93746

Ферменты: свойства

Доклад

Биология и генетика

Высокая каталитическая активность способность повышать скорость реакций в миллионы миллиарды раз. На активность фермента влияет концентрация субстрата. При увеличении последней активность фермента возрастает но до определенного предела. Концентрация субстрата при которой активность фермента равна...

Русский

2015-09-04

17.61 KB

0 чел.

Ферменты: свойства. Ферменты (энзимы) – белки, являющиеся биологическими катализаторами. 1. Высо-кая каталитическая активность – способность повышать скорость реакций в миллионы-миллиарды раз. Неорганические катализаторы увеличивают ее лишь в тысячи раз. 2. На активность фермента влияет концентрация субстрата. При увеличении последней активность фермента возрастает, но до определенного предела. Концентрация субстрата, при которой активность фермента равна 0,5 от максимальной, называется константой Михаэлиса. 3. На активность фермента влияет концентрация продукта реакции. При постепенном накоплении последнего в среде она снижается. Поэтому активность фермента определяют на начальном этапе реакции, когда субстрат еще не накопился. 4. Активность ферментов зависит от рН среды. В зависимости от рН изменяется диссоциация ионогенных групп в активном центре фермента и в молекуле субстрата, что влияет на скорость реакции. Большинство ферментов наиболее активны в слабощелочной среде. Исключение – пепсин желудочного сока и катепсины лизосом, активные в кислой среде. 5. На активность фермента влияет температура среды. Обычно при повышении ее на 10оС скорость реакции увеличивается в 2 раза (правило Ван Гоффа). Наиболее активны ферменты млекопитающих при 40-50 о. При более низкой температуре активность тормозится из-за снижения диссоциации ионогенных групп, а при более высокой – из-за денатурации белковой молекулы. 6. Ферменты обладают специфичностью, т.е. способность воздействовать лишь на определенный субстрат. Различают различные виды специфичности. а. Абсолютная специфичность, когда фермент действует лишь на один субстрат. Например, фумаратгидратаза действует только на фумаровую кислоту. б. Групповая специфичность, когда фермент действует на несколько сходных по структуре субстратов. Например, липаза расщепляет ацилглицеролы, состоящие из различных жирных кислот. г. Стереоспецифичность, когда фермент действует только на определенный пространственный изомер. Например, фумаратгидратаза не действе на стереоизомер фумаровой кислоты – малеиновую кислоту. 7. На активность ферментов влияют вещества, повышающие скорость реакции (активаторы) и снижающие ее (ингибиторы). Некоторые ферменты вырабатываются неактивными и при помощи активаторов переходят в активные. Например, энтерокиназа отщепляет от трипсиногена часть молекулы и он превращается в активный трипсин. Активаторами могут быть ионы металлов, субстраты, продукты других реакций, гормоны и другие вещества.

Ингибиторы по характеру торможения активности фермента могут быть обратимыми и необратимыми. В первом случае комплекс фермент-ингибитор может расщепляться и активность фермента восстанавливается. При необратимом ингибировании образуется прочная связь между ферментом и ингибитором. По механизму действия ингибиторы делят на конкурентные, неконкурентные, субстратные и аллостерические. а. При конкурентном ингибировании структура ингибитора близка к структуре субстрата и он конкурирует за активный центр. Например, малоновая кислота по структуре близка к янтарной кислоте и поэтому способна связывать активный центр сукцинатдегидрогеназы. Ингибирование можно ослабить увеличением концентрации субстрата. На конкурентном ингибировании основано действие сульфаниламидов. Они по строению сходны с п-аминобензойной кислотой, необходимой микроорганизмам. Сульфаниламиды, занимая место последней, тормозят рост микроорганизмов. б. Неконкурентное ингибирование развивается под действием вещества, структура которого не сходная со структурой субстрата. Оно связывается не с активным центром, а с другими участками молекулы фермента. Последний после этого может образовывать комплекс с субстратом, но внутри этого комплекса реакция не протекает. Например, ионы тяжелых металлов связывают HS-группы ферментов, ингибируя их. Цианиды связываются с ионом железа цитохромоксидазы, прекращая дыхание митохондрий. Неконкурентное ингибирование, в отличие от конкурентного, не снимается избытком субстрата. в. Субстратное ингибирование развивается иногда при увеличении в среде концентрации субстрата. Его снимают, уменьшая концентрацию последнего. г. Аллостерическое ингибирование развивается тогда, когда вещество, сзязываясь с аллостерическим центром, изменяет конфигурацию активного центра, блокируя его. Такими ингибиторами могут быть собственный продукт реакции, продукты других реакций, гормоны и другие вещества.


 

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать

58384. Публицистический стиль речи. Функциональные особенности стиля 39 KB
  Порядочность бытие начал начала облегчить афера новорожденный прирост черпать красивее позвонит квартал договор гербовый осужденный феномен партер музей.
58387. Сатирическое изображение Москвы 30–х годов в романе М.А.Булгакова «Мастер и Маргарита» 50 KB
  Цель урока: Показать сатирическое изображение московского общества; раскрыть приемы создания писателем комичных ситуаций; определить основную цель использования сатирических приемов в романе. Выявление основных сатирических приемов в романе М.