93741

Активаторы и игибиторы ферментов

Доклад

Биология и генетика

Скорость ферментативной реакции и активность фермента определяется присутствием в среде активаторов и ингибиторов: первые повышают скорость реакции а вторые тормозят эту реакцию. Так соляная кислота активирует действие пепсина желудочного сока; желчные кислоты повышают активность панкреатической липазы...

Русский

2015-09-04

17.72 KB

0 чел.

Активаторы и игибиторы ферментов. Скорость ферментативной реакции и активность фермента определяется присутствием в среде активаторов и ингибиторов: первые повышают скорость реакции, а вторые тормозят эту реакцию. Так, соляная кислота активирует действие пепсина желудочного сока; желчные кислоты повышают активность панкреатической липазы; некоторые тканевые ферменты (оксидоредуктазы, катепсины, аргиназа), растительная протеиназа и др. в значительной степени активируются соединениями, содержащими свободные SH-группы (глутатион, цистеин), а ряд ферментов – также витамином С. Особенно часто активаторами выступают ионы двухвалентных и, реже, одновалентных металлов. Около четверти всех известных ферментов для проявления полной каталитической активности нуждаются в присутствии металлов. Многие ферменты вообще не активны в отсутствие металлов. Так, при удалении цинка угольная ангидраза (карбоангидраза), катализиру-ющая биосинтез и распад Н2СО3, практически теряет свою ферментативную активность; более того, цинк при этом не может быть заменен никаким другим металлом. Известны ферменты, действие которых активируется ионами нескольких металлов; в частности, енолаза активируется Mg2+, Mn2+, К+. На активность фермента влияет концентрация субстрата. При увеличении последней активность фермента возрастает, но до определенного предела. Концентрация субстрата, при которой активность фермента равна 0,5 от максимальной, называется константой Михаэлиса. На активность фермента влияет концентрация продукта реакции. При постепенном накоплении последнего в среде она снижается. Поэтому активность фермента определяют на начальном этапе реакции, когда субстрат еще не накопился. Активность ферментов зависит от рН среды. В зависимости от рН изменяется диссоциация ионогенных групп в активном центре фермента и в молекуле субстрата, что влияет на скорость реакции. Большинство ферментов наиболее активны в слабощелочной среде. Исключение – пепсин желудочного сока и катепсины лизосом, активные в кислой среде. На активность фермента влияет температура среды. Обычно при повышении ее на 10оС скорость реакции увеличивается в 2 раза (правило Ван Гоффа). Наиболее активны ферменты млекопитающих при 40-50 о. При более низкой температуре активность тормозится из-за снижения диссоциации ионогенных групп, а при более высокой – из-за денатурации белковой молекулы.

Ингибиторы по характеру торможения активности фермента могут быть обратимыми и необратимыми. В первом случае комплекс фермент-ингибитор может расщепляться и активность фермента восстанавливается. При необратимом ингибировании образуется прочная связь между ферментом и ингибитором. По механизму действия ингибиторы делят на конкурентные, неконкурентные, субстрат-ные и аллостерические. При конкурентном ингибировании структура ингибитора близка к структуре субстрата и он конкурирует за активный центр. Например, малоновая кислота по структуре близка к янтарной кислоте и поэтому способна связывать активный центр сукцинатде-гидрогеназы. Ингибирование можно осла-бить увеличением концентрации субстрата. На конкурентном ингибировании основано действие сульфаниламидов. Они по строению сходны с п-аминобензойной кислотой, необходимой микроорганизмам. Сульфаниламиды, занимая место послед-ней, тормозят рост микроорганизмов. Неконкурентное ингибирование развивается под действием вещества, структура которого не сходная со структурой субстрата. Оно связывается не с активным центром, а с другими участками молекулы фермента. Последний после этого может образовывать комплекс с субстратом, но внутри этого комплекса реакция не протекает. Например, ионы тяжелых металлов связывают HS-группы ферментов, ингибируя их. Цианиды связываются с ионом железа цитохромоксидазы, прекращая дыхание митохондрий. Неконкурентное ингибирование, в отличие от конкурентного, не снимается избытком субстрата. в. Субстратное ингибирование развивается иногда при увеличении в среде концентрации субстрата. Его снимают, уменьшая концентрацию последнего. г. Аллостерическое ингибирование развива-ется тогда, когда вещество, сзязываясь с аллостерическим центром, изменяет конфигурацию активного центра, блокируя его. Такими ингибиторами могут быть собственный продукт реакции, продукты других реакций, гормоны и другие вещества.


 

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать

50848. Цена деления гальванометра 44 KB
  Коэффициент взаимной индукции убывает с увеличением расстояния l т. поле одного витка первой катушки убывает с расстоянием по закону. При том же токе I1 поток магнитной 2 через витки второй катушки убывает с расстоянием между катушками.