9615

Дослідження підсилювача постійного струму на біполярному транзисторі

Лабораторная работа

Физика

Тема: Дослідження підсилювача постійного струму на біполярному транзисторі Мета: Отримати вхідну та вихідну вольт-амперну характеристику (ВАХ) біполярного транзистора, обраховувати коефіцієнт підсилення потужності Обладнання: Стенд з двома рег...

Украинкский

2013-03-14

56 KB

2 чел.

Тема: Дослідження підсилювача постійного струму на біполярному транзисторі

Мета: Отримати  вхідну та вихідну вольт-амперну характеристику (ВАХ)

біполярного транзистора, обраховувати коефіцієнт підсилення потужності

Обладнання: Стенд з двома регульованими напругами, вольтметрами та амперметрами, опори, NPN-транзистор, блок живлення постійного струму.

Для розрахунку параметрів схем для різних включень транзистору – спільний

емітер, спільний колектор, спільна база, використовуються сукупності ВАХ

вхідних та вихідних характеристик:  

сукупність залежностей струму бази - Ib від напруги база-емiтер Ube для різних значень напруги колектор-емiтер Uce,

сукупність залежностей струму колектора – Ic від напруги колектор-емiтер Uce для різних значень струму бази - Ib.

План роботи

1. Ознайомитися зі схемою стенду.  Ототожнити вимірювальні прилади на схемі та стенді.

2. Установити ручки керування напругами бази Ube і колектора Uce у крайнє положення проти годинникової стрілки, що відповідає нульовій напрузі.

3. Пiд’єднати блок живлення.

4. Виміряти сукупність залежностей напруги і струмів транзистору для фіксованого

значення напруги колектор-емітер. Результати вимірів занести до таблиці 1.

4.1. Правою ручкою виставити потрібне значення напруги колектор-емітер Uce згідно особистого завдання. Під час вимірів контролювати постійність цієї напруги. Значення Uce занести до таблиці 1.

4.2. Лівою ручкою змінювати напругу база-емітер Ube і для струмів бази Ib наведених у таблиці виміряти значення напруг Ube та струмів колектору Ic і емітеру Ie.

Таблиця 1

Ib,A

0

10

20

40

60

80

100

120

140

Ube, V

Ic, mA

Ie, mA

Uce =          V

5. Виміряти сукупність залежностей струму  колектору Ic від напруги колектор-емiтер Uce 

для ряду фіксованих значень струму бази Ib. Результати вимірів занести до таблиці 2.

5.1. Лівою ручкою виставити потрібне значення струму бази Ib . Під час вимірів контролювати постійність цього струму.
5.2. Правою ручкою змінювати напругу колектор-емітер
Uce і  виміряти значення струму колектору Ic. Результати вимірів струму Ic занести до таблиці “Струм Ic

Таблиця  “Струм Ic

Ib,A

Uce, V

0

20

40

60

80

100

120

0

1

4

8

12

6. За даними таблиці 1 побудувати графіки залежностей напруг і струмів для фіксованого

значення напруги колектор-емітер Uce.

6.1. Напруги база-емітер Ube від струму бази Ib

6.2. Струму колектору Ic від струму бази Ib

Залежності струму і напруг від струму бази

для фіксованого значення напруги колектор-емітер
7. За даними таблиці
Струм Ic побудувати родину графіків залежностей  струму колектору

Ic від напруги колектор-емітер Uce для ряду фіксованих значень струмів бази Ib

 

Залежності струму колектору від напруги колектор-емітер

для фіксованих значень струму бази

8. Обчислити статичний коефіцієнт підсилення струму колектору відносно струму бази s=Ic/Ib для максимальних виміряних значень струму.

s=

9. Обчислити максимальне значення динамічного коефіцієнту підсилення струму колектору відносно струму бази d=Ic/Ib.

d=

10. Обчислити статичний коефіцієнт підсилення KP = Pce/ Pbe потужності кола колектор-емітер Pce = Ib Vbe відносно потужності кола база-емітер Pbe = Ib Vbe для максимальних струмів і максимальної напруги колектор-емітер.

KP =


 

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать

81430. Физико-химические свойства белков. Молекулярный вес, размеры и форма, растворимость, ионизация, гидратация 103.82 KB
  Молекулярный вес размеры и форма растворимость ионизация гидратация Индивидуальные белки различаются по своим физикохимическим свойствам: форме молекул молекулярной массе суммарному заряду молекулы соотношению полярных и неполярных групп на поверхности нативной молекулы белка растворимости белков а также степени устойчивости к воздействию денатурирующих агентов. Различия белков по молекулярной массе. Молекулярная масса белка зависит от количества аминокислотных остатков в полипептидной цепи а для олигомерных белков и от...
81431. Методы выделения индивидуальных белков: осаждение солями и органическими растворителями, гель-фильтрация, электрофорез, ионообменная и аффинная хроматография 104.42 KB
  Метод выделения белков основанный на различиях в их растворимости при разной концентрации соли в растворе. Соли щелочных и щёлочноземельных металлов вызывают обратимое осаждение белков т. Чаще всего для разделения белков методом высаливания используют разные концентрации солей сульфата аммония NH42SO4.
81432. Методы количественного измерения белков. Индивидуальные особенности белкового состава органов. Изменения белкового состава органов при онтогенезе и болезнях 110.81 KB
  Индивидуальные особенности белкового состава органов. Изменения белкового состава органов при онтогенезе и болезнях. Для определения количества белка в образце используется ряд методик: Биуретовый метод один из колориметрических методов количественного определения белков в растворе.
81433. История открытия и изучения ферментов. Особенности ферментативного катализа. Специфичность действия ферментов. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН, концентрации фермента и субстрата 143.03 KB
  Особенности ферментативного катализа. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры рН концентрации фермента и субстрата. Собственно ферментами от лат. Важнейшие особенности ферментативного катализа эффективность специфичность и чувствительность к регуляторным воздействиям.
81434. Классификация и номенклатура ферментов. Изоферменты. Единицы измерения активности и количества ферментов 123.9 KB
  Единицы измерения активности и количества ферментов. Все изоферменты одного и того же фермента выполняют одну и ту же каталитическую функцию но могут значительно различаться по степени каталитической активности по особенностям регуляции или другим свойствам. Одна международная единица активности ME соответствует такому количеству фермента которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата за 1 мин при оптимальных условиях проведения ферментативной реакции. Количество единиц активности nME определяют по формуле: В 1973 г.
81435. Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов (на примере витаминов В6, РР, В2) 115.95 KB
  Коферментные функции витаминов на примере витаминов В6 РР В2. Большинство ферментов для проявления ферментативной активности нуждается в низкомолекулярных органических соединениях небелковой природы коферментах и или в ионах металлов кофакторах. В ряде случаев ион металла может способствовать присоединению кофермента.
81436. Ингибиторы ферментов. Обратимое и необратимое ингибирование. Конкурентное ингибирование. Лекарственные препараты как ингибиторы ферментов 104.53 KB
  К ингибиторам следует относить вещества вызывающие снижение активности фермента. Следует отметить что все денатурирующие агенты также вызывают уменьшение скорости любой ферментативной реакции вследствие неспецифической денатурации белковой молекулы поэтому денатурирующие агенты к ингибиторам не относят. Ингибиторы способны взаимодействовать с ферментами с разной степенью прочности. Обратимое ингибирование Обратимые ингибиторы связываются с ферментом слабыми нековалентными связями и при определённых условиях легко отделяются от фермента.
81437. Регуляция действия ферментов: аллостерические ингибиторы и активаторы. Каталитический и регуляторный центры. Четвертичная структура аллостерических ферментов и кооперативные изменения конформации протомеров фермента 112.37 KB
  Поскольку конечный продукт структурно отличается от субстрата он связывается с аллостерическим некаталитическим центром молекулы фермента вызывая ингибирование всей цепи синтетической реакции. Ферменты для которых и субстрат и модулятор представлены идентичными структурами носят название гомотропных в отличие от гетеротропных ферментов для которых модулятор имеет отличную от субстрата структуру. Взаимопревращение активного и неактивного аллостерических ферментов в упрощенной форме а также конформационные изменения наблюдаемые при...
81438. Регуляция активности ферментов путем фосфорилирования и дефосфорилирования. Участие ферментов в проведении гормонального сигнала 107.64 KB
  Участие ферментов в проведении гормонального сигнала. Оказалось что активность ряда ключевых ферментов обмена углеводов в частности фосфорилазы гликогенсинтазы и др. Уровень активности ключевых ферментов обмена углеводов и соответственно интенсивность и направленность самих процессов обмена определяются соотношением фосфорилированных и дефосфорилированных форм этих ферментов.