87385

Белковый обмен

Лекция

Биология и генетика

Белки плазмы в организме играют многообразную и важную роль: поддерживают вязкость и тягучесть крови в сосудистом русле; транспорт экзо- и эндогенных веществ; участвуют в связывании гормонов минеральных компонентов липидов пигментов и других биологически важных соединений...

Русский

2015-04-19

38.77 KB

1 чел.

Лекция 6

  1.  Белковый обмен.

Белки плазмы в организме играют многообразную и важную роль:

- поддерживают вязкость и тягучесть крови в сосудистом русле;

- транспорт экзо - и эндогенных веществ;

- участвуют в связывании гормонов, минеральных компонентов, липидов, пигментов и других биологически важных соединений;

- регуляция кислотно-основного состояния;

- являются факторами связывания крови, антителами.

Клинико-биохимический анализ начинается с определения количеств общего белка.

Белки (протеины) - органические соединения, структурной основой которых служит полипептидная цепь, состоящая из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями (-CO-NH2-) в определенной последовательности. Белки являются главными компонентами всех организмов, обеспечивающими выполнение важнейших процессов жизнедеятельности. В основном все белки построены из 20 стандартных аминокислот и отличаются друг от друга лишь последовательностью соединения аминокислотных звеньев, что допускает, однако, возможность существования огромного множества разнообразных белков.

Так называемые сложные белки помимо аминокислот содержат простетическую группу, необходимую для выполнения белком его биологические функции.В зависимости от химической природы простетических различают несколько классов сложных белков(табл.)

Класс сложных белков

Простетическая группа

Характерные представители

Липопротеины

Гликопротеины

Фосфопротеины

Гемопротеины

Флавопротеины

Металлопротеины

Липиды

Углеводы

Фосфатные группы

Гем(комплексное соединение железа с протопорфирином)

Флавиновые нуклеотиды

Металлы: Fe, Zn и др.

β1-Липопротеин крови

γ-Глобулин крови

Казеин молока

Гемоглобин, цитохромы

Сукцинатдегидрогеназа

Ферритин, алкогольдегидрогеназа

Ковалентные взаимодействия между аминокислотными остатками в полипептидной цепи и между белковой частью молекулы и простетической группой сложного белка определяют так называемую первичную структуру белка, от которой зависят все его свойства.

Полипептидные цепи белков свертываются в пространстве определенным образом, вследствие чего возникает характерная для данного типа белка, так называемая вторичная структура.

Третичная структура белковой молекулы в отличие от вторичной стабилизируется химическими связями, например дисульфидными (S-S-связями), возникающими между дальними участками полипептидной цепи.

Наивысшим по сложности структурным образованием белков является их четвертичная структура, возникающая при группировании в пределах одной молекулы нескольких полипептидных цепей (субъедениц). Белки, состоящие из двух и более субъединиц, называют олигомерными.

В соответствии с биологическими функциями различают белки; структурные, сократительные и двигательные, защитные, транспортные, регуляторные, ферментные, пищевые и запасные. Структурные белки образуют волокна, навитые друг на друга либо уложенные плоским слоем. Они выполняют опорную или защитную функцию, скрепляя биологические структуры и придавая им прочность. Наиболее важными в этой группе белки являются фибриллярные белки коллагены, составляющие основу хрящей, сухожилий и кожи. Волосы и ногти состоят, в основном, из нерастворимого фибриллярного белка кератина, связки содержат фибриллярный белок эластин, способный растягиваться в двух направлениях. Сократительные белки придают клеткам и организмам способность сокращаться, изменять форму и передвигаться. Так, актин и миозин составляют основу скелетных мышц, тубулин обеспечивает подвижность ресничек и жгутиков, при помощи которых передвигаются отдельные клетки. Защитные белки-антитела - распознают проникшие в организм чужеродные белки, вирусы, микроорганизмы и, образуя с ними комплекс антиген-антитело, нейтрализуют их. Фибриноген и тромбин - белки свертывающей системы крови защищают организм от потери крови при повреждении сосудов. Транспортные белки плазмы крови образуют комплексы с отдельными молекулами или ионами и разносят их по организму: гемоглобин-кислород, липопротеины - липиды, альбумины-микроэлементы, витамины, гормоны. В клеточных мембранах имеются специфические белки-переносчики, транспортирующие в клетку и обратно глюкозу и разнообразные биологически активные соединения. Регуляторные белки участвуют в регуляции клеточной или физиологической активности. Белково-пептидные гормоны, например, регулируют обмен глюкозы (инсулин), рост (соматотропный гормон, или гормон паратгормон) и др. Самый многообразный и специализированный класс белков составляют ферменты, катализирующие практически все химические реакции, протекающие в организме. К пищевым белкам относят белки, содержащие в своем составе богатый набор разнообразных аминокислот, в т.ч. незаменимых. Некоторые белки, например казеины молока и их гидролизаты, используют для парентерального питания больных.

Представление об уровне общего белка в плазме крови позволяет сделать более информативной трактовку протеинограммы – картины разделения белков по фракциям ( альфа-1-, альфа-2-, бета- и гамма-глобулинов в абсолютных единицах).

В качестве основного для использования в клинической лабораторной диагностике выбран колориметрический биуретовый метод  определения общего белка и альбумина в сыворотке крови. Принцип метода заключается в том, что белки сыворотки крови, реагируя в щелочной среде с сернокислой медью, образуют соединения, окрашенные в фиолетовый цвет. Клинико-диагностическое значение содержания общего белка в сыворотке крови можно характеризовать понятиями «нормо-», «гипер-» и «гипопротеинемия». Изменения уровня белка могут быть как абсолютными, так и относительными. Последние обычно наблюдаются при увеличении (уменьшении) объема крови. Большинство заболеваний внутренних органов сопровождаются сдвигами в белковом обмене. Абсолютная гипопротеинемия – патофизиологический синдром, выражающийся в снижении биосинтез, усилении катаболизма, аномальных потерях, патологическом распределении белка между отдельными секторами организма.

Абсолютная гипопротеинемия (как правило, снижение альбумина):

- недостаточное поступление белка с пищей (голодание, недоедание);

- подавление протеосинтетической функции печени (цирроз, гепатит, интоксикации т.д.);

- повышенный распад белка в организме (возмещение энергетических затрат, ожоги, гипертермия, новообразования);

- потеря белка организмом (с кровью – острые и хронические кровотечения, с мочой – нефротический синдром;

- перемещение в другие ткани при резко увеличенной проницаемости капиллярной стенки (образование обширных отеков, в просвет кишечника, на ожоговую поверхность);

- нарушение синтеза белков в крови (генетически детерминированные нарушения синтеза белков);

- особенности физиологического состояния организма.

Относительная гипопротеинемия – уменьшение концентрации белка вследствие увеличения объема жидкой части крови.

Абсолютная гиперпротеинемия – при длительно текущих воспалительных реакциях, значительное увеличение в случае появления очагов образования парапротеинов;

Относительная гиперпротеинемия – признак обезвоживания организма.

Гипопротеинемия – гипоальбуминемия, а гиперпротеинемия – гиперглобулинемия.

В лаборатории для разделения белков сыворотки крови, спинномозговой жидкости и мочи используют метод иммунофиксации, который основывается на принципе преципитации специфическими антителами белков, разделенных в процессе электрофореза с последующим проявлением красителем образовавшихся преципитатов.

Основные компоненты, входящие в каждую из 5 зон глобулинов, следующие6

Альбуминовая: альбумин

Альфа-1 зона: альфа-1 антитрипсин, орозомукоид, альфа 1-антихимотрипсин;

Альфа-2 зона: гаптоглобин, церулоплазмин, Gc  - глобулин, альфа-2-макроглобулин, альфа-липопротеин

Бета-1-зона: трансферрин-гемопексин,

Бета-2-зона: бета-липопротеин, С3-компонент комлемента

Гамма зона: IgG, IgA, IgM, (IgD-IgE).

Наряду с определением содержания отдельных белковых фракций используют методы идентификации специфичеких белков, относящимся в большинстве своем к гликопротеинам и другим классам белков: СРБ – для диагностики воспалительных заболеваний, тропонин Т, миоглобин – для диагностики инфаркта миокарда.

Фракция альфа-глобулинов образована гликопротеинами, уровень которых повышается при  острых воспалительных, некробиотических  процессах, аллергических и стрессовых состояниях (белки острой фазы).

Фракция бета-глобулинов самая богатая липидами группа белков, в связи с этим уровень увеличен при первичных и вторичных гиперлипопротеинемиях, нефротическом синдроме, токсических поражениях паренхимы печени,  злокачественных новообразованиях и т.д.

Основную массу гамма-глобулинов составляют белки, обладающие свойствами антител (иммуноглобулины G, A, M, D и Е).

Иммуноглобулины G – наиболее важный класс, с ними связан процесс гуморальной защиты организма против многих бактерий и вирусов, а также их токсинов.

Иммуноглобулины А – находятся преимущественно в подслизистых тканях, на слизистой поверхности дыхательных путей и кишечного тракта. Локальный синтез обуславливает местный иммунитет.

Иммуноглобулины М (М1и М2) – мощный активатор системы комплемента (антитела Вассермана, ревматоидный фактор, холодовые агглютинины и изогемагглютинины). Появляются первыми в формировании иммунного ответа.

Иммуноглобулины D в низких концентрациях обнаружены в «нормальных» сыворотках крови.

Иммуноглобулины Е содержатся в «нормальных» сыворотках человека в следовых количествах, участвуют в аллергических реакциях.

Клинико-диагностическое значение имеют продукты белкового обмена: азот мочевины (46-60%), азот аминокислот (до 25%), креатинин (2,5-7,5%), креатин (5%), мочевая кислота (4%) и др.

Понятие «азотистый обмен» включает в себя белковый обмен (совокупность химический превращений в организме белков и продуктов их метаболизма), а также обмен пептидов, аминокислот, нуклеиновых кислот, нуклеотидов, азотистых оснований, аминосахаров и других соединений, содержащих азот. Азотистый обмен составляет важную часть обмена веществ в организме. Нарушения азотистого обмена характерны для многих патологических состояний. Концентрация в крови и моче остаточного азота, мочевины и других азотистых соединений является важнейшим диагностическим тестом при заболеваниях почек, сердечно-сосудистой системы и др.

Азотистый обмен начинается с переваривания азотистый соединений пищи в желудочно-кишечном тракте при участии протеолитичсеких ферментов трипсина и гастриксина с образованием полипептидов, олигопептидов и отдельных аминокислот, которые всасываются в тонкой кишке, поступают в кровь и с ней разносятся по всему организму. Аминокислоты, поступающие в составе белков пищи,  используются для синтеза белков органов и тканей организма.

Азотистый обмен регулируется на молекулярном, клеточном и тканевом уровнях. У здоровых людей содержание азотистых соединений в органах, тканях, биологических жидкостях находится на относительно постоянном уровне.

Патологию азотистого обмена вызывает:

-  белковая недостаточность (недоедание, преобладание процессов распада над синтезом при воспалительных и дистрофических процессах в организме, нарушении усвоения белка при патологии желудочно-кишечного тракта);

-  нарушение обмена аминокислот (аномалии процессов трансаминирования);

- состояния, связанные с нарушением выделения почками креатинина и накоплением его в крови;

- при массивном распаде клеточных структур.

Мочевина – диамид угольной кислоты, образующийся в печени при обеззараживании аммиака. Мочевина мало токсична, но токсичны накапливающиеся вместе с ней ионы калия и производные гуанидина.

Методы определения содержания мочевины подразделяют на две основные группы: ферментативные (уреазные) и неферментативные (газометрические, ксантигидроловые, и др.).  При трактовке результатов следует исходить, что диета с низким содержанием белка способна уменьшить концентрацию мочевины, увеличение в несколько раз сопровождается интоксикацией (уремией).

Креатин и креатинин – важные компоненты остаточного азота, в синтезе которых принимают участие аминокислоты аргинин, глицин и метионин. Дегидратированный креатин – креатинин, будучи беспороговым веществом выделяется с мочой. В организме помимо эндогенного креатинина присутствует и экзогенный креатинин, поступающий в основном с мясными продуктами.

Способы определения содержания креатинина разделены на две основные группы: неферментативные (колориметрическиеи и кинетические) и энзиматические.

Концентрация креатинина в плазме крови практически здоровых людей относительно постоянна. Увеличение в сыворотке крови – усиленное образование и задержка этого метаболита в организме, снижение – уменьшение мышечной массы, беременность.

Увеличение выведения креатинина с мочой – при большой физической нагрузке, лихорадке, тяжело протекающем воспалении легких, повышенный распад белка (цитолиз), уменьшение – голодание, мышечная атрофия, паралич, анемия, хронические заболевания почек).

Мочевая кислота – конечный продуктов обмена пуриновых оснований, входящих в состав сложных белков – нуклеопротеинов.  Концентрацию мочевой кислоты определяют несколькими методами:

- химические - с колориметрическим завершением;

- прямые фотометрические;

- энзиматические (уриказные).

Уровень мочевой кислоты в крови увеличивается при патологических состояниях, связанных с усилением распада клеток, нарушением выделения мочевой кислоты с мочой, изменением эндокринной регуляции обмена пуриновых оснований, при подагре – заболевании, обусловленном первичным (вызванным врожденными ферментативными сдвигами метаболизма) нарушением этого метаболита.

Уменьшение концентрации наблюдается при гепатоцеребральной дистрофии, злокачественных новообразованиях, после приема салицилатов, кортикотропина и др.

  1.  Углеводы представляют собой большой класс соединений, включающих в себя моносахариды, ди-, олиго- и полисахариды. В организме человека они выполняют энергетическую, защитную, структурную, механическую и другие функции. Глюкоза является ценнейшим питательным веществом для большинства клеток и особенно ткани мозга.

Глюкоза – основной представитель углеводов плазмы. По своей химической структуре он является альдогексозой, между двумя основными формами которой устанавливается определенное равновесие.  Циклическая форма моносахарида (глюкопираноза) выступает в качестве отдельных звеньев олиго - и полисахаридов. Благодаря тому, что глюкоза представлена и альдегидной формой, она обладает восстанавливающими свойствами.

В крови в небольшом количестве обнаруживаются фруктоза (концентрация ее колеблется в широких пределах: от 2,77 до 27,75 мкмоль/л), две пентозы – рибоза и дезоксирибоза (20-30мг/л), гликоген (100-150 мг/л), основное количество которого содержится  в форменных элементах крови а также следы галактозы, мальтозы, лактозы, сахарозы, маннозы.

Однако к исследованию концентрации перечисленных моно-, ди-, олигосахаридов и гликогена прибегают значительно реже, ценность представляет определение продуктов их метаболизма – молочной и пировиноградной кислот, а также активности отдельных ферментов углеводного обмена.

Методы установления концентрации  глюкозы в крови весьма многочисленны.

Редуктометрические  основаны на свойствах глюкозы восстанавливать соли тяжелых металлов в щелочной среде (титриметрический способ Хагедорна и Йенсена, который основан на способности глюкозы восстанавливать при кипячении в щелочной среде железосинеродистый калий).

Калориметрические – базируются на методологии определения в конечной точке.

В зависимости от химической природы аналитической реакции эти методы подразделены на неферментные и ферментные («ручные»).  

Для обнаружения глюкозы и кетоновых тел  в моче используют диагностические тест-полоски.

Уровень глюкозы в крови здоровых людей поддерживается в относительно постоянных пределах благодаря действию сложных физиологических механизмов нейрорегуляции. Для полноценного переваривания и абсорбции углеводов слизистой оболочкой стенки кишечника необходимо наличие в просвете ряда ферментов: альфа-амилазы, мальтазы,  сахаразы, изомальтазы, лактазы, поддержания рН и определенной моторики желудочно-кишечного тракта.

Гликоген рассматривается как депонированная форма углеводов. Уровень глюкозы в крови поддерживается в пределах нормальных величин за счет распада гликогена в печени и выхода глюкозы в кровь.

Метаболизм глюкозы на уровне клеток во многом зависит от особенностей гормонального статуса организма, основная роль отводится инсулину – гормону, синтезирующемуся в бета-клетках островков Лангерганса поджелудочной железы, который способствует прохождению глюкозы через клеточные мембраны, усиливает поступление глюкозы из крови в ткани, где происходит либо окисление до углекислого газа и воды, либо отложение в гликоген, либо превращение в жиры и аминокислоты.

Глюкагон – гормон, вырабатываемый альфа-клетками островкого аппарата поджелудочной железы, активирует фосфорилазу печени обуславливая гипенгликемию.

Глюкокортикоиды – гормоны коры надпочечников (кортизол, кортизон, кортикостерон и др.) способствуют образованию углеводов из безазотистых остатков аминокислот и угнетая окисление глюкозы, увеличивают содержание в крови.

Тиреоидные гормоны усиливают всасывание углеводов из кишечника, снижают содержание гликогена в печени, увеличивают концентрацию глюкозы в крови.

Гипергликемический эффект проявляют гормоны передней доли гипофиза – соматотропин, кортикотропин, тиротропин.

Увеличение содержания глюкозы в крови выше пределов нормы носит название гипергликемия, появление глюкозы в моче – глюкозурия. Повышение глюкозы в крови и наличие глюкозы и кетоновых тел в моче – достаточно для подтверждения диагноза сахарного диабета.

Гипергликемия обусловлена двумя основными группами:

- инсулярные – недостаточное содержание в крови инсулина или неэффективностью его действия;

- экстраинсулярные – не зависящие от влияния  инсулина.

Принято выделять инсулинзависимый сахарный диабет ( I типа ) и инсулиннезависимый ( II типа).

Гипергликемия вызывает гликозилирование различных белков – гемоглобина, альбумина, белков базальной мембраны, что приводит к изменению их свойств, повышению иммуногенности и развитию сосудистых поражений.

При стойком увеличении уровня глюкозыи других моносахаридов в крови содержание гликозилированных белков значительно возрастает (первый неферментативно гликозилированный белок, обнаруженный у человека  – гемоглобин А – HbА1с). Для количественного определения используют методы хроматографического анализа, абсорбционной фотометрии и др.

Вторая группа гипергликемий связана прежде всего с гиперфункцией эндокринных желез, продуцирующих гормоны – антогонисты инсулина (синдром Иценко-Кушинга, акромегалия, тиреотоксикоз, феохромоцитома, глюкагонома.

Уровень глюкозы повышается:

- при некоторых заболеваниях печени (цирроз, гемохроматоз);

- уремии (резистентность к инсулину и гиперчувствительность  к глюкагону);

- гипергликемии центрального происхождения (механическое, токсическое, гипоксическое раздражение клеток головного мозга).

Гипогликемия – снижение глюкозы в крови – чаще всего связана с абсолютным или относительным повышением уровня инсулина в крови.

Первичная – при заболеваниях поджелудочной железы (гиперплазия бета-клеток, дегенерация альфа-клеток).

Вторичная – у больных с поражением печени, желудочно-кишечного тракта, центральной нервной системы, нервные и физические перегрузки, нарушение функции гипоталамуса, надпочечников.

Тесты толерантности к глюкозе заключаются в определении содержания глюкозы в крови через 2 часа после приема обследуемым 75 г глюкозы, уровень глюкозы при этом не должен превышать нормы. В противном случае есть основание предполагать наличие у пациента сахарного диабета.

Гликопротеины – обширный класс соединений, представленных муко- и гликопротеинами (различные ферменты – холинэстераза, церулоплазмин; гормоны – гонадотропин, эритропоэтин; протромбин, фибриноген, гамма-глобулины, трансферрин, гаптоглобин идр.).

Сиаловые кислоты представляют собой N- ацетил - и N–глицилпроизводные нейраминовой кислоты. Для определения уровня сиаловых кислот рекомендованы два метода: резорциновый и метод Гесса, основанный на реакции с уксусно-сернокислым реактивом.

К наиболее важным в диагностическом отношении метаболитам углеводного обмена следует отнести пировиноградную и молочную кислоты.

Пировиноградная кислота – один из центральных метаболитов углеводного обмена, образуется в процессе распада гликогена и глюкозы в тканях. Молочная кислота  - конечный продукт гликолиза и гликогенолиза, образуется в результате восстановления пировиноградной кислоты в анаэробных условиях. Наиболее чувствительны и специфичны ферментативные методы определения пировиноградной и молочной кислот. Содержание  пировиноградной кислоты увеличивается при гипоксических состояниях анемиях, злокачественных новообразованиях, заболеваниях печени, диабетическом кетоацидозе и др. Все факторы, обуславливающие увеличение концентрации ПВК, обычно приводят к возрастанию уровня молочной кислоты.

Ферменты (энзимы)- специфические белки, играющие роль биокатализаторов. Почти все они функционируют внутри тех клеток, в которых синтезируются, за исключением ферментов органов пищеварения и отдельных энзимов плазмы крови. Успехи биохимии и других наук, связанные с разработкой высокочувствительных методов разделения белков, позволили установить существование в организме множественных форм ферментов, катализирующих одну и ту же реакцию, в результате чего стала очевидной необходимость классификации ферментов. Для ферментов, катализирующих одну и ту же реакцию, но различающихся физико-химическими свойствами, предложено два основных термина – «изоферменты»  (различия в первичной структуре определены генетически, примером может служить изоэнзимный спектр ЛДГ)  и «множественные формы ферментов» (этим понятием обозначают молекулы, различия в структуре которых обусловлены уже посттрансляционными изменениями, к ним относят полимерные серии ферментов – L- глутаматдегидрогеназа и др.).  

В соответствии с природой катализируемых энзимами реакций выделяют 6 основных типов ферментов:

  1.  Оксидоредуктазы – энзимы,  катализирующие окислительно-востановительные реакции (лактатдегидрогеназа, каталаза, глутаматдегидрогеназа).
  2.  Трансферазы, обеспечивающие реакции межмолекулярного переноса химических групп: аспартатаминотрансфераза (АсТ), аланинаминотрансфераза (АлТ), гамма-глутамилтранспептидаза (ГГТП), креатикиназа (КК) идр.
  3.  Гидролазы, вызывающие гидролитическое расщепление внутримолекулярных связей: альфа-амилаза, липаза, холинэстераза(ХЭ), щелочная и кислая фосфатазы (ЩФ,  КФ), лейцинаминопептидаза (ЛАП), пепсин, трипсин и др.
  4.  Лиазы, катализирующие отрыв и присоединение химических групп по месту локализации двойных связей: фруктозо-1-фосфатальдолазы (Ф-1-Ф-А), или фруктозомонофосфат-альдолазы (ФМФ-А)  и др.
  5.  Изомеразы, обеспечивающие ферментативные процессы изомеризации.
  6.  Лигазы (синтетазы), ускоряющие реакции синтеза, т.е. соединения двух молекул субстрата.

Все ферменты плазмы делят на универсально распространенные ( АсТ, АлТ, ЛДГ и др.) и органоспецифические, или тканеспецифические(КК, ФМФ-А и др.).   В печени содержатся в основном АлТ, АсТ, ЛДГ, ЛАП, ЩФ; в сердечной мышце – КК, ЛДГ, АсТ; в почках – ЛДГ, ЩФ, ЛАП, АсТ; в поджелудочной железе – альфа-амилаза, липаза. ЛДГ;  в костной ткани  - ЩФ; в предстательной железе – КФ.

Повышение активности ферментов плазме (сыворотке) крови связано прежде всего с цитолизом(т.е. увеличением проницаемости плазматической мембраны, мембран лизосом, других органелл клеток, их некрозом) и выходом энзимов из поврежденных органов и тканей в кровяное русло.

Используемые в КДЛ методы определения активности ферментов могут быть разделены на две основные группы:

- определение конечного продукта, образовавшегося после известного периода инкубации ферментного препарата (обычно сыворотки) с субстратом в соответствующем буфере (метод конечной точки, выполняемый путем измерения опытной и контрольной проб, т. е. измерение проводится в двух точках).

- кинетические методы, с помощью которых в ходе ферментативной реакции непрерывно или периодически определяют потребление субстрата, кофермента либо образование метаболита.

В зависимости от особенностей принципа исследования, положенного в основу определения активности энзимов, способы их осуществления подразделяются на несколько групп:

  1.  Без использования НАД и НАДН2 (пиридинкоферментов). Среди них различают колориметрические, титриметрические, газометрические, флюориметрические, электрохимические, изотопные, электронного парамагнитного резонанса.
  2.  Каталитические (с применением пиридинкоферментов).  Сопряжение реакции образования коферментов с превращением формазана позволяет учитывать ход реакции в видимой области спектра.
  3.  Некаталитические методы, позволяющие непосредственно определять концентрацию фермента, независимо от его каталитической активности (иммунологические методы).

Активность ферментов выражается количеством разрушенного субстрата или образованного в ходе реакции продукта (в моль, ммоль, мкмоль и т.д) в пересчете на один литр сыворотки крови при температуре 37, 30,25С (SI) либо в международных единицах (Е/л, U/I).

В настоящее время представляется актуальным исследование активности ферментов не только в плазме крови, но также в моче и других биологических жидкостях.

Клинико-диагностическое значение активности:

- альдолаз (активность энзима увеличивается при глубоких дистрофических процессах в мышечной ткани в тканях опухолей, с прогрессирующей мышечной дистрофией, заболевания печени, полиомиелит и др., уменьшение – наследственная непереносимость фруктозы, под влиянием лекарственной терапии ).

- аминотрансфераз (дифференциальная диагностика патологии печени и миокарда, при инфаркте миокарда – АсТ в 95% случаев повышена, повышение аминотрансфераз – гангрена мышц, прогрессирующий миозит, миокардит, некроз и травма скелетных мышц, инфекционный гепатит, лекарственная терапия).

- фосфатаз (повышение ЩФ - костные заболевания, остеопороз, метастазы в костную ткань, явления холестаза и заболевания печени, заболеваниях кишечника, беременность, токсическоее воздействие на остеобласты, снижение – гипотериоз, витаминоз С, выраженной анемия, кретинизм, накопление радиоактивных веществ в костях, повышение КФ – новообразования в предстательной железе, разрушении тромбоцитов, тромбоэмболиях, гемолитических состояниях, поражение гепатобилиарной системы, болезни почек, активность ревматического процесса).

- альфа-амилазы – (значительное повышение при заболеваниях поджелудочной железы, холелитиаз, заболевания почек, ожоги, метастазирование в легкие, травматический шок, диабетический кетоацидоз, кишечная непроходимость, аневризма аорты, перитонит, снижение – гипотериз, обширные ожоги кожи, кахексия, недостаточность экзокринной функции поджелудочной железы).

- лактатдегидрогеназы – (повышение – гемолитическая и  мегалобластная анемии, опухоли, лимфомы, лейкозы, гепатиты и циррозы печени, инфаркт миокарда и легкого, прием алкоголя, кофеина, медикаментозная терапия, снижение –наличие ингибитора в крови, генетические нарушения).

- креатинкиназ – (определение общей активности кретинкиназ – диагностиа миопатий, инфаркта миокарда (КФК МБ), заболеваний ЦНС).

- липаз (повышение – острый панкреатит, ожирении, подагре, снижение – туберкулез, сифилис, рак, инфекционные процессы).

- холинэстераз – (степень снижения соответствует тяжести и распространенности поражения печеночных клеток, карциноме различной локализации, коллагенозах, ревматизме, повышение –миома матки, рак молочной железы, нефротический симптомокомплекс, тиреотоксикоз, тяжелое ожирение, некоторые психические заболевания).

- гамма-глутамилтранспептидазы (повышение – заболевания печени и гепатобилиарного тракта, метастазы в печень, алкоголизм, шизофрения, нефропатии, снижение – декомпенсация при циррозах).


 

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать

14592. Исследование метеорологических условий производственных помещений 19.64 KB
  ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА №1 №22804 по дисциплине: Безопасность жизнедеятельности на тему: Исследование метеорологических условий производственных помещений Цель данной работы: изучить принципы гигиенического нормирования метеорологических условий в произ...
14593. Исследование методов очистки воды 19.21 KB
  ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА №2 №22804 по дисциплине: Безопасность жизнедеятельности на тему: Исследование методов очистки воды Цель данной работы: изучить основные методы очистки воды от вредных примесей изучить методы применяемые для определения содержания ра...
14594. Проведение простейших расчетов с использованием формул. Создание электронной таблицы 102.5 KB
  Практическая работа № 13 Тема: Проведение простейших расчетов с использованием формул. Создание электронной таблицы Знать: правила ввода формул в ячейку электронной таблицы понятие абсолютной и относительной адресации ячеек основные встроенные функции MS Excel. У...
14595. Построение и редактирование графиков и диаграмм в электронных таблицах 72 KB
  Практическая работа № 14 Тема: Построение и редактирование графиков и диаграмм в электронных таблицах. Знать: основные виды диаграмм и их элементов основные приемы форматирования диаграмм. Уметь: строить диаграммы и графики на основе табличных данных; Ход работ
14596. Комплексное использование возможностей электронных таблиц для создания документов 62 KB
  Практическая работа № 15 Тема: Комплексное использование возможностей электронных таблиц для создания документов Знать: элементы электронных таблиц типы данных правила ввода и редактирования данных форматирования таблиц понятие фильтрации и сортировки данных...
14597. Создание таблиц и пользовательских форм для ввода данных Microsoft Access 186 KB
  Практическая работа № 16 Тема: Создание таблиц и пользовательских форм для ввода данных Microsoft Access Цели работы: познакомиться с основными понятиями базы данных; научиться создавать таблицу базы данных в режиме Конструктор; освоить переход из режима Конструк...
14598. Модификация таблиц и работа с данными с использованием запросов 154 KB
  Практическая работа № 17 Тема: Модификация таблиц и работа с данными с использованием запросов Цели работы: закрепить навыки по созданию таблиц; продолжить знакомство с основными видами запросов; научиться создавать запросы: на обновление на добавле
14599. Работа с данными и создание отчетов 182.5 KB
  Практическая работа № 18 Тема: Работа с данными и создание отчетов Цель работы: научиться создавать отчеты. Ход работы Задание 1. Откройте учебную базу данных созданную на прошлом занятии. Порядок работы: Вызовите программу Access. Для этого дважды щелкн...
14600. Порядок высвобождения и реализации движимого имущества в системе МЧС 82 KB
  Предметом внутриведомственного финансового контроля является финансовая и хозяйственная деятельность территориальных органов, воинских частей войск гражданской обороны и организаций МЧС России (далее – организации МЧС России).