81492

Окислительное дезаминирование аминокислот; глутаматдегидрогеназа. Непрямое дезаминирование аминокислот. Биологическое значение.

Доклад

Биология и генетика

Непрямое дезаминирование аминокислот. Дезаминирование аминокислот реакция отщепления αаминогруппы от аминокислоты в результате чего образуется соответствующая αкетокислота безазотистый остаток и выделяется молекула аммиака. Безазотистый остаток используется для образования аминокислот в реакциях трансаминирования в процессах глюконеогенеза кетогенеза в анаплеротических реакциях для восполнения убыли метаболитов ОПК в реакциях окисления до СО2 и Н2О.

Русский

2015-02-20

248.67 KB

1 чел.

Окислительное дезаминирование аминокислот; глутаматдегидрогеназа. Непрямое дезаминирование аминокислот. Биологическое значение.

Дезаминирование аминокислот - реакция отщепления α-аминогруппы от аминокислоты, в результате чего образуется соответствующая α-кетокислота (безазотистый остаток) и выделяется молекула аммиака. Аммиак токсичен для ЦНС, поэтому в организме человека и млекопитающих он превращается в нетоксичное хорошо растворимое соединение - мочевину. В виде мочевины, а также в виде солей аммония аммиак выводится из организма. Безазотистый остаток используется для образования аминокислот в реакциях трансаминирования, в процессах глюконеогенеза, кето-генеза, в анаплеротических реакциях для восполнения убыли метаболитов ОПК, в реакциях окисления до СО2 и Н2О.

Существует несколько способов дезаминирования аминокислот:

Окислительное дезаминирование. Наиболее активно в тканях происходит дезаминирование глутаминовой кислоты. Реакцию катализирует фермент глутаматдегидрогеназа, коферментом глутаматдегидрогеназы является NAD+. Реакция идёт в 2 этапа. Вначале происходит ферментативное дегидрирование глутамата и образование а-иминоглутарата, затем - неферментативное гидролитическое отщепление иминогруппы в виде аммиака, в результате чего образуется а-кетоглутарат. Окислительное дезаминирование глутамата - обратимая реакция и при повышении концентрации аммиака в клетке может протекать в обратном направлении, как восстановительное шинирование α-кетоглутарата. Глутаматдегидрогеназа очень активна в митохондриях клеток практически всех органов, кроме мышц. Этот фермент - олигомер, состоящий из 6 субъединиц (молекулярная масса 312 кД). Глутаматдегидрогеназа играет важную роль, так как является регуляторным ферментом аминокислотного обмена. Аллостерические ингибиторы глутаматдегидрогеназы (АТФ, ГТФ, NADH) вызывают диссоциацию фермента и потерю глутаматдегидрогеназной активности. Высокие концентрации АДф активируют фермент. Таким образом, низкий энергетический уровень в клетках стимулирует разрушение аминокислот и образованиеα-кетоглутарата, поступающего в ЦТК как энергетический субстрат. Глутаматдегидрогеназа может индуцироваться стероидными гормонами (кортизолом).

Оксидаза L-аминокислот. В печени и почках обнаружен фермент оксидаза L-аминокислот, способный дезаминировать некоторые L-аминокислоты. Коферментом в данной реакции выступает FMN. Однако вклад оксидазы L-аминокислот в дезаминирование, очевидно, незначителен, так как оптимум её действия лежит в щелочной среде (рН 10,0). В клетках, где рН среды близок к нейтральному, активность фермента очень низка.

Оксидаза D-аминокислот также обнаружена в почках и печени. Это FAD-зависимый фермент. Оптимум рН этой оксидазы лежит в нейтральной среде, поэтому фермент более активен, чем оксидаза L-аминокислот. Роль оксидазы D-аминокислот невелика, так как количество D-изомеров в организме крайне мало, потому что в белки пищи и белки тканей человека и животных входят только природные L-аминокислоты. Вероятно, оксидаза D-аминокислот способствует их превращению в соответствующие L-изомеры.

Непрямое дезаминирование (трансдезаминирование) Большинство аминокислот не способно дезаминироваться в одну стадию, подобно Глу. Аминогруппы таких аминокислот в результате трансаминирования переносятся на α-кетоглутарат с образованием глутаминовой кислоты, которая затем подвергается прямому окислительному дезаминированию. Такой механизм дезаминирования аминокислот в 2 стадии получил название трансдезаминирования, или непрямого дезаминирования:

Непрямое дезаминирование аминокислот происходит при участии 2 ферментов: аминотрансферазы (кофермент ПФ) и глутаматдегидрогеназы (кофермент NAD+).

Значение этих реакций в обмене аминокислот очень велико, так как непрямое дезаминирование - основной способ дезаминирования большинства аминокислот. Обе стадии непрямого дезаминирования обратимы, что обеспечивает как катаболизм аминокислот, так и возможность образования практически любой аминокислоты из соответствующей α-кетокислоты.

В мышечной ткани активность глутаматдегидрогеназы низка, поэтому в этих клетках при интенсивной физической нагрузке функционирует ещё один путь непрямого дезаминирования с участием цикла ИМФ-АМФ. Вначале происходит перенос аминогруппы аминокислот на аспартат, затем на инозиновую кислоту (ИМФ) и в завершение - дезаминирование АМФ. Представленная схема отражает последовательность реакций непрямого неокислительного дезаминирования:

Можно выделить 4 стадии процесса:

  1.  трансаминирование с α-кетоглутаратом, образование глутамата;
  2.  трансаминирование глутамата с оксалоацета-том (фермент ACT), образование аспартата;
  3.  реакция переноса аминогруппы от аспартата на ИМФ (инозинмонофосфат), образование АМФ и фумарата;
  4.  гидролитическое дезаминирование АМФ.

Перенос аминогруппы от аспартата и синтез АМФ происходят следующим образом.

Реакция дезаминирования адениловой кислоты происходит под действием фермента АМФ дезаминазы Этот путь дезаминирования преобладает в мышцах при интенсивной работе, в результате которой накапливается молочная кислота. Выделяющийся аммиак предотвращает закисление среды в клетках, вызванное образованием лактата.

Биологическая роль непрямого дезаминирования. А - при катаболизме почти все природные аминокислоты сначала передают аминогруппу на а-кетоглутарат в реакции трансаминирования с образованием глутамата и соответствующей кетокислоты. Затем глутамат подвергается прямому окислительному дезаминированию под действием глутаматдегидрогена-зы, в результате чего получаются а-кетоглутарат и аммиак; Б - при необходимости синтеза аминокислот и наличии необходимых α-кетокислот обе стадии непрямого дезаминирования протекают в обратном направлении. В результате восстановительного аминирования а-кетоглутарата образуется глутамат, который вступает в трансаминирование с соответствующей α-кетокислотой, что приводит к синтезу новой аминокислоты.


 

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать

49348. Методы локализации неисправностей на аппаратуре СВ и РМ 792.06 KB
  При попытке остановить усеченный тест по адресу заданной команды по условию ОСТАНОВ ПО КОМАН набранной на ПОУ программа не останавливается. Краткое описание тракта прохождения сигнала В состав СВ входят следующие основные устройств: Вычислительной устройство ВчУ Устройство обмена УО Устройство управления внутренним магистральным каналом УК Долговременное запоминающее устройство ДЗУ – Э 8КЛ Оперативное запоминающее устройство ЗУ02 Внутренний магистральный канал ВМК Пульт оперативного управления СВ ПОУ СВ Взаимодействие...
49349. Порядок разрешения земельных споров 78 KB
  Права и обязанности землевладельцев, землепользователей и собственников земельных участков возникают из юридических фактов. Права возникают с момента наступления события или совершения действия. Отдельные виды прав возникают с момента их государственной регистрации...
49350. Написание программы на языке программирования Паскаль для решения задачи 257.15 KB
  С помощью языка программирования системы Maple решается задача интегрирования дифференциального уравнения (задача Коши) методом (по варианту задания). Окончательные вычисления в программе зависят от результатов расчета программы в Delphi (следующий пункт). Образец выполнения задания – файл RUTTA.mws.
49351. Разработка конструкции механизма поворота для подвода и отвода пушки 588.42 KB
  Разработка конструкции механизма поворота для подвода и отвода пушки. В результате выполнения задания по курсовому проектированию разработана конструкция механизма поворота для подвода и отвода пушки. В работе приведен обзор и анализ известных конструкций машин для забивки чугунной летки описание конструкции механизма поворота.
49353. Методы локализации неисправностей на аппаратуре СВ и РМ 1.09 MB
  Краткое описание тракта прохождения сигнала Алгоритм поиска неисправности: на структурном уровне на функциональном уровне на принципиальном уровне Заключение Список использованной литературы Задание на курсовое проектирование Неисправность обнаружена на АРМ РМ10 и имеет внешние проявления: яркая засветка экрана ЭЛТ БИО. Эти аналоговые сигналы поступают на блоки БИО и БИВ где обеспечивается отклонение луча...
49354. ЦИФРОВЫЕ СИСТЕМЫ ПЕРЕДАЧИ НЕПРЕРЫВНЫХ СООБЩЕНИЙ 777.15 KB
  Вид модуляции сигнала во второй ступени ЧМ. С учётом заданного вида модуляции сигнала определить его параметры характеризующие форму и требуемое значение полосы пропускания приёмного устройства. По полученному значению вероятности ошибки по формулам потенциальной помехоустойчивости найти минимальное значение отношения мощностей сигнала и помехи необходимое для обеспечения допустимого уровня искажения кода за счёт действия помех. Рассчитать требуемое значение полосы приёмника при использовании сложного сигнала.
49355. Методы логического и физического кодирования 292.4 KB
  В процессе выполнения задания необходимо выполнить логическое и физическое кодирование исходного сообщения в соответствии с заданными методами кодирования провести сравнительный анализ рассматриваемых методов кодирования выбрать и обосновать наилучший метод для передачи исходного сообщения. ЭТАПЫ РАБОТЫ Формирование сообщения В качестве исходного сообщения подлежащего передаче используются фамилия и инициалы студента выполняющего задание. Для цифрового представления сообщения необходимо использовать SCIIкоды. Определить длину сообщения.
49356. Методы локализации неисправностей в аппаратуре СВ и РМ 196.92 KB
  Задано внешнее проявление неисправности: отсутствует развертка на экране БИО по координате Х. Эти аналоговые сигналы поступают на блок БИО где обеспечивают отклонение луча ЭЛТ из центра в необходимое место экрана а ИПТ обеспечивает подсвет отклоненного луча.3 Блок индикатора основной Блок индикатора основной БИО предназначен для: стабилизации вторичной информации о воздушной обстановке; отображение результатов целераспределения состояния боевой готовности и этапов ведения боевых действий подчиненными огневыми средствами;...