93741

Активаторы и игибиторы ферментов

Доклад

Биология и генетика

Скорость ферментативной реакции и активность фермента определяется присутствием в среде активаторов и ингибиторов: первые повышают скорость реакции а вторые тормозят эту реакцию. Так соляная кислота активирует действие пепсина желудочного сока; желчные кислоты повышают активность панкреатической липазы...

Русский

2015-09-04

17.72 KB

0 чел.

Активаторы и игибиторы ферментов. Скорость ферментативной реакции и активность фермента определяется присутствием в среде активаторов и ингибиторов: первые повышают скорость реакции, а вторые тормозят эту реакцию. Так, соляная кислота активирует действие пепсина желудочного сока; желчные кислоты повышают активность панкреатической липазы; некоторые тканевые ферменты (оксидоредуктазы, катепсины, аргиназа), растительная протеиназа и др. в значительной степени активируются соединениями, содержащими свободные SH-группы (глутатион, цистеин), а ряд ферментов – также витамином С. Особенно часто активаторами выступают ионы двухвалентных и, реже, одновалентных металлов. Около четверти всех известных ферментов для проявления полной каталитической активности нуждаются в присутствии металлов. Многие ферменты вообще не активны в отсутствие металлов. Так, при удалении цинка угольная ангидраза (карбоангидраза), катализиру-ющая биосинтез и распад Н2СО3, практически теряет свою ферментативную активность; более того, цинк при этом не может быть заменен никаким другим металлом. Известны ферменты, действие которых активируется ионами нескольких металлов; в частности, енолаза активируется Mg2+, Mn2+, К+. На активность фермента влияет концентрация субстрата. При увеличении последней активность фермента возрастает, но до определенного предела. Концентрация субстрата, при которой активность фермента равна 0,5 от максимальной, называется константой Михаэлиса. На активность фермента влияет концентрация продукта реакции. При постепенном накоплении последнего в среде она снижается. Поэтому активность фермента определяют на начальном этапе реакции, когда субстрат еще не накопился. Активность ферментов зависит от рН среды. В зависимости от рН изменяется диссоциация ионогенных групп в активном центре фермента и в молекуле субстрата, что влияет на скорость реакции. Большинство ферментов наиболее активны в слабощелочной среде. Исключение – пепсин желудочного сока и катепсины лизосом, активные в кислой среде. На активность фермента влияет температура среды. Обычно при повышении ее на 10оС скорость реакции увеличивается в 2 раза (правило Ван Гоффа). Наиболее активны ферменты млекопитающих при 40-50 о. При более низкой температуре активность тормозится из-за снижения диссоциации ионогенных групп, а при более высокой – из-за денатурации белковой молекулы.

Ингибиторы по характеру торможения активности фермента могут быть обратимыми и необратимыми. В первом случае комплекс фермент-ингибитор может расщепляться и активность фермента восстанавливается. При необратимом ингибировании образуется прочная связь между ферментом и ингибитором. По механизму действия ингибиторы делят на конкурентные, неконкурентные, субстрат-ные и аллостерические. При конкурентном ингибировании структура ингибитора близка к структуре субстрата и он конкурирует за активный центр. Например, малоновая кислота по структуре близка к янтарной кислоте и поэтому способна связывать активный центр сукцинатде-гидрогеназы. Ингибирование можно осла-бить увеличением концентрации субстрата. На конкурентном ингибировании основано действие сульфаниламидов. Они по строению сходны с п-аминобензойной кислотой, необходимой микроорганизмам. Сульфаниламиды, занимая место послед-ней, тормозят рост микроорганизмов. Неконкурентное ингибирование развивается под действием вещества, структура которого не сходная со структурой субстрата. Оно связывается не с активным центром, а с другими участками молекулы фермента. Последний после этого может образовывать комплекс с субстратом, но внутри этого комплекса реакция не протекает. Например, ионы тяжелых металлов связывают HS-группы ферментов, ингибируя их. Цианиды связываются с ионом железа цитохромоксидазы, прекращая дыхание митохондрий. Неконкурентное ингибирование, в отличие от конкурентного, не снимается избытком субстрата. в. Субстратное ингибирование развивается иногда при увеличении в среде концентрации субстрата. Его снимают, уменьшая концентрацию последнего. г. Аллостерическое ингибирование развива-ется тогда, когда вещество, сзязываясь с аллостерическим центром, изменяет конфигурацию активного центра, блокируя его. Такими ингибиторами могут быть собственный продукт реакции, продукты других реакций, гормоны и другие вещества.


 

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать

4584. Знайомство з системою комп’ютерної математики - математичною матричною лабораторією MATLAB 232.5 KB
  Знайомство з системою комп’ютерної математики - математичною матричною лабораторією MATLAB. Мета роботи: Ознайомитися з основними елементами і складовими частинами системи комп’ютерної математики MatLab® і її робочим і програмним середовищ...
4585. Планування модельних експериментів. Стратегічне планування модельного експерименту 101 KB
  Планування модельних експериментів. Стратегічне планування модельного експерименту. Мета роботи: Ознайомитися з методами стратегічного планування імітаційних експериментів. Планування модельних експериментів Припустимо, три юні натураліст...
4586. Методи управління модельним часом: моделювання з постійним кроком і по особливих станах 101 KB
  Методи управління модельним часом: моделювання з постійним кроком і по особливих станах. Мета роботи: Вивчити методи управління модельним часом. Ознайомитися і програмно реалізувати алгоритми управління модельним часом з постійним кроком і по особли...
4587. Субтрактивне змішування кольорів. Диск Максвелла 38.52 KB
  Субтрактивне змішування кольорів. Диск Максвелла. Виконання роботи. Визначення координат ахроматичної точки. Підібрали такі розміри зовнішніх секторів з кольорами Cyan, Magenta, Yellow, що їх суміш дала ахроматичний колір. Отримали наступні коорд...
4588. Розрахунок припусків на механічну обробку оптичних деталей 47 KB
  Розрахунок припусків на механічну обробку оптичних деталей Мета роботи: Ознайомити студентів з методикою розрахунків припусків на розміри оптичних поверхонь деталей при їх обробці в оптичному виробництві. Завдання 1. Ознайомитись з видами припусків ...
4589. Інсталювання та налагодження мережевих компонент однорангової мережі Windows 9x. 103 KB
  Інсталювання та налагодження мережевих компонент однорангової мережі Windows 9x, Робота в одноранговій мережі. Керування доступом на рівні ресурсів. Використання спільних каталогів та мережевого принтера. Методичні вказівки з курсу Операційні ...
4590. Повышение эффективности разработки Приобского месторождения за счет оптимального подбора параметров работы электропогружных установок 3.05 MB
  Погруженные центробежные насосы (УЭЦН) в настоящее время являются одним из основных средств механизированной эксплуатации нефтяных скважин. На их долю приходится более 53% добываемой в России нефти и более 63% извлекаемой из скважин жидкости...
4591. Уточнения должностных функций, выполняемых менеджером по обучению персонала на предприятии ООО Техно-регион 183.99 KB
  Введение Развитие персонала является важнейшим условием успешного функционирования любой организации. Это особенно справедливо в современных условиях, когда ускорение научно-технического прогресса значительно убыстряет процесс устаревания профессион...
4592. Диссертация магистранта, аспиранта, докторанта 3.27 MB
  Настоящее пособие дает представление о специфике и месте диссертации магистранта, аспиранта и докторанта в системе научного исследования. В нем выделены этапы исследования, для каждого из которых разработаны ментальные карты, чем пособие выгодно отл...