях. Динамическое состояние белков в организме.

Значение аминокислот для организма в первую очередь определяется тем, что они используются для синтеза белков, метаболизм которых занимает особое место в процессах обмена веществ между организмом и внешней средой. Объясняется это тем, что белки входят во все основные структурные компоненты клеток, тканей и органов тела человека и животных, выполняют ферментативные функции, участвуют в переносе веществ через мембраны и т.д. Важную роль в координации работы всех систем клеток играют белковые гормоны. Аминокислоты непосредственно участвуют в биосинтезе не только белков, но и большого количества других биологически активных соединений, регулирующих процессы обмена веществ в организме, таких как нейромедиаторы и гормоны - производные аминокислот. Аминокислоты служат донорами азота при синтезе всех азотсодержащих небелковых соединений, в том числе нуклео-тидов, тема, креатина, холина и других веществ. Катаболизм аминокислот может служить источником энергии для синтеза АТФ. Энергетическая функция аминокислот становится значимой при голодании, некоторых патологических состояниях (сахарный диабет и др.) и преимущественно белковом питании. Именно обмен аминокислот осуществляет взаимосвязь многообразных химических превращений в живом организме. Фонд свободных аминокислот организма составляет примерно 35 г. Содержание свободных аминокислот в крови в среднем равно 35-65 мг/дл. Большая часть аминокислот входит в состав белков, количество которых в организме взрослого человека нормального телосложения составляет примерно 15 кг. Источники свободных аминокислот в клетках - белки пищи, собственные белки тканей и синтез аминокислот из углеводов. Многие клетки, за исключением высокоспециализированных (например, эритроцитов), используют аминокислоты для синтеза белков, а также большого количества других веществ: фосфолипидов мембран, гема, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, биогенных аминов (катехоламинов, гистамина) и других соединений. Какой-либо специальной формы депонирования аминокислот, подобно глюкозе (в виде гликогена) или жирных кислот (в виде триацилглицеролов), не существует. Поэтому резервом аминокислот могут служить все функциональные и структурные белки тканей, но преимущественно белки мышц, поскольку их больше, чем всех остальных. В организме человека в сутки распадается на аминокислоты около 400 г белков, примерно такое же количество синтезируется. Поэтому тканевые белки не могут восполнять затраты аминокислот при их катаболизме и использовании на синтез других веществ. Первичными источниками аминокислот не могут служить и углеводы, так как из них синтезируются только углеродная часть молекулы большинства аминокислот, а аминогруппа поступает от других аминокислот. Следовательно, основным источником аминокислот организма служат белки пищи.

Аминокислоты (свободные и в составе белков) содержат почти 95% всего азота, поэтому именно они поддерживают азотистый баланс организма. Азотистый баланс - разница между количеством азота, поступающего с пищей, и количеством выделяемого азота (преимущественно в виде мочевины и аммонийных солей). Если количество поступающего азота равно количеству выделяемого, то наступает азотистое равновесие. Такое состояние бывает у здорового человека при нормальном питании. Азотистый баланс может быть положительным (азота поступает больше, чем выводится) у детей, а также у пациентов, выздоравливающих после тяжёлых болезней. Отрицательный азотистый баланс (выделение азота преобладает над его поступлением) наблюдают при старении, голодании и во время тяжёлых заболеваний. При безбелковой диете азотистый баланс становится отрицательным. Соблюдение подобной диеты в течение недели приводит к тому, что количество выделяемого азота перестаёт увеличиваться и стабилизируется примерно на величине 4 г/сут. Такое количество азота содержится в 25 г белка. Значит, при белковом голодании в сутки в организме расходуется около 25 г собственных белков тканей. Минимальное количество белков в пище, необходимое для поддержания азотистого равновесия, соответствует 30-50 г/cyт, оптимальное же количество при средней физической нагрузке составляет ∼100-120 г/сут.


 

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать

81427. Шапероны - класс белков, защищающий другие белки от денатурации в условиях клетки и облегчающий формирование их нативной конформации 105.78 KB
  Шаперо́ны (англ. chaperones) — класс белков, главная функция которых состоит в восстановлении правильной третичной структуры повреждённых белков, а также образование и диссоциация белковых комплексов. Термин «молекулярный шаперон» впервые был использован в работе Ласкей и других при описании ядерного белка нуклеоплазмина
81428. Многообразие белков. Глобулярные и фибриллярные белки, простые и сложные. Классификация белков по их биологическим функциям и по семействам: (сериновые протеазы, иммуноглобулины) 106.76 KB
  Глобулярные и фибриллярные белки простые и сложные. Так белки можно классифицировать: по форме молекул глобулярные или фибриллярные; по молекулярной массе низкомолекулярные высокомолекулярные и др.; по химическому строению наличие или отсутствие небелковой части; по выполняемым функциям транспортные защитные структурные белки и др.; по локализации в организме белки крови печени сердца и др.
81429. Иммуноглобулины, особенности строения, избирательность взаимодействия с антигеном. Многообразие антигенсвязывающих участков Н- и L-цепей. Классы иммуноглобулинов, особенности строения и функционирования 108.05 KB
  Домены тяжёлых цепей IgG имеют гомологичное строение с доменами лёгких цепей. Специфичность пути разрушения комплекса антигенантитело зависит от класса антител которых существует 5 типов: Ig IgD IgE IgG IgM. Созревающие Влимфоциты синтезируют мономерные бивалентные молекулы IgM по структуре похожие на рассматриваемые выше IgG которые встраиваются в плазматическую мембрану клеток и играют роль первых антигенраспознающих рецепторов. В количественном отношении IgG доминируют в крови и составляют около 75 от общего количества этих...
81430. Физико-химические свойства белков. Молекулярный вес, размеры и форма, растворимость, ионизация, гидратация 103.82 KB
  Молекулярный вес размеры и форма растворимость ионизация гидратация Индивидуальные белки различаются по своим физикохимическим свойствам: форме молекул молекулярной массе суммарному заряду молекулы соотношению полярных и неполярных групп на поверхности нативной молекулы белка растворимости белков а также степени устойчивости к воздействию денатурирующих агентов. Различия белков по молекулярной массе. Молекулярная масса белка зависит от количества аминокислотных остатков в полипептидной цепи а для олигомерных белков и от...
81431. Методы выделения индивидуальных белков: осаждение солями и органическими растворителями, гель-фильтрация, электрофорез, ионообменная и аффинная хроматография 104.42 KB
  Метод выделения белков основанный на различиях в их растворимости при разной концентрации соли в растворе. Соли щелочных и щёлочноземельных металлов вызывают обратимое осаждение белков т. Чаще всего для разделения белков методом высаливания используют разные концентрации солей сульфата аммония NH42SO4.
81432. Методы количественного измерения белков. Индивидуальные особенности белкового состава органов. Изменения белкового состава органов при онтогенезе и болезнях 110.81 KB
  Индивидуальные особенности белкового состава органов. Изменения белкового состава органов при онтогенезе и болезнях. Для определения количества белка в образце используется ряд методик: Биуретовый метод один из колориметрических методов количественного определения белков в растворе.
81433. История открытия и изучения ферментов. Особенности ферментативного катализа. Специфичность действия ферментов. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН, концентрации фермента и субстрата 143.03 KB
  Особенности ферментативного катализа. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры рН концентрации фермента и субстрата. Собственно ферментами от лат. Важнейшие особенности ферментативного катализа эффективность специфичность и чувствительность к регуляторным воздействиям.
81434. Классификация и номенклатура ферментов. Изоферменты. Единицы измерения активности и количества ферментов 123.9 KB
  Единицы измерения активности и количества ферментов. Все изоферменты одного и того же фермента выполняют одну и ту же каталитическую функцию но могут значительно различаться по степени каталитической активности по особенностям регуляции или другим свойствам. Одна международная единица активности ME соответствует такому количеству фермента которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата за 1 мин при оптимальных условиях проведения ферментативной реакции. Количество единиц активности nME определяют по формуле: В 1973 г.
81435. Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов (на примере витаминов В6, РР, В2) 115.95 KB
  Коферментные функции витаминов на примере витаминов В6 РР В2. Большинство ферментов для проявления ферментативной активности нуждается в низкомолекулярных органических соединениях небелковой природы коферментах и или в ионах металлов кофакторах. В ряде случаев ион металла может способствовать присоединению кофермента.