81487

Переваривание белков. Протеиназы - пепсин, трипсин, химотрипсин; проферменты протеиназ и механизмы их превращения в ферменты. Субстратная специфичность протеиназ. Экзопептидазы и эндопептидазы

Доклад

Биология и генетика

Подавляющее их количество входит в состав белков которые гидролизуются в ЖКТ под действием ферментов протеаз пептидщцролаз. Под действием всех протеаз ЖКТ белки пищи распадаются на отдельные аминокислоты которые затем поступают в клетки тканей. Источником Н является Н2СО3 которая образуется в обкладочных клетках желудка из СО2 диффундирующего из крови и Н2О под действием фермента карбоангидразы карбонатдегидратазы: Н2О СО2 → Н2СО3 → НСО3 H Диссоциация Н2СО3 приводит к образованию бикарбоната который с участием специальных...

Русский

2015-02-20

110.2 KB

2 чел.

Переваривание белков. Протеиназы - пепсин, трипсин, химотрипсин; проферменты протеиназ и механизмы их превращения в ферменты. Субстратная специфичность протеиназ. Экзопептидазы и эндопептидазы.

В пищевых продуктах содержание свободных аминокислот очень мало. Подавляющее их количество входит в состав белков, которые гидролизуются в ЖКТ под действием ферментов протеаз (пептидщцролаз). Субстратная специфичность этих ферментов заключается в том, что каждый из них с наибольшей скоростью расщепляет пептидные связи, образованные определёнными аминокислотами. Протеазы, гидролизующие пептидные связи внутри белковой молекулы, относят к группе эндопептидаз. Ферменты, относящиеся к группе экзопептидаз, гидролизуют пептидную связь, образованную концевыми аминокислотами. Под действием всех протеаз ЖКТ белки пищи распадаются на отдельные аминокислоты, которые затем поступают в клетки тканей.

Переваривание белков в желудке

Желудочный сок - продукт нескольких типов клеток. Обкладочные (париетальные) клетки стенок желудка образуют соляную кислоту, главные клетки секретируют пепсиноген. Добавочные и другие клетки эпителия желудка выделяют муцинсодержащую слизь. Париетальные клетки секретируют в полость желудка также гликопротеин, который называют "внутренним фактором" (фактором Касла). Этот белок связывает "внешний фактор" - витамин В12, предотвращает его разрушение и способствует всасыванию.

Образование и роль соляной кислоты. Основная пищеварительная функция желудка заключается в том, что в нём начинается переваривание белка. Существенную роль в этом процессе играет соляная кислота. Белки, поступающие в желудок, стимулируют выделение гистамина и группы белковых гормонов -гастринов которые, в свою очередь, вызывают секрецию НСI и профермента - пепсиногена. Источником Н+ является Н2СО3, которая образуется в обкладочных клетках желудка из СО2, диффундирующего из крови, и Н2О под действием фермента карбоангидразы (карбонатдегидра-тазы):

Н2О + СО2 → Н2СО3 → НСО3- + H+

Диссоциация Н2СО3 приводит к образованию бикарбоната, который с участием специальных белков выделяется в плазму в обмен на С1-, и ионов Н+, которые поступают в просвет желудка путём активного транспорта, катализируемого мембранной Н+/К+-АТФ-азой. При этом концентрация протонов в просвете желудка увеличивается в 106 раз. Ионы Сl- поступают в просвет желудка через хлоридный канал. Концентрация НСl в желудочном соке может достигать 0,16 М, за счёт чего значение рН снижается до 1,0-2,0. Приём белковой пищи часто сопровождается выделением щелочной мочи за счёт секреции большого количества бикарбоната в процессе образования НСl. Под действием НСl происходит денатурация белков пищи, не подвергшихся термической обработке, что увеличивает доступность пептидных связей для протеаз. НСl обладает бактерицидным действием и препятствует попаданию патогенных бактерий в кишечник. Кроме того, соляная кислота активирует пепсиноген и создаёт оптимум рН для действия пепсина.

Механизм активации пепсина. Под действием гастринов в главных клетках желудочных желёз стимулируются синтез и секреция пепсиногена - неактивной формы пепсина. Пепсиноген - белок, состоящий из одной полипептидной цепи с молекулярной массой 40 кД. Под действием НСl он превращается в активный пепсин (молекулярная масса 32,7 кД) с оптимумом рН 1,0-2,5. В процессе активации в результате частичного протеолиза от N-конца молекулы пепсиногена отщепляются 42 аминокислотных остатка, которые содержат почти все положительно заряженные аминокислоты, имеющиеся в пепсиногене. Таким образом, в активном пепсине преобладающими оказываются отрицательно заряженные аминокислоты, которые участвуют в конформационных перестройках молекулы и формировании активного центра. Образовавшиеся под действием НСl активные молекулы пепсина быстро активируют остальные молекулы пепсиногена (аутокатализ). Пепсин в первую очередь гидролизует пептидные связи в белках, образованные ароматическими аминокислотами (фенилаланин, триптофан, тирозин) и несколько медленнее - образованные лейцином и дикарбоновыми аминокислотами. Пепсин - эндопептидаза, поэтому в результате его действия в желудке образуются более короткие пептиды, но не свободные аминокислоты.

Переваривание белков в кишечнике.

Желудочное содержимое (химус) в процессе переваривания поступает в двенадцатиперстную кишку. Низкое значение рН химуса вызывает в кишечнике выделение белкового гормона секретина, поступающего в кровь. Этот гормон в свою очередь стимулирует выделение из поджелудочной железы в тонкий кишечник панкреатического сока, содержащего НСО3-, что приводит к нейтрализации НСl желудочного сока и ингибированию пепсина. В результате рН резко возрастает от 1,5-2,0 до ∼7,0. Поступление пептидов в тонкий кишечник вызывает секрецию другого белкового гормона - холецистокинина, который стимулирует выделение панкреатических ферментов с оптимумом рН 7,5-8,0. Под действием ферментов поджелудочной железы и клеток кишечника завершается переваривание белков.

Активация панкреатических ферментов В поджелудочной железе синтезируются проферменты ряда протеаз: трипсиноген, химотрипсиноген, проэластаза, прокарбоксипептидазы А и В. В кишечнике они путём частичного протеолиза превращаются в активные ферменты трипсин, химотрипсин, эластазу и карбоксипептидазы А и В.

Активация трипсиногена происходит под действием фермента эпителия кишечника энтеропептидазы. Этот фермент отщепляет с N-конца молекулы трипсиногена гексапептид Вал-(Асп)4-Лиз. Изменение конформации оставшейся части полипептидной цепи приводит к формированию активного центра, и образуется активный трипсин. Последовательность Вал-(Асп)4-Лиз присуща большинству известных трипсиноге-нов разных организмов - от рыб до человека.

Образовавшийся трипсин активирует химотрипсиноген, из которого получается несколько активных ферментов (рис. 9-3). Химотрипсиноген состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 245 аминокислотных остатков и пяти дисульфидных мостиков. Под действием трипсина расщепляется пептидная связь между 15-й и 16-й аминокислотами, в результате чего образуется активный π-химотрипсин. Затем под действием π-химотрипсина отщепляется дипептид сер(14)-арг(15), что приводит к образованию δ-химотрипсина. Отщепление дипептида тре(147)-арг(148) завершает образование стабильной формы активного фермента - α-химотрипсина, который состоит из трёх полипептидных цепей, соединённых дисульфидными мостиками. Остальные проферменты панкреатических протеаз (проэластаза и прокарбоксипептидазы А и В) также активируются трипсином путём частичного протеолиза. В результате образуются активные ферменты - эластаза и карбокси-пептидазы А и В.

Специфичность действия протеаз. Трипсин преимущественно гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами аргинина и лизина. Химотрипсины наиболее активны в отношении пептидных связей, образованных карбоксильными группами ароматических аминокислот (Фен, Тир, Три). Карбоксипептидазы А и В - цинксодержащие ферменты, отщепляют С-концевые остатки аминокислот. Причём карбоксипептидаза А отщепляет преимущественно аминокислоты, содержащие ароматические или гидрофобные радикалы, а карбоксипептидаза В - остатки аргинина и лизина. Последний этап переваривания - гидролиз небольших пептидов, происходит под действием ферментов аминопептидаз и дипептидаз, которые синтезируются клетками тонкого кишечника в активной форме.

  1.  Аминопептидазы последовательно отщепляют N-концевые аминокислоты пептидной цепи. Наиболее известна лейцинаминопептидаза - Zn2+- или Мn2+-содержащий фермент, несмотря на название, обладающий широкой специфичностью по отношению к N-концевым аминокислотам.
  2.  Дипептидазы расщепляют дипептиды на аминокислоты, но не действуют на трипептиды.

В результате последовательного действия всех пищеварительных протеаз большинство пищевых белков расщепляется до свободных аминокислот.

Экзопептидазы (экзопротеиназы) — ферменты, гидролизующие белки, отщепляя аминокислоты от конца пептида: карбоксипептидазы — от C-конца, аминопептидазы — от N-конца, дипептидазы расщепляют дипептиды. Экзопептидазы синтезируются в клетках тонкого кишечника (аминопептидазы, дипептидазы) и в поджелудочной железе (карбоксипептидаза). Функционируют эти ферменты внутриклеточно в кишечном эпителии и, в небольшом количестве, в просвете кишечника.

Эндопептидазы (эндопротеиназы) — протеолитические ферменты (пепсин, трипсин, химотрипсин), расщепляющие пептидные связи внутри пептидной цепи. С наибольшей скоростью ими гидролизуются связи, образованные определёнными аминокислотами. Эндопептидазы синтезируются в виде проферментов, активируемых затем при помощи избирательного протеолиза. Таким образом клетки, секретирующие эти ферменты защищают собственные белки от разрушения. От действия ферментов клеточную мембрану клеток животных защищает также поверхностный слой олигосахаридовгликокаликс, а в кишечнике и желудке — слой слизи.


 

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать

73669. Гнучкі елементи вантажопідйомних машин 259.5 KB
  Неметалеві канати. Металеві дротяні канати Якщо ці елементи є складовою частиною механізму підйому то вони називаються вантажними якщо вони використовуються для переміщення вантажів то вони називаються тяговими якщо вони використовуються для обвязування вантажу що транспортується то їх називають чалочними. Пластинчасті ланцюги застосовуються головним чином в гарячих і хімічних цехах де дротяні канати швидко окислюються і виходять з ладу.
73670. Блоки і поліспасти у ВПМ 259 KB
  Якщо нерухомий блок служить тільки для зміни напряму гнучкого елементу то рухомий блок служить як для виграшу в силі так і швидкості. Гнучкі елементи вживані в ВПМ не є абсолютно гнучкими тілами а володіють певною жорсткістю яка виражається у тому що набігаюча гілка гнучкого елементу не відразу укладається на блоці а збігаюча гілка не відразу випрямляється на що потрібна витрата додаткового зусилля. У реальних умови з урахуванням цих втрат або тут Gгр вага вантажу що розуміється...
73671. Деталі для навівки і звивання гнучких елементів 440.5 KB
  Барабани для багатошарової навівки каната застосовуються у виняткових випадках при вельми великих довжинах навиваного каната коли при одношаровій навівки потрібен надзвичайно великі розміри барабана. У гладких барабанах завжди є бурти. Нижній шар каната при багатошаровій навівки стикається з циліндровою поверхнею барабана по лінії унаслідок чого виникають високі контактні напруги...
73672. Механізми вантажопідйомних машин 338.5 KB
  Залежно від типу вантажопідйомної машини її призначення можуть бути різні комбінації механізмів основним з яких є механізм підйому. Механізми підйому ГПМ Механізми підйому служать для вертикального переміщення вантажів. Залежно від типу приводу розрізняють механізми підйому з ручним і машинним приводом – будівельна лебідка мал.
73673. Механізми пересування 351.5 KB
  У вантажопідйомних машинах загального призначення механізми пересування по конструктивній ознаці розрізняють: а механізми пересування з ручним приводом б механізми пересування з машинним приводом електричний і ДВС. По конструкції опорноходової частини механізми пересування підрозділяються: а на рейкові б на без рейкові. За принципом роботи механізми пересування підрозділяються на дві принципові схеми: а механізми у яких переміщення здійснюється за рахунок сил зчеплення приводних ходових коліс з рейкою або грунтом б механізми у...
73674. Вимоги до антен по параметрах електромагнітної сумісності 370 KB
  Вимоги до антен по параметрах електромагнітної сумісності Розвиток супутникових систем звязку супроводжується зростаючим завантаженням діапазонів радіочастот. Передумови для рішення проблеми ЭМС створюють відомі просторова й частотна вибірковості антен. При аналізі діаграми спрямованості апертурних антен широко застосовуваних у супутниковому...
73675. Розрахунок механізму пересування з тяговим елементом 242 KB
  Ходові колеса кранів і рейки У вантажопідйомних машинах загального призначення залежно від типу машини призначення а також величини навантаження і швидкості пересування ходові колеса виготовляються сталевими і чавунними з циліндровим і конічним ободом. Як рейки у вантажопідйомних машинах застосовується квадратна або смугова сталь а також залізничні рейки
73676. Механізми повороту 471.5 KB
  Конструкція механізмів повороту визначається призначенням і конструкцією вантажопідйомної машини умовами експлуатації діючими навантаженнями і іншими особливостями крана. У вантажопідйомних машинах залежно від конструктивного виконання механізму повороту крана можуть бути дві принципово відмінні схеми приводу механізму повороту. По першій схемі прівод механізму повороту розташовується на неповоротній частині вантажопідйомної машини мал.
73677. Механізми зміни вильоту стріли 249.5 KB
  В цьому випадку приймають середню вантажопідйомність крана з перевантаженнямпо перекидаючому моменту в межах 1520 На практиці зміна вильоту стріли виробляється в двох випадках: Настановна зміна вильоту стріли. Маневрова зміна вильоту стріли. Зміна вильоту стріли виробляється в процесі роботи крана для горизонтального радіального переміщення оброблюваного вантажу.