81572

Важнейшие белки миофибрилл: миозин, актин, актомиозин, тропомиозин, тропонин, актинин. Молекулярная структура миофибрилл

Доклад

Биология и генетика

Молекулярная масса миозина скелетных мышц около 500000 для миозина кролика 470000. Молекула миозина имеет сильно вытянутую форму длину 150 нм. Легкие цепи находящиеся в головке миозиновой молекулы и принимающие участие в проявлении АТФазнойактивности миозина гетерогенны по своему составу. Количество легких цепей в молекуле миозина у различных видов животных и в разных типах мышц неодинаково.

Русский

2015-02-20

116.56 KB

3 чел.

Важнейшие белки миофибрилл: миозин, актин, актомиозин, тропомиозин, тропонин, актинин. Молекулярная структура миофибрилл.

В настоящее время белки мышечной ткани делят на три основные группы: саркоплазматические, миофибриллярные и белки стромы. На долю первых приходится около 35%, вторых – 45% и третьих – 20% от всего количества мышечного белка. Эти группы белков резко отличаются друг от друга порастворимости в воде и солевых средах с различной ионной силой.

К группе миофибриллярных белков относятся миозин, актин и актомиозин – белки, растворимые в солевых средах с высокой ионной силой, и так называемые регуляторные белки: тропомиозин, тропонин, α- и β-актинин, образующие в мышце с актомиозином единый комплекс. Перечисленные миофибриллярные белки тесно связаны с сократительной функцией мышц.

Миозин составляет 50–55% от сухой массы миофибрилл. Представление о миозине как о главном белке миофибрилл сложилось в результате работ А.Я. Данилевского, О. Фюрта, Э. Вебера и ряда других исследователей. Однако всеобщее внимание к миозину было привлечено лишь после опубликования работ В.А. Энгельгардта и М.Н. Любимовой (1939– 1942). В этих работах впервые было показано, что миозин обладает АТФазной активностью, т.е. способностью катализировать расщепление АТФ на АДФ и Н3РО4. Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, превращается в механическую энергию сокращающейся мышцы. Молекулярная масса миозина скелетных мышц около 500000 (для миозина кролика 470000). Молекула миозина имеет сильно вытянутую форму, длину 150 нм. Она может быть расщеплена без разрыва ковалентных связей на субъединицы: две тяжелые полипептидные цепи с мол. массой 205000–210000 и несколько коротких легких цепей, мол. масса которых около 20000. Тяжелые цепи образуют длинную закрученную α-спираль («хвост» молекулы), конец каждой тяжелой цепи совместно с легкими цепями создает глобулу («головка» молекулы), способную соединяться с актином. Эти «головки» выдаются из основного стержня молекулы. Легкие цепи, находящиеся в «головке» миозиновой молекулы и принимающие участие в проявлении АТФазнойактивности миозина, гетерогенны по своему составу. Количество легких цепей в молекуле миозина у различных видов животных и в разных типах мышц неодинаково. Кратковременная обработка трипсином расщепляет молекулу миозина на два фрагмента. Из хвостового участка (С-концевой участокмолекулы) образуется легкий меромиозин (ЛММ) - фрагмент длиной 90 нм, а из остальной части, включающей «головки»,- тяжелый меромиозин (ТММ). ЛММ, подобно миозину, образует нити, однако он не обладает АТФазной активностью и не связывает актин. ТММ катализирует гидролиз АТФ и связывает актин. ТММ можно расщепить далее путем более длительной обработки трипсином илипапаином, в результате чего получается один S2-фрагмент длиной 40 нм с мол. массой 62000 и два S1-фрагмента с мол. массой 110000, представляющие собой «головки» миозина. Толстые нити (толстые миофиламенты) в саркомере надо понимать как образование, полученное путем соединения большого числа определенным образом ориентированных в пространстве молекул миозина 

Актин, составляющий 20% от сухой массы миофибрилл, был открыт Ф. Штраубом в 1942 г. Известны две формы актина: глобулярныйактин (G-актин) и фибриллярный актин (F-актин). Молекула G-актина с мол. массой 42000 состоит из одной полипептидной цепочки (глобула), в образовании которой принимают участие 374 аминокислотных остатка. При повышении ионной силы до физиологического уровня G-актин полиме-ризуется в F-актин (фибриллярная форма). На электронных микрофотографиях волокна F-актина выглядят как две нити бус, закрученных одна вокруг другой.

Актомиозин образуется при соединении миозина с F-актином. Актомиозин, как естественный, так и искусственный, т.е. полученный путем соединения in vitro высокоочищенных препаратов миозина и F-актина, обладает АТФазной активностью, которая отличается от таковой миозина, АТФазная активность миозина значительно возрастает в присутствии стехиометрических количеств F-актина.Фермент актомиозин активируется ионами Mg2+и ингибируется этилендиаминтетраацетатом (ЭДТА) и высокой концентрацией АТФ, тогда как миозиновая АТФаза ингибируется ионами Mg2+, активируется ЭДТА и не ингибируется высокой концентрацией АТФ. Оптимальные значения рН для обоих ферментов также различны. Как отмечалось, кроме рассмотренных основных белков, в миофибриллах содержатся также тропомиозин, тропонин и некоторые другие ре-гуляторные белки.

Тропомиозин был открыт К. Бейли в 1946 г. Молекула тропомиозина состоит из двух α-спиралей и имеет вид стержня длиной 40 нм; его мол. масса 65000. На долю тропомиозина приходится около 4–7% всех белков миофибрилл.

Тропонинглобулярный белок, открытый С. Эбаси в 1963 г.; его мол. масса 80000. В скелетных мышцах взрослых животных и человека тропонин (Тн) составляет лишь около 2% от всех миофибриллярных белков. В его состав входят три субъединицы (Тн-I, Тн-С, Тн-Т). Тн-I (ингибирующий) может ингибировать АТФазную активность, ТН-С (кальцийсвязывающий) обладает значительным сродством к ионамкальция, Тн-Т (тропомиозин-связывающий) обеспечивает связь с тропомиозином. Тропонин, соединяясь с тропомиозином, образует комплекс, названный нативным тропомиози-ном. Этот комплекс прикрепляется к актиновым филаментам и придает актомиозинускелетных мышц позвоночных чувствительность к ионам Са2+ Установлено, что тропонин (его субъединицы Тн-Т и Тн-I) способен фосфорилироваться при участии цАМФ-зависимых протеинкиназ. Вопрос о том, имеет ли отношение фосфорилирование тропонина in vitro к регуляции мышечного сокращения, остается пока открытым.

Белки стромы в поперечно-полосатой мускулатуре представлены в основном коллагеном и эластином. Известно, что строма скелетных мышц, остающаяся после исчерпывающей экстракции мышечной кашицы солевыми растворами с высокой ионной силой, состоит в значительной мере из соединительнотканных элементов стенок сосудов и нервов, а также сарколеммы и некоторых других структур.

Миофибриллы - цилиндрические нити толщиной 1 - 2 мкм, идущие вдоль от одного конца мышечного волокна до другого. Изолированная миофибрилла способна сокращаться в присутствии АТФ , именно она и есть сократимый элемент мышечной клетки . ократимые единицы миофибрил легко различимы в световом микроскопе, именно они обусловливают полосатость скелетных мышц . Каждая из таких единиц - саркомеров - имеет длину около 2,5 мкм. Границы саркомеров в соседних миофибриллах совпадают, поэтому вся мышечная клетка приобретает регулярную исчерченность. Каждый саркомер состоит из множества параллельных белковых филаментов (нитей). Существуют филаменты двух типов - толстые(длиной около 1,6 мкм м толщиной 15 нм), которые тянутся от одного края А-диска до другого, и тонкие (длиной около 1 мкм и толщиной 8 нм), которые идут от Z-линии через I-диск и заходят в А-диск в промежутки между толстыми филаментами. На участке А-диска, содержащем перекрывающиеся тонкие и толстые филаменты, толстые филаменты расположены в виде регулярной гексагональной системы, причем каждый толстый филамент окружен тонкими, тоже расположенными регулярно. При помощи электронного микроскопа удалось увидеть на толстых филаментах множество боковых отростков, образующих поперечные мостики между толстыми филаментами и расположенными на расстоянии 13 нм от них тонкими филаментами. В настоящее время известно, что при сокращении мышцы толстые и тонкие нити перемещаются относительно друг друга именно с помощью этих поперечных мостиков, которые работают циклично. Взаимодействующие белки толстых и тонких филаментов были выделены и получили названия соответственно миозин и актин . Кроме них, в миофибриллах имеется еще целый ряд вспомогательных белков. Предполагается, что белок альфа-актинин обеспечивает надлежащую упаковку филаментов в саркомере , а десмин связывает между собой соседние саркомеры.


 

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать

63451. Применение технических средств наблюдения для контроля территории 165 KB
  Телевизионные камеры и устройства для их оснащения Телевизионные камеры. Более простые и соответственно более дешевые камеры оснащаются как правило простейшими встроенными объективами более дорогие сменными объективами с улучшенными характеристиками и широкими функциональными возможностями.
63452. Выбор средств видеоконтроля для оборудования объектов 190.5 KB
  Учебные вопросы: Выбор средств видеоконтроля для оборудования объектов особенности их эксплуатации Размещение камеры в наблюдаемой зоне Условия эксплуатации ТСН Заключение Литература: ГОСТ Р 515582000. Телевизионные камеры цветного изображения в таких системах практически...
63454. Особенности построения систем контроля доступа 1.49 MB
  По мере накопления опыта создания и применения аппаратуры СКД началось ее активное внедрение на широкий рынок охранных систем. Особенности построения систем контроля доступа Под системой контроля доступа СКД понимают объединенные в комплексы электронные механические электротехнические аппаратнопрограммные...
63456. Рекомендации по выбору средств и систем контроля доступа 145.5 KB
  Аппаратура СКД должна убедиться что доступ предоставляется именно тому лицу которое зарегистрировано как законный пользователь т. Известны разработки СКД основанные на считывании и сравнении конфигураций сетки вен на запястье образцов запаха преобразованных в цифровой вид анализе носящего уникальный характер...
63457. Ограждения периметра, отдельных участков территории. Элементы инженерной укреплённости охраняемых объектов 204.5 KB
  Контроль за выполнением требований настоящего руководящего документа осуществляется подразделениями вневедомственной охраны при включении их представителей в комиссии по обследованию и приемке в эксплуатацию объектов.
63458. Элементы инженерной укреплённости охраняемых объектов 6.99 MB
  Двери деревянные. Двери деревянные. Двери деревянные наружные для жилых и общественных зданий. Двери деревянные внутренние для жилых и общественных зданий.
63459. Основы проектирования систем охраны объектов. Методика определения варианта и тактики охраны 541 KB
  Требования к проекту оборудования объекта ТСОС Методика выбора системы сбора и обработки информации. Технические средства охраны. Состояние физических преград инженерных сооружений имеющих большую стойкость и в связи с этим не блокированных...